Конкурентне зв’язування хлорофіліну та профлавіну з ДНК

  • A. A. Herus Институт радиофизики и электроники НАН Украины имени А.Я. Усикова, ул. Ак. Проскуры, 12, Харьков, 61085, Украина
  • N. A. Gladkovskaya Институт радиофизики и электроники НАН Украины имени А.Я. Усикова, ул. Ак. Проскуры, 12, Харьков, 61085, Украина
  • E. G. Bereznyak Институт радиофизики и электроники НАН Украины имени А.Я. Усикова, ул. Ак. Проскуры, 12, Харьков, 61085, Украина
  • E. V. Dukhopelnikov Институт радиофизики и электроники НАН Украины имени А.Я. Усикова, ул. Ак. Проскуры, 12, Харьков, 61085, Украина
Ключові слова: ДНК, хлорофілін, профлавін, конкурентне зв’язування, протекторний механізм, інтерцепторний механізм, спектрофотометрія

Анотація

Методом спектрофотометрії досліджено вплив хлорофіліну (Chln) на взаємодію профлавіну (Pf) з ДНК. За допомогою методу виділення головних компонент проведено декомпозицію спектрів систем Chln-Pf, Pf-ДНК та Chln-Pf-ДНК, які було отримано при різних концентраціях ДНК і лігандів. Це дозволило визначити концентрації поглинаючих частинок у розчинах. За даними спектрофотометрії взаємодія Chln з ДНК відсутня. Константа гетероассоціації Chln з Pf, що розрахована з ізотерми Скетчарда, становить 9×104 М. Отримані результати свідчать про те, що у потрійній системі Chln-Pf-ДНК хлорофілін виявляє тільки інтерцепторні властивості. Також було проведено спектрофотометричні дослідження подвійних і потрійних систем при нагріванні розчинів від 20 до 90 °С. Отримано температурні залежності концентрацій поглинаючих частинок у системі Chln-Pf-ДНК. Показано, що зі зростанням температури інтерцепторні властивості Chln посилюються. Це пов’язано з тим, що константа зв’язування Pf з ДНК при нагріванні зменшується, тоді як константа гетероассоціації Chln-Pf практично не залежить від температури.

Завантаження

##plugins.generic.usageStats.noStats##

Посилання

1. Antimicrobial activity of 9-oxo and 9-thio acridines: correlation with interacalation into DNA and effects on macromolecular biosynthesis / A. Cremieux, J. Chevalier, D. Sharples [et al.] // Res Microbiol. – 1995. – V. 146. – № 1. – P. 73-83.

2. Carlson C. B. Solid-phase synthesis of acridine-based threading intercalator peptides / C. B. Carlson, P. A. Beal // Bioorg Med Chem Lett. – 2000. – V. 10, N 17. – P. 1979-1982.

3. Chlorophyllin intervention reduces aflatoxin-DNA adducts in individuals at high risk for liver cancer / P. A. Egner, J. B. Wang, Y. R. Zhu [et al.] // Proc Natl Acad Sci U S A. – 2001. – V. 98, N 25. – P. 14601-14606.

4. The importance of carcinogen dose in chemoprevention studies: quantitative interrelationships between, dibenzo[a,l]pyrene dose, chlorophyllin dose, target organ DNA adduct biomarkers and final tumor outcome / M. M. Pratt, A. P. Reddy, J. D. Hendricks [et al.] // Carcinogenesis. – 2007. – V. 28, N 3. – P. 611-624.

5. Chlorophyllin Antimutagenesis Mechanisms under Different Treatment Conditions in the Micronucleus Assay in V79 Cells / L. G. L. Rampazo, B. Q. Jordao, V. E. P. Vicentini, M. S. Mantovani // Cytologia. – 2002. – V. 67, N 3. – P. 323-327.

6. Protective effect of curcumin and chlorophyllin against DNA mutation induced by cyclophosphamide or benzo[a]pyrene / M. A. Ibrahim, A. M. Elbehairy, M. A. Ghoneim, H. A. Amer // Z Naturforsch C. – 2007. – V. 62, N 3-4. – P. 215-222.

7. Hernaez J. Effects of tea and chlorophyllin on the mutagenicity of N-hydroxy-IQ: studies of enzyme inhibition, molecular complex formation, and degradation/scavenging of the active metabolites / J. Hernaez, M. Xu, R. Dashwood // Environ Mol Mutagen. – 1997. – V. 30, N 4. – P. 468-474.

8. Search for compounds that inhibit the genotoxic and carcinogenic effects of heterocyclic aromatic amines / C. E. Schwab, W. W. Huber, W. Parzefall [et al.] // Crit Rev Toxicol. – 2000. – V. 30. - №1. – P. 1-69.

9. Egner P. A. Chemoprevention with chlorophyllin in individuals exposed to dietary aflatoxin / P. A. Egner, A. Munoz, T. W. Kensler // Mutat Res. – 2003. – V. 523-524. – P. 209-216.

