НОВІ ЦІАНІНОВІ БАРВНИКИ ЯК ПОТЕНЦІЙНІ АМІЛОЇДНІ ЗОНДИ: ФЛУОРЕСЦЕНТНЕ ДОСЛІДЖЕННЯ
Ключові слова:
гептаметинові ціанінові барвники, амілоїдний маркер, H-агрегати, флуоресценція, лізоцим, амілоїдні фібрили
Анотація
За допомогою методу флуоресцентної спектроскопії проведена оцінка можливості використання нових гептаметинових ціанінових барвників AK7-5 та AK7-6 для детектування і характеризації одномірних білкових агрегатів (амілоїдних фібрил), пов’язаних із розвитком численних патологій. Показано, що мономерна та агрегована форми цих барвників можуть зв’язуватись з амілоїдогенним білком лізоцимом, а супутні зміни в електронній структурі Н-агрегатів надають їм здатності флуоресціювати. Зростання гіпсохромної смуги, поряд з незначними змінами мономерного піка, індуковані нативним білком, і протилежні ефекти, викликані фібрилами лізоциму, дозволяють припустити, шо нативний лізоцим має більшу кількість сайтів зв’язування для агрегатів барвника, ніж фібрилярна форма білка, в той час як жолобки фібрил являють собою специфічні сайти зв’язування для мономерів барвника. Спостережувана спектральна поведінка ціанінів, а саме значні відмінності флуоресцентних відповідей, що викликані мономерною та фібрилярною формами лізоциму, свідчать про можливість застосування цих сполук в якості флуоресцентних амілоїдних маркерів, поряд з класичним маркером Тіофлавіном Т.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Dobson C. M. The Amyloid Phenomenon and Its Links with Human Disease // Cold Spring Harb Perspect Bio 2017. – Vol. 9. – P. 1-14.
2. Rochet J.C., Lansbury P.T.Jr. Amyloid fibrillogenesis: themes and variations // Curr. Opin. Struct. Biol. – 2000. – Vol.10. – P. 60-68.
3. Nelson R. Eisenberg D. Recent atomic models of amyloid fibril structure // Adv. Protein Chem. – 2006. – Vol. 73. – P. 235−282.
4. Adamcik J. Mezzenga R. Proteins Fibrils from a Polymer Physics Perspective // Macromolecules. – 2012. – Vol. 45. – P. 1137−1150.
5. Groenning M. Binding mode of Thioflavin T and other molecular probes in the context of amyloid fibrils—current status // J. Chem.
Biol. – 2010. – Vol. 3. – P. 1–18.
6. LeVine H. 3rd. Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease beta_amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution // Protein Sci. – 1993. – Vol. 2. – P. 404-410.
7. Klunk W.E., Pettegrew J.W., Abraham D.J. Quantitative evaluation of Congo Red binding to amyloid-like proteins with a beta_pleated sheet conformation // J. Histochem. Cytochem. – 1989. – Vol. 37. – P. 1273-1281.
8. Naiki H., Higuchi K., Hosokawa M., Takeda T. Fluorometric determination of amyloid fibrils in vitro using the fluorescent dye, thioflavin T1 // Anal. Biochem. – 1989. – Vol. 177. – P. 244-249.
9. Westermark G.T., Johnson K.H., Westermark P. Staining methods for identification of amyloid in tissue // Methods Enzymol. – 1999. – Vol. 309. – P. 3-25.
10. Glenner G.G., Page D.L., Eanes E.D. The relation of the properties of congo red-stained amyloid fibrils to the β-conformation // J. Histochem. Cytochem. – 1972. – Vol. 20. – P. 821-826.
11. Vus K., Trusova V., Gorbenko G., Sood R., Kinnunen P. ThioflavinT derivatives for the characterization of insulin and lysozyme amyloid fibrils in vitro: fluorescence and quantum-chemical studies // J. Luminesc. – 2015. – Vol. 159. – P. 284–293.
12. LeVine H. 3rd. Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease beta-amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution // Protein Sci. – 199. – Vol. 2. – P. 404-410.
