Вплив іонів металів на фібрилізацію лізоциму та інсуліну in vitro
Ключові слова:
амілоїдні фібрили, інсулін, іони металів, лізоцим, Tіофлавін T
Анотація
За допомогою флуоресцентного зонду Тіофлавіну Т та просвітчастої електронної мікроскопії проведено дослідження впливу іонів металів на фібрилізацію лізоциму та інсуліну. Показано, що інкубація білків у кислому середовищі за високої температури та у присутності іонів Сu2+, Zn2+, Fe3+ та Al3+ призводить, як правило, до зростання лаг-періоду росту фібрил та зниження загального ступеня агрегації білка у порівнянні з контролем, причому ця здатність була більш вираженою для Сu2+ та Fe3+ , у порівнянні з Zn2+ та Al3+. Крім того, іони Сu2+ та Fe3+ викликали утворення «розмитої» структури фібрил інсуліну, а Zn2+ – фібрилоподібних агрегатів білка. Ці результати дають можливість розглядати іони металів у якості потенційних терапевтичних засобів проти «конформаційних» захворювань людини.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Lysozyme amyloidosis: report of 4 cases and a review of the literature / B. Granel, S. Valleix, J. Serratrice [et. al.] // Medicine (Baltimore). – 2006. – Vol. 85. – P. 66–73.
2. Swift B. Examination of insulin injection sites: an unexpected finding of localized amyloidosis / B. Swift // Diabet. Med. – 2002. – Vol. 19. – P. 881–882.
3. Role of metal dyshomeostasis in Alzheimer disease / D. J. Bonda, H. Lee, J. Blair [et. al.] // Metallomics. – 2011. – Vol. 3. – P. 267–270.
4. Iron and aluminum increase in the substantia nigra of patients with Parkinson's disease: an X-ray microanalysis / E. C. Hirsch, J. P. Brandel, P. Galle [et. al.] // J. Neurochem. – 1991. – Vol. 56. – P. 446–451.
5. Copper (II) inhibits in vitro conversion of prion protein into amyloid fibrils / O. V. Bocharova, L. Breydo, V. V. Salnikov [et.al.] // Biochemistry. – 2005. – Vol. 44. – P. 6776–6687.
6. Alies B. The role of metal ions in amyloid formation: general principles from model peptides / B. Alies, C. Hureau, P. Faller // Metallomics. – 2013. – Vol. 5. – P. 183–192.
7. Effect of environmental factors on the kinetics of insulin fibril formation: elucidation of the molecular mechanism / L. Nielsen, R. Khurana, A. Coats [et. al.] // Biochemistry. – 2001. – Vol. 40. – P. 6036–6046.
8. Metals and amyloid-beta in Alzheimer's disease / C. J. Maynard, A. I. Bush, C. L. Masters [et. al.] // Int. J. Exp. Pathol. – 2005. – Vol. 86. – P. 147–159.
9. Aluminum, copper, iron and zinc differentially alter amyloid-Aβ1-42 aggregation and toxicity / S. Bolognin, L. Messori, D. Drago [et. al.] // Int. J. Biochem. Cell Biol. – 2011. – Vol. 43. – P. 877–885.
10. Effect of Fe3O4 magnetic nanoparticles on lysozyme amyloid aggregation / A. Bellova, E. Bystrenova, M. Koneracka [et. al.] // Nanotechnology. – 2010. – Vol. 21. – P. 065103.
11. Metals accelerate the formation and direct the structure of amyloid fibrils of NAC / A. Khan, A. E. Ashcroft, V. Higenell [et. al.] // J. Inorg. Biochem. – 2005. – Vol. 99. – P. 1920–1927.
12. Copper is a potent inhibitor of the propensity for human ProIAPP1-48 to form amyloid fibrils in vitro / C. Exley, M. Mold, E. Shardlow [et. al.] // J. Diabet. Res. Clin. Med. – 2012. – Vol. 1. – P. 1–6.
13. Recent development of bifunctional small molecules to study metal-amyloid-β species in Alzheimer's disease / J. J. Braymer, A. S. Detoma, J. S. Choi [et. al.] // Int. J. Alzheimer’s Dis. – 2011. – Vol. 623051. – P. 1–9.
14. Hydrogen peroxide can be generated by tau in the presence of Cu (II) / X. Y. Su, W. H. Wu, Z. P. Huang [et. al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2007. – Vol. 358. – P. 661–665.
15. Morante S. The role of metals in beta-amyloid peptide aggregation: X-Ray spectroscopy and numerical simulations / S. Morante // Curr. Alzheimer. Res. – 2008. – Vol. 5. – P. 508–524.
16. Tõugu V. Interactions of Zn (II) and Cu (II) ions with Alzheimer's amyloid-beta peptide. Metal ion binding, contribution to fibrillization and toxicity / V. Tõugu, A. Tiiman, P. Palumaa // Metallomics. – 2011. – Vol. 3. – P.250–261.
17. Faller P. Role of metal ions in the f-assembly of the Alzheimer’s amyloid-β peptide / P. Faller, C. Hureau, O. Berthoumieu // Inorg. Chem. – 2013. – Vol. 52. – P. 12193–12206.
