Прояв міжмолекулярних водневих зв'язків в гетерокомплексах біологічно активних речовин за даними коливальної спектроскопії
Ключові слова:
гетероассоціація, водневий зв'язок, інфрачервона спектроскопія, комбінаційне розсіювання, біологічно активні речовини
Анотація
Методами ІЧ та КР спектроскопії досліджували утворення гетерокомплексів біологічно активних
речовин (флавін-мононуклеотида (FMN), бромистого етидія (EB), профлавіна (PRF), теофіліна
(TPH) і кофеїна (CAF)) у нейтральних водних розчинах. Аналіз ІЧ та КР спектрів показав
утворення міжмолекулярних водневих зв'язків між функціональними атомними групами (С=О та
NH2) у гетерокомплексах FMN-EB, FMN-PRF і TPH-EB. Виявлене зміщення частот коливань
карбонільних груп в ІЧ спектрах дозволило оцінити величину ентальпії Н-зв'язків. Показано, що
міжмолекулярні водневі зв'язки додатково стабілізують стопочні структури досліджуваних
гетерокомплексів.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Evstigneev M. DNA-binding aromatic drug molecules: Physico-chemical interactions and their biological roles / Maxim Evstigneev. – Lambert Academic Publishing, 2010. – 96 p. – Contents: p. 1–2. – ISBN: 978-3-8433-5389-2.
2. Chirgadze Ju.N. Infrakrasnye spektry i struktura polipeptidov i belkov / Jurij Nikolaevich Chirgadze. – M.: Nauka, 1965, – 135 s. – Bibliogr.: s. 131–133. – UDK 547. 69:66.085.1.
3. Evstigneev M.P. 1H NMR study of the hetero-association of flavin-mononucleotide with mutagenic dyes: ethidium bromide and proflavine / M.P. Evstigneev, Yu.V. Mukhina, D.B. Davies // Molecular Phys., 2006. – V. 104, N. 4. – P. 647–654.
4. Andrejuk D.D. Structural and thermodynamic analysis of the hetero-association of theophylline with aromatic drug molecules / D.D. Andrejuk, A.A. Hernandez Santiago, V.V. Khomich, et all. // J. Mol. Str., 2008. – Vol. 889. – P. 229–236.
5. Flavin mononucleotide fluorescence intensity decay in concentrated aqueous solutions / H. Grajek, I. Gryczynski, P. Bojarski, [et al.] // Chem. Phys. Letters, 2007. – Vol. 439. – Р. 151–156.
6. Dourlent M. A quantitative analysis of proflavine binding to polyadenylic acid, polyuridylic acid, and transfer RNA / M. Dourlent, C. Helene // Eur. J. Biochem., 1971. – Vol. 23. – P. 86–95.
7. Bresloff J.L. Equilibrium studies of ethidium-polynucleotide interactions / J.L. Bresloff, D.M. Crothers // Biochemistry, 1981. – Vol. 20. – P. 3547–3553.
8. Cesaro A. Thermodynamics of caffeine in aqueous denaturant solutions / A. Cesaro, E. Russo, D. Tessarotto // J. Solut. Chem., 1980. – Vol. 9, N. 3. – P. 221–235.
9. Fishman E. A Very High Temperature Infrared Cell for Pure Liquids or Solutions / E. Fishman // Appl. Opt., 1962. – Vol. 1. – P. 493–495.
10. Graselli Dzh. Primenenie spektroskopii KR v himii / Dzh. Graselli, M. Snejvili, B. Balkin; per. s angl. E.A. Pazjuk. – M.: Mir, 1984. – 216 s.: il.– Predm. ukaz.: s. 214–216. –Bibliogr. V konce gl. – UDK 543.424.
11. Kyogoku Y. An infrared study of hydrogen bonding between adenine and uracil derivatives in chloroform solution / Y. Kyogoku, R.C. Lord, A. Rich // J Am Chem Soc. 1967. – Vol. 89, N. 3. – P. 496–504.
12. Semenov M.A. Carbonyl vibration resonance interactions helical polynucleotides Poly(dA)∙Poly(dT) and PolyG∙PolyC / M.A. Semenov, T.V. Bolbuch // Studia biophysica, 1984. – Vol. 102, N. 3. – P. 215–220.
13. Nevskaya N. A. Infrared spectra and resonance interactions of amide-I and II vibrations of α-helix / N. A. Nevskaya, Yu. N. Chirgadze // Biopolymers, 1976. – Vol. 15, N. 4. – P. 637–648.