13. Nilsson M.R. Techniques to study amyloid fibril formation in vitro // Methods. – 2004. – Vol. 34. – P. 151–160.
14. Murakami K., Irie K., Morimoto A., Ohigashi H., Shindo M., Nagao M., Shimizu T. and Shirasawa T. Neurotoxicity and physicochemical properties of Abeta mutant peptides from cerebral amyloid angiopathy: implication for the pathogenesis of cerebral amyloid angiopathy and Alzheimer’s disease // J. Biol. Chem. – 2003. – Vol. 278. – P. 46179-46187.
15. Khurana R., Uversky V.N., Nielsen L., Fink A.L. Is Congo red an amyloid_specific dye? // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276. – P. 22715-22721.
16. Gadjev N. I., Deligeorgiev T. G. Kim S. H. Preparation of monomethine cyanine dyes as noncovalent labels for nucleic acids // Dyes Pigm. – 1999. – Vol. 40. – P. 181–186.
17. Waggoner A.S., Wang C.H., Tolles R.L. Mechanism of potential-dependent light absorption changes of lipid bilayer membranes in the presence of cyanine and oxonol dyes // J. Membr. Biol. – 1977. – Vol. 33. – P. 109-140.
18. Patonay G., Kim J.S., Kodagahally R., Strekowski L. Spectroscopic study of a novel bis(heptamethine cyanine) dye and its interaction with human serum albumin //Appl. Spectrosc. – 2005. – Vol. 59. – P. 682–690.
19. Kurutos A., Ryzhova O., Trusova V., Tarabara U., Gorbenko G., Gadjev N., Deligeorgiev T. Novel asymmetric monomethine cyanine dyes derived from sulfobetaine benzothiazolium moiety as potential fluorescent dyes for non-covalent labeling of DNA // Dyes and Pigments. – 2016. – Vol. 130. – P. 122-128.
20. Fabian J., Nakazumi H., Matsuoka M. Near-infrared absorbing dyes // Chem. Rev. – 1992. – Vol. 92. – P. 1197–1226.
21. Berlepsch H., Brandenburg E., Koksch B., BoЁttcher Peptide adsorption to cyanine dye aggregates revealed by cryo-transmission electron microscopy // C. Langmuir. – 2010. – Vol. 26. – P. 11452–11460.
22. Guo M., Diao P., Ren Y.-J., Meng F., Tian H., Cai S.-M. Photoelectrochemical studies of nanocrystalline TiO2 co-sensitized by novel cyanine dyes // Sol. Energy Mater. Sol. Cells. – 2005. – Vol. 88. – P. 33–35.
23. Welder F., Paul B., Nakazumi H., Yagi S., Colyer C. L. Symmetric and asymmetric squarylium dyes as noncovalent protein labels: a study by fluorimetry and capillary electrophoresis // J. Chromatogr. B: Anal. Technol. Biomed. Life Sci. – 2003. – Vol. 793. – P. 93–105.
24. Yarmoluk S.M., Kovalska V.B., Volkova K.D. Optimized dyes for protein and nucleic acid detection // Adv. Fluor. Report. Chem. Biol. III. – 2011. – Vol. 113. – P. 161–199.
25. Mishra A., Behera R.K., Behera P.K., Mishra B.K., Behera G.B. Cyanines during the 1990s: a review // Chem. Rev. – 2000. – Vol. 100. – P. 1973–2011.
26. Lou Z., Li P., Han K. Redox-responsive fluorescent probes with different design strategies // Acc. Chem. Res. – 2015. – Vol. 48. – P. 1358-1368.
27. Yu F., Li P., Li G., Zhao G., Chu T., Han K. A near-IR reversible fluorescent probe modulated by selenium for monitoring peroxynitrite and imaging in living cells // J. Am. Chem. Soc. – 2011. – Vol. 133. – P. 11030–11033.
28. Sabate R., Estelrich Pinacyanol as effective probe of fibrillar β‐amyloid peptide: Comparative study with Congo Red // J. Biopolymers. – 2003. – Vol. 72. – P. 455–463.
29. Volkova K.D., Kovalska V.B., Balanda A.O., Losytskyy M.Y., Golub A.G., Vermeij R.J., Subramaniam V., Tolmachev O.I., Yarmoluk S.M. Specific fluorescent detection of fibrillar α-synuclein using mono-and trimethine cyanine dyes // Bioorg. Med. Chem. – 2008. – Vol. 16. – P. 1452–1459.
