Дослідження зв’язування гемоглобіну з фосфоліпідними мембранами за допомогою пірену
Ключові слова:
гемоглобін, модельні мембрани, білок-ліпідні комплекси, пірен, флуоресцентна спектроскопія
Анотація
В даній роботі комплексоутворення гемоглобіну (Hb) з ліпідними бішарами різного складу
досліджувалось за допомогою флуоресцентного зонду пірену. Зв’язування Hb з ліпідами
характеризувалось гасінням флуоресценції зонда, що супроводжувалось зростанням відносної
інтенсивності вібронних смуг. Можливо, Hb, проникаючи у бішар, розсуває сусідні молекули
ліпідів, сприяючи проникненню води у мембрану. Гасіння випромінювання ексимерів
інтерпретувалось у термінах резонансного переносу енергії. Найбільша глибина проникнення
білка спостерігалась у РС везикулах. У ліпосомах, які містили Chol, конденсуючий ефект стерола
перешкоджав проникненню білка у мембрану. Структурні властивості PG сприяють стабілізації
ліпідного бішару, що також може перешкоджати проникненню Hb у внутрішні регіони мембрани.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Demehin A.A., Abugo O.O., Jayakumar R., Lakowicz J.R., Rifkind J.M. Binding of hemoglobin to red cell membranes with eosin-5-maleimide-labeled band 3: Analysis of centrifugation and fluorescence lifetime data // Biochemistry. – 2002. – V. 41. – P. 8630-8637.
2. Szundi I., Szelényi J.G., Breuer J.H., Bérczi A. Interactions of haemoglobin with erythrocyte membrane phospholipids in monomolecular lipid layers // Biochim. Biophys. Acta. – 1980. – V. 595(1). – P. 41-46.
3. Chang T.M.S. Future generation of red blood cell substitutes // J. Internal Medicine. – 2003. – V. 253. – P. 527-535.
4. Goorha B.Y.K., Deb M.P., Chatterjee L.C.T., Dhot C.P.S., Prasad B.R.S. Artifical Blood // MJAFI. – 2003. – V. 59. – P. 45-50.
5. Szebeni J., Di Iorio E.E., Winterhalter K.H. Encapsulation of hemoglobin in phospholipid liposomes: characterization and stability // Biochemistry. – 1985. – V. 24. – P. 2827-2832.
6. Ioffe V., Gorbenko G.P. Lysozyme effect on structural state of model membranes as revealed by pyrene excimerization studies // Biophys. Chem. – 2005. – V. 114. – P. 199-204.
7. Tuominen E.K.J., Zhu K., Wallace C.J.A., Clark-Lewis I., Craig D.B., Rytömaa M., Kinnunen P.K.J. ATP induces a conformational change in lipid-bound cytochrome c // J. Biol. Chem. – 2001. – V. 276(22). – P. 19356-19362.
8. Duportail G., Lianos P. Fluorescence probing of vesicles using pyrene and pyrene derivatives, in Vesicles, edited by Rosoff M., Marcel Dekker, Inc: New York, 1996.
9. Nakajima A. Solvent effect on the vibrational structures of the fluorescence and absorption spectra of pyrene // Bull. Chem. Soc. Jpn. – 1971. – V. 44. – P. 3272-3277.
10. Kaprovich D.S., Blanchard G.J. Relating the polarity-dependent fluorescence response of pyrene to vibronic coupling. Achieving a fundamental understanding of the py polarity scale // J. Phys. Chem. – 1995. – V. 99. – P. 3951-3958.
11. Kalyanasundaram K., Thomas J.K. Environmental effects on vibronic band intensities in pyrene monomer fluorescence and their application in studies of micellar systems // J. Am. Chem. Soc. – 1977. – V. 99. – P. 2039-2044.
12. Galla H.-J., Sackmann E. Lateral diffusion in the hydrophobic region of membranes: use of pyrene excimers as optical probes // Biochim. Biophys. Acta. – 1974. – V. 339. – P. 103-115.
13. Birks J.B., Lumb M.D., Munro I.H. Excimer fluorescence. V. Influence of solvent viscosity and temperature // Proc. R. Soc. London, Ser. A. – 1964. – V. 280. – P. 289-297.
