Фосфоліпіди як інгібітори процесу утворення амілоїдних фібрил
Ключові слова:
амілоїдні фібрили лізоциму/інсуліну, інгібування, нуклеація, окислені фосфоліпіди, тіофлавін Т
Анотація
Амілоїдні фібрили – це білкові агрегати, формування яких пов’язане з патогенезом хвороби Альцгеймера, системного амілоїдозу, тощо. Через відсутність ефективних методів лікування цих захворювань, розробка нових анти-амілоїдних ліків є дуже важливою. У цій роботі серія фосфоліпідів була протестована щодо їх здатності інгібувати формування амілоїдних фібрил лізоциму та інсуліну за умов кислого чи нейтрального рН та підвищеної температури. Лаг-період, швидкість росту та рівень фібрилізації оцінювали, вимірюючи флуоресценцію тіофлавіну Т. Встановлено, що окислені та заряджені фосфоліпіди, що входили до складу ліпосом, були найбільш ефективними інгібіторами фібрилізації білка. При порівнянні величини та напряму ефекту ліпідів у різних ліпід-білкових системах зроблено висновок про те, що зниження ступеня формування фібрил регулюється гідрофобними та специфічними взаємодіями між ліпосомами та білками. Висловлено припущення, що наявність поверхні, сформованої полярними головками ліпідів, є критичною для зниження рівня фібрилізації білка.Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Caughey B. Protofibrils, pores, fibrils, and neurodegeneration: separating the responsible protein aggregates from the innocent bystanders / B. Caughey, P.T. Lansbury // Annu. Rev. Neurosci. – 2003. – V. 26. – P. 267–298.
2. Selkoe D. J. Folding proteins in fatal ways / D.J. Selkoe // Nature. – 2003. – V. 426. – P. 900–904.
3. Mason J.M. Design strategies for anti-amyloid agents / J.M. Mason, N. Kokkoni, K. Stott, A.J. Doig // Curr. Opin. Struct. Biol. – 2003. – V. 13. – P. 526–532.
4. Macht D.I. Experimental studies on heparin and its influence on toxicity of digitaloids, congo red, cobra venom and other drugs / D.I. Macht // Ann. Intern. Med. – 1943. – Vol. 18. – P. 772–791.
5. Amini R. Apigenin reduces human insulin fibrillation in vitro and protectsSK-N-MC cells against insulin amyloids / R. Amini, R. Yazdanparast, S. Bahramikia // Int. J. Biol. Macromol. – 2013. – V. 60. – P. 334–40.
6. Small molecule inhibitors of α-synuclein filament assembly / M. Masuda, N. Suzuki, S. Taniguchi [et al.] // Biochemistry. – 2006. – V. 45. – P. 6085–6094.
7. Cardoso I. 4-iodo-4-Deoxydoxorubicin and tetracyclines disrupt transthyretin amyloid fibrils in vitro producing noncytotoxic species: screening for TTR fibril disrupters / I. Cardoso, G. Merlini, M.J. Saraiva // FASEB J. – 2003. – V. 17. – P. 803–809.
8. Studies of anti-fibrillogenic activity of phthalocyanines of zirconium containing out-of-plane ligands / V. Kovalska, M. Losytskyy, V. Chernii [et al.] // Bioorg. Med. Chem. – 2012. – V. 20. – P. 330–334.
9. Oligo(ethylene glycol) Derivatives of Thioflavin T as inhibitors of protein–amyloid interactions / P. Inbar, C.Q. Li, S.A. Takayama [et al.] // Chem. Bio. Chem. – 2006. – V. 7. – P. 1563–1566.
10. Kumar E.K. Differential effects of ionic and non-ionic surfactants on lysozyme fibrillation / E.K. Kumar, N.P. Prabhu // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2014. – V. 16. – P. 24076–24088.
11. Wang S.S.-S. Amyloid fibrillation and cytotoxicity of insulin are inhibited by the amphiphilic surfactants / S.S.-S. Wang, K.-N. Liu, T.-C. Han // Biochim. Biophys. Acta. – 2010. – V. 1802. – P. 519–530.
12. Stefani M. Protein folding and misfolding on surfaces / M. Stefani // Int J Mol Sci. – 2008. – V. 9. – P. 2515–2542.
13. How is protein aggregation in amyloidogenic diseases modulated by biological membranes / C. Aisenbrey, T. Borowik, R. Byström [et al.] // Eur. Biophys. J. – 2008. – V. 37. – P. 247– 255.
14. Kinnunen P.K. Proteinoxidized phospholipid interactions in cellular signaling for cell death: from biophysics to clinical correlations / P.K. Kinnunen, K. Kaarniranta, A.K. Mahalka // Biochim. Biophys. Acta. – 2012. – V. 1818. – P. 2446–2455.
15. Uversky V.N. Conformational constraints for amyloid fibrillation: the importance of being unfolded / V.N. Uversky, A.L. Fink // Biochim. Biophys. Acta. – 2004. – V. 1698. – P. 131–153.
