Аналіз характеристик зигзагоподібних патернів на поверхні плівок бичачого сироваткого альбуміну
Ключові слова:
БСА, плівка, зигзагоподібні патерни, текстура, статистичний розподіл
Анотація
Аналіз патернів, що формуються при висиханні біологічних рідин, використовується для досліджень і діагностики в медицині і сільському господарстві. Для сольових розчинів нативних білків і ДНК характерні зигзагоподібні патерни, які можна кількісно описати за допомогою питомої довжини зигзагів Lspecific. У даній роботі ми аналізуємо розширений ряд характеристик цих патернів з метою виявити найбільш чутливі до дії різних фізичних і хімічних факторів на структуру білка. Були розглянуті плівки, отримані з сольових розчинів бичачого сироваткого альбуміну (БСА) при пропорційній зміні концентрації компонентів, заміні NaCl на NaF і NaBr, температурній обробці, гамма-опроміненні, а також додаванні тривалентного заліза і біологічно активної речовини – флавінмононуклеотида. Було визначено, що розподіл довжин сегментів зигзагів має близький до логнормального характер, а розподіл кутів між сегментами – близький до логістичного. Дані показали, що найбільш інформативними є два параметри: середня довжина сегментів, яка переважно залежить від концентрації Cl–, і кількість сегментів, яка залежить від концентрації Cl–, концентрації неагрегованого білка (але не обов'язково нефрагментованого), а також від надлишкової концентрації іонів і низькомолекулярних сполук.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Yahno TA, Kazakov VV, Sanin OA, Sanin AG, Yahno VG. Drops of biological fluids, drying on a solid substrate: the dynamics of morphology, mass, temperature and mechanical properties. Zh. Tekh. Fiz. 2010;80:17–23.
2. Pivovarenko YV. Nature of the of polymorphism of salt crystals in the aspect of arborization diagnostic method. Morphologia. 2016;10:72–6.
3. Yakhno TA. Complex Pattern Formation in Sessile Droplets of Protein-Salt Solutions with Low Protein Content. What Substance Fabricates These Patterns? Phys. Chem. 2011;1:10–3.
4. Markevich VE, Kirilenko EA, Petrashenko VA, Zablotskaya TU, Bilokon TA. Methods of wedge dehydration of biological fluids. Morphologia. 2014;8:113–7.
5. Gorza FDS, Pedro GC, Trescher TF, da Silva RJ, Silva RJ, de Souza NC. Morphological Analysis and Interaction of Chlorophyll and BSA. BioMed. Res. Int. 2014;2014:1–6.
6. Shabalin VN. Shatokhina SN. The markers of malignant growth in the morphological picture of human biological fluids. Questions of Oncology. 2010;56(3):293–300.
7. Chen R, Zhang L, Zang D, Shen W. Blood drop patterns: Formation and applications. Advances in Colloid and Interface Science. 2016;231:1–14.
8. Zablotskaya TU. Analysis of the main processes and types of structures in the dehydration of biological fluids. Electromech. and energy-saving systems. 2010;4(12):92–5.
9. Elizarov AI, Zablotskaya TU. The method of quantitative evaluation of images with central symmetry on the example of the facies of biological fluids. Bull. of KSPU. 2007;1(42):8–13.
10. Killeen AA, Ossina N, McGlennen RC, Minnerath S, Borgos J, Alexandrov V et al. Protein Self-Organization Patterns in Dried Serum Reveal Changes in B-Cell Disorders. Mol. Diag. Ther. 2006;10(6):371–80.
11. Kokornaczyk M, Kahl J, Roose M, Busscher N, Ploeger A. Organic wheat quality from a defined Italian field-trial. In: 16th IFOAM Organic World Congress : book of abstracts [Internet]; 2008 June 16-20; Modena, Italy. Available from: http://orgprints.org/11732/1/Kokornaczyk_11732_rev.doc.
