Взаємодія мутантів аполіпопротеїну а-i з ліпідним бішаром за даними індуктивно-резонансного переносу енергії
Ключові слова:
Ферстеровський перенос енергії, ліпідний бішар, Тіофлавін Т, аполіпопротеїн A-I
Анотація
Ферстеровський перенос енергії (ФПЕ) між антрілвінілміченим фосфатидилхоліном (AV-PC) у
якості донора та Тіофлавіном Т (ThT) у якості акцептора був застосований для дослідження
зв’язування N-термінального фрагменту дикого типу (A83) та амілоїдогенних варіантів
аполіпопротеїну A-I (apoA-I) з мутаційними заміщеннями G26R, G26R/W@8, G26R/W@50 та
G26R/W@72, з модельними мембранами із фосфатидилхоліну (PC). Аналіз експериментальних
даних в рамках 2D моделі ФРЕТ комбінованої з моделлю розподілу, показав, що ThT
локалізується на поверхні розділу ліпід-вода, на відстані 1.7-2.5 нм від центру ліпідного бішару, а
коефіцієнт розподілу цього барвника між водною та ліпідною фазами становить ca. 4×102.
Взаємодія мономерного N-термінального фрагменту apoA-I з PC ліпосомами призводила до
зростання ефективності ФПЕ, тоді як при зв’язуванні фібрилярних мутантів apoA-I з мембранами
поведінка цього параметру була неоднозначною. Висловлено припущення про існування
дискретних ліпід-зв’язуючих центрів у структурі фібрил. Продемонстровано, що метод ФПЕ може
бути застосований для визначення специфічних механізмів взаємодії амілоїдних фібрил з
мембранами
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Chiti F. Protein misfolding, functional amyloid, and human disease / F. Chiti, C. M. Dobson // Annu. Rev. Biochem. – 2006. – V. 75. – P. 333–366.
2. Stefani M. Generic cell dysfunction in neurodegenerative disorders: role of surfaces in early protein misfolding, aggregation, and aggregate cytotoxicity / M. Stefani // Neuroscientist. – 2007. – V. 13(5). – P. 519–531.
3. Greenwald J. Biology of Amyloid: Structure, Function, and Regulation / J. Greenwald, R. Riek // Structure. – 2010. – V. 18. – P. 1244–1260.
4. Kinnunen P. K. J. Amyloid formation on lipid membrane surfaces / P. K. J. Kinnunen // Open Biol. J. – 2009. – V. 2. – P. 163–175.
5. The two-fold aspect of the interplay of amyloidogenic proteins with lipid membranes / A. Relini, O. Cavalleri, R. Rolandi, A. Gliozzi // Chem. Phys. Lipids. – 2009. – V. 158(1). – P. 1–9.
6. Stefani M. Biochemical and biophysical features of both oligomer⁄fibril and cell membrane in amyloid cytotoxicity / M. Stefani // FEBS J. – 2010. – V. 277(22). – P. 4602–4613.
7. Komoda T. The HDL Handbook. Biological Functions and Clinical Implications / T. Komoda. Academic Press, 2010.
8. Ramirez-Alvarado M. Protein Misfolding Diseases: Current and Emerging Principles and Therapies / M. Ramirez-Alvarado, J. W. Kelly, C. M. Dobson. – John Wiley & Sons, Inc., 2010.
9. Sarantseva S. Amyloidosis - Mechanisms and Prospects for Therapy / S. Sarantseva // Intech., 2011.
10. Dual role of an N-terminal amyloidogenic mutation in apolipoprotein A-I: destabilization of helix bundle and enhancement of fibril formation / E. Adachi, H. Nakajima, C. Mizuguchi [et al.] // J. Biol. Chem. – 2013. – V. 288. – P. 2848–2856.
11. Groenning M. Binding mode of Thioflavin T and other molecular probes in the context of amyloid fibrils—current status / M. Groenning // J. Chem. Biol. – 2010. – V. 3(1). – P. 1–18.
12. Bergelson L. Lipid-specific fluorescent probes in studies of biological membranes / L. Bergelson, J. Molotkovsky, Y. Manevich // Chem. Phys. Lipids. – 1985. – V. 37. – P. 165–195.