10. Garcia-Rodriguez M. C. Effect of chlorophyllin on chromium trioxide-induced micronuclei in polychromatic erythrocytes in mouse peripheral blood / M. C. Garcia-Rodriguez, V. Lopez-Santiago, M. Altamirano-Lozano // Mutat Res. – 2001. – V. 496, N 1-2. – P. 145-151.

11. Inhibition of radiation-induced DNA damage in plasmid pBR322 by chlorophyllin and possible mechanism(s) of action / S. S. Kumar, R. C. Chaubey, T. P. Devasagayam [et al.] // Mutat Res. – 1999. – V. 425, N 1. – P. 71-79.

12. Adsorption of mutagens to chlorophyllin-chitosan, an insoluble form of chlorophyllin / S. Arimoto-Kobayashi, N. Harada, R. Tokunaga [et al.] // Mutat Res. - 1997. - V. 381, N 2. - P. 243-249.

13. Porphyrins as possible preventers of heterocyclic amine carcinogenesis / H. Hayatsu, C. Sugiyama, S. Arimoto-Kobayashi, T. Negishi // Cancer Lett. – 1999. – V. 143, N 2. – P. 185-187.

14. Binding of polycyclic planar mutagens to chlorophyllin resulting in inhibition of the mutagenic activity / S. Arimoto, S. Fukuoka, C. Itome [et al.] // Mutat Res. – 1993. – V. 287, N 2. – P. 293-305.

15. Interactions of chlorophyllin with acridine orange, quinacrine mustard and doxorubicin analyzed by light absorption and fluorescence spectroscopy / M. Pietrzak, Z. Wieczorek, A. Stachelska, Z. Darzynkiewicz // Biophys Chem. – 2003. – V. 104, N 1. – P. 305-313.

16. Attenuation of acridine mutagen ICR-191--DNA interactions and DNA damage by the mutagen interceptor chlorophyllin / M. Pietrzak, H. D. Halicka, Z. Wieczorek [et al.] // Biophys Chem. –2008. – V. 135, N 1-3. – P. 69-75.

17. Neault J. F. Structural analysis of DNA-chlorophyll complexes by Fourier transform infrared difference spectroscopy / J. F. Neault, H. A. Tajmir-Riahi // Biophys J. – 1999. – V. 76, N 4. – P. 2177-2182.

18. The "interceptor" properties of chlorophyllin measured within the three-component system: intercalator-DNA-chlorophyllin / M. Pietrzak, Z. Wieczorek, J. Wieczorek, Z. Darzynkiewicz // Biophys Chem. – 2006. – V. 123, N 1. – P. 11-19.

19. Tajmir-Riahi H. A. DNA adducts with chlorophyll and chlorophyllin as antimutagenic agents: synthesis, stability, and structural features / H. A. Tajmir-Riahi, J. F. Neault, S. Diamantoglou // Methods Mol Biol. – 2004. – V. 274. – P. 159-171.

20. Barcelo F. Thermodynamic characterization of the multivalent binding of chartreusin to DNA / F. Barcelo, D. Capo, J. Portugal // Nucleic Acids Res. – 2002. – V. 30, N 20. – P. 4567-4573.

21. Dourlent M. A quantitative analysis of proflavine binding to polyadenylic acid, polyuridylic acid, and transfer RNA / M. Dourlent, C. Helene // Eur J Biochem. – 1971. – V. 23, N 1. – P. 86-95.

22. Multivariate Data Analysis: In Practice : an Introduction to Multivariate Data Analysis and Experimental Design / K. H. Esbensen, D. Guyot, F. Westad, L. P. Houmoller: CAMO Software, 2002. – 598 p.

23. Traganos F. Caffeine modulates the effects of DNA-intercalating drugs in vitro: a flow cytometric and spectrophotometric analysis of caffeine interaction with novantrone, doxorubicin, ellipticine, and the doxorubicin analogue AD198 / F. Traganos, J. Kapuscinski, Z. Darzynkiewicz // Cancer Res. – 1991. – V. 51, N 14. – P. 3682-3689.

24. Peculiarities of DNA-proflavine binding under different concentration ratios / E. G. Bereznyak, N. A. Gladkovskaya, A. S. Khrebtova [et al.] // Biophysics. – 2009. – V. 54, N 5. – P. 574-580.

25. Basu A. Thermodynamic characterization of proflavine–DNA binding through microcalorimetric studies / A. Basu, G. Suresh Kumar // The Journal of Chemical Thermodynamics. – 2015. – V. 87. – P. 1-7.

26. Determination of ligand to DNA binding parameters from two-dimensional DSC curves / E. V. Dukhopelnikov, E. G. Bereznyak, A. S. Khrebtova [et al.] // Journal of Thermal Analysis and Calorimetry. – 2013. – V. 111, N 3. – P. 1817-1827.
Цитовано
Як цитувати
Herus, A. A., Gladkovskaya, N. A., Bereznyak, E. G., & Dukhopelnikov, E. V. (1). Конкурентне зв’язування хлорофіліну та профлавіну з ДНК. Біофізичний вісник, 2(36), 43-50. https://doi.org/10.26565/2075-3810-2016-36-06
Розділ
Молекулярна біофізика