Using fluorescent probes for the research of substances of peptide nature in the extracts of cryopreserved fragments of organs
Abstract
The spectral characteristics of fluorescence for the K-35, E-176, K8-3000 and K8-1300 probes in buffer and in protein-free extracts of cryopreserved fragments of new born piglets’ skin, pigs’ spleen, pigs’ heart and new born piglets’ heart have been obtained. There has been established the possibility of their use for investigation of peptides interaction with blood serum albumin. Titration of extracts with investigated probes revealed differences in binding of peptides from different tissues, manifesting in different fluorescence intensity. Used probes showed a high sensitivity to the interaction of substances of peptide nature with blood serum albumin. The K8-1300 probe can be consider such as long-wavelength analog of the K-35 probe, which are widely used in research of albumin.
Downloads
References
Гальченко С.Є. Екстракти кріоконсервованих фрагментів ксеноорганів: одержання та біологічна дія // Пробл. кріобіології. – 2005. – Т.15, №3. – С. 403–406. /Gal'chenko S.Ye. Ekstrakty krіokonservovanykh fragmentіv ksenoorganіv: oderzhannya ta bіologіchna dіya // Probl. krіobіologії. – 2005. – T.15, №3. – S. 403–406./
Гальченко С.Е., Дюбко Т.С., Паценкер Л.Д., Сандомирский Б.П. Спектрофлуориметрическое исследование экстрактов криоконсервированных фрагментов органов свиней. I. Собственная флуоресценция // Експерим. і клінічна медицина. – 2006. – №1. – С. 48–52. /Gal'chenko S.Ye., Dyubko T.S., Patsenker L.D., Sandomirskiy B.P. Spektrofluorimetricheskoye issledovaniye ekstraktov kriokonservirovannykh fragmentov organov sviney. I. Sobstvennaya fluorestsentsiya // Eksperim. і klіnіchna medytsyna. – 2006. – №1.– S. 48–52./
Гальченко С.Є., Шкодовська Н.Ю., Сандомирський Б.П., Грищенко В.І. Спосіб отримання екстрактів ксеногенних органів. Пат. 64381 А Україна. Заявл. 22.05.2003. № 2003054649. МПК7 А61К35/12. Опубл. 16.02.2004, Бюл. Промисл. власність №2. /Gal'chenko S.Ye., Shkodovs'ka N.Yu., Sandomyrs'kyy B.P., Grishchenko V.І. Sposіb otrymannya ekstraktіv ksenogennykh organіv. Pat. 64381 A Ukraina. Zayavl. 22.05.2003. № 2003054649. MPK7 A61K35/12. Opubl. 16.02.2004, Byul. Promysl. vlasnіst' № 2./
Гумерова А.В., Рудакова М.А., Филиппов А.В., Скирда В.Д. Исследование методом ЯМР связывания сывороточного альбумина с жирными кислотами // Структура и динамика молекулярных систем. – 2009. – №6, А. – С. 26–31. /Gumerova A.V., Rudakova M.A., Filippov A.V., Skirda V.D. Issledovaniye metodom YaMR svyazyvaniya syvorotochnogo al'bumina s zhirnymi kislotami // Struktura i dinamika molekulyarnykh sistem. – 2009. – №6, A. – S. 26–31./
Добрецов Г.Е., Грызунов Ю.А., Сырейщикова Т.И. и др. Флуоресцентный зонд К-35 для исследования альбумина: оптические свойства // Биофизика. – 2012. – Т.57, №3. – С. 405–409. /Dobretsov G.Ye., Gryzunov Yu.A., Syreyshchikova T.I. i dr. Fluorestsentnyy zond K-35 dlya issledovaniya al'bumina: opticheskiye svoystva // Biofizika. – 2012. – T.57, №3. – S. 405–409./
Павленко А.П., Соколенко В.Н., Жукова М.Ю. Сравнительное исследование физиологического влияния пептидного комплекса сердца при экспериментальной патологии миокарда // Вісник проблем біології і медицини. – 2013. – Т.1 (98), вип.1. – С. 133–138. /Pavlyenko A.P., Sokolyenko V.N., Zhukova M.Yu. Sravnitel'noye issledovaniye fiziologicheskogo vliyaniya peptidnogo kompleksa serdtsa pri eksperimental'noy patologii miokarda // Vіsnyk problem bіologіyi і medytsyny. – 2013. – T.1 (98), vyp. 1. – S. 133–138./
Пермяков Е.А., Дейкус Г.Ю. Исследование конформационных переходов в белках по триптофановой флуоресценции и фосфоресценции при низких температурах // Молекулярная биология. – 1995. – Т.29, вип.2. – С. 339–344. /Permyakov Ye.A., Deykus G.Yu. Issledovaniye konformatsionnykh perekhodov v belkakh po triptofanovoy fluorestsentsii i fosforestsentsii pri nizkikh temperaturakh // Molekulyarnaya biologiya. – 1995. – T.29, vyp.2. – S. 339–344./
Albani J.R. Relation between рroteins tertiary structure, tryptophan fluorescence lifetimes and tryptophan So → 1Lb and So → 1La transitions. Studies on α1-acid glycoprotein and β-lactoglobulin // J. Fluoresc. – 2011. – Vol.21, №3.– P. 1301–1309.
Ercelen S., Klymchenko A.S., Mely Y., Demchenko A.P. The binding of novel two-color fluorescence probe FA to serum albumins of dierent species // Int. J. Biol. Macromol. – 2005. – Vol.35, №5. – P. 231–242.
Guharay J., Sengupta B., Sengupta P.K. Protein-flavonol interaction: fluorescence spectroscopic study // Proteins. – 2001. – Vol.43, № 2. – P. 75–81.
Mangoni M.L. Host–defense peptides: from biology to therapeutic strategies // Cell. Mol. Life Sci. – 2011. – №68. – P. 2157–2159.
Yang H., Al-Jazaeri A., Wright J.R. The immunoprotective effect of Sertoli cells coencapsulated with islet xenografts is not dependent upon Fas ligand expression // Cell Transplant. – 2002. – Vol.11, №8. – Р. 799–801.
Authors retain copyright of their work and grant the journal the right of its first publication under the terms of the Creative Commons Attribution License 4.0 International (CC BY 4.0), that allows others to share the work with an acknowledgement of the work's authorship.