14. Miyazawa T. Perturbation treatment of the characteristic vibrations of polypeptide chains in various configurations / T. Miyazawa // J. Chem. Phys., 1960. – Vol. 32. – P. 1647–1652.
15. Jelliot A. Infrakrasnye spektry i struktura polimerov / Artur Jelliot. – M.: Mir, 1972. – 159 s. – Predm. ukaz.: s. 157-159. –Bibliogr.: s.151–156. – UDK 543.422.4:677.494.7.
16. Semenov M.A. Gidratirujutsja li azotistye osnovanija pri nizkoj vlazhnosti? / M.A. Semenov, B.I. Suhorukov, V.Ja. Maleev // Biofizika, 1981. – T. 26, N. 6. – S. 979–984.
17. Maleev V.Ja. Giperhromizm nukleinovyh kislot v infrakrasnoj oblasti / V.Ja. Maleev, M.A. Semenov // Biofizika, 1971. – T. 16, N. 3. – S. 389–397.
18. Bowman W.D. Normal mode analysis of lumiflavin and interpretation of resonance Raman spectra of flavoproteins / W.D. Bowman, T.G. Spiro // Biochemistry, 1981. – Vol. 20, N. 11. – P. 3313–3318.
19. Lee N.-S. Fourier Transform Raman Spectroscopic Investigation of Silver Ion - Flavin Mononucleotide Complexation / N.-S. Lee // Bull. Korean Chem. Soc., 1991. – Vol. 12, N. 5 – P. 465–467.
20. Kim M. Observation of a carbonyl feature for riboflavin bound to riboflavin-binding protein in the red-excited raman spectrum / M. Kim, P.R. Carey // J. Am. Chem. Soc., 1993. – Vol. 115, N. 15. – P. 7015–7016.
21. Parker F. S. Application of Infrared, Raman and Resonance Raman spectroscopy in biochemistry / Frank S. Parker. – New York: Plenum press, 1983. – 550 p. – General index: p. 517–550. – Contents: p. xi–xiv. – ISBN 0-306-41206-3.
22. Benevides J. M. Local conformational changes induced in B-DNA by ethidium intercalation / J. M. Benevides, G. J. Thomas, Jr. // Biochemistry, 2005. – Vol. 44, N. 8. – P. 2993–2999.
23. Relation between structure and enthalpy for stacking interactions of aromatic molecules / A.A. Hernandez Santiago, S. Rosas Castilla, A. Morales Rodriguez, [et al.] // Molecular Phys., 2010. – Vol. 108, N. 15. – P. 1941–1947.
24. Additional stabilization of hetero-complexes of aromatic molecules: H-bonds or charge-transfer / V.V. Kostjukov, A.A. Mosunov, A.A. Ermolaev, [et al.] // J. Mol. Str., 2011. – Vol. 985. – P. 403–406.
25. Falk M. Self-association of caffeine in aqueous solution: an FT-IR study / M. Falk, M. Gil, N. Iza // Canad. J. Chem., 1990. – Vol. 68, N. 8 – P. 1293–1299.
26. Theoretical and pH dependent surface enhanced Raman spectroscopy study on caffeine / I. Pavell, A Szeghalmi., D. Moigno, [et al.] // Biopolymers, 2003. – Vol. 72, N. 1. – P. 25–37.
27. Kyogoku Y. Specific association of riboflavin and adenine derivatives in chloroform solution and the effect of barbiturates on the association / Y. Kyogoku, B.S. Yu // Bull. Chem. Soc. Jpn., 1969. – Vol. 42, N. 5. – P. 1387–1393.
28. Boriskina E.P. Fizicheskie faktory stabil'nosti trehspiral'nyh struktur kolagenovogo tipa / E.P. Boriskina, T.V. Bol'buh, M.A. Semenov, V.Ja. Maleev // Biopolimery i kletka, 2006. – T. 22, N. 6. – C. 458–467.
29. Energies of peptide–peptide and peptide–water hydrogen bonds in collagen: Evidences from infrared spectroscopy, quartz piezogravimetry and differential scanning calorimetry / O.P. Boryskina, T.V. Bolbukh, M.A. Semenov, [et al.] // J. Mol. Struct., 2007. – Vol. 827, N. 1. – P. 1–10.
