Розрахунок зміни конфігураційної ентропії при зв'язуванні ліганду у малу канавку ДНК
Ключові слова:
мала канавка, ступені свободи, внутрішнє обертання, конфігураційна ентропія
Анотація
Методами молекулярного моделювання проведено обчислення енергетичних еквівалентів зміни
трансляційних, ротаційних, вібраційних ступенів свободи і внутрішнього обертання (ротамерії) 10
лігандів при комплексоутворенні з малою канавкою двоспіральної ДНК. Показано, що втрата поступальних, обертальних і високочастотних коливальних (коливання хімічних зв'язків) ступенів
свободи є енергетично істотно невигідною. У той же час, низькочастотні залишкові коливання у
комплексі значно стабілізують його. Внесок конформаційної ентропії, зумовленої ротамерією, є
незначним і не перевищує 2 ккал/моль.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Nelson S.M., Ferguson L.R., Denny W.A. Non–covalent ligand/DNA interactions: minor groove binding agents // Mutat. Res. – 2007. – V.623. – P.24–40.
2. Suckling C.J. Molecular recognition and physico–chemical properties in the discovery of selective antibac-terial minor groove binders // J. Phys. Org. Chem. – 2008. – V.21. – P. 575–583.
3. Wang L., Bailly C., Kumar A., Ding D., Bajic M., Boykin D.W., Wilson W.D. Specific molecular recognition of mixed nucleic acid sequences: an aromatic dication that binds in the DNA minor groove as a dimer // Proc. Natl. Acad. Sci. USA – 2000. – V.97. – P. 12–16.
4. Anthony N.G., Fox K.R., Johnston B.F., Khalaf A.I., Mackay S.P., McGroarty I.S., Parkinson J.A., Skellern G.G., Suckling C.J., Waigh R.D. DNA binding of short lexitropsins // Bioorg. Med. Chem. Lett. – 2004. – V.14. – P. 1353–1356.
5. Tanious F.A., Hamelberg D., Baily C., Czarny A., Boykin D.W., Wilson W.D. DNA sequence dependent monomer–dimer binding modulation of asymmetric benzimidazole derivatives // J. Am. Chem. Soc. – 2004. – V.126. – P. 143–153.
6. Haq I. Thermodynamics of drug–DNA interactions // Arch. Biochem. Biophys. – 2002. – V.403. – P.1–15.
7. Shaikh S.A., Ahmed S.R., Jayaram B. A molecular thermodynamic view of DNA–drug interactions: a case study of 25 minor–groove binders // Arch. Biochem. Biophys. – 2004. – V.429. – P. 81–99.
8. Treesuwan W., Wittayanarakul K., Anthony N.G., Huchet G., Alniss H., Hannongbua S., Khalaf A.I., Suck-ling C.J., Parkinson J.A., Mackay S.P. A detailed binding free energy study of 2:1 ligand–DNA complex forma-tion by experiment and simulation // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2009. – V.11. – P. 10682–10693.
9. Zhou H.–X., Gilson M.K. Theory of free energy and entropy in noncovalent binding // Chem. Rev. – 2009. – V.109. – P. 4092–4107.
10. Harris S.A., Gavathiotis E., Searle M.S., Orozco M., Laughton C.A. Cooperativity in Drug–DNA recognition: a molecular dynamics study // J. Am. Chem. Soc. – 2001. – V.123. – P. 12658–12663.
11. Berman H.M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissig H., Shindyalov I. N., Bourne P.E. The protein data bank // Nucleic Acids Res. – 2000. – V. 28. – P. 235–242.
12. Brunger A.T. X–PLOR. A system for X–ray crystallography and NMR. – Yale: Univ. Press, 1992. – 382 p.
13. Cornell W.D., Cieplak P.,. Bayly C.I, Gould I.R., Merz K.M.J., Ferguson D.M., Spellmeyer D.C., Fox T., Caldwell J.W., Kollman P.A. A second generation force field for the simulation of proteins, nucleic acids, and organic molecules // J. Am. Chem. Soc. – 1995. – Vol. 117. – P. 5179–5197.
14. Gaussian, Inc., 2004. Gaussian 03. Gaussian, Wallingford, CT.
15. Костюков В.В., Хомутова Н.М., Евстигнеев М.П. Вклад изменения трансляционных, ротационных и вибрационных степеней свободы в энергию комплексообразования ароматических лигандов с ДНК // Биофизика. - 2009. – Т. 54. - С. 606–615.
16. Carlsson J., Aquist J. Calculations of solute and solvent entropies from molecular dynamics simulations // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2006. – V.8. – P. 5385–5395.
17. DuBay K.H., Geissler P. Calculation of proteins’ total side–chain torsional entropy and its influence on pro-tein–ligand interactions // J. Mol. Biol. – 2009. – V.391. – P. 484–497.
18. Dolenc J., Baron R., Oostenbrink C., Koller J., van Gunsteren W.F. Configurational entropy change of ne-tropsin and distamycin upon DNA minor–groove binding // Biophys. J. – 2006. – V.91. – P. 1460–1470.
