Валентні коливання карбонільних груп в Раман спектрах колагену і poly (Gly-Pro-Pro): розрахунок та експеримент
Ключові слова:
poly (GLY-Pr0-Pro), колаген, Раман спектри, динамічні резонансні взаємодії, карбонільні коливання, Амід I
Анотація
Отримано Раман спектри політріпептіда poly (Gly-Pro-Pro) і колагену I типу в розчинах оксиду дейтерію. Частоти валентних карбонільних коливань типу А розраховані відповідно до моделі слабо пов'язаних осциляторів, в рамках теорії збурень для поліпептидних структур з урахуванням динамічних резонансних взаємодій диполів переходу. Розраховані частоти задовільно узгоджуються з експериментальними частотами смуги Амід I в Раман спектрах.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
Gribov LA, Teoriia infrakrasnykh spektrov polimerov. M.:Nauka; 1977. (in Russian)
Eliot A. Infrakrasnye spektry i struktura polimerov. M.:Mir; 1972. (in Russian)
Miyazawa TJ. Pertubation treatment of the characteristic vibrations of polypeptide chains in various configurations. J. Chem. Phys. 1960;32:1647-52.
Chirgadze YuN, Nevskaya NA. Infrared Spectra and resonance interactions of Amide-I vibration of the antiparallel-chain pleated sheet. Biopolymers. 1976;15:607-25.
Chirgadze YaN, Nevskay NA. Infarared spectra and resonance interactions of Amide-I vibration of the parallel-chain pleated sheet. Biopolymers. 1976;15:627-36.
Nevskaya NA. Chirgadze YuN. Infrared spectra and resonance interactions of Amide-l and II vibrations a-helix. Biopolymers. 1976;15:637-48.
Moore WH, Krimm S. Vibrational analysis of peptides, polypeptides and proteins. I. Polyglycine I. Biopolymers. 1976;15:2439-64.
Moore WH, Krimm S. Vibrational analysis of peptides, polypeptides and proteins. II. β-Poly(L-alanine) and β-Poly (L-alanilglycine). Biopolymers. 1976;15:2465-83.
Melezhik EP,Semenov MA. Rezonansnye vzaimodeistviia karbonilnykh kolebanii v kollagenovykh strukturakh. Biofizicheskii vestnik. 2003;606(13):62-8. (in Russian)
Melezhik EP, Semenov MA, Ivanov AIu. Issledovanie tonkoi struktury polos Amid I IK-Fure spektra kollagena. Biofizicheskii vestnik. 2005;665(15):35-42. (in Russian)
Kramer RZ, Bella J, Mayville P, Brodsky B, Berman HM. Sequence dependent conformational variations of collagen triple-helical structure. Nature Structural Biology. 1999;6(5):454-7.
Emsley J, Knight CG, Farndale RW, Barmes MJ, Liddington RC. Structural basis of collagen recognition by integrin a2b1. Cell. 2000;100:47-56.
Parker FS. Application of Infrared, Raman and resonance Raman spectroscopy in biochemistry. New York: Plemun Press; 1983. 550p.
Lazarev YA, Grishkovsky BA, Khromova TB, Lazareva AV, Grechishko VS. Bound water in the collagen-like triple-helical structure. Biopolymers. 1992;32(2):189-95.
Eliot A. Infrakrasnye spektry i struktura polimerov. M.:Mir; 1972. (in Russian)
Miyazawa TJ. Pertubation treatment of the characteristic vibrations of polypeptide chains in various configurations. J. Chem. Phys. 1960;32:1647-52.
Chirgadze YuN, Nevskaya NA. Infrared Spectra and resonance interactions of Amide-I vibration of the antiparallel-chain pleated sheet. Biopolymers. 1976;15:607-25.
Chirgadze YaN, Nevskay NA. Infarared spectra and resonance interactions of Amide-I vibration of the parallel-chain pleated sheet. Biopolymers. 1976;15:627-36.
Nevskaya NA. Chirgadze YuN. Infrared spectra and resonance interactions of Amide-l and II vibrations a-helix. Biopolymers. 1976;15:637-48.
Moore WH, Krimm S. Vibrational analysis of peptides, polypeptides and proteins. I. Polyglycine I. Biopolymers. 1976;15:2439-64.
Moore WH, Krimm S. Vibrational analysis of peptides, polypeptides and proteins. II. β-Poly(L-alanine) and β-Poly (L-alanilglycine). Biopolymers. 1976;15:2465-83.
Melezhik EP,Semenov MA. Rezonansnye vzaimodeistviia karbonilnykh kolebanii v kollagenovykh strukturakh. Biofizicheskii vestnik. 2003;606(13):62-8. (in Russian)
Melezhik EP, Semenov MA, Ivanov AIu. Issledovanie tonkoi struktury polos Amid I IK-Fure spektra kollagena. Biofizicheskii vestnik. 2005;665(15):35-42. (in Russian)
Kramer RZ, Bella J, Mayville P, Brodsky B, Berman HM. Sequence dependent conformational variations of collagen triple-helical structure. Nature Structural Biology. 1999;6(5):454-7.
Emsley J, Knight CG, Farndale RW, Barmes MJ, Liddington RC. Structural basis of collagen recognition by integrin a2b1. Cell. 2000;100:47-56.
Parker FS. Application of Infrared, Raman and resonance Raman spectroscopy in biochemistry. New York: Plemun Press; 1983. 550p.
Lazarev YA, Grishkovsky BA, Khromova TB, Lazareva AV, Grechishko VS. Bound water in the collagen-like triple-helical structure. Biopolymers. 1992;32(2):189-95.
Опубліковано
2005-06-06
Цитовано
Як цитувати
Boryskina, O. P., Bolbukh, T. V., & Semenov, M. A. (2005). Валентні коливання карбонільних груп в Раман спектрах колагену і poly (Gly-Pro-Pro): розрахунок та експеримент. Біофізичний вісник, 2(16), 5-9. вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/13285
Розділ
Молекулярна біофізика
Авторське право (c) 2005 Біофізичний вісник
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