13. Lakowicz J. R. Principles of fluorescence spectroscopy / J. R. Lakowicz. Springer: New York., 2006.
14. Bulychev A. A. Current methods of biophysical studies / A. A. Bulychev, V. N. Verchoturov, B. A. Gulaev. Vyschaya shkola. Moscow., 1998.
15. Fung B.K. Surface density determination in membranes by fluorescence energy transfer / B. K. Fung, L. Stryer // Biochemistry. – 1978. – V. 17. – P. 5241–5248.
16. Effect of cholesterol on bilayer location of the class A peptide Ac-18A-NH2 as revealed by fluorescence resonance energy transfer / G. Gorbenko, T. Handa, H. Saito [et al.] // Eur. Biophys. J. 2003. – V. 32(8). – P. 703–709.
17. Dale R. The orientational freedom of molecular probes. The orientation factor in intramolecular energy transfer / R. Dale, J. Eisinger, W. Blumberg // Biophys. J. – 1979. – V. 26. – P. 161–193.
18. Differential study of phosphatidylcholine and sphingomyelin in human high-density lipoproteins with lipid-specific fluorescent probes / J. Molotkovsky, E. Manevich, E. Gerasimova [et al.] // Eur. J. Biochem. – 1982. – V. 122. – P. 573–579.
19. Structure of apolipoprotein A-I N terminus on nascent high density lipoproteins / J. O. Lagerstedt, G. Cavigiolio, M. S. Budamagunta [et al.] // J Biol Chem. – 2011. – V. 286. – P. 2966–2975.
20. Effects of the Iowa and Milano mutations on apolipoprotein A-I structure and dynamics determined by hydrogen exchange and mass spectrometry / P. S. Chetty, M. Ohshiro, H. Saito [et al.] // Biochemistry. – 2012. – V. 51(44). – P. 8993–9001.
21. Effects of a lipid environment on the fibrillogenic pathway of the N-terminal polypeptide of human apolipoprotein A-I, responsible for in vivo amyloid fibril formation / D. M. Monti, F. Guglielmi, M. Monti [et al.] // European Biophysics Journal. – 2010. – V. 39. – P. 1289–1299.
22. Babenko V. Thioflavin T forms a non-fluorescent complex with α-helical poly-L-glutamic acid / V. Babenko, W. Dzwolak // Chem. Commun. – 2011. – V. 47. – P. 10686–10688.
23. Solar M. Comparative analysis of nanomechanics of protein filaments under lateral loading / M. Solar, M. J. Buehler // Nanoscale. – 2012. – V. 21(4). – P. 1177–1183.
24. Robert T. Solid State NMR Studies of Amyloid Fibril Structure / T. Robert // Annu. Rev. Phys. Chem. – 2011. – V. 62. – P. 279–299.
2. Stefani M. Generic cell dysfunction in neurodegenerative disorders: role of surfaces in early protein misfolding, aggregation, and aggregate cytotoxicity / M. Stefani // Neuroscientist. – 2007. – V. 13(5). – P. 519–531.
3. Greenwald J. Biology of Amyloid: Structure, Function, and Regulation / J. Greenwald, R. Riek // Structure. – 2010. – V. 18. – P. 1244–1260.
4. Kinnunen P. K. J. Amyloid formation on lipid membrane surfaces / P. K. J. Kinnunen // Open Biol. J. – 2009. – V. 2. – P. 163–175.
5. The two-fold aspect of the interplay of amyloidogenic proteins with lipid membranes / A. Relini, O. Cavalleri, R. Rolandi, A. Gliozzi // Chem. Phys. Lipids. – 2009. – V. 158(1). – P. 1–9.
6. Stefani M. Biochemical and biophysical features of both oligomer⁄fibril and cell membrane in amyloid cytotoxicity / M. Stefani // FEBS J. – 2010. – V. 277(22). – P. 4602–4613.
7. Komoda T. The HDL Handbook. Biological Functions and Clinical Implications / T. Komoda. Academic Press, 2010.
8. Ramirez-Alvarado M. Protein Misfolding Diseases: Current and Emerging Principles and Therapies / M. Ramirez-Alvarado, J. W. Kelly, C. M. Dobson. – John Wiley & Sons, Inc., 2010.