19. Wang H., Laughton C.A. Molecular modelling methods for prediction of sequence–selectivity in DNA rec-ognition // Methods. – 2007. – V.42. – P.196–203.
20. Spackova N., Cheatham III T.E., Ryjacek F., Lankas F., van Meervelt L., Hobza P., Sponer J. Molecular dynamics simulations and thermodynamics analysis of DNA–drug complexes. Minor groove binding between 4’,6–diamidino–2–phenylindole and DNA duplexes in solution // J. Am. Chem. Soc. – 2003. – V.125. – P. 1759–1769.
21. Tidor B., Karplus M. The contribution of vibrational entropy to molecular association // J. Mol. Biol. – 1994. – V.238. – P. 405–414.
22. Chang C.A., Chen W., Gilson M.K. Ligand configurational entropy and protein binding // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2007. – V.104. – P.1534–1539.
23. Yu Y.B., Privalov P.L., Hodges R.S. Contribution of translational and rotational motions to molecular asso-ciations in aqueous solution // Biophys. J. – 2001. – V.81. – P. 1632–1642.
24. Gilson M.K., Given J.A., Bush B.L., McCammon J.A. The statistical–thermodynamic basis for computation of binding affinities: a critical review // Biophys. J. – 1997. – V.72. – P.1047–1069.
25. Baginski M., Fogolari F., Briggs J.M. Electrostatic and non–electrostatic contributions to the binding free energies of anthracycline antibiotics to DNA // J. Mol. Biol. – 1997. – V.274. – 253–267.
26. Finkelstein A.V., Janin J. The price of lost freedom: entropy of bimolecular complex formation // Protein Eng. – 1989. – V.3. – P. 1–3.
27. Searle M.S., Williams D.H., Gerhard U. Partitioning of free energy contributions in the estimation of binding constants: residual motions and consequences for amide–amide hydrogen bond strengths // J. Am. Chem. Soc. – 1992. – V.114. – P. 10697–10704.
28. Kostjukov V.V., Khomytova N.M., Evstigneev M.P. Partition of thermodynamic energies of drug–DNA complexation // Biopolymers. – 2009. – V.91. – P. 773–790.
29. Костюков В.В., Твердохліб Н.М., Євстигнєєв М.П. Енергетичний аналіз комплексоутворення арома-тичних молекул у водному розчині // Укр. фізичн. журн. – 2011. – Т.56. – С.38-49.
30. Gilson M.K., Zhou H.–X. Calculation of protein–ligand binding affinities // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. – 2007. – V.36. – P. 21–42.
31. Noskov S.Yu., Lim C. Free energy decomposition of protein–protein interactions // Biophys. J. – 2001. – V.81. – P. 737–750.
32. Ayala P.Y., Schlegel H.B. Identification and treatment of internal rotation in normal mode vibrational anal-ysis // J. Chem. Phys. – 1998. – V.108. – P. 2314–2325.
2. Suckling C.J. Molecular recognition and physico–chemical properties in the discovery of selective antibac-terial minor groove binders // J. Phys. Org. Chem. – 2008. – V.21. – P. 575–583.
3. Wang L., Bailly C., Kumar A., Ding D., Bajic M., Boykin D.W., Wilson W.D. Specific molecular recognition of mixed nucleic acid sequences: an aromatic dication that binds in the DNA minor groove as a dimer // Proc. Natl. Acad. Sci. USA – 2000. – V.97. – P. 12–16.
4. Anthony N.G., Fox K.R., Johnston B.F., Khalaf A.I., Mackay S.P., McGroarty I.S., Parkinson J.A., Skellern G.G., Suckling C.J., Waigh R.D. DNA binding of short lexitropsins // Bioorg. Med. Chem. Lett. – 2004. – V.14. – P. 1353–1356.
5. Tanious F.A., Hamelberg D., Baily C., Czarny A., Boykin D.W., Wilson W.D. DNA sequence dependent monomer–dimer binding modulation of asymmetric benzimidazole derivatives // J. Am. Chem. Soc. – 2004. – V.126. – P. 143–153.
6. Haq I. Thermodynamics of drug–DNA interactions // Arch. Biochem. Biophys. – 2002. – V.403. – P.1–15.
7. Shaikh S.A., Ahmed S.R., Jayaram B. A molecular thermodynamic view of DNA–drug interactions: a case study of 25 minor–groove binders // Arch. Biochem. Biophys. – 2004. – V.429. – P. 81–99.
8. Treesuwan W., Wittayanarakul K., Anthony N.G., Huchet G., Alniss H., Hannongbua S., Khalaf A.I., Suck-ling C.J., Parkinson J.A., Mackay S.P. A detailed binding free energy study of 2:1 ligand–DNA complex forma-tion by experiment and simulation // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2009. – V.11. – P. 10682–10693.
9. Zhou H.–X., Gilson M.K. Theory of free energy and entropy in noncovalent binding // Chem. Rev. – 2009. – V.109. – P. 4092–4107.
