Дослідження методом дск впливу гамма-опромінення і заморожування на термоденатурацію плацентарного сироваткого альбуміну людини
Ключові слова:
плацентарний альбумін, гамма-опромінення, диференційна скануючи калориметрія, денатурація
Анотація
В роботі досліджено методом диференційної скануючої калориметрії (ДСК) вплив різних доз гамма-опромінення у діапазоні 60-10000 Гр на процес денатурації плацентарного сироваткового альбуміну людини. Проведена оцінка комбінованого впливу опромінення і заморожування до температури рідкого азоту на сироватковий альбумін у розчині. Опромінення зразків проводили при кімнатній температурі на гамма-установці «Исследователь» джерелом Co60 при потужності експозиційної дози 120 Р/хв. В результаті проведеного дослідження було встановлено, що гамма-опромінення розчинів плацентарного альбуміну призводить до розрихлення макромолекул, явно вираженого вже при дозі 1729 Гр, і наступному руйнуванню їх структури. Зниження кооперативних процесів при плавленні починається при малих дозах опромінення (60 Гр). Показано, що охолодження розчинів альбуміну до температури рідкого азоту як до, так і після опромінення вносить додатковий вклад в деструктивні процеси, що відбуваються з макромолекулами альбуміну
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. United States Patent 6,635,222. Method of sterilizing products / Kent; Randell S. (Thousand Oaks, Ca) – Appl. No: 985606; Issued: Oct. 21, 2003; Filed: Nov. 5, 2001.
2. Delincee H. Protein aggregation in foods models: effect of -irradiation and lipid oxidation / H. Delincee, P. Pushpa // Journal of Food Processing and Preservation. – 1981. – V. 5. – P. 145–159.
3. The effect of irradiation on technological properties and protein solubility of broiler chicken meat / J. Zabielski, J. Kijowski, W. Fiszer, J. Niewiarowicz // Sci. Food Agric. – 1984. – V. 35. – P. 662–670.
4. Nisizawa M. Radiation induced sol-gel transition of protein: effect of radiation on amino-acid composition and viscosity / M. J. Nisizawa // Appl. Polym. Sci. – 1988. – V. 36. – P. 979–981.
5. Bernofsky C. Biochemistry of myoglobin. VI. The effect of low dosage gamma irradiation on beef myoglobin / C. Bernofsky, J. B. Fox Jr, B. S. Schweigert // Arch. Biochem. Biophys. – 1959. – V. 80. – P. 9–21.
6. Ambe K. S. Radiation damadge to cytochrome C and hemoglobin / K. S. Ambe, U. S. Kumta, A. I. Tappel // Radiat. Res. – 1961. – V. 15. – P. 709–719.
7. Brown W. D. γ-irradiation of purified myoglobins. 1. Effect on physicochemical properties / W. D. Brown, J.-H. Argiroudi Akoyunoglou // Arch. Biochem. Biophys. – 1964. – V. 107. – P. 239–245.
8. Puchała M. γ-irradiation of aquas solutions of human hemoglobin in atmospheres of air and argon / M. Puchała, Z. Szweda-Lewandowska, W. Leyko // Radiat. Res. – 1979. – V. 78. – P. 379–389.
9. Witburn K. D. Interaction of radiation-generated radicals with myoglobin in aquas solutions - II. / K. D. Witburn, M. Z. Hoffman Radiat. Phys. Chem. – 1984. –V. 23. – P. 271–278.
10. Состояние белков сыворотки кордовой крови после замораживания / Э. О. Нардид, Е. Д. Розанова, Л. В. Цымбал [и др.] // Биофизика. – 2009. – Т. 54, Вып. 5. – С. 881–886. /Sostojanie belkov syvorotki kordovoj krovi posle zamorazhivanija / Je. O. Nardid, E. D. Rozanova, L. V. Cymbal [i dr.] // Biofizika. – 2009. – T. 54, Vyp. 5. – S. 881–886./
11. Ma C. Y. Studies on thermal denaturation of oat globulin by differential scanning calorimetry / C. Y. Ma, V.R. Harwalkar // J. Food Sci. – 1988. – V. 53. – V. 531–534.
12. Liu T. X. Thermal denaturation and heat induced gelation properties of -lactoglobulin. Effects of some chemical parameters / T. X. Liu, P. Relkin // Thermochim. Acta. – 1994. – V. 243. – P. 387–403.
13. Relkin P. Differential scanning calorimetry: a useful tool for studying protein denaturation / P. Relkin // Thermochim. Acta. – 1994. – V. 243. – P. 371–386.