12. Kokornaczyk MO, Dinelli G, Marotti I, Benedettelli S, Nani D, Betti L. Self-Organized Crystallization Patterns from Evaporating Droplets of Common Wheat Grain Leakages as a Potential Tool for Quality Analysis. TheScientificWorldJOURNAL. 2011;11:1712–25.
13. Andersen J-O Henriksen CB, Laursen J, Nielsen AA. Computerised image analysis of biocrystallograms originating from agricultural products. Computers and Electronics in Agriculture. 1999;22:51–69.
14. Busscher N, Kahl J, Andersen JO, Huber M, Mergardt G, Doesburg P et al. Standardization of the Biocrystallization Method for Carrot Samples. Biol. Agriculture and Horticulture. 2010;27:1–23.
15. Kahl J, Busscher N, Doesburg P, Mergardt G, Huber M, Ploeger A. First tests of standardized biocrystallization on milk and milk products. Eur. Food Res. Technol. 2009;229:175–8.
16. Patent 110130 Ukraine, IPC12 C09K 19/38, G01N 33/48, G01N 21/956. Method for the estimation of substance effect on biopolymers / G. M. Glibitskiy, D. M. Glibitskiy ; owner is A. Ya. Usikov Institute for Radiophysics and Electronics of the National Academy of Sciences of Ukraine. – №a201312123,
appl. 16.10.2013 ; publ. 25.11 2015, bull. № 22. – 7 p.
17. Patent 111769 Ukraine, IPC12 G01N 21/898, G01N 21/956, C09K 19/38, G01N 33/48. Method for the estimation of substance effect on biopolymers / G. M. Glibitskiy, D. M. Glibitskiy ; owner is A. Ya. Usikov Institute for Radiophysics and Electronics of the National Academy of Sciences of Ukraine. – №a201408411, appl. 25.11.2014 ; publ. 10.06.2016, bull. № 11. – 8 p.
18. Glibitskiy GM, Glibitskiy DM, Gorobchenko OA, Nikolov OT, Roshal AD, Semenov MA et al. Textures on the surface of BSA films with different concentrations of sodium halides and water state in solution. Nanoscale Res. Lett. 2015;10(1):155–64.
19. Glibitskiy DM, Glibitskiy GM, Semenov MA, Shestopalova AV. Textures of BSA films with iron and copper ions. Biophys. Bull. 2016;35(1):21–7.
20. Raz E, Lipson SG, Ben-Jacob E. New periodic morphologies observed during dendritic growth of ammonium chloride crystals in thin layers. J. of Crystal Growth. 1991;108:637–46.
21. Mougin K, Haidara H. Complex Pattern Formation in Drying Dispersions. Langmuir. 2002;18:9566–9.
22. Gorobchenko OA, Nikolov OT, Glibitskiy DM, Roshal AD, Shestopalova AV, Semenov MA et al. Effect of gamma irradiation of protein solution on the formation of film textures. Nanotechnology and nanomaterials; 2015 Aug 26-29; Lviv, Ukr. 2015. P. 386.
23. Glibitskiy DM, Gorobchenko OA, Nikolov OT, Zibarov AM, Roshal AD, Semenov MA et al. Effect of flavin mononucleotide on the texture of BSA films. Nanotechnology and nanomaterials. 2016 Aug 24-27; Lviv, Ukr. 2016. P. 132.
24. Liu X-Y, Wang M, Li D-W, Strom CS, Bennema P, Ming N-B. Nucleation-limited aggregation of crystallites in fractal growth. J. of Crystal Growth. 2000;208:687–95.
25. Mitzenmacher M. A Brief History of Generative Models for Power Law and Lognormal Distributions. Internet Mathematics. 2003;1(2):226–51.