30. Chegaev K., Federico A., Marini E., Rolando B., Fruttero R., Morbin M., Rossi G., Fugnanesi V., Bastone A., Salmona M., Badiola N.B., Gasparini L., Cocco S., Ripoli C., Grassi C., Gasco A. NO-donor thiacarbocyanines as multifunctional agents for Alzheimer's disease // Bioorg. Med. Chem. – 2015. – Vol. 23. – P. 4688–4698.
31. Volkova K.D., Kovalska V.B., Inshin D., Slominskii Y.L., Tolmachev O.I., Yarmoluk S.M. Novel fluorescent trimethine cyanine dye 7519 for amyloid fibril inhibition assay // Biotech. Histochem. – 2011. – Vol. – P. 86, 188–191.
32. Yang W., Wong Y., Ng O.T.W., Bai B.L.-P., Kwong D.W.J., Ke Y., Jiang Z.-H., Li H.-W., Yung K.L.K., Wong M.S. Novel fluorescent trimethine cyanine dye 7519 for amyloid fibril inhibition assay // Angew. Chem., Int. Ed. – 2012. – Vol. 51. – P. 1804–1810.
33. Kovalska V.B., Losytskyy M.Y., Tolmachev O.I., Slominskii Y.L., Segers-Nolten G.M., Subramaniam V., Yarmoluk S.M. Tri-and pentamethine cyanine dyes for fluorescent detection of α-synuclein oligomeric aggregates // J. Fluoresc. – 2012. – Vol. 22. – P. 1441–1448.
34. Johansson M.K., Fidder H., Dick D., Cook R.M. Intramolecular dimers: a new strategy to fluorescence quenching in dual-labeled oligonucleotide probes // J. Am. Chem. Soc. – 2002. – Vol. 124. – P. 6950–6956.
35. Khairutdinov R.F., Serpone N. Photophysics of cyanine dyes: Subnanosecond relaxation dynamics in monomers, dimers, and H-and J-aggregates in solution // J. Phys. Chem. B. – 1997. – Vol. 101. – P. 2602–2610.
36. Eisfeld A., Briggs K.J.S. The J-and H-bands of organic dye aggregates // Chem. Phys. – 2006. – Vol. 324. – P. 376–384.
37. Kasha M., Rawls H.R., Ashraf El-Bayoumi M. The exciton model in molecular spectroscopy // Pure Appl. Chem. – 1965. – Vol. 11. –P. 371–392.
38. Kim J.S., Kodagahally R., Strekowski L., Patonay G. A study of intramolecular H-complexes of novel bis (heptamethine cyanine) dyes // Talanta. – 2005. – Vol. 67. – P. 947–954.
39. Ishchenko A.A. Structure and spectral-luminescent properties of polymethine dyes // Russ. Chem. Rev. – 1991. – Vol. 60. – P. 865–884.
40. Dumoulin M, Canet D., Last A.M., Pardon E., Archer D.B., Muyldermans S., Wyns L., Matagne A., Robinson C.V., Redfield C., Dobson C.M. Reduced Global Cooperativity is a Common Feature Underlying the Amyloidogenicity of Pathogenic Lysozyme Mutations // J. Mol. Biol. – 2005. – Vol. 346. – P. 773–788
41. Kurutos A., Ryzhova O., Tarabara U., Trusova V., Gorbenko G., Gadjev N., Deligeorgiev T. Novel synthetic approach to near-infrared heptamethine cyanine dyes and spectroscopic characterization in presence of biological molecules // J. Photochem. Photobiol., A. – 2016. – Vol. 328. – P. 87–96.
42. Vus K., Tarabara U., Kurutos A., Ryzhova O., Gorbenko G., Trusova V., Gadjev N., Deligeorgiev T. Aggregation behavior of novel heptamethine cyanine dyes upon their binding to native and fibrillar lysozyme // Mol. BioSyst. – 2017. – Vol. 13. – P. 970-980.