16. Fluorescence monitoring of the effect of oxidized lipids on the process of protein fibrillization / K. Vus, R. Sood, G. Gorbenko [et al.] // Method. Appl. Fluor. – 2016. – V. 4. –P. 034008.
17. Amyloid fibril formation and seeding by wild-type human lysozyme and its disease-related mutational variants / L.A. Morozova-Roche, J. Zurdo, A. Spencer [et al.] // J. Struct. Biol. – 2000. – V. 130. – P. 339–351.
2. Selkoe D. J. Folding proteins in fatal ways / D.J. Selkoe // Nature. – 2003. – V. 426. – P. 900–904.
3. Mason J.M. Design strategies for anti-amyloid agents / J.M. Mason, N. Kokkoni, K. Stott, A.J. Doig // Curr. Opin. Struct. Biol. – 2003. – V. 13. – P. 526–532.
4. Macht D.I. Experimental studies on heparin and its influence on toxicity of digitaloids, congo red, cobra venom and other drugs / D.I. Macht // Ann. Intern. Med. – 1943. – Vol. 18. – P. 772–791.
5. Amini R. Apigenin reduces human insulin fibrillation in vitro and protectsSK-N-MC cells against insulin amyloids / R. Amini, R. Yazdanparast, S. Bahramikia // Int. J. Biol. Macromol. – 2013. – V. 60. – P. 334–40.
6. Small molecule inhibitors of α-synuclein filament assembly / M. Masuda, N. Suzuki, S. Taniguchi [et al.] // Biochemistry. – 2006. – V. 45. – P. 6085–6094.
7. Cardoso I. 4-iodo-4-Deoxydoxorubicin and tetracyclines disrupt transthyretin amyloid fibrils in vitro producing noncytotoxic species: screening for TTR fibril disrupters / I. Cardoso, G. Merlini, M.J. Saraiva // FASEB J. – 2003. – V. 17. – P. 803–809.
8. Studies of anti-fibrillogenic activity of phthalocyanines of zirconium containing out-of-plane ligands / V. Kovalska, M. Losytskyy, V. Chernii [et al.] // Bioorg. Med. Chem. – 2012. – V. 20. – P. 330–334.
9. Oligo(ethylene glycol) Derivatives of Thioflavin T as inhibitors of protein–amyloid interactions / P. Inbar, C.Q. Li, S.A. Takayama [et al.] // Chem. Bio. Chem. – 2006. – V. 7. – P. 1563–1566.
10. Kumar E.K. Differential effects of ionic and non-ionic surfactants on lysozyme fibrillation / E.K. Kumar, N.P. Prabhu // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2014. – V. 16. – P. 24076–24088.
11. Wang S.S.-S. Amyloid fibrillation and cytotoxicity of insulin are inhibited by the amphiphilic surfactants / S.S.-S. Wang, K.-N. Liu, T.-C. Han // Biochim. Biophys. Acta. – 2010. – V. 1802. – P. 519–530.
12. Stefani M. Protein folding and misfolding on surfaces / M. Stefani // Int J Mol Sci. – 2008. – V. 9. – P. 2515–2542.
13. How is protein aggregation in amyloidogenic diseases modulated by biological membranes / C. Aisenbrey, T. Borowik, R. Byström [et al.] // Eur. Biophys. J. – 2008. – V. 37. – P. 247– 255.
14. Kinnunen P.K. Proteinoxidized phospholipid interactions in cellular signaling for cell death: from biophysics to clinical correlations / P.K. Kinnunen, K. Kaarniranta, A.K. Mahalka // Biochim. Biophys. Acta. – 2012. – V. 1818. – P. 2446–2455.
15. Uversky V.N. Conformational constraints for amyloid fibrillation: the importance of being unfolded / V.N. Uversky, A.L. Fink // Biochim. Biophys. Acta. – 2004. – V. 1698. – P. 131–153.
16. Fluorescence monitoring of the effect of oxidized lipids on the process of protein fibrillization / K. Vus, R. Sood, G. Gorbenko [et al.] // Method. Appl. Fluor. – 2016. – V. 4. –P. 034008.
17. Amyloid fibril formation and seeding by wild-type human lysozyme and its disease-related mutational variants / L.A. Morozova-Roche, J. Zurdo, A. Spencer [et al.] // J. Struct. Biol. – 2000. – V. 130. – P. 339–351.
Цитовано
Як цитувати
Vus, K. O., Trusova, V. M., Gorbenko, G. P., & Kinnunen, P. (1). Фосфоліпіди як інгібітори процесу утворення амілоїдних фібрил. Біофізичний вісник, 2(36), 37-42. https://doi.org/10.26565/2075-3810-2016-36-05
Розділ
Молекулярна біофізика
Авторське право (c) 2016 K.O. Вус, В.M. Трусова, Г.П. Горбенко, П. Kіннунен
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
