Особливості літичної дії меліттину та його аналога [Ала-14] меліттіну
Ключові слова:
меліттін, [Ala-14] меліттін, еритроцит, гемоліз, двовалентні катіони, хлорпромазін
Анотація
Показано, що літичні пептиди меліттин (М), аналог меліттіну [Ала-14] меліттин (Р14А) та цільна бджолина отрута діють по-різному щодо еритроцитів людини (еритроцити). Нормований коефіцієнт гемолізу лінійно залежав від відносної кількості Р14А в суміші як з меліттином, так і з бджолиною отрутою. Крива доза-відповідь для Р14А показала насичення лише тоді, коли хлорпромазин пригнічував літичний ефект пов'язаного з мембраною меліттину. Це вказує на те, що меліттин і Р14А виробляють гемоліз, діючи незалежно один від одного. На відміну від меліттіну, але подібний до бджолиної отрути, Р14А також зменшив об’єм лізованих клітин. Нелінійні ефекти скорочення клітин, спричинені сумішами Р14А з меліттином та бджолиною отрутою, свідчать про те, що синергетична дія аналогів пептидів лежить в основі механізму цього явища. Крім того, дані свідчать про те, що меліттин та Р14А виробляють літичні ефекти шляхом зв’язування з різними класами ділянок на мембрани еритроцитів. Ми робимо висновок, що структура літичного пептиду є переважним чинником, який узгоджено зі способом взаємодії пептид-мембрани, яка модулює його літичну силу.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
Bashford CL, Rodriguez L, Pasternak CA. Protection of cells against membrane damage by hemolytic agents: divalent cations and protons act at the plasma membrane. Biochim. Biophys. Acta. 1989;983:56-64.
Bashford CL, Alder GM, Graham. Ion modulation of membrane permeability: effect of cations on intact cells and on cells and phospholipid bilayers treated with pore-forming agents. J. Memmbrane Biol. 1988;103:79-94.
Dempsey CE. The action of melittin on membranes. Biochim. Biophys. Acta. 1990;1031:143-61.
Raghuraman H, Chattopadhvay A. Cholesterol inhibits the lytic activity of melittin in erythrocytes. Chem Phys Lipids. 2005;134(2):183-9.
Mahaney JE, Kleinschmindt J, Marsh D, Thomas DD. Effect of melittin on lipid-protein interaction in sarcoplasmic reticulum membranes. Biophys. J. 1992;63:1513-22.
Portlock SH, Clague MJ, Cherry RJ. Leakage of internal markers from erythrocytes and lipid vesicles induced by melittin, gramicidin S and alamethicin: a comparative study. Biochim. Biophys. Acta. 1990;1030:1-10.
Subbarao NK, MacDonald RC. Lipid unsaturation influences melittin-induced leakage of vesicles. Biochim. Biophys. Acta. 1994;1189:101-7.
Van Veen M, Cherry RJ. The effect of integral membrane protein (human band 3) on the membrane lytic properties of melittin in reconstituted systems, FEMS Microbiol. Immunol. 1992;105:147-50.
Alder GM, Arnold WM, Bashford CL. Divalent cation-sensitive pores formed by natural and synthetic melittin and by triron X-100. Biochim. Biophys. Acta. 1991;1061:111-20.
Rudenko SV, Nipot EE. Protection by chlorpromazine, albumin and divalent cations of hemolysis induced by melittin, [ala-14] melittin and whole bee venom. Biochem. J. 1994;317(3):747-54.
Rudenko SV, Nipot EE. Modulation of melittin- induced hemolysis of Red Blood Cells. Biochemistry (Moscow) 1996;61:1524-31.
De Grado WF, Musso GF, Lieber M. Kinetics and mechanism of hemolysis induced by melittin and by a syntheie melittin analogue. Biophys. J.1982;37:329-38.
Dempsey C, Sternberg B. Reversible disc-micellization of dimyristoylphosphatidylcholine bilayers induced by melittin and [Ala-14] melittin. Biochim. Biophys. Acta. 1991;1061:175-84.
Dempsey C, Bazzo R, Harvey TS. Contribution of proline – 14 to the structure and action of melittin. FEBS Lett. 1991;281:240-4.
Cornut I, Buttner K, Dasseux JL, Dufourcq J. The amphipathic alpha-helix concept. Application to the de novo design of ideally amphipathic Leu, Lys peptides with hemolytic activity higher than that of melittin. FEBS. Lett. 1994;349:29-33.
Asthana N, Yadav SP, Ghosh JK. Dissection of antibacterial and toxic activity of melittin: a leucine zipper motif plays a crucial role determining its hemolytic activity but not antibacterial activity. J. Biol. Chem. 2004;279:55042-50.