18. Does aluminium bind to histidine? An NMR investigation of amyloid β12 and amyloid β16 fragments / P. Narayan, B. Krishnarjuna, V. Vishwanathan [et. al.] // Chem. Biol. Drug Des. – 2013. – Vol. 82. – P. 48–59.
19. Uversky V. N. Metal-triggered structural transformations, aggregation, and fibrillation of human alpha-synuclein. A possible molecular NK between Parkinson's disease and heavy metal exposure / V. N. Uversky, J. Li, A. L. Fink // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276. – P. 44284–44296.
2. Swift B. Examination of insulin injection sites: an unexpected finding of localized amyloidosis / B. Swift // Diabet. Med. – 2002. – Vol. 19. – P. 881–882.
3. Role of metal dyshomeostasis in Alzheimer disease / D. J. Bonda, H. Lee, J. Blair [et. al.] // Metallomics. – 2011. – Vol. 3. – P. 267–270.
4. Iron and aluminum increase in the substantia nigra of patients with Parkinson's disease: an X-ray microanalysis / E. C. Hirsch, J. P. Brandel, P. Galle [et. al.] // J. Neurochem. – 1991. – Vol. 56. – P. 446–451.
5. Copper (II) inhibits in vitro conversion of prion protein into amyloid fibrils / O. V. Bocharova, L. Breydo, V. V. Salnikov [et.al.] // Biochemistry. – 2005. – Vol. 44. – P. 6776–6687.
6. Alies B. The role of metal ions in amyloid formation: general principles from model peptides / B. Alies, C. Hureau, P. Faller // Metallomics. – 2013. – Vol. 5. – P. 183–192.
7. Effect of environmental factors on the kinetics of insulin fibril formation: elucidation of the molecular mechanism / L. Nielsen, R. Khurana, A. Coats [et. al.] // Biochemistry. – 2001. – Vol. 40. – P. 6036–6046.
8. Metals and amyloid-beta in Alzheimer's disease / C. J. Maynard, A. I. Bush, C. L. Masters [et. al.] // Int. J. Exp. Pathol. – 2005. – Vol. 86. – P. 147–159.
9. Aluminum, copper, iron and zinc differentially alter amyloid-Aβ1-42 aggregation and toxicity / S. Bolognin, L. Messori, D. Drago [et. al.] // Int. J. Biochem. Cell Biol. – 2011. – Vol. 43. – P. 877–885.
10. Effect of Fe3O4 magnetic nanoparticles on lysozyme amyloid aggregation / A. Bellova, E. Bystrenova, M. Koneracka [et. al.] // Nanotechnology. – 2010. – Vol. 21. – P. 065103.
11. Metals accelerate the formation and direct the structure of amyloid fibrils of NAC / A. Khan, A. E. Ashcroft, V. Higenell [et. al.] // J. Inorg. Biochem. – 2005. – Vol. 99. – P. 1920–1927.
12. Copper is a potent inhibitor of the propensity for human ProIAPP1-48 to form amyloid fibrils in vitro / C. Exley, M. Mold, E. Shardlow [et. al.] // J. Diabet. Res. Clin. Med. – 2012. – Vol. 1. – P. 1–6.
13. Recent development of bifunctional small molecules to study metal-amyloid-β species in Alzheimer's disease / J. J. Braymer, A. S. Detoma, J. S. Choi [et. al.] // Int. J. Alzheimer’s Dis. – 2011. – Vol. 623051. – P. 1–9.
14. Hydrogen peroxide can be generated by tau in the presence of Cu (II) / X. Y. Su, W. H. Wu, Z. P. Huang [et. al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2007. – Vol. 358. – P. 661–665.
15. Morante S. The role of metals in beta-amyloid peptide aggregation: X-Ray spectroscopy and numerical simulations / S. Morante // Curr. Alzheimer. Res. – 2008. – Vol. 5. – P. 508–524.
16. Tõugu V. Interactions of Zn (II) and Cu (II) ions with Alzheimer's amyloid-beta peptide. Metal ion binding, contribution to fibrillization and toxicity / V. Tõugu, A. Tiiman, P. Palumaa // Metallomics. – 2011. – Vol. 3. – P.250–261.
17. Faller P. Role of metal ions in the f-assembly of the Alzheimer’s amyloid-β peptide / P. Faller, C. Hureau, O. Berthoumieu // Inorg. Chem. – 2013. – Vol. 52. – P. 12193–12206.
18. Does aluminium bind to histidine? An NMR investigation of amyloid β12 and amyloid β16 fragments / P. Narayan, B. Krishnarjuna, V. Vishwanathan [et. al.] // Chem. Biol. Drug Des. – 2013. – Vol. 82. – P. 48–59.
19. Uversky V. N. Metal-triggered structural transformations, aggregation, and fibrillation of human alpha-synuclein. A possible molecular NK between Parkinson's disease and heavy metal exposure / V. N. Uversky, J. Li, A. L. Fink // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276. – P. 44284–44296.
Цитовано
Як цитувати
Vus, K. O., Trusova, V. M., Gorbenko, G. P., Slobozhanina, E. I., Lukyanenko, L. M., Sood, R., & Kinnunen, P. (1). Вплив іонів металів на фібрилізацію лізоциму та інсуліну in vitro. Біофізичний вісник, 2(30). вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/1596
Розділ
Молекулярна біофізика
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
