Дослідження молекулярних деталей взаємодії між важкими металами та білками: молекулярний докінг
Анотація
Розуміння взаємодії важких металів з білками є ключовим для розкриття їх ролі у різноманітних біохімічних процесах в медицині, екології та біотехнологіях, що сприяє розробці принципово нових терапевтичних стратегій та інноваційних гібридних біоматеріалів. У даній роботі з використанням методу молекулярного докінгу було визначено та охарактеризовано центри зв’язування важких металів (Cu2+, Fe3+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, Cd2+, Fe2+, Ni2+, Hg2+, Co2+, Cu+, Au+, Ba2+, Pb2+, Pt2+, Sm3+, and Sr2+) з білками (β-лактоглобулін, 7S глобулін і гліцинін з соєвих бобів) для оцінки впливу структури білка на їхню метал-зв'язувальну здатність та селективність. Отримані результати молекулярного докінгу вказують на взаємодію життєво важливих та токсичних важких металів з різними зв'язувальними сайтами білків, ймовірно, через електростатичні взаємодії та хелацію металів з амінокислотними залишками цистеїну, аспарагінової кислоти, глутамінової кислоти та гістидину. Порівняння залишків з якими взаємодії метал між різними білками, свідчить про роль різних амінокислотних залишків, підкреслюючи важливість як властивостей металу, так і білка для стабілізації білок-металевого комплексоутворення.
Завантаження
Посилання
J.H. Duffus, Pure Appl. Chem. 74(5), 793 (2002). https://doi.org/10.1351/pac200274050793.
P.B. Tchounwou, C.G. Yedjou, A.K. Patlolla, and D.J. Sutton. Exp. Suppl. 101, 133 (2012). https://doi.org/10.1007/978-3-7643-8340-4_6
M.A. Zoroddu, J. Aaseth, G. Crisponi, S. Medici, M. Peana, and V.M. Nurchi, J. Bioorg Chem. 195, 120 (2019). https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2019.03.013
M. Balali-Mood, K. Naseri, Z. Tahergorabi, M. Reza Khazdair, and M. Sadeghi, Front Pharmacol. 12, 643972 (2021). https://doi.org/10.3389/fphar.2021.643972
R. Singh, N. Gautam, A. Mishra, and R. Gupta, Indian J. Pharmacol. 43, 246 (2011). https://doi.org/10.4103/253-7613.81505
J.-J. Kim, Y.-S. Kim, V. Kumar. And J. Trace Elem. Med Biol. 54, 226 (2019). https://doi.org/10.1016/j.jtemb.2019.05.003
M. Jaishankar, T. Tseten, N. Anbalagan, B. Mathew, and K. Beeregowda, Interdiscip Toxicol. 7, 60 (2014). https://doi.org/10.2478/intox-2014-0009
M. Valko, H. Morris, and M.T.D. Cronin, Curr Med. Chem. 12, 1161 (2005). https://doi.org/10.2174/09298670537646635
J.G. Paithankar, S. Saini, S. Dwidevi, A. Sharma, and D.K. Chowdhuri, Chemosphere, 262, 128350 (2021). https://doi.org/10.1016/j.chemosphere.2020.128350
Q. Sun, Y. Li, L. Shi, R. Hussain, K. Mehmood, Z. Tang, and H. Zhang, Toxicology, 469, 153136 (2022). https://doi.org/10.1016/j.tox.2022.153136
Z. Fu, and S. Xi. Toxicol. Mech. Methods. 30, 167 (2020). https://doi.org/10.1080/15376516.2019.1701594
C. Giaginis, E. GAtzidou, S. Theocharis, Toxicol. Appl. Pharmacol, 213, 282 (2006). https://doi.org/10.1016/j.taap.2006.03.008
M.E. Morales, RS. Derbes, C.M. Ade, et al., PloS One, 11, e0151367 (2016). https://doi.org/ journal.pone.0151367
D. Witkowska, J. Słowik, and K. Chilicka, Molecules, 26, 6060 (2021). https://doi.org/10.3390/molecules26196060
J.L. Reyes, E. Molina-Jijon, R. Rodriguez-Munoz, et al. Biomed Res. Int. 2013, 730789 (2013). https://doi.org/10.1155/2013/730789
S. Nahar, and H.A. Tajmir-Riahi, J. Coll. Int. Sci. 178, 648 (1996). https://doi.org/10.1006/jcis.1996.0162
B. Saif, and P. Yang, ACS Appl/ Bio Mater. 4, 1156 (2021). https://doi.org/10.1121/acsabm.0c01375
A. Beloqui, and A.L. Cortajarena, Curr. Opin. Struct. Biol. 63, 74 (2020). https://doi.org/10.1116/j.sbi.2020.04.005
A. Aires, D. Maestro, J. Ruiz del Ro, et al. Chem. Sci, 12, 2480 (2021). https://doi.org/10.1039/DOSC05215A
W.L. Soon, M. Peydayesh, R. Mezzenga, and A. Mizerez, Chem Eng. J. 445, 136513 (2022), https://doi.org/10.1016/j.cej.2022.136513
D. Liu, Z. Li, W. Li, Z. Zhong, J. Xu, J. Ren, and Z. Ma, Ind. Eng. Chem. Res. 52(32), 11036 (2013). https://doi.org/10.1021/ie401092f
M. Peydayesh, S. Bolisetty, T. Mohammadi, and R. Mezzenga, Langmuir, 35, 4161 (2019) https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.8b04234.
