Взаємодія нового фосфонієвого зонду з ліпідними мембранами: флуоресцентне дослідження

  • Ольга Житняківська Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-2068-5823
  • Уляна Тарабара Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-7677-0779
  • Атанас Курутос Кафедра фармацевтичної та прикладної органічної хімії, Факультет хімії та фармації Софійський університет імені Св. Климента Охридського, Софія, Болгарія https://orcid.org/0000-0002-6847-198X
  • Катерина Вус Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна http://orcid.org/0000-0003-4738-4016
  • Валерія Трусова Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-7087-071X
  • Галина Горбенко Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна http://orcid.org/0000-0002-0954-5053
Ключові слова: монометинові ціанінові зонди, інсулін, лізоцим, молекулярний докінд

Анотація

За допомогою методів флуоресцентної спектроскопії та молекулярного докінгу досліджено молекулярні механізми взаємодії між новими монометиновими ціаніновими зондами та нефібрилярними та фібрилярними білками. З цією метою, було досліджено флуоресцентні спектральні властивості зондів в буфері та в присутності інсуліну та лізоциму в нативних та амілоїдних станах. Встановлено, що асоціація монометинів з нефібрилярними та фібрилярними білками супроводжувалася значним зростанням інтенсивності флуоресценції барвників, що було більш вираженим в присутності агрегованого інсуліну та лізоциму. Шляхом апроксимації експериментальних залежностей збільшення інтенсивності флуоресценції флуорофору від концентрації білка моделлю Ленгмюра було отримано кількісну інформацію щодо зв'язування зондів з білками. Аналіз спектральних властивостей і отриманих параметрів зв'язування монометинів у присутності фібрилярного інсуліну та лізоциму показав, що хлор- і фтор-замісники в структурі похідних оксазолового жовтого, а також довгі аліфатичні групи на атомі азоту бензазолового фрагменту YO-барвників негативно впливають на амілоїдну специфічність барвників. З використанням молекулярного докінгу показано, що монометини мають тенденцію утворювати найбільш стабільні комплекси із залишками Val 17, Leu17, Ala 14, Phe1, Gln 4 і Leu 6 B-ланцюга і залишками Leu 13, Tyr 14, Glu 17 A-ланцюга нефібрилярного інсуліну та з гідрофобними Ile98, Ile 58, Thr108, Thr 62 and Thr 63 i негативно зарядженими Asp101, Asp 107 амінокислотними залишками нативного лізоциму. Отримано, що жолобки фібрил, що утворені амінокислотними залишками Gln15_Glu17 в фібрилярному інсуліні та G2-L4/S8-W10 в фібрилах лізоциму є найбільш енергетично вигідними сайтами зв’язування для монометинових зондів.

Завантаження

##plugins.generic.usageStats.noStats##

Посилання

T. Ishiguro, J. Saitoh, H. Yawata, M. Otsuka, T. Inoue, and Y. Sugiura, Nucleic Acids Res. 24, 4492-4497 (1996), https://doi.org/10.1093/nar/24.24.4992

A.S. Biebricher, I. Heller, R.F.H. Roijmans, and T.P. Hoekstra, et al, Nat. Commun. 6, 7304 (2015), https://doi.org/10.1038/ncomms8304

M. Wong, S. Kong, W. H. Dragovska, and M.B. Bally, Biochim. Biophys Acta, 1527, 61-72 (2001), https://doi.org/10.1016/S0304-4165(01)00149-50

A. Rozman, I. Crnolatac, T. Deligeorgiev, I. Piantanida, and J. Luminesc. 205, 87-96 (2019), https://doi.org/10.1016/j.jlumin.2018.08.074

A. Furstenberg, T. Deligeorgiev, N. Gadjev, A. Vasilev, and E. Vauthey, Chem. Eur. J. 13, 8600-8609 (2007), https://doi.org/10.1002/chem.200700665

H. Rye, S. Yue, D. Wemmer, M. Quesada, P. Haugland, R. Mathies, et al. Nucleic Acid Res. 20, 2803-2812 (1992), http://dx.doi.org/10.1093/nar/20.11.2803

C.U. Murade, V. Sabramaniam, C. Otto, and M.L. Bennink, Biophys. J. 97, 835-843 (2009), https://doi.org/10.1016/j.bpj.2009.05.024

S. Gurrieri, K. Wells, I. Johnson, and C. Bustamante, Anal. Biochem. 249, 44-53 (1997), http://dx.doi.org/10.1006/abio.1997.2102

Y. Sato, S. Yajima, A. Taguchi, K. Baba, M. Nakagomi, Y. Aiba, and S. Nishizawa, ChemComm. 55, 3183-3186 (2019),

O. Cavuslar, and H. Unal, RSC Advances. 5, 22380-22389 (2015),. http://dx.doi.org/10.1039/C5RA00236B

M. Eriksson, M. Härdelin, A. Larsson, J. Bergenholtz, B. Akerman, J. Phys. Chem. B 111, 1139-1148 (2007), http://dx.doi.org/10.1021/jp064322m