10. Harris S.A., Gavathiotis E., Searle M.S., Orozco M., Laughton C.A. Cooperativity in Drug–DNA recognition: a molecular dynamics study // J. Am. Chem. Soc. – 2001. – V.123. – P. 12658–12663.
11. Berman H.M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissig H., Shindyalov I. N., Bourne P.E. The protein data bank // Nucleic Acids Res. – 2000. – V. 28. – P. 235–242.
12. Brunger A.T. X–PLOR. A system for X–ray crystallography and NMR. – Yale: Univ. Press, 1992. – 382 p.
13. Cornell W.D., Cieplak P.,. Bayly C.I, Gould I.R., Merz K.M.J., Ferguson D.M., Spellmeyer D.C., Fox T., Caldwell J.W., Kollman P.A. A second generation force field for the simulation of proteins, nucleic acids, and organic molecules // J. Am. Chem. Soc. – 1995. – Vol. 117. – P. 5179–5197.
14. Gaussian, Inc., 2004. Gaussian 03. Gaussian, Wallingford, CT.
15. Костюков В.В., Хомутова Н.М., Евстигнеев М.П. Вклад изменения трансляционных, ротационных и вибрационных степеней свободы в энергию комплексообразования ароматических лигандов с ДНК // Биофизика. - 2009. – Т. 54. - С. 606–615.
16. Carlsson J., Aquist J. Calculations of solute and solvent entropies from molecular dynamics simulations // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2006. – V.8. – P. 5385–5395.
17. DuBay K.H., Geissler P. Calculation of proteins’ total side–chain torsional entropy and its influence on pro-tein–ligand interactions // J. Mol. Biol. – 2009. – V.391. – P. 484–497.
18. Dolenc J., Baron R., Oostenbrink C., Koller J., van Gunsteren W.F. Configurational entropy change of ne-tropsin and distamycin upon DNA minor–groove binding // Biophys. J. – 2006. – V.91. – P. 1460–1470.
19. Wang H., Laughton C.A. Molecular modelling methods for prediction of sequence–selectivity in DNA rec-ognition // Methods. – 2007. – V.42. – P.196–203.
20. Spackova N., Cheatham III T.E., Ryjacek F., Lankas F., van Meervelt L., Hobza P., Sponer J. Molecular dynamics simulations and thermodynamics analysis of DNA–drug complexes. Minor groove binding between 4’,6–diamidino–2–phenylindole and DNA duplexes in solution // J. Am. Chem. Soc. – 2003. – V.125. – P. 1759–1769.
21. Tidor B., Karplus M. The contribution of vibrational entropy to molecular association // J. Mol. Biol. – 1994. – V.238. – P. 405–414.
22. Chang C.A., Chen W., Gilson M.K. Ligand configurational entropy and protein binding // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2007. – V.104. – P.1534–1539.
23. Yu Y.B., Privalov P.L., Hodges R.S. Contribution of translational and rotational motions to molecular asso-ciations in aqueous solution // Biophys. J. – 2001. – V.81. – P. 1632–1642.
24. Gilson M.K., Given J.A., Bush B.L., McCammon J.A. The statistical–thermodynamic basis for computation of binding affinities: a critical review // Biophys. J. – 1997. – V.72. – P.1047–1069.
25. Baginski M., Fogolari F., Briggs J.M. Electrostatic and non–electrostatic contributions to the binding free energies of anthracycline antibiotics to DNA // J. Mol. Biol. – 1997. – V.274. – 253–267.
26. Finkelstein A.V., Janin J. The price of lost freedom: entropy of bimolecular complex formation // Protein Eng. – 1989. – V.3. – P. 1–3.
27. Searle M.S., Williams D.H., Gerhard U. Partitioning of free energy contributions in the estimation of binding constants: residual motions and consequences for amide–amide hydrogen bond strengths // J. Am. Chem. Soc. – 1992. – V.114. – P. 10697–10704.
28. Kostjukov V.V., Khomytova N.M., Evstigneev M.P. Partition of thermodynamic energies of drug–DNA complexation // Biopolymers. – 2009. – V.91. – P. 773–790.
29. Костюков В.В., Твердохліб Н.М., Євстигнєєв М.П. Енергетичний аналіз комплексоутворення арома-тичних молекул у водному розчині // Укр. фізичн. журн. – 2011. – Т.56. – С.38-49.
30. Gilson M.K., Zhou H.–X. Calculation of protein–ligand binding affinities // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. – 2007. – V.36. – P. 21–42.
31. Noskov S.Yu., Lim C. Free energy decomposition of protein–protein interactions // Biophys. J. – 2001. – V.81. – P. 737–750.
32. Ayala P.Y., Schlegel H.B. Identification and treatment of internal rotation in normal mode vibrational anal-ysis // J. Chem. Phys. – 1998. – V.108. – P. 2314–2325.
Цитовано
Як цитувати
Kostjukov, V. V., & Evstigneev, M. P. (1). Розрахунок зміни конфігураційної ентропії при зв’язуванні ліганду у малу канавку ДНК. Біофізичний вісник, 2(25). вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/2719
Розділ
Молекулярна біофізика
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
