Вплив поліфенолів на взаємодії між функціональними білками та амілоїдними фібрилами

  • Уляна Маловиця Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-7677-0779
  • Валерія Трусова Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-7087-071X
  • Метте Томсен Університет Аалборг, Есб’єрг, Данія https://orcid.org/0000-0001-6805-7247
  • Катерина Вус Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0003-4738-4016
  • Ольга Житняківська Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-2068-5823
  • Галина Горбенко Кафедра медичної фізики та біомедичних нанотехнологій, Харківський національний університет імені В.Н. Каразіна, Харків, Україна https://orcid.org/0000-0002-0954-5053
Ключові слова: амілоїдні фібрили, функціональні білки, поліфеноли, молекулярний докінг

Анотація

Серед великого розмаїття білок-білкових взаємодій, утворення комплексів між функціонально важливими білками та патогенними білковими агрегатами (амілоїдними фібрилами) привертає особливий інтерес з огляду на можливу роль таких комплексів у цитотоксичності амілоїдів. У даній роботі ми дослідили взаємодії між функціональними білками ((сироватковим альбуміном людини (HSA), гемоглобіном (deoxyHb та oxyHb) та інсуліном (Ins)) та амілоїдними фібрилами із Aбета пептиду (Abeta), амілоїдного поліпептиду (IAPP), інсуліну (InsF), аполіпопротеїну A-I (apoA-I) та аполіпопротеїну A-II (apoA-II). Головний акцент був зроблений на оцінці можливості модуляції таких взаємодій поліфенольними сполуками, включаючи кверцетин, куркумін в кето та єнольній формах, галову та саліцилову кислоти, сесамін та ресвератрол. Аналіз результатів, отриманих методом молекулярного докінгу, показав, що спорідненість амілоїдних фібрил до функціональних білків варіює в широких межах та залежить від структурних особливостей досліджуваних систем. Найбільш виражений дестабілізуючий вплив поліфенолів на комплекси між білками в нативному та амілоїдному станах був виявлений для систем HSA + QR / CRketo +ApoA-I, HSA +SES +IAPP, deoxyHb + SES / RES +InsF. Подальша експериментальна верифікація даних молекулярного докінгу створить передумови для розширення діапазону застосування поліфенолів як антиамілоїних агентів.

Завантаження

##plugins.generic.usageStats.noStats##

Посилання

S. Wang, R. Wu, J. Lu, Y. Jiang, T. Huang, and Y. Cai, Proteomics. 22, 2100190 (2022). https://doi.org/10.1002/pmic.202100190

L. Walport, J. Low, J. Matthews, and J. Mackay, Chem. Soc. Rev. 50, 12292 (2021). https://doi.org/10.1039/D1CS00548K

T. Berggård, S. Linse, and P. James, Proteomics 7, 2833 (2007). https://doi.org/10.1002/pmic.200700131

J. Brown, and M. Horrocks, Curr. Opin. Struct. Biol. 15, 441 (2005). https://doi.org/10.1016/j.sbi.2005.06.001

H. Lu, Q. Zhou, J. He, Z. Jiang, C. Peng, R. Tong, and J. Shi, Signal Transduct. Target. Ther. 5, 213 (2020). https://doi.org/10.1038/s41392-020-00315-3

J. Brown, and M. Horrocks, Semin. Cell Dev. Biol. 99, 65 (2020). https://doi.org/10.1016/j.semcdb.2018.05.006

B. Liu, H. Zhang,and X. Qin, Nanomaterials 15, 255 (2025). https://doi.org/10.3390/nano15040255

M. P. Jackson, and E. W. Hewitt, Essays Biochem. 60, 173 (2016). https://doi.org/10.1042/EBC20160005

K. F. Winklhofer, and C. Haass, Biochim. Biophys. Acta 1802, 29-44 (2010).

B. Uttara, A. V. Singh, P. Zamboni, R. T. Mahajan, Curr. Neuropharmacol. 7, 65 (2009). https://doi.org/10.2174/157015909787602823

U.K. Malovytsia, V.M. Trusova, M.H. Thomsen, G.P. Gorbenko, East Eur. J. Phys. (1), 367 (2025). https://doi.org/10.26565/2312-4334-2025-1-45