Yan H, Li S, Sun X. Individual substitution analogs of Mel(12-26), melittin's C-terminal 15-residue peptide: their antimicrobial and hemolvtic action. FEBS Lett. 2003;554:100-4.
Hewish DR, Barnham KJ, Werkmeister JA. Structure and activity of D-Pro14 melittin. J. Protein Chem. 2002;21:243-53.
Unger T, Oren Z, Shai Y. The effect of cyclization of magainin 2 and melittin analogues on structure, function, and model membrane interactions: implication to their mode of action. Biochemistry. 2001;40:6388-97.
Subbalakshmi C, Nagaraj R, Sitaram N. Biological activities of C-terminal 15-residue synthetic fragment of melittin: design of an analog with improved antibacterial activity. FEBS Lett. 1999;448:62-6.
Shin SY, Kang JH, Hahm KS. Structure-antibacterial, antitumor and hemolytic activity relationships of cecropin A-magainin 2 and cecropin A-melittin hybrid peptides. J. Pept. Res. 1999;53:82-90.
Oren Z, Shai Y. Selective lysis of bacteria but not mammalian cells by diastereomers of melittin: structure-function study. Biochemistry. 1997;36:1826-35.
Habermann E. Bee and Wasp venom. Science. 1972;177:314-22.
Akeson SP, Mel HC. Deformability and other rheological interactions of red blood cells in electronic cell sizing. Biorheology. 1986;23:1-15.
Richiery GV, Mel HC. Membrane and cytoplasmic resistivity properties of normal and sickle red blood cells. Cell Biophysical. 1986;8:243-59.
Tosteson MT, Holmes SJ, Rasin M, Tosteson DC. Melittin lysis of red cells. J. Membr. Biol. 1985;87:35-44.
Tanaka Y, Mashino K, Inoue K, Nojima S. Mechanism of human erythrocyte hemolysis induced by short-chain phosphatidylcholines and lysophosphatidycholine. J. Biochem. 1983;94:833-40.
Tang GQ, Iida T, Yamamoto K, Honda T. A mutant toxin of vibrio parahaemolyticus thermostable direct hemolysin which has lost hemolytic activity but retains ability to bind to erythrocytes. Infect. Immun. 1994;62:3299-304.
Rudenko SV, Bojok GA, Nipot EE. Bee venom-induced shrinkage of erythrocyte ghosts. Biochemistry (Moscow). 1997;62:104-9.
Fattal E, Nir S, Parente RA, Szoka FC. Pore-forming peptides induce rapid phospholipid flip-flop in membranes. Biochemistry.1994;33:6721-31.
Svoboda K, Schmidt CF, Branton D, Block SM. Conformation and elasticity of the isolated red blood cell membrane skeleton. Biophys. J. 1992;63:784-93.
Vertssy BG, Steck TL. Elasticity of the human red cell membrane skeleton. Effect of temperature and denaturants. Biophys. J. 1989;55:255-62.
Bashford CL, Alder GM, Graham. Ion modulation of membrane permeability: effect of cations on intact cells and on cells and phospholipid bilayers treated with pore-forming agents. J. Memmbrane Biol. 1988;103:79-94.
Dempsey CE. The action of melittin on membranes. Biochim. Biophys. Acta. 1990;1031:143-61.
Raghuraman H, Chattopadhvay A. Cholesterol inhibits the lytic activity of melittin in erythrocytes. Chem Phys Lipids. 2005;134(2):183-9.
Mahaney JE, Kleinschmindt J, Marsh D, Thomas DD. Effect of melittin on lipid-protein interaction in sarcoplasmic reticulum membranes. Biophys. J. 1992;63:1513-22.
Portlock SH, Clague MJ, Cherry RJ. Leakage of internal markers from erythrocytes and lipid vesicles induced by melittin, gramicidin S and alamethicin: a comparative study. Biochim. Biophys. Acta. 1990;1030:1-10.
Subbarao NK, MacDonald RC. Lipid unsaturation influences melittin-induced leakage of vesicles. Biochim. Biophys. Acta. 1994;1189:101-7.
Van Veen M, Cherry RJ. The effect of integral membrane protein (human band 3) on the membrane lytic properties of melittin in reconstituted systems, FEMS Microbiol. Immunol. 1992;105:147-50.
Alder GM, Arnold WM, Bashford CL. Divalent cation-sensitive pores formed by natural and synthetic melittin and by triron X-100. Biochim. Biophys. Acta. 1991;1061:111-20.
Rudenko SV, Nipot EE. Protection by chlorpromazine, albumin and divalent cations of hemolysis induced by melittin, [ala-14] melittin and whole bee venom. Biochem. J. 1994;317(3):747-54.