K. Vus, U. Tarabatra, Z. Balklava, D. Neruch, M. Stich, et al, J. Mol. Liq. 302, 112569 (2020), http://dx.doi.org/10.1016/j.molliq.2020.112569

M. Thompson, Bioconjugate Chem. 17, 507-513 (2006), http://dx.doi.org/10.1021/bc050307t

D.J. Lindberg, and E.K. Esbjorner, Biochem. Biophys. Res. Commun. 469, 313-318 (2016), http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2015.11.051

S. Stefansson, D.L Adams, and C.-M. Tang, Biotechniques, 52, 26307253 (2012), http://dx.doi.org/10.2144/000113873

K. Vus, V. Trusova, G. Gorbenko, E. Kirilova, G. Kirilov, I. Kalnina, and P. Kinnunen. Chem. Phys. Lett. 532, 110-115 (2012), http://dx.doi.org/10.1016/j.cplett.2012.02.061

S. Dallakyan, and A.J. Olson, Methods Mol. Biol. 1263, 243-250 (2015), https://doi.org/10.1007/978-1-4939-2269-7_19

P. Csizmadia, In: Proceedings of ECSOC-3, the third international electronic conference on synthetic organic chemistry, 367-369 (1999), https://doi.org/10.3390/ECSOC-3-01775

M.D. Hanwell, D.E. Curtis, D.C. Lonie, T. Vandermeersch, E. Zurek, and G.R. Hutchison, J. Cheminform. 4, 17 (2012), https://doi.org/10.1186/1758-2946-4-17.

V. Trusova, East Eur. J. Phys. 2, 51-58 (2015), https://doi.org/10.26565/2312-4334-2015-2-06

E.F. Pettersen, T.D. Goddard, C.C. Huang, G.S. Couch, D.M. Greenblatt, E.C. Meng, and T.E. Ferrin. J. Comput. Chem. 25, 1605-1612 (2004), https://doi.org/10.1002/jcc.20084

C.C. Kitts, T. Beke-Somfai, and B. Norden, Biochemistry, 50, 3451-3461 (2011), https://doi.org/10.1021/bi102016p

R. Mishra, D. Sjölander, and P. Hammarström, Mol. Biosyst. 7, 1232-1240 (2011), https://doi.org/10.1039/C0MB00236D

O. Zhytniakivska, A. Kurutos, U. Tarabara, K. Vus, V. Trusova, G. Gorbenko, N. Gadjev. And T. Deligeorgiev, J. Mol. Liq. 311, 113287 (2020), https://doi.org/10.1016/j.molliq.2020.113287

P.L. Donabedian, M. Evanoff, F.A. Monge, D.G. Whitten, and E.Y. Chi, ACS Omega, 2, 3192-3200 (2017), https://doi.org/10.1021/acsomega.7b00231

K. Volkova, V.B. Kovalska, M. Losytskyy, K.O. Fal, N.O. Derevyanko, et al. J. Fluoresc. 21, 775-784 (2011), https://doi.org/10.1007/s10895-010-0770-6

O. Ryzhova, K. Vus, V. Trusova, E. Kirilova, G. Kirilov, G. Gorbenko, and P. Kinnunen, Methods Appl. Fluoresc. 4, 034007 (2016), https:// /doi.org/10.1088/2050-6120/4/3/034007

V. Kovalska, S. Chernii, M. Losytskyy, I. Tretyakova, Y. Dovbii, A. Gorski, et al. New. J. Chem. 42, 13308-13318 (2018), https://doi.org/10.1039/C8NJ01020J

S. Salentin, S. Schreiber, V.Joachim Haupt, M.F. Adasme, and M. Schroeder, Nucleic Acids Res. 43, W443-W447 (2015), https://doi.org/10.1093/nar/gkv315

W. Peng, F. Dei, Y.-K. Peng, U.-T. Jiang, and L. Zang. J. Agr. Food Chem. 61, 12415-12428 (2013), https://doi.org/10.1021/jf4039327

M. Biancalana, and S. Koide, Biochim. Biophys. Acta, 1804, 1405–1412 (2010), https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2010.04.001

Опубліковано
2022-06-02
Цитовано
Як цитувати
Житняківська, О., Тарабара, У., Курутос, А., Вус, К., Трусова, В., & Горбенко, Г. (2022). Взаємодія нового фосфонієвого зонду з ліпідними мембранами: флуоресцентне дослідження. Східно-європейський фізичний журнал, (2), 124-132. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2022-2-16
Розділ
Статті

Найбільш популярні статті цього автора (авторів)

1 2 > >>