14. Зинченко А. В. Сравнительное микрокалориметрическое плавление гемоглобина из донорской и кордовой крови до и после низкотемпературного воздействия / А. В. Зинченко, А. С. Соловьева // Проблемы криобиологии. – 2000. – № 1. – С. 32–35. /Zinchenko A. V. Sravnitel'noe mikrokalorimetricheskoe plavlenie gemoglobina iz donorskoj i kordovoj krovi do i posle nizkotemperaturnogo vozdejstvija / A. V. Zinchenko, A. S. Solov'eva // Problemy kriobiologii. – 2000. – № 1. – S. 32–35./
15. Переход ДНК в компактное состояние при связывании с ионами меди в растворах криопротекторов / Е. В. Хакл, С. В. Корнилова, А. В. Зинченко [и др.] // Проблемы криобиологии. – 1998. – № 3. – С. 67–69. /Perehod DNK v kompaktnoe sostojanie pri svjazyvanii s ionami medi v rastvorah krioprotektorov / E. V. Hakl, S. V. Kornilova, A. V. Zinchenko [i dr.] // Problemy kriobiologii. – 1998. – № 3. – S. 67–69./
16. Хенли Э. Радиационная химия / Э. Хенли, Э. Джонсон. – М.: Атомиздат, 1974. – 415 с. /Henli Je. Radiacionnaja himija / Je. Henli, Je. Dzhonson. – M.: Atomizdat, 1974. – 415 s./
17. Effect of UVC radiation on conformational restructuring of human serum albumin / A. Michnik, K. Michalik, Z. Drzazga // Journal of Photochemistry and Photohiology B: Biology. – 2008. – V. 90. – P. 170–178.
18. Исследование влияния -облучения на структуру бычьего сывороточного альбумина методом спиновых меток / О. А. Горобченко, О. Т. Николов, О. А. Нардид // Прикладная радиоэлектроника. – 2004. – Т. 2, № 1. – C. 84–87. /Issledovanie vlijanija -obluchenija na strukturu bych'ego syvorotochnogo al'bumina metodom spinovyh metok / O. A. Gorobchenko, O. T. Nikolov, O. A. Nardid // Prikladnaja radiojelektronika. – 2004. – T. 2, № 1. – C. 84–87./
19. Conformation transitions of blood proteins under influence of physical factors on microwave dielectric method / O. A. Gorobchenko, O. T. Nikolov, S. V. Gatash // Journal of Quantitative Spectroscopy & Radiative Transfer. – 2006. – V. 102. – P. 18–24.
20. Moon S. Effect of γ-irradiation on the molecular properties of egg white proteins / S. Moon, K. B. Song // Food. Sci. Biotechnol. – 2000. – V. 9. – P. 239–242.
21. Michnik A.Thermal stability of bovine serum albumin DSC study / A. Michnik // Journal of Thermal Analysis and Calorimetry. – 2003. – V. 71. – P. 509–519.
22. Gaber M. H. Effect of -Irradiation on the Molecular Properties of Bovine Serum Albumin / M. H. Gaber // Journal of Bioscience and Bioengineering. – 2005. – V. 100, №. 2. – P. 203–206.
2. Delincee H. Protein aggregation in foods models: effect of -irradiation and lipid oxidation / H. Delincee, P. Pushpa // Journal of Food Processing and Preservation. – 1981. – V. 5. – P. 145–159.
3. The effect of irradiation on technological properties and protein solubility of broiler chicken meat / J. Zabielski, J. Kijowski, W. Fiszer, J. Niewiarowicz // Sci. Food Agric. – 1984. – V. 35. – P. 662–670.
4. Nisizawa M. Radiation induced sol-gel transition of protein: effect of radiation on amino-acid composition and viscosity / M. J. Nisizawa // Appl. Polym. Sci. – 1988. – V. 36. – P. 979–981.
5. Bernofsky C. Biochemistry of myoglobin. VI. The effect of low dosage gamma irradiation on beef myoglobin / C. Bernofsky, J. B. Fox Jr, B. S. Schweigert // Arch. Biochem. Biophys. – 1959. – V. 80. – P. 9–21.
6. Ambe K. S. Radiation damadge to cytochrome C and hemoglobin / K. S. Ambe, U. S. Kumta, A. I. Tappel // Radiat. Res. – 1961. – V. 15. – P. 709–719.
7. Brown W. D. γ-irradiation of purified myoglobins. 1. Effect on physicochemical properties / W. D. Brown, J.-H. Argiroudi Akoyunoglou // Arch. Biochem. Biophys. – 1964. – V. 107. – P. 239–245.
8. Puchała M. γ-irradiation of aquas solutions of human hemoglobin in atmospheres of air and argon / M. Puchała, Z. Szweda-Lewandowska, W. Leyko // Radiat. Res. – 1979. – V. 78. – P. 379–389.
9. Witburn K. D. Interaction of radiation-generated radicals with myoglobin in aquas solutions - II. / K. D. Witburn, M. Z. Hoffman Radiat. Phys. Chem. – 1984. –V. 23. – P. 271–278.