Rudenko SV, Nipot EE. Modulation of melittin- induced hemolysis of Red Blood Cells. Biochemistry (Moscow) 1996;61:1524-31.
De Grado WF, Musso GF, Lieber M. Kinetics and mechanism of hemolysis induced by melittin and by a syntheie melittin analogue. Biophys. J.1982;37:329-38.
Dempsey C, Sternberg B. Reversible disc-micellization of dimyristoylphosphatidylcholine bilayers induced by melittin and [Ala-14] melittin. Biochim. Biophys. Acta. 1991;1061:175-84.
Dempsey C, Bazzo R, Harvey TS. Contribution of proline – 14 to the structure and action of melittin. FEBS Lett. 1991;281:240-4.
Cornut I, Buttner K, Dasseux JL, Dufourcq J. The amphipathic alpha-helix concept. Application to the de novo design of ideally amphipathic Leu, Lys peptides with hemolytic activity higher than that of melittin. FEBS. Lett. 1994;349:29-33.
Asthana N, Yadav SP, Ghosh JK. Dissection of antibacterial and toxic activity of melittin: a leucine zipper motif plays a crucial role determining its hemolytic activity but not antibacterial activity. J. Biol. Chem. 2004;279:55042-50.
Yan H, Li S, Sun X. Individual substitution analogs of Mel(12-26), melittin's C-terminal 15-residue peptide: their antimicrobial and hemolvtic action. FEBS Lett. 2003;554:100-4.
Hewish DR, Barnham KJ, Werkmeister JA. Structure and activity of D-Pro14 melittin. J. Protein Chem. 2002;21:243-53.
Unger T, Oren Z, Shai Y. The effect of cyclization of magainin 2 and melittin analogues on structure, function, and model membrane interactions: implication to their mode of action. Biochemistry. 2001;40:6388-97.
Subbalakshmi C, Nagaraj R, Sitaram N. Biological activities of C-terminal 15-residue synthetic fragment of melittin: design of an analog with improved antibacterial activity. FEBS Lett. 1999;448:62-6.
Shin SY, Kang JH, Hahm KS. Structure-antibacterial, antitumor and hemolytic activity relationships of cecropin A-magainin 2 and cecropin A-melittin hybrid peptides. J. Pept. Res. 1999;53:82-90.
Oren Z, Shai Y. Selective lysis of bacteria but not mammalian cells by diastereomers of melittin: structure-function study. Biochemistry. 1997;36:1826-35.
Habermann E. Bee and Wasp venom. Science. 1972;177:314-22.
Akeson SP, Mel HC. Deformability and other rheological interactions of red blood cells in electronic cell sizing. Biorheology. 1986;23:1-15.
Richiery GV, Mel HC. Membrane and cytoplasmic resistivity properties of normal and sickle red blood cells. Cell Biophysical. 1986;8:243-59.
Tosteson MT, Holmes SJ, Rasin M, Tosteson DC. Melittin lysis of red cells. J. Membr. Biol. 1985;87:35-44.
Tanaka Y, Mashino K, Inoue K, Nojima S. Mechanism of human erythrocyte hemolysis induced by short-chain phosphatidylcholines and lysophosphatidycholine. J. Biochem. 1983;94:833-40.
Tang GQ, Iida T, Yamamoto K, Honda T. A mutant toxin of vibrio parahaemolyticus thermostable direct hemolysin which has lost hemolytic activity but retains ability to bind to erythrocytes. Infect. Immun. 1994;62:3299-304.
Rudenko SV, Bojok GA, Nipot EE. Bee venom-induced shrinkage of erythrocyte ghosts. Biochemistry (Moscow). 1997;62:104-9.
Fattal E, Nir S, Parente RA, Szoka FC. Pore-forming peptides induce rapid phospholipid flip-flop in membranes. Biochemistry.1994;33:6721-31.
Svoboda K, Schmidt CF, Branton D, Block SM. Conformation and elasticity of the isolated red blood cell membrane skeleton. Biophys. J. 1992;63:784-93.
Vertssy BG, Steck TL. Elasticity of the human red cell membrane skeleton. Effect of temperature and denaturants. Biophys. J. 1989;55:255-62.
Опубліковано
2005-06-06
Цитовано
Як цитувати
Rudenko, S. V., & Madanat, W. K. J. (2005). Особливості літичної дії меліттину та його аналога [Ала-14] меліттіну. Біофізичний вісник, 2(16), 47-52. вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/13417
Розділ
Біофізика клітини
Авторське право (c) 2005 Біофізичний вісник
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