43. Beckford G., Owens E.A., Henary M.M., Patonay G. The solvatochromic effects of side chain substitution on the binding interaction of novel tricarbocyanine dyes with human serum albumin // Talanta. – 2012. – Vol. 92. – P. 45-52.
44. Lau V., Heyne B. Calix[4]arene sulfonate as a template for forming fluorescent thiazole orange H-aggregates // Chem. Commun. – 2010. – Vol. 46. – P. 3595–3597.
45. Rosch U., Yao S., Wortmann R., Wurthner F. Fluorescent H-aggregates of merocyanine dyes // Ange. Chem. Int. Ed. – 2006. – Vol. 45. – P. 7026 – 7030.
2. Rochet J.C., Lansbury P.T.Jr. Amyloid fibrillogenesis: themes and variations // Curr. Opin. Struct. Biol. – 2000. – Vol.10. – P. 60-68.
3. Nelson R. Eisenberg D. Recent atomic models of amyloid fibril structure // Adv. Protein Chem. – 2006. – Vol. 73. – P. 235−282.
4. Adamcik J. Mezzenga R. Proteins Fibrils from a Polymer Physics Perspective // Macromolecules. – 2012. – Vol. 45. – P. 1137−1150.
5. Groenning M. Binding mode of Thioflavin T and other molecular probes in the context of amyloid fibrils—current status // J. Chem.
Biol. – 2010. – Vol. 3. – P. 1–18.
6. LeVine H. 3rd. Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease beta_amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution // Protein Sci. – 1993. – Vol. 2. – P. 404-410.
7. Klunk W.E., Pettegrew J.W., Abraham D.J. Quantitative evaluation of Congo Red binding to amyloid-like proteins with a beta_pleated sheet conformation // J. Histochem. Cytochem. – 1989. – Vol. 37. – P. 1273-1281.
8. Naiki H., Higuchi K., Hosokawa M., Takeda T. Fluorometric determination of amyloid fibrils in vitro using the fluorescent dye, thioflavin T1 // Anal. Biochem. – 1989. – Vol. 177. – P. 244-249.
9. Westermark G.T., Johnson K.H., Westermark P. Staining methods for identification of amyloid in tissue // Methods Enzymol. – 1999. – Vol. 309. – P. 3-25.
10. Glenner G.G., Page D.L., Eanes E.D. The relation of the properties of congo red-stained amyloid fibrils to the β-conformation // J. Histochem. Cytochem. – 1972. – Vol. 20. – P. 821-826.
11. Vus K., Trusova V., Gorbenko G., Sood R., Kinnunen P. ThioflavinT derivatives for the characterization of insulin and lysozyme amyloid fibrils in vitro: fluorescence and quantum-chemical studies // J. Luminesc. – 2015. – Vol. 159. – P. 284–293.
12. LeVine H. 3rd. Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease beta-amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution // Protein Sci. – 199. – Vol. 2. – P. 404-410.
13. Nilsson M.R. Techniques to study amyloid fibril formation in vitro // Methods. – 2004. – Vol. 34. – P. 151–160.
14. Murakami K., Irie K., Morimoto A., Ohigashi H., Shindo M., Nagao M., Shimizu T. and Shirasawa T. Neurotoxicity and physicochemical properties of Abeta mutant peptides from cerebral amyloid angiopathy: implication for the pathogenesis of cerebral amyloid angiopathy and Alzheimer’s disease // J. Biol. Chem. – 2003. – Vol. 278. – P. 46179-46187.
15. Khurana R., Uversky V.N., Nielsen L., Fink A.L. Is Congo red an amyloid_specific dye? // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276. – P. 22715-22721.
16. Gadjev N. I., Deligeorgiev T. G. Kim S. H. Preparation of monomethine cyanine dyes as noncovalent labels for nucleic acids // Dyes Pigm. – 1999. – Vol. 40. – P. 181–186.
17. Waggoner A.S., Wang C.H., Tolles R.L. Mechanism of potential-dependent light absorption changes of lipid bilayer membranes in the presence of cyanine and oxonol dyes // J. Membr. Biol. – 1977. – Vol. 33. – P. 109-140.
18. Patonay G., Kim J.S., Kodagahally R., Strekowski L. Spectroscopic study