Дослідження пептидного складу супернатантів із личинок великого борошняного хрущака Tenebrio molitor і карася срібного Carassius auratus у процесі холодової аклімації

  • A. K. Gulevsky
  • D. V. Tretiak
Ключові слова: холодова аклімація, хроматографія, пептиди

Анотація

Хроматографічним методом досліджено молекулярно-масовий розподіл пептидів із супернатантів, отриманих із тканин личинок Tenebrio molitor і карася срібного Carassius auratus за холодової аклімації. Встановлено, що у процесі холодової аклімації пептидний спектр супернатантів із личинок T. molitor і C. auratus змінюється. Найбільшу кількість пептидних фракцій мають супернатанти із неаклімованих личинок T. molitor і деаклімованої риби. Показано, що у холодоаклімованих личинок T. molitor спостерігаються низькомолекулярні пептидні фракції з М від (5,40 ± 0,20)×102 до (22,6 ± 0,9)×102 Да, а у неаклімованих особин T. molitor відзначається значна кількість високомолекулярних пептидів у діапазоні М від (46,8 ± 2,3)×102 до (66 ± 6)×102 Да. Виявлено, що деаклімація карася срібного у зимовий період супроводжується органоспецифічними змінами пептидного складу. Після деаклімації у м’язах C. auratus виявлені низькомолекулярні пептиди ((14,1 ± 0,3)×102 та (6,75 ± 0,25)×102 Да), а у печінці – високомолекулярні ((67,83 ± 0,21)×102 і (64,16 ± 0,26)×102 Да) та низькомолекулярні ((34,1 ± 1,0)×102 і (14,29 ± 0,15)×102 Да) пептиди. Кількісні і якісні зміни пептидного спектру супернатантів із T. molitor і C. auratus за холодової аклімації можуть бути одним із механізмів їх природної адаптації до низьких температур.

Завантаження

Дані завантаження ще не доступні.

Посилання

Biochemistry of fish antifreeze proteins / P. L. Davies, C. L. Hew // The FASEB J. – 1990. – V. 4, № 8. – P. 2460–2468.

Antifreeze glycopeptides and peptides in Antarctic fish species from the Weddell Sea and the Lazarev Sea / A. P. A. Wohrmann // Mar. Ecol. Prog. Ser. – 1996. – V. 130. – P. 47–59.

Compound ice-binding site of an antifreeze protein revealed by mutagenesis and fluorescent tagging / C. P. Garnham, A. Natarajan, A. J. Middleton [et al.] // Biochemistry. – 2010. – V. 49, № 42. – P. 9063–9071.

Functional validation of hydrophobic adaptation to physiological temperature in the small heat shock protein αA-crystallin / M. Posner, A. J. Kiss, J. Skiba [et al.] // PLOS ONE. – 2012. – V. 7, № 3. – e34438.

Environmental effects on antifreeze levels in larvae of the darkling beetle, Meracantha contracta / J. G. Duman // J. Exp. Zool. – 1977. – V. 201, № 2. – P. 333–337.

Factors involved in overwintering survival of the freeze tolerant beetle, Dendroides Canadensis / J. G. Duman // J. Comp. Physiol. – 1980. –V. 136, № 1. – P. 52–59.

Beta-helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect / S. P. Graether, M. J. Kuiper, S. M. Gagnе [et al.] // Nature. –2000. – V. 406, № 6793. – P. 325–328.

Comparative overwintering physiology of Alaska and Indiana populations of the beetle Cucujus clavipes (Fabricius): roles of antifreeze proteins, polyols, dehydration and diapauses / V. A Bennett, T. Sformo, K. Walters [et al.] // J. Exp. Biol. – 2005. – V. 208, № 23. – P. 4467–4477.

Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth / Y. Celik, R. Drori, N. Pertaya-Braun [et al.] // PNAS. – 2013. – V. 110, № 4. – P. 1309–1314.

Demonstration of antifreeze protein activity in Antarctic lake bacteria / J. A. Gilbert, P. J. Hill, C. E. Dodd [et al.] // Microbiology. – 2004. – V. 150, № 1. – P. 171–180.