30. Parsing of the free energy of aromatic-aromatic stacking interactions in solution / V.V. Kostjukov, N.M. Khomytova, A.A. Hernandez Santiago, [et al.] // J. Chem. Thermodyn. , 2011. – Vol. 43. – P. 1424–1434.
31. Semenov M.A. Hydration and stability of nucleic acids in the condensed state / M.A. Semenov, E.G. Bereznyak // Comments Mol. Cel. Biophys., 2000. – Vol. 10, N. 1. – P. 1–23.
2. Chirgadze Ju.N. Infrakrasnye spektry i struktura polipeptidov i belkov / Jurij Nikolaevich Chirgadze. – M.: Nauka, 1965, – 135 s. – Bibliogr.: s. 131–133. – UDK 547. 69:66.085.1.
3. Evstigneev M.P. 1H NMR study of the hetero-association of flavin-mononucleotide with mutagenic dyes: ethidium bromide and proflavine / M.P. Evstigneev, Yu.V. Mukhina, D.B. Davies // Molecular Phys., 2006. – V. 104, N. 4. – P. 647–654.
4. Andrejuk D.D. Structural and thermodynamic analysis of the hetero-association of theophylline with aromatic drug molecules / D.D. Andrejuk, A.A. Hernandez Santiago, V.V. Khomich, et all. // J. Mol. Str., 2008. – Vol. 889. – P. 229–236.
5. Flavin mononucleotide fluorescence intensity decay in concentrated aqueous solutions / H. Grajek, I. Gryczynski, P. Bojarski, [et al.] // Chem. Phys. Letters, 2007. – Vol. 439. – Р. 151–156.
6. Dourlent M. A quantitative analysis of proflavine binding to polyadenylic acid, polyuridylic acid, and transfer RNA / M. Dourlent, C. Helene // Eur. J. Biochem., 1971. – Vol. 23. – P. 86–95.
7. Bresloff J.L. Equilibrium studies of ethidium-polynucleotide interactions / J.L. Bresloff, D.M. Crothers // Biochemistry, 1981. – Vol. 20. – P. 3547–3553.
8. Cesaro A. Thermodynamics of caffeine in aqueous denaturant solutions / A. Cesaro, E. Russo, D. Tessarotto // J. Solut. Chem., 1980. – Vol. 9, N. 3. – P. 221–235.
9. Fishman E. A Very High Temperature Infrared Cell for Pure Liquids or Solutions / E. Fishman // Appl. Opt., 1962. – Vol. 1. – P. 493–495.
10. Graselli Dzh. Primenenie spektroskopii KR v himii / Dzh. Graselli, M. Snejvili, B. Balkin; per. s angl. E.A. Pazjuk. – M.: Mir, 1984. – 216 s.: il.– Predm. ukaz.: s. 214–216. –Bibliogr. V konce gl. – UDK 543.424.
11. Kyogoku Y. An infrared study of hydrogen bonding between adenine and uracil derivatives in chloroform solution / Y. Kyogoku, R.C. Lord, A. Rich // J Am Chem Soc. 1967. – Vol. 89, N. 3. – P. 496–504.
12. Semenov M.A. Carbonyl vibration resonance interactions helical polynucleotides Poly(dA)∙Poly(dT) and PolyG∙PolyC / M.A. Semenov, T.V. Bolbuch // Studia biophysica, 1984. – Vol. 102, N. 3. – P. 215–220.
13. Nevskaya N. A. Infrared spectra and resonance interactions of amide-I and II vibrations of α-helix / N. A. Nevskaya, Yu. N. Chirgadze // Biopolymers, 1976. – Vol. 15, N. 4. – P. 637–648.
14. Miyazawa T. Perturbation treatment of the characteristic vibrations of polypeptide chains in various configurations / T. Miyazawa // J. Chem. Phys., 1960. – Vol. 32. – P. 1647–1652.
15. Jelliot A. Infrakrasnye spektry i struktura polimerov / Artur Jelliot. – M.: Mir, 1972. – 159 s. – Predm. ukaz.: s. 157-159. –Bibliogr.: s.151–156. – UDK 543.422.4:677.494.7.
16. Semenov M.A. Gidratirujutsja li azotistye osnovanija pri nizkoj vlazhnosti? / M.A. Semenov, B.I. Suhorukov, V.Ja. Maleev // Biofizika, 1981. – T. 26, N. 6. – S. 979–984.