B. Bohrmann, I. Tjernberg, P. Kuner, S. Poli, B. Levet-Trafit, J. Näslund, R. Grayson, W. Huber, H. Döbeli, and C. Nordstedt, J. Biol. Chem. 274, 15990 (1999). https://doi.org/10.1074/jbc.274.23.15990

S. Han, J. Park, and I. Mook-Jung, Prog.Neurobiol. 137, 17 (2016). https://doi.org/10.1016/j.pneurobio.2015.12.004

H. Xie, and C. Guo, Front. Mol. Biosci. 7, 629520 (2021). https://doi.org/10.3389/fmolb.2020.629520

K. Jia, Y. Low, A. Venkatraman, J. Mehta, and K. Pervushin, J. Adv. Res. 36, 113 (2022). https://doi.org/10.1016/j.jare.2021.05.007

A. Ezra, I. Rabinovich-Nikitin, P. Rabinovich-Toidman, and B. Solomon, J. Alzheimers Dis. 50, 175 (2016). https://doi.org/10.3233/JAD-150694

M. Boada, O. López, J. Olazarán, L. Núñez, M. Pfeffer, M. Paricio, J. Lorites, G. Piñol-Ripoll, J. Gámez, F. Anaya, D. Kiprov, J. Lima, C. Grifols, M. Torres, M. Costa, J. Bozzo, Z. Szczepiorkowski, S. Hendrix, and A. Páez, Alzheimers. Dement. 16, 1412 (2020). https://doi.org/10.1002/alz.12137

C. Wang, F. Cheng, L. Xu, and L. Jia, RSC Adv. 6, 71165 (2016). https://doi.org/10.1039/c6ra14590f

M. Algamal, R. Ahmed, N. Jafari, B. Ahsan, J. Ortega, and G. Melacini, G. J. Biol. Chem. 292, 17158 (2017). https://doi.org/10.1074/jbc.M117.792853

D. Bode, H. Stanyon, T. Hirani, M. Baker, J. Nield, and J. Viles, J. Mol. Biol. 430, 919–934 (2018). https://doi.org/10.1016/j.jmb.2018.01.008

Z. Almeida, and R. Brito, Biomedicines 10, 3276 (2022). https://doi.org/10.3390/biomedicines10123276

E. Nachman, A. Wentink, K. Madiona, L. Bousset, T. Katsinelos, K. Allinson, H. Kampinga, W. McEwan, T. Jahn, R. Melki, A. Mogk, B. Bukau, and C. Nussbaum-Krammer, J. Biol. Chem. 295, 9676 (2020). https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.013478

Y. Ali, H. Allen, L. Yu, D. Li-Kroeger, D. Bakhshizadehmahmoudi, A. Hatcher, C. McCabe, J. Xu, N. Bjorklund, G. Taglialatela, D. Bennett, P. De Jager, J. Shulman, H. Bellen, and H. Lu, PLOS Biol. 14, e1002472. (2016). https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1002472

B. Kannaian, B. Sharma, M. Phillips, A. Chowdhury, M. Manimekalai, S. Adav, J. Ng, A. Kumar, S. Lim, Y. Mu, S. Sze, G. Grüber, and K. Pervushin, Sci.Rep. 9, 1 (2019). https://doi.org/10.1038/s41598-019-48819-5

R. Costa, A. Gonçalves, M. Saraiva, and I. Cardoso, FEBS Lett. 582, 936–942 (2008). https://doi.org/10.1016/j.febslet.2008.02.034

C. Weng, and G. Yen, Canc. Treat. Rev. 38, 76 (2012), https://doi.org/10.1016/j.ctrv.2011.03.001

T. Ozdal, E. Capanoglu, and F. Altay, Food Res. Int. 51, 954 (2013). https://doi.org/10.1016/j.foodres.2013.02.009

Y. Yan, H. Tao, J. He, and S-Y. Huang, Nat. Protoc. 15, 1829 (2020). https://doi.org/10.1038/s41596-020-0312-x

Опубліковано
2025-12-08
Цитовано
Як цитувати
Маловиця, У., Трусова, В., Томсен, М., Вус, К., Житняківська, О., & Горбенко, Г. (2025). Вплив поліфенолів на взаємодії між функціональними білками та амілоїдними фібрилами. Східно-європейський фізичний журнал, (4), 709-714. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2025-4-77
Розділ
Статті

Найбільш популярні статті цього автора (авторів)

1 2 > >>