14. Hoff B., Strandberg E., Ulrich A.S., Tieleman D.P., Posten C. 2H-NMR study and molecular dynamics simulation of the location, alignment, and mobility of pyrene in POPC bilayers // Biophys. J. – 2005. – V. 88. – P. 1818–1827.
15. Vanderkooi J.M., Callis J.B. Pyrene. A probe of lateral diffusion in the hydrophobic region of membranes // Biochemistry. – 1974. – V. 13(19). – P. 4000-4006.
16. Mui B., Chow L., Hope M.J. Extrusion technique to generate liposomes of defined size // Meth. Enzymol. – 2003. – V. 367. – P. 3–14.
17. Lakowicz J.R. Principles of fluorescent spectroscopy, Springer: Singapore, 2006, 954 p.
18. Szebeni J., Hauser H., Eskelson C.D., Watson R.R., Winterhalter K.H. Interaction of hemoglobin derivatives with liposomes. Membrane cholesterol protects against the changes of hemoglobin // Biochemistry. – 1988. – V. 27. – P. 6425-6434.
19. Fu X., Xu S., Wang Z. Kinetics of lipid oxidation and off-odor formation in silver carp mince: the effect of lipoxigenase and hemoglobin // Food Res. Int. – 2009. – V. 42. – P. 85-90.
20. Pitcher III W.H., Huestis W.H. Preparation and analysis of small unilamellar phospholipid vesicles of a uniform size // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2002. – V. 296. – P. 1352-1355.
21. Abugo O.O., Balagopalakrishna C., Rifkind J.M., Rudolph A.S., Hess J.R., Macdonald V.M. Direct measurements of hemoglobin interaction with liposomes using EPR spectroscopy // Artif. Cells, Blood Substitutes, Immobilization Biotechnol. – 2001. – V. 29(1). – P. 5-18.
22. Di Giulio A., Bonamore A. Globin interactions with lipids and membranes // Methods Enzymol. – 2008. – V. 436. – P. 239-253.
23. Xi J., Guo R., Guo X. Interactions of hemoglobin with lecithin liposomes // Colloid Polym. Sci. – 2006. – V. 284. – P. 1139–1145.
24. Pitcher III W.H., Keller S.L., Huestis W.H. Interaction of nominally soluble proteins with phospholipid monolayers at the air–water interface // Biochim. Biophys. Acta. – 2002. – V. 1564. – P. 107– 113.
25. Ушакова И.П., Серебренникова Г.А., Евстигнеева Р.П. Обратимые переносчики кислорода на основе липосомальных форм производных гема и гемоглобина // Биологические мембраны. – 1987. – Т. 4(6). – C. 565-589.
26. Datta P., Chakrabarty S., Chakrabarty A., Chakrabarti A. Membrane interactions of hemoglobin variants, HbA, HbE, HbF and globin subunits of HbA: effects of aminophospholipids and cholesterol // Biochim. Biophys. Acta. – 2008. – V. 1778. – P. 1-9.
27. Ушакова И.П., Василенко И.А., Серебренникова Г.А., Евстигнеева Р.П. Изучение взаимодействия метгемоглобина с фосфолипидными бислойными мембранами методом флуоресценции // Биоорг. химия. – 1981. – Т. 7(4). – С. 613-627.
28. Gornicki A. The influence of oxidative stress on microviscosity of hemoglobin-containing liposomes // Gen. Physiol. Biophys. – 2003. – V. 22. – P. 121-127.
29. Elmore D.E. Molecular dynamics simulation of a phosphatidylglycerol membrane // FEBS Lett. – 2006. – V. 580. – P. 144–148.
30. Murzyn K., Rog T., Pasenkiewicz-Gierula M. Phosphatidylethanolamine-phosphatidylglycerol bilayer as a model of the inner bacterial membrane // Biophys. J. – 2005. – V. 88. – P. 1091–1103.
31. Tedeschi C., Mohwald H., Kirstein S. Polarity of layer-by-layer deposited polyelectrolyte films as determined by pyrene fluorescence // J. Am. Chem. Soc. – 2001. – V. 123. – P. 954-960.
32. Dougherty D.A. Cation-p interactions in chemistry and biology: a new view of benzene, Phe, Tyr and Trp // Science. – 1996. – V. 271. – P. 163–168.
33. Levitt M., Perutz M.F. Aromatic rings act as hydrogen bond acceptors // J. Mol. Biol. – 1988. – V. 201. – P. 751–754.