10. Состояние белков сыворотки кордовой крови после замораживания / Э. О. Нардид, Е. Д. Розанова, Л. В. Цымбал [и др.] // Биофизика. – 2009. – Т. 54, Вып. 5. – С. 881–886. /Sostojanie belkov syvorotki kordovoj krovi posle zamorazhivanija / Je. O. Nardid, E. D. Rozanova, L. V. Cymbal [i dr.] // Biofizika. – 2009. – T. 54, Vyp. 5. – S. 881–886./
11. Ma C. Y. Studies on thermal denaturation of oat globulin by differential scanning calorimetry / C. Y. Ma, V.R. Harwalkar // J. Food Sci. – 1988. – V. 53. – V. 531–534.
12. Liu T. X. Thermal denaturation and heat induced gelation properties of -lactoglobulin. Effects of some chemical parameters / T. X. Liu, P. Relkin // Thermochim. Acta. – 1994. – V. 243. – P. 387–403.
13. Relkin P. Differential scanning calorimetry: a useful tool for studying protein denaturation / P. Relkin // Thermochim. Acta. – 1994. – V. 243. – P. 371–386.
14. Зинченко А. В. Сравнительное микрокалориметрическое плавление гемоглобина из донорской и кордовой крови до и после низкотемпературного воздействия / А. В. Зинченко, А. С. Соловьева // Проблемы криобиологии. – 2000. – № 1. – С. 32–35. /Zinchenko A. V. Sravnitel'noe mikrokalorimetricheskoe plavlenie gemoglobina iz donorskoj i kordovoj krovi do i posle nizkotemperaturnogo vozdejstvija / A. V. Zinchenko, A. S. Solov'eva // Problemy kriobiologii. – 2000. – № 1. – S. 32–35./
15. Переход ДНК в компактное состояние при связывании с ионами меди в растворах криопротекторов / Е. В. Хакл, С. В. Корнилова, А. В. Зинченко [и др.] // Проблемы криобиологии. – 1998. – № 3. – С. 67–69. /Perehod DNK v kompaktnoe sostojanie pri svjazyvanii s ionami medi v rastvorah krioprotektorov / E. V. Hakl, S. V. Kornilova, A. V. Zinchenko [i dr.] // Problemy kriobiologii. – 1998. – № 3. – S. 67–69./
16. Хенли Э. Радиационная химия / Э. Хенли, Э. Джонсон. – М.: Атомиздат, 1974. – 415 с. /Henli Je. Radiacionnaja himija / Je. Henli, Je. Dzhonson. – M.: Atomizdat, 1974. – 415 s./
17. Effect of UVC radiation on conformational restructuring of human serum albumin / A. Michnik, K. Michalik, Z. Drzazga // Journal of Photochemistry and Photohiology B: Biology. – 2008. – V. 90. – P. 170–178.
18. Исследование влияния -облучения на структуру бычьего сывороточного альбумина методом спиновых меток / О. А. Горобченко, О. Т. Николов, О. А. Нардид // Прикладная радиоэлектроника. – 2004. – Т. 2, № 1. – C. 84–87. /Issledovanie vlijanija -obluchenija na strukturu bych'ego syvorotochnogo al'bumina metodom spinovyh metok / O. A. Gorobchenko, O. T. Nikolov, O. A. Nardid // Prikladnaja radiojelektronika. – 2004. – T. 2, № 1. – C. 84–87./
19. Conformation transitions of blood proteins under influence of physical factors on microwave dielectric method / O. A. Gorobchenko, O. T. Nikolov, S. V. Gatash // Journal of Quantitative Spectroscopy & Radiative Transfer. – 2006. – V. 102. – P. 18–24.
20. Moon S. Effect of γ-irradiation on the molecular properties of egg white proteins / S. Moon, K. B. Song // Food. Sci. Biotechnol. – 2000. – V. 9. – P. 239–242.
21. Michnik A.Thermal stability of bovine serum albumin DSC study / A. Michnik // Journal of Thermal Analysis and Calorimetry. – 2003. – V. 71. – P. 509–519.
22. Gaber M. H. Effect of -Irradiation on the Molecular Properties of Bovine Serum Albumin / M. H. Gaber // Journal of Bioscience and Bioengineering. – 2005. – V. 100, №. 2. – P. 203–206.
Цитовано
Як цитувати
ZinchenkoА. V., GorobchenkoО. А., NardidО. А., & NikolovО. T. (1). Дослідження методом дск впливу гамма-опромінення і заморожування на термоденатурацію плацентарного сироваткого альбуміну людини. Біофізичний вісник, 1(29). вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/2351
Розділ
Дія фізичних факторів на біологічні об'єкти
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