A. Gao, K. Xie, X. Song, K. Zhang, and A. Hou, Ecol. Eng. 99, 343 (2017). https://doi.org/10.1016/j.ecoleng.2016.11.008
A. de Almeida, B.L. Oliveira, J.D.G. Correia, G. Soveral, and A. Casini. Coord. Chem. Rev. 257, 2689 (2013). https://doi.org/10.1016/j.ccr.2013.01.031
T.A. Sales, I.G. Prandi, et al. Int. J. Mol. Sci. 20, 1829 (2019). https://doi.org/10.3390/ijms20081829
P. Sharma, A.K. Pandey, A. Udayan, and S. Kumar. Bioresource Technology, 326, 1124750 (2021). https://doi.org/10.1016/j.biortech.2021.124750
Z. Yang, F, Yang, J.L. Liu, H.T. Wum H. Yang, et al. Sci Total Environ. 809, 151099 (2022). https://doi.org/10.1016/j.scitotenv.2021.151099
K.B. Handing, E.Niedzialkowska, I.G. Shabalin, M.L. Kuhn, H. Zheng, and W. Minor. Nat Protoc. 13, 1062 (2018). https://doi.org/10.1038/nprot.2018.018
D. Shalev. Int. J. Mol. Sci. 23, 15957 (2022). https://doi.org/10.3390/ijms232415957.
M.P. Chantada-Varquez, A. Moreda-Pineiro, M.C. Barciels-Alonso, and P. Bermejo-Barrera, Appl. Spectr. Rev. 52, 145 (2017). https://doi.org/10.1080/05704928.2016.1213736
Y.F. Lin, C.W. Cheng, C.S. Shin, J.K. Hwang, C.S. Yu, and C.H. Lu, J. Chem. Inf. Model, 56, 2287 (2016). https://doi.org/10.1021/acs.jcim.6b00407
J. Zang, C. Li, K. Zhou, H. Dong, B. Chen, F. Wang, and G. Zhao, Anal. Chem. 88, 10275 (2016). https://doi.org/10.1021/acs.analchem.6b03011
K.M.G. Olibeira, V.L. Valente-Mesquita, M.M. Botelho, L. Sawyer, S.T. Ferreir, and I. Polikarpov, Europ. J. Biochem. 268, 477 (2003). https://doi.org/10.1046/j.1432-1033.2001.01918.x
A. Rodzik, P. Pomastowski, G.N. Sagandykova, and B. Buszewski, Int. J. Mol. Sci, 21, 2156 (2020). https://doi.org/10.3390/ijms21062156
R. Pearson, J. Chem. Educ. 45, 981 (1968). https://doi.org/10.1021/ed045p581
T. Hashimoto, T. Shimuzu, M. Yamabe, M. Taichi, et al. FEBS Journal, 278, 1944 (2011). https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08111.x
D. Hwang. And S. Damodaran, Int. J. Appl. Polymer Sci. 64, 891 (1997). https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-4628(19970502)64:5<891::AID-APP9>3.0.CO;2-K
J. Liu, D. Su, J. Yao, Y. Huang, Z. Shao, and X. Chen, J. Mat. Chem. A, 5, 4163 (2017). https://doi.org/10.1039/C6TA10814H
M. Adachi, J. Kanamori, T. Masuda, K. Yagasaki, K. Kitamura, B. Mikami, and S. Utsumi. PNAS, 100, 7395 (2003). https://doi.org/10.1073/pnas.0832158100
Цитування
Estimation of the binding free energy of doubly charged cations to amino acid functional groups by means of modern force fields
Farafonov Volodymyr (2025) Kharkov University Bulletin Chemical Series
Crossref
The investigation of the inhibition effects of substituting Mg
2+
with Ca
2+
and Zn
2+
on SARS-CoV-2 RNA-dependent RNA polymerase
Chen Szu-Hung, Ho Yih, Lin Shu-Juan & Liu Hsuan-Liang (2026) Journal of Biomolecular Structure and Dynamics
Crossref
Авторське право (c) 2024 O. Zhytniakivska
Цю роботу ліцензовано за Міжнародня ліцензія Creative Commons Attribution 4.0.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
