Модулюючий вплив поліфенолів на взаємодії між функціональними білками та амілоїдними фібрилами

  • У. Маловиця Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-7677-0779
  • В. Трусова Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-7087-071X
  • М.Х. Томсен Університет Аалборг, Есб’єрг, Данія https://orcid.org/0000-0001-6805-7247
  • Г. Горбенко Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-0954-5053
Ключові слова: амілоїдні фібрили, функціональні білки, поліфеноли, диференційна абсорбційна спектроскопія, флуоресценція

Анотація

В даній роботі з використанням методів диференційної абсорбційної спектроскопії, власної флуоресценції білків та флуоресцентних зондів були досліджені подвійні та потрійні системи, що містили функціональні білки, поліфеноли та амілоїдні фібрили. Група поліфенолів включала представників чотирьох різних класів: флавоноїд кверцетин (QR), фенольну кислоту (саліцилова кислота (SA)), куркуміноїд куркумін (CR) і таннін галова кислоту (GA). Функціонально важливі білки були представлені гемоглобіном (Hb), цитохромом c (Ct) та сироватковим альбуміном (BSA). Амілоїдні фібрили були отримані із N-термінального (1-83) фрагменту аполіпопротеїну A-I з амілоїдогенною мутацією G26R (ApoA-IF). Було продемонстровано, що спектральні маркери, такі як положення та інтенсивність смуг в диференційних спектрах поглинання, інтенсивність флуоресценції та максимуми емісії внутрішніх (Trp) та зовнішніх (TDV) флуорофорів можуть слугувати чутливими індикаторами  структурних модифікацій білків під впливом амілоїдних фібрил та поліфенолів. Спостережувані зміни флуоресценції Trp та TDV були інтерпретовані в рамках наступних процесів: i) PF-індукованих конформаційних змін білкових молекул, що супроводжуються змінами мікрооточення залишків Trp; ii) конкуренцією між PF та TDV за білкові сайти зв’язування; iii) нерезонансне гасіння флуоресценції Trp та TDV поліфенолами; iv) резонансне гасіння (Фьорстерівський резонансний перенос енергії) міжTrp чи TDV та PF. В цілому, отримані результати дозволяють припустити, що поліфенольні сполуки здатні модулювати взаємодії між функціональними білками та амілоїдними фібрилами, та можуть розглядатись як перспективні агенти для зниження токсичності амілоїдів.

Завантаження

Посилання

G.J. Cooper, A.C. Willis, A. Clark, R.C. Turner, R.B. Sim, K.B. Reid, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84, 8628 (1987). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3317417

A.P. Ano Bom, L.P. Rangel, D.C. Costa, G.A. de Oliveira, D. Sanches, C.A. Braga, L.M. Gava, et al., J. Biol. Chem. 287, 28152 (2012). http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.340638

M. G. Spillantini, M. L. Schmidt, V. M.-Y. Lee, J. Q. Trojanowski, R. Jakes, M. Goedert, Nature 388, 839-840 (1997). https://doi.org/10.1038/42166

F. J. Bauerlein, I. Saha, A. Mishra, M. Kalemanov, A. Martínez-Sánchez, R. Klein, I. Dudanova, M. S. Hipp, F. U. Hartl, W. Baumeister, R. Fernández-Busnadiego, Cell 171, 179 (2017). https://doi.org/10.1016/j.cell.2017.08.009

H. Olzscha, S. M. Schermann, A. C. Woerner, S. Pinkert, M. H.Hecht, G. G. Tartaglia, M. Vendruscolo, M. Hayer-Hartl, F. U. Hartl, R. Martin Vabulas, Cell 144, 67 (2011). https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.11.050

S. C. Goodchild, T. Sheynis, R. Thompson, K. W. Tipping, W. F. Xue, N. A. Ranson, P. A. Beales, E. W. Hewitt, S. E. Radford, PLOS One 9, e104492 (2014). https://doi.org/10.1371/journal.pone.0104492

M. P. Jackson, E. W. Hewitt, Essays Biochem. 60, 173 (2016). https://doi.org/10.1042/EBC20160005

K. F. Winklhofer, C. Haass, Biochim. Biophys. Acta 1802, 29 (2010). https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2009.08.013

B. Uttara, A.V. Singh, P. Zamboni, R.T. Mahajan, Curr. Neuropharmacol. 7, 65 (2009). https://doi.org/10.2174/157015909787602823

H. Xie, C. Guo, Front. Mol. Biosci. 7, 629520 (2021). https://doi.org/10.3389/fmolb.2020.629520

S. Morikawa, N. Kaneko, C. Okumura, H. Taguchi, M. Kurata, T. Yamamoto, H. Osawa, A. Nakanishi, T. Zako, J. Masumoto, Int. J. Immunopathol. Pharmacol. 32, 2058738 (2018). https://doi.org/10.1177/2058738418788749

A. Nakanishi, N. Kaneko, H. Takeda, T. Sawasaki, S. Morikawa, W. Zhou, M. Kurata, T. Yamamoto, S. M. F. Akbar, T. Zako, J. Masumoto, Inflamm. Regen. 38, 27 (2018). https://doi.org/10.1186/s41232-018-0085-6

W. Mori, N. Kaneko, A. Nakanishi, T. Zako, and J. Masumoto, Int. J. Immunopathol. Pharmacol. 35, 1–7 (2021). https://doi.org/10.1177/20587384211038357

N. Wu, T. Liu, M. Tian, C. Liu, S. Ma, H. Cao, and J. Qi, Mol. Med. Rep. 29, 24 (2024). https://doi.org/10.3892/mmr.2023.13147

M.H. Ahmed, M. S. Ghatge, M. K. Safo, Subcellular Biochemistry, 94. (2020). https://doi.org/10.1007/978-3-030-41769-7_14

Y.L. Ow, D. Green, Z. Hao, and T.W. Mak, Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 9, 532 (2008). https://doi.org/10.1038/nrm2434

A. Rana, M. Samtiya, T. Dhewa, V. Mishra, and R.E. Aluko, J. Food Biochem. 46, e14264 (2022). https://doi.org/10.1111/jfbc.14264

G. Zazeri, A.P.R. Povinelli, N. M. Pavan, D.R. de Carvalho, C.L. Cardoso, V.F. Ximenes, J. Mol. Struct. 1244, 130995 (2021). https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2021.130995

S. Chaudhuri, S. Chakraborty, P. K. Sengupta, Biophys. Chem. 154, 26 (2011). https://doi.org/10.1016/j.bpc.2010.12.003

A. Papadopoulou, R.J. Green, R.A. Frazier, J. Agric. Food Chem. 53, 158 (2005). https://doi.org/10.1021/jf048693g

Опубліковано
2025-03-03
Цитовано
Як цитувати
Маловиця, У., Трусова, В., Томсен, М., & Горбенко, Г. (2025). Модулюючий вплив поліфенолів на взаємодії між функціональними білками та амілоїдними фібрилами. Східно-європейський фізичний журнал, (1), 367-375. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2025-1-45
Розділ
Статті

Найбільш популярні статті цього автора (авторів)