26. Burr IW. Cumulative frequency functions. Ann. Math. Stat. 1942;13(2):215–32.
27. Gusmao FRS de, Ortega EMM, Cordeiro GM. The generalized inverse Weibull distribution. Stat. Papers. 2011;52:591–619.
28. Borzova VA, Markossian KA, Chebotareva NA, Kleymenov SYu, Poliansky NB, Muranov KO et al. Kinetics of Thermal Denaturation and Aggregation of Bovine Serum Albumin. PLoS One. 2016;11(4).
29. Cho YS, Song KB. Effect of γ-Irradiation on the Molecular Properties of Bovine Serum Albumin and β-Lactoglobulin. J. Biochem. Mol. Biol. 2000;33(2):133–7.
30. Mishra K, Ojha H, Kallepalli S, Alok A, Chaudhury KN. Protective effect of ferulic acid on ionizing radiation induced damage in bovine serum albumin. Int. J. Radiat. Res. 2014;12(2):113–21.
31. Akhavan A, Kalhor HR, Kassaee MZ, Sheikh N, Hassanlou M. Radiation synthesis and characterization of protein stabilized gold nanoparticles. Chem. Eng. J. 2010;159:230–5.
32. Xu X, Zhang L, Shen D, Wu H, Liu Q. Oxygen-dependent oxidation of Fe(II) to Fe(III) and interaction of Fe(III) with bovine serum albumin, leading to a hysteretic effect on the fluorescence of bovine serum albumin. J. Fluoresc. 2008;18(1):193–201.
33. Ben-Jacob E, Garic P. The formation of patterns in non-equilibrium growth. Nature. 1990;343:523–30.
34. Sengupta A, Sasikala D, Mukherjee A, Hazra P. Comparative study of flavins binding with human serum albumin: a fluorometric, thermodynamic, and molecular dynamics approach. Chemphyschem. 2012;13(8):2142–53.
35. Zhang Y, Görner H. Flavin-sensitized photo-oxidation of lysozyme and serum albumin. Photochem. Photobiol. 2009;85(4):943–8.
36. Guo XJ, Sun XD, Xu SK. Spectroscopic investigation of the interaction between riboflavin and bovine serum albumin. J. of Mol. Structure. 2009;931(1):55–9.
37. Wang G, Tang W, Hao X, Yan C, Lu Y. Binding mechanism of halide ions to bovine serum albumin and hemoglobin: investigated by ion selective-electrode. J. Biophys. Chem. 2011;2 (3):194–201.
2. Pivovarenko YV. Nature of the of polymorphism of salt crystals in the aspect of arborization diagnostic method. Morphologia. 2016;10:72–6.
3. Yakhno TA. Complex Pattern Formation in Sessile Droplets of Protein-Salt Solutions with Low Protein Content. What Substance Fabricates These Patterns? Phys. Chem. 2011;1:10–3.
4. Markevich VE, Kirilenko EA, Petrashenko VA, Zablotskaya TU, Bilokon TA. Methods of wedge dehydration of biological fluids. Morphologia. 2014;8:113–7.
5. Gorza FDS, Pedro GC, Trescher TF, da Silva RJ, Silva RJ, de Souza NC. Morphological Analysis and Interaction of Chlorophyll and BSA. BioMed. Res. Int. 2014;2014:1–6.
6. Shabalin VN. Shatokhina SN. The markers of malignant growth in the morphological picture of human biological fluids. Questions of Oncology. 2010;56(3):293–300.
7. Chen R, Zhang L, Zang D, Shen W. Blood drop patterns: Formation and applications. Advances in Colloid and Interface Science. 2016;231:1–14.
8. Zablotskaya TU. Analysis of the main processes and types of structures in the dehydration of biological fluids. Electromech. and energy-saving systems. 2010;4(12):92–5.
9. Elizarov AI, Zablotskaya TU. The method of quantitative evaluation of images with central symmetry on the example of the facies of biological fluids. Bull. of KSPU. 2007;1(42):8–13.
10. Killeen AA, Ossina N, McGlennen RC, Minnerath S, Borgos J, Alexandrov V et al. Protein Self-Organization Patterns in Dried Serum Reveal Changes in B-Cell Disorders. Mol. Diag. Ther. 2006;10(6):371–80.
11. Kokornaczyk M, Kahl J, Roose M, Busscher N, Ploeger A. Organic wheat quality from a defined Italian field-trial. In: 16th IFOAM Organic World Congress : book of abstracts [Internet]; 2008 June 16-20; Modena, Italy. Available from: http://orgprints.org/11732/1/Kokornaczyk_11732_rev.doc.
12. Kokornaczyk MO, Dinelli G, Marotti I, Benedettelli S, Nani D, Betti L. Self-Organized Crystallization Patterns from Evaporating Droplets of Common Wheat Grain Leakages as a Potential Tool for Quality Analysis. TheScientificWorldJOURNAL. 2011;11:1712–25.
13. Andersen J-O Henriksen CB, Laursen J, Nielsen AA. Computerised image analysis of biocrystallograms originating from agricultural products. Computers and Electronics in Agriculture. 1999;22:51–69.
14. Busscher N, Kahl J, Andersen JO, Huber M, Mergardt G, Doesburg P et al. Standardization of the Biocrystallization Method for Carrot Samples. Biol. Agriculture and Horticulture. 2010;27:1–23.
15. Kahl J, Busscher N, Doesburg P, Mergardt G, Huber M, Ploeger A. First tests of standardized biocrystallization on milk and milk products. Eur. Food Res. Technol. 2009;229:175–8.
16. Patent 110130 Ukraine, IPC12 C09K 19/38, G01N 33/48, G01N 21/956. Method for the estimation of substance effect on biopolymers / G. M. Glibitskiy, D. M. Glibitskiy ; owner is A. Ya. Usikov Institute for Radiophysics and Electronics of the National Academy of Sciences of Ukraine. – №a201312123,
appl. 16.10.2013 ; publ. 25.11 2015, bull. № 22. – 7 p.
17. Patent 111769 Ukraine, IPC12 G01N 21/898, G01N 21/956, C09K 19/38, G01N 33/48. Method for the estimation of substance effect on biopolymers / G. M. Glibitskiy, D. M. Glibitskiy ; owner is A. Ya. Usikov Institute for Radiophysics and Electronics of the National Academy of Sciences of Ukraine. – №a201408411, appl. 25.11.2014 ; publ. 10.06.2016, bull. № 11. – 8 p.
18. Glibitskiy GM, Glibitskiy DM, Gorobchenko OA, Nikolov OT, Roshal AD, Semenov MA et al. Textures on the surface of BSA films with different concentrations of sodium halides and water state in solution. Nanoscale Res. Lett. 2015;10(1):155–64.
19. Glibitskiy DM, Glibitskiy GM, Semenov MA, Shestopalova AV. Textures of BSA films with iron and copper ions. Biophys. Bull. 2016;35(1):21–7.
20. Raz E, Lipson SG, Ben-Jacob E. New periodic morphologies observed during dendritic growth of ammonium chloride crystals in thin layers. J. of Crystal Growth. 1991;108:637–46.
21. Mougin K, Haidara H. Complex Pattern Formation in Drying Dispersions. Langmuir. 2002;18:9566–9.
22. Gorobchenko OA, Nikolov OT, Glibitskiy DM, Roshal AD, Shestopalova AV, Semenov MA et al. Effect of gamma irradiation of protein solution on the formation of film textures. Nanotechnology and nanomaterials; 2015 Aug 26-29; Lviv, Ukr. 2015. P. 386.
23. Glibitskiy DM, Gorobchenko OA, Nikolov OT, Zibarov AM, Roshal AD, Semenov MA et al. Effect of flavin mononucleotide on the texture of BSA films. Nanotechnology and nanomaterials. 2016 Aug 24-27; Lviv, Ukr. 2016. P. 132.