9. Sarantseva S. Amyloidosis - Mechanisms and Prospects for Therapy / S. Sarantseva // Intech., 2011.
10. Dual role of an N-terminal amyloidogenic mutation in apolipoprotein A-I: destabilization of helix bundle and enhancement of fibril formation / E. Adachi, H. Nakajima, C. Mizuguchi [et al.] // J. Biol. Chem. – 2013. – V. 288. – P. 2848–2856.
11. Groenning M. Binding mode of Thioflavin T and other molecular probes in the context of amyloid fibrils—current status / M. Groenning // J. Chem. Biol. – 2010. – V. 3(1). – P. 1–18.
12. Bergelson L. Lipid-specific fluorescent probes in studies of biological membranes / L. Bergelson, J. Molotkovsky, Y. Manevich // Chem. Phys. Lipids. – 1985. – V. 37. – P. 165–195.
13. Lakowicz J. R. Principles of fluorescence spectroscopy / J. R. Lakowicz. Springer: New York., 2006.
14. Bulychev A. A. Current methods of biophysical studies / A. A. Bulychev, V. N. Verchoturov, B. A. Gulaev. Vyschaya shkola. Moscow., 1998.
15. Fung B.K. Surface density determination in membranes by fluorescence energy transfer / B. K. Fung, L. Stryer // Biochemistry. – 1978. – V. 17. – P. 5241–5248.
16. Effect of cholesterol on bilayer location of the class A peptide Ac-18A-NH2 as revealed by fluorescence resonance energy transfer / G. Gorbenko, T. Handa, H. Saito [et al.] // Eur. Biophys. J. 2003. – V. 32(8). – P. 703–709.
17. Dale R. The orientational freedom of molecular probes. The orientation factor in intramolecular energy transfer / R. Dale, J. Eisinger, W. Blumberg // Biophys. J. – 1979. – V. 26. – P. 161–193.
18. Differential study of phosphatidylcholine and sphingomyelin in human high-density lipoproteins with lipid-specific fluorescent probes / J. Molotkovsky, E. Manevich, E. Gerasimova [et al.] // Eur. J. Biochem. – 1982. – V. 122. – P. 573–579.
19. Structure of apolipoprotein A-I N terminus on nascent high density lipoproteins / J. O. Lagerstedt, G. Cavigiolio, M. S. Budamagunta [et al.] // J Biol Chem. – 2011. – V. 286. – P. 2966–2975.
20. Effects of the Iowa and Milano mutations on apolipoprotein A-I structure and dynamics determined by hydrogen exchange and mass spectrometry / P. S. Chetty, M. Ohshiro, H. Saito [et al.] // Biochemistry. – 2012. – V. 51(44). – P. 8993–9001.
21. Effects of a lipid environment on the fibrillogenic pathway of the N-terminal polypeptide of human apolipoprotein A-I, responsible for in vivo amyloid fibril formation / D. M. Monti, F. Guglielmi, M. Monti [et al.] // European Biophysics Journal. – 2010. – V. 39. – P. 1289–1299.
22. Babenko V. Thioflavin T forms a non-fluorescent complex with α-helical poly-L-glutamic acid / V. Babenko, W. Dzwolak // Chem. Commun. – 2011. – V. 47. – P. 10686–10688.
23. Solar M. Comparative analysis of nanomechanics of protein filaments under lateral loading / M. Solar, M. J. Buehler // Nanoscale. – 2012. – V. 21(4). – P. 1177–1183.
24. Robert T. Solid State NMR Studies of Amyloid Fibril Structure / T. Robert // Annu. Rev. Phys. Chem. – 2011. – V. 62. – P. 279–299.
Цитовано
Як цитувати
Girych, M. S., Maliyov, I. L., Romanova, M. V., Gorbenko, G. P., Adachi, E., Mizuguchi, C., Molotkovsky, J. G., & Saito, H. (1). Взаємодія мутантів аполіпопротеїну а-i з ліпідним бішаром за даними індуктивно-резонансного переносу енергії. Біофізичний вісник, 1(29). вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/2327
Розділ
Біофізика клітини
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
