Дослідження пептидного складу супернатантів із личинок великого борошняного хрущака Tenebrio molitor і карася срібного Carassius auratus у процесі холодової аклімації
Анотація
Хроматографічним методом досліджено молекулярно-масовий розподіл пептидів із супернатантів, отриманих із тканин личинок Tenebrio molitor і карася срібного Carassius auratus за холодової аклімації. Встановлено, що у процесі холодової аклімації пептидний спектр супернатантів із личинок T. molitor і C. auratus змінюється. Найбільшу кількість пептидних фракцій мають супернатанти із неаклімованих личинок T. molitor і деаклімованої риби. Показано, що у холодоаклімованих личинок T. molitor спостерігаються низькомолекулярні пептидні фракції з М від (5,40 ± 0,20)×102 до (22,6 ± 0,9)×102 Да, а у неаклімованих особин T. molitor відзначається значна кількість високомолекулярних пептидів у діапазоні М від (46,8 ± 2,3)×102 до (66 ± 6)×102 Да. Виявлено, що деаклімація карася срібного у зимовий період супроводжується органоспецифічними змінами пептидного складу. Після деаклімації у м’язах C. auratus виявлені низькомолекулярні пептиди ((14,1 ± 0,3)×102 та (6,75 ± 0,25)×102 Да), а у печінці – високомолекулярні ((67,83 ± 0,21)×102 і (64,16 ± 0,26)×102 Да) та низькомолекулярні ((34,1 ± 1,0)×102 і (14,29 ± 0,15)×102 Да) пептиди. Кількісні і якісні зміни пептидного спектру супернатантів із T. molitor і C. auratus за холодової аклімації можуть бути одним із механізмів їх природної адаптації до низьких температур.Завантаження
Посилання
Biochemistry of fish antifreeze proteins / P. L. Davies, C. L. Hew // The FASEB J. – 1990. – V. 4, № 8. – P. 2460–2468.
Antifreeze glycopeptides and peptides in Antarctic fish species from the Weddell Sea and the Lazarev Sea / A. P. A. Wohrmann // Mar. Ecol. Prog. Ser. – 1996. – V. 130. – P. 47–59.
Compound ice-binding site of an antifreeze protein revealed by mutagenesis and fluorescent tagging / C. P. Garnham, A. Natarajan, A. J. Middleton [et al.] // Biochemistry. – 2010. – V. 49, № 42. – P. 9063–9071.
Functional validation of hydrophobic adaptation to physiological temperature in the small heat shock protein αA-crystallin / M. Posner, A. J. Kiss, J. Skiba [et al.] // PLOS ONE. – 2012. – V. 7, № 3. – e34438.
Environmental effects on antifreeze levels in larvae of the darkling beetle, Meracantha contracta / J. G. Duman // J. Exp. Zool. – 1977. – V. 201, № 2. – P. 333–337.
Factors involved in overwintering survival of the freeze tolerant beetle, Dendroides Canadensis / J. G. Duman // J. Comp. Physiol. – 1980. –V. 136, № 1. – P. 52–59.
Beta-helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect / S. P. Graether, M. J. Kuiper, S. M. Gagnе [et al.] // Nature. –2000. – V. 406, № 6793. – P. 325–328.
Comparative overwintering physiology of Alaska and Indiana populations of the beetle Cucujus clavipes (Fabricius): roles of antifreeze proteins, polyols, dehydration and diapauses / V. A Bennett, T. Sformo, K. Walters [et al.] // J. Exp. Biol. – 2005. – V. 208, № 23. – P. 4467–4477.
Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth / Y. Celik, R. Drori, N. Pertaya-Braun [et al.] // PNAS. – 2013. – V. 110, № 4. – P. 1309–1314.
Demonstration of antifreeze protein activity in Antarctic lake bacteria / J. A. Gilbert, P. J. Hill, C. E. Dodd [et al.] // Microbiology. – 2004. – V. 150, № 1. – P. 171–180.
Antifreeze protein activity in Arctic cryoconite bacteria / P. Singh, Y. Hanada, S. M. Singh [et al.] // FEMS Microbiol Lett. – 2014. – V. 351, № 1. – P. 14–22.
Activity–stability relationships in extremophilic enzymes / S. D’Amico, J. C. Marx, C. Gerday [et al.] // J. Biol. Chem. – 2003. – V. 278, № 10. – P. 7891–7896.
Protein destabilization at low temperatures / F. Franks // Adv. Prot. Chem. – 1995. – V. 46. – P. 105–139.
The stability of proteins in extreme environments / R. Jaenicke, G. Böhm // Curr. Opin. Struct. Biol. – 1998. – V. 8, № 6. – P. 738–748.
Molecular characterization of cold adaptation of membrane proteins in the Vibrionaceae core–genome / T. Kahlke, S. Thorvaldsen // PLOS ONE. – 2012. – V. 7, № 12. – e51761.
Skoups R. Metody ochistki belkov / R. Skoups [per. s angl. prof. V. K. Antonova]. – M.: Mir, 1985. – 358 s.
Bidlingmejer B. Preparativnaya zhidkostnaya hromatografiya / B. Bidlingmejer. – M.: Mir, 1990. – 360 s.
Seasonal Adaptations in Arctic Insects / H.V. Danks // Integr. Comp. Biol. – 2004. – V. 44, № 2. – P. 85–94.
Cold adaptation in insects of Central Yakutia / N. G. Li, A. I. .Averenskii // Biophysics. – 2007. – V. 52, № 4. – P. 436–439.
Amino Acid Substitutions in Cold-Adapted Proteins from Halorubrum lacusprofundi, an Extremely Halophilic Microbe from Antarctica / S. DasSarma, M. D. Capes, R. Karan [et al.] // PLOS ONE. – 2013. – V. 8, № 3. – e58587.
Vplyv nyz’kyh temperatur na fenotypichni oznaky i bilok-syntezuyuchyj aparat holodostijkyh zhukiv Tenebrio molitor na riznyh stadiyah rozvytku: avtoref. dis. na zdobuttya nauk. stupenya kand. biol. nauk: spec. 03.00.19 «Kriobiologiya i kriomedycyna» / L. I. Relina. – Harkiv, 1999. – 16 s.
Strukturni ta metabolichni osoblyvosti tkanyn karasya sriblyastogo Carassius auratus v umovah temperaturnoi’ aklimacii’: avtoref. dis. na zdobuttya nauk. stupenya kand. biol. nauk: spec. 03.00.19 «Kriobiologiya» / O. G. Pogozhyh. – Harkiv, 2010. – 17 s.
Synthesis of an antifreeze glycoprotein analogue: efficient preparation of sequential glycopeptide polymers / T. Tsuda, S.-I.Nishimura // Chem. Commun. – 1996. – P. 2779–2780.
Type I 'antifreeze' proteins - Structure-activity studies and mechanisms of ice growth inhibition / M. M. Harding, L. G. Ward, A. D. J. Haymet // Eur. J. Biochem. – 1999. – V. 264. – P. 653–665.
‘Antifreeze’ glycoproteins from polar fish / M. M. Harding, P. I. Anderberg, A. D. Haymet // Eur. J. Biochem. – 2003. – V. 270, № 7. – P. 1381–1392.
Insect capa neuropeptides impact desiccation and cold tolerance / S. Terhzaz, N. M. Teetsb, P. Cabreroa [et al.] // PNAS. – 2015. – V. 112, № 9. – P. 2882–2887.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