24. Liu X-Y, Wang M, Li D-W, Strom CS, Bennema P, Ming N-B. Nucleation-limited aggregation of crystallites in fractal growth. J. of Crystal Growth. 2000;208:687–95.
25. Mitzenmacher M. A Brief History of Generative Models for Power Law and Lognormal Distributions. Internet Mathematics. 2003;1(2):226–51.
26. Burr IW. Cumulative frequency functions. Ann. Math. Stat. 1942;13(2):215–32.
27. Gusmao FRS de, Ortega EMM, Cordeiro GM. The generalized inverse Weibull distribution. Stat. Papers. 2011;52:591–619.
28. Borzova VA, Markossian KA, Chebotareva NA, Kleymenov SYu, Poliansky NB, Muranov KO et al. Kinetics of Thermal Denaturation and Aggregation of Bovine Serum Albumin. PLoS One. 2016;11(4).
29. Cho YS, Song KB. Effect of γ-Irradiation on the Molecular Properties of Bovine Serum Albumin and β-Lactoglobulin. J. Biochem. Mol. Biol. 2000;33(2):133–7.
30. Mishra K, Ojha H, Kallepalli S, Alok A, Chaudhury KN. Protective effect of ferulic acid on ionizing radiation induced damage in bovine serum albumin. Int. J. Radiat. Res. 2014;12(2):113–21.
31. Akhavan A, Kalhor HR, Kassaee MZ, Sheikh N, Hassanlou M. Radiation synthesis and characterization of protein stabilized gold nanoparticles. Chem. Eng. J. 2010;159:230–5.
32. Xu X, Zhang L, Shen D, Wu H, Liu Q. Oxygen-dependent oxidation of Fe(II) to Fe(III) and interaction of Fe(III) with bovine serum albumin, leading to a hysteretic effect on the fluorescence of bovine serum albumin. J. Fluoresc. 2008;18(1):193–201.
33. Ben-Jacob E, Garic P. The formation of patterns in non-equilibrium growth. Nature. 1990;343:523–30.
34. Sengupta A, Sasikala D, Mukherjee A, Hazra P. Comparative study of flavins binding with human serum albumin: a fluorometric, thermodynamic, and molecular dynamics approach. Chemphyschem. 2012;13(8):2142–53.
35. Zhang Y, Görner H. Flavin-sensitized photo-oxidation of lysozyme and serum albumin. Photochem. Photobiol. 2009;85(4):943–8.
36. Guo XJ, Sun XD, Xu SK. Spectroscopic investigation of the interaction between riboflavin and bovine serum albumin. J. of Mol. Structure. 2009;931(1):55–9.
37. Wang G, Tang W, Hao X, Yan C, Lu Y. Binding mechanism of halide ions to bovine serum albumin and hemoglobin: investigated by ion selective-electrode. J. Biophys. Chem. 2011;2 (3):194–201.
Цитування
METHOD OF ESTIMATION OF THE INFLUENCE OF CHEMICAL AND PHYSICAL FACTORS ON BIOPOLYMERS BY THE TEXTURES OF THEIR FILMS
Glibitskiy D., Gorobchenko O., Nikolov O., Cheipesh T., Dzhimieva T., Zaitseva I., Roshal A., Zibarov A., Shestopalova A., Semenov M. & Glibitskiy G. (2019) RADIOFIZIKA I ELEKTRONIKA
Crossref
Опубліковано
2017-09-11
Як цитувати
Glibitskiy, D. M., Gorobchenko, O. A., Nikolov, O. T., Shestopalova, A. V., & Semenov, M. A. (2017). Аналіз характеристик зигзагоподібних патернів на поверхні плівок бичачого сироваткого альбуміну. Біофізичний вісник, 1(37), 16-29. https://doi.org/10.26565/2075-3810-2017-37-03
Розділ
Методи біофізичних досліджень
Авторське право (c) 2017 Д.М. Глибицький, О.О. Горобченко, О.Т. Ніколов, А.В. Шестопалова, М.О. Семенов
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