34. Wong-ekkabut J., Xu Z., Triampo W., Tang I-M., Tieleman D.P., Monticelli L. Effect of lipid peroxidation on the properties of lipid bilayers: a molecular dynamics study // Biophys. J. – 2007. – V. 93. – P. 4225–4236.
35. Galla H.-J., Hartmann W., Theilen U., Sackmann E. On two dimensional passive random walk in lipid bilayers and fluid pathways in biomembranes // J. Membr. Biol. – 1979. – V. 48. – P. 215-236.
2. Szundi I., Szelényi J.G., Breuer J.H., Bérczi A. Interactions of haemoglobin with erythrocyte membrane phospholipids in monomolecular lipid layers // Biochim. Biophys. Acta. – 1980. – V. 595(1). – P. 41-46.
3. Chang T.M.S. Future generation of red blood cell substitutes // J. Internal Medicine. – 2003. – V. 253. – P. 527-535.
4. Goorha B.Y.K., Deb M.P., Chatterjee L.C.T., Dhot C.P.S., Prasad B.R.S. Artifical Blood // MJAFI. – 2003. – V. 59. – P. 45-50.
5. Szebeni J., Di Iorio E.E., Winterhalter K.H. Encapsulation of hemoglobin in phospholipid liposomes: characterization and stability // Biochemistry. – 1985. – V. 24. – P. 2827-2832.
6. Ioffe V., Gorbenko G.P. Lysozyme effect on structural state of model membranes as revealed by pyrene excimerization studies // Biophys. Chem. – 2005. – V. 114. – P. 199-204.
7. Tuominen E.K.J., Zhu K., Wallace C.J.A., Clark-Lewis I., Craig D.B., Rytömaa M., Kinnunen P.K.J. ATP induces a conformational change in lipid-bound cytochrome c // J. Biol. Chem. – 2001. – V. 276(22). – P. 19356-19362.
8. Duportail G., Lianos P. Fluorescence probing of vesicles using pyrene and pyrene derivatives, in Vesicles, edited by Rosoff M., Marcel Dekker, Inc: New York, 1996.
9. Nakajima A. Solvent effect on the vibrational structures of the fluorescence and absorption spectra of pyrene // Bull. Chem. Soc. Jpn. – 1971. – V. 44. – P. 3272-3277.
10. Kaprovich D.S., Blanchard G.J. Relating the polarity-dependent fluorescence response of pyrene to vibronic coupling. Achieving a fundamental understanding of the py polarity scale // J. Phys. Chem. – 1995. – V. 99. – P. 3951-3958.
11. Kalyanasundaram K., Thomas J.K. Environmental effects on vibronic band intensities in pyrene monomer fluorescence and their application in studies of micellar systems // J. Am. Chem. Soc. – 1977. – V. 99. – P. 2039-2044.
12. Galla H.-J., Sackmann E. Lateral diffusion in the hydrophobic region of membranes: use of pyrene excimers as optical probes // Biochim. Biophys. Acta. – 1974. – V. 339. – P. 103-115.
13. Birks J.B., Lumb M.D., Munro I.H. Excimer fluorescence. V. Influence of solvent viscosity and temperature // Proc. R. Soc. London, Ser. A. – 1964. – V. 280. – P. 289-297.
14. Hoff B., Strandberg E., Ulrich A.S., Tieleman D.P., Posten C. 2H-NMR study and molecular dynamics simulation of the location, alignment, and mobility of pyrene in POPC bilayers // Biophys. J. – 2005. – V. 88. – P. 1818–1827.
15. Vanderkooi J.M., Callis J.B. Pyrene. A probe of lateral diffusion in the hydrophobic region of membranes // Biochemistry. – 1974. – V. 13(19). – P. 4000-4006.
16. Mui B., Chow L., Hope M.J. Extrusion technique to generate liposomes of defined size // Meth. Enzymol. – 2003. – V. 367. – P. 3–14.
17. Lakowicz J.R. Principles of fluorescent spectroscopy, Springer: Singapore, 2006, 954 p.
18. Szebeni J., Hauser H., Eskelson C.D., Watson R.R., Winterhalter K.H. Interaction of hemoglobin derivatives with liposomes. Membrane cholesterol protects against the changes of hemoglobin // Biochemistry. – 1988. – V. 27. – P. 6425-6434.