17. Maleev V.Ja. Giperhromizm nukleinovyh kislot v infrakrasnoj oblasti / V.Ja. Maleev, M.A. Semenov // Biofizika, 1971. – T. 16, N. 3. – S. 389–397.
18. Bowman W.D. Normal mode analysis of lumiflavin and interpretation of resonance Raman spectra of flavoproteins / W.D. Bowman, T.G. Spiro // Biochemistry, 1981. – Vol. 20, N. 11. – P. 3313–3318.
19. Lee N.-S. Fourier Transform Raman Spectroscopic Investigation of Silver Ion - Flavin Mononucleotide Complexation / N.-S. Lee // Bull. Korean Chem. Soc., 1991. – Vol. 12, N. 5 – P. 465–467.
20. Kim M. Observation of a carbonyl feature for riboflavin bound to riboflavin-binding protein in the red-excited raman spectrum / M. Kim, P.R. Carey // J. Am. Chem. Soc., 1993. – Vol. 115, N. 15. – P. 7015–7016.
21. Parker F. S. Application of Infrared, Raman and Resonance Raman spectroscopy in biochemistry / Frank S. Parker. – New York: Plenum press, 1983. – 550 p. – General index: p. 517–550. – Contents: p. xi–xiv. – ISBN 0-306-41206-3.
22. Benevides J. M. Local conformational changes induced in B-DNA by ethidium intercalation / J. M. Benevides, G. J. Thomas, Jr. // Biochemistry, 2005. – Vol. 44, N. 8. – P. 2993–2999.
23. Relation between structure and enthalpy for stacking interactions of aromatic molecules / A.A. Hernandez Santiago, S. Rosas Castilla, A. Morales Rodriguez, [et al.] // Molecular Phys., 2010. – Vol. 108, N. 15. – P. 1941–1947.
24. Additional stabilization of hetero-complexes of aromatic molecules: H-bonds or charge-transfer / V.V. Kostjukov, A.A. Mosunov, A.A. Ermolaev, [et al.] // J. Mol. Str., 2011. – Vol. 985. – P. 403–406.
25. Falk M. Self-association of caffeine in aqueous solution: an FT-IR study / M. Falk, M. Gil, N. Iza // Canad. J. Chem., 1990. – Vol. 68, N. 8 – P. 1293–1299.
26. Theoretical and pH dependent surface enhanced Raman spectroscopy study on caffeine / I. Pavell, A Szeghalmi., D. Moigno, [et al.] // Biopolymers, 2003. – Vol. 72, N. 1. – P. 25–37.
27. Kyogoku Y. Specific association of riboflavin and adenine derivatives in chloroform solution and the effect of barbiturates on the association / Y. Kyogoku, B.S. Yu // Bull. Chem. Soc. Jpn., 1969. – Vol. 42, N. 5. – P. 1387–1393.
28. Boriskina E.P. Fizicheskie faktory stabil'nosti trehspiral'nyh struktur kolagenovogo tipa / E.P. Boriskina, T.V. Bol'buh, M.A. Semenov, V.Ja. Maleev // Biopolimery i kletka, 2006. – T. 22, N. 6. – C. 458–467.
29. Energies of peptide–peptide and peptide–water hydrogen bonds in collagen: Evidences from infrared spectroscopy, quartz piezogravimetry and differential scanning calorimetry / O.P. Boryskina, T.V. Bolbukh, M.A. Semenov, [et al.] // J. Mol. Struct., 2007. – Vol. 827, N. 1. – P. 1–10.
30. Parsing of the free energy of aromatic-aromatic stacking interactions in solution / V.V. Kostjukov, N.M. Khomytova, A.A. Hernandez Santiago, [et al.] // J. Chem. Thermodyn. , 2011. – Vol. 43. – P. 1424–1434.
31. Semenov M.A. Hydration and stability of nucleic acids in the condensed state / M.A. Semenov, E.G. Bereznyak // Comments Mol. Cel. Biophys., 2000. – Vol. 10, N. 1. – P. 1–23.
Цитовано
Як цитувати
Blyzniuk, I. N., Semenov, M. A., Bolbukh, T. V., Shestopalova, H. V., & Maleev, V. Y. (1). Прояв міжмолекулярних водневих зв’язків в гетерокомплексах біологічно активних речовин за даними коливальної спектроскопії. Біофізичний вісник, 2(27). вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/2524
Розділ
Молекулярна біофізика
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