Antifreeze protein activity in Arctic cryoconite bacteria / P. Singh, Y. Hanada, S. M. Singh [et al.] // FEMS Microbiol Lett. – 2014. – V. 351, № 1. – P. 14–22.

Activity–stability relationships in extremophilic enzymes / S. D’Amico, J. C. Marx, C. Gerday [et al.] // J. Biol. Chem. – 2003. – V. 278, № 10. – P. 7891–7896.

Protein destabilization at low temperatures / F. Franks // Adv. Prot. Chem. – 1995. – V. 46. – P. 105–139.

The stability of proteins in extreme environments / R. Jaenicke, G. Böhm // Curr. Opin. Struct. Biol. – 1998. – V. 8, № 6. – P. 738–748.

Molecular characterization of cold adaptation of membrane proteins in the Vibrionaceae core–genome / T. Kahlke, S. Thorvaldsen // PLOS ONE. – 2012. – V. 7, № 12. – e51761.

Skoups R. Metody ochistki belkov / R. Skoups [per. s angl. prof. V. K. Antonova]. – M.: Mir, 1985. – 358 s.

Bidlingmejer B. Preparativnaya zhidkostnaya hromatografiya / B. Bidlingmejer. – M.: Mir, 1990. – 360 s.

Seasonal Adaptations in Arctic Insects / H.V. Danks // Integr. Comp. Biol. – 2004. – V. 44, № 2. – P. 85–94.

Cold adaptation in insects of Central Yakutia / N. G. Li, A. I. .Averenskii // Biophysics. – 2007. – V. 52, № 4. – P. 436–439.

Amino Acid Substitutions in Cold-Adapted Proteins from Halorubrum lacusprofundi, an Extremely Halophilic Microbe from Antarctica / S. DasSarma, M. D. Capes, R. Karan [et al.] // PLOS ONE. – 2013. – V. 8, № 3. – e58587.

Vplyv nyz’kyh temperatur na fenotypichni oznaky i bilok-syntezuyuchyj aparat holodostijkyh zhukiv Tenebrio molitor na riznyh stadiyah rozvytku: avtoref. dis. na zdobuttya nauk. stupenya kand. biol. nauk: spec. 03.00.19 «Kriobiologiya i kriomedycyna» / L. I. Relina. – Harkiv, 1999. – 16 s.

Strukturni ta metabolichni osoblyvosti tkanyn karasya sriblyastogo Carassius auratus v umovah temperaturnoi’ aklimacii’: avtoref. dis. na zdobuttya nauk. stupenya kand. biol. nauk: spec. 03.00.19 «Kriobiologiya» / O. G. Pogozhyh. – Harkiv, 2010. – 17 s.

Synthesis of an antifreeze glycoprotein analogue: efficient preparation of sequential glycopeptide polymers / T. Tsuda, S.-I.Nishimura // Chem. Commun. – 1996. – P. 2779–2780.

Type I 'antifreeze' proteins - Structure-activity studies and mechanisms of ice growth inhibition / M. M. Harding, L. G. Ward, A. D. J. Haymet // Eur. J. Biochem. – 1999. – V. 264. – P. 653–665.

‘Antifreeze’ glycoproteins from polar fish / M. M. Harding, P. I. Anderberg, A. D. Haymet // Eur. J. Biochem. – 2003. – V. 270, № 7. – P. 1381–1392.

Insect capa neuropeptides impact desiccation and cold tolerance / S. Terhzaz, N. M. Teetsb, P. Cabreroa [et al.] // PNAS. – 2015. – V. 112, № 9. – P. 2882–2887.

Цитовано
0 статей
Як цитувати
Gulevsky, A., & Tretiak, D. (1). Дослідження пептидного складу супернатантів із личинок великого борошняного хрущака Tenebrio molitor і карася срібного Carassius auratus у процесі холодової аклімації. Біофізичний вісник, 2(36), 27-36. https://doi.org/10.26565/2075-3810-2016-36-04
Розділ
Дія фізичних факторів на біологічні об'єкти