Використання флуоресцентних зондів для дослідження речовин пептидної природи в екстрактах кріоконсервованих фрагментів органів
Анотація
Одержано спектральні характеристики флуоресценції зондів К-35, Е-176, К8-3000 і К8-1300 в буфері та безбілкових екстрактах кріоконсервованих фрагментів шкіри новонароджених поросят, селезінки свиней, серця свиней та новонароджених поросят і встановлена можливість їх використання для дослідження взаємодії пептидів з альбуміном сироватки крові. Титрування екстрактів дослідженими зондами виявило відмінності у їх зв’язуванні пептидами з різних тканин, що проявляється в різній інтенсивності флуоресценції. Використані в роботі зонди проявляють високу чутливість до взаємодії з альбуміном сироватки крові речовин пептидної природи. Зонд К8-1300 може розглядатися як довгохвильовий аналог зонда К-35, який широко використовується для дослідження альбуміну.
Завантаження
Посилання
Гальченко С.Є. Екстракти кріоконсервованих фрагментів ксеноорганів: одержання та біологічна дія // Пробл. кріобіології. – 2005. – Т.15, №3. – С. 403–406. /Gal'chenko S.Ye. Ekstrakty krіokonservovanykh fragmentіv ksenoorganіv: oderzhannya ta bіologіchna dіya // Probl. krіobіologії. – 2005. – T.15, №3. – S. 403–406./
Гальченко С.Е., Дюбко Т.С., Паценкер Л.Д., Сандомирский Б.П. Спектрофлуориметрическое исследование экстрактов криоконсервированных фрагментов органов свиней. I. Собственная флуоресценция // Експерим. і клінічна медицина. – 2006. – №1. – С. 48–52. /Gal'chenko S.Ye., Dyubko T.S., Patsenker L.D., Sandomirskiy B.P. Spektrofluorimetricheskoye issledovaniye ekstraktov kriokonservirovannykh fragmentov organov sviney. I. Sobstvennaya fluorestsentsiya // Eksperim. і klіnіchna medytsyna. – 2006. – №1.– S. 48–52./
Гальченко С.Є., Шкодовська Н.Ю., Сандомирський Б.П., Грищенко В.І. Спосіб отримання екстрактів ксеногенних органів. Пат. 64381 А Україна. Заявл. 22.05.2003. № 2003054649. МПК7 А61К35/12. Опубл. 16.02.2004, Бюл. Промисл. власність №2. /Gal'chenko S.Ye., Shkodovs'ka N.Yu., Sandomyrs'kyy B.P., Grishchenko V.І. Sposіb otrymannya ekstraktіv ksenogennykh organіv. Pat. 64381 A Ukraina. Zayavl. 22.05.2003. № 2003054649. MPK7 A61K35/12. Opubl. 16.02.2004, Byul. Promysl. vlasnіst' № 2./
Гумерова А.В., Рудакова М.А., Филиппов А.В., Скирда В.Д. Исследование методом ЯМР связывания сывороточного альбумина с жирными кислотами // Структура и динамика молекулярных систем. – 2009. – №6, А. – С. 26–31. /Gumerova A.V., Rudakova M.A., Filippov A.V., Skirda V.D. Issledovaniye metodom YaMR svyazyvaniya syvorotochnogo al'bumina s zhirnymi kislotami // Struktura i dinamika molekulyarnykh sistem. – 2009. – №6, A. – S. 26–31./
Добрецов Г.Е., Грызунов Ю.А., Сырейщикова Т.И. и др. Флуоресцентный зонд К-35 для исследования альбумина: оптические свойства // Биофизика. – 2012. – Т.57, №3. – С. 405–409. /Dobretsov G.Ye., Gryzunov Yu.A., Syreyshchikova T.I. i dr. Fluorestsentnyy zond K-35 dlya issledovaniya al'bumina: opticheskiye svoystva // Biofizika. – 2012. – T.57, №3. – S. 405–409./
Павленко А.П., Соколенко В.Н., Жукова М.Ю. Сравнительное исследование физиологического влияния пептидного комплекса сердца при экспериментальной патологии миокарда // Вісник проблем біології і медицини. – 2013. – Т.1 (98), вип.1. – С. 133–138. /Pavlyenko A.P., Sokolyenko V.N., Zhukova M.Yu. Sravnitel'noye issledovaniye fiziologicheskogo vliyaniya peptidnogo kompleksa serdtsa pri eksperimental'noy patologii miokarda // Vіsnyk problem bіologіyi і medytsyny. – 2013. – T.1 (98), vyp. 1. – S. 133–138./
Пермяков Е.А., Дейкус Г.Ю. Исследование конформационных переходов в белках по триптофановой флуоресценции и фосфоресценции при низких температурах // Молекулярная биология. – 1995. – Т.29, вип.2. – С. 339–344. /Permyakov Ye.A., Deykus G.Yu. Issledovaniye konformatsionnykh perekhodov v belkakh po triptofanovoy fluorestsentsii i fosforestsentsii pri nizkikh temperaturakh // Molekulyarnaya biologiya. – 1995. – T.29, vyp.2. – S. 339–344./
Albani J.R. Relation between рroteins tertiary structure, tryptophan fluorescence lifetimes and tryptophan So → 1Lb and So → 1La transitions. Studies on α1-acid glycoprotein and β-lactoglobulin // J. Fluoresc. – 2011. – Vol.21, №3.– P. 1301–1309.
Ercelen S., Klymchenko A.S., Mely Y., Demchenko A.P. The binding of novel two-color fluorescence probe FA to serum albumins of dierent species // Int. J. Biol. Macromol. – 2005. – Vol.35, №5. – P. 231–242.
Guharay J., Sengupta B., Sengupta P.K. Protein-flavonol interaction: fluorescence spectroscopic study // Proteins. – 2001. – Vol.43, № 2. – P. 75–81.
Mangoni M.L. Host–defense peptides: from biology to therapeutic strategies // Cell. Mol. Life Sci. – 2011. – №68. – P. 2157–2159.
Yang H., Al-Jazaeri A., Wright J.R. The immunoprotective effect of Sertoli cells coencapsulated with islet xenografts is not dependent upon Fas ligand expression // Cell Transplant. – 2002. – Vol.11, №8. – Р. 799–801.
Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої її публікації на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License 4.0 International (CC BY 4.0), яка дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи.