19. Fu X., Xu S., Wang Z. Kinetics of lipid oxidation and off-odor formation in silver carp mince: the effect of lipoxigenase and hemoglobin // Food Res. Int. – 2009. – V. 42. – P. 85-90.
20. Pitcher III W.H., Huestis W.H. Preparation and analysis of small unilamellar phospholipid vesicles of a uniform size // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2002. – V. 296. – P. 1352-1355.
21. Abugo O.O., Balagopalakrishna C., Rifkind J.M., Rudolph A.S., Hess J.R., Macdonald V.M. Direct measurements of hemoglobin interaction with liposomes using EPR spectroscopy // Artif. Cells, Blood Substitutes, Immobilization Biotechnol. – 2001. – V. 29(1). – P. 5-18.
22. Di Giulio A., Bonamore A. Globin interactions with lipids and membranes // Methods Enzymol. – 2008. – V. 436. – P. 239-253.
23. Xi J., Guo R., Guo X. Interactions of hemoglobin with lecithin liposomes // Colloid Polym. Sci. – 2006. – V. 284. – P. 1139–1145.
24. Pitcher III W.H., Keller S.L., Huestis W.H. Interaction of nominally soluble proteins with phospholipid monolayers at the air–water interface // Biochim. Biophys. Acta. – 2002. – V. 1564. – P. 107– 113.
25. Ушакова И.П., Серебренникова Г.А., Евстигнеева Р.П. Обратимые переносчики кислорода на основе липосомальных форм производных гема и гемоглобина // Биологические мембраны. – 1987. – Т. 4(6). – C. 565-589.
26. Datta P., Chakrabarty S., Chakrabarty A., Chakrabarti A. Membrane interactions of hemoglobin variants, HbA, HbE, HbF and globin subunits of HbA: effects of aminophospholipids and cholesterol // Biochim. Biophys. Acta. – 2008. – V. 1778. – P. 1-9.
27. Ушакова И.П., Василенко И.А., Серебренникова Г.А., Евстигнеева Р.П. Изучение взаимодействия метгемоглобина с фосфолипидными бислойными мембранами методом флуоресценции // Биоорг. химия. – 1981. – Т. 7(4). – С. 613-627.
28. Gornicki A. The influence of oxidative stress on microviscosity of hemoglobin-containing liposomes // Gen. Physiol. Biophys. – 2003. – V. 22. – P. 121-127.
29. Elmore D.E. Molecular dynamics simulation of a phosphatidylglycerol membrane // FEBS Lett. – 2006. – V. 580. – P. 144–148.
30. Murzyn K., Rog T., Pasenkiewicz-Gierula M. Phosphatidylethanolamine-phosphatidylglycerol bilayer as a model of the inner bacterial membrane // Biophys. J. – 2005. – V. 88. – P. 1091–1103.
31. Tedeschi C., Mohwald H., Kirstein S. Polarity of layer-by-layer deposited polyelectrolyte films as determined by pyrene fluorescence // J. Am. Chem. Soc. – 2001. – V. 123. – P. 954-960.
32. Dougherty D.A. Cation-p interactions in chemistry and biology: a new view of benzene, Phe, Tyr and Trp // Science. – 1996. – V. 271. – P. 163–168.
33. Levitt M., Perutz M.F. Aromatic rings act as hydrogen bond acceptors // J. Mol. Biol. – 1988. – V. 201. – P. 751–754.
34. Wong-ekkabut J., Xu Z., Triampo W., Tang I-M., Tieleman D.P., Monticelli L. Effect of lipid peroxidation on the properties of lipid bilayers: a molecular dynamics study // Biophys. J. – 2007. – V. 93. – P. 4225–4236.
35. Galla H.-J., Hartmann W., Theilen U., Sackmann E. On two dimensional passive random walk in lipid bilayers and fluid pathways in biomembranes // J. Membr. Biol. – 1979. – V. 48. – P. 215-236.
Цитовано
Як цитувати
Kutsenko, O. K., Gorbenko, G. P., & Trusova, V. M. (1). Дослідження зв’язування гемоглобіну з фосфоліпідними мембранами за допомогою пірену. Біофізичний вісник, 1(26). вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/2710
Розділ
Біофізика клітини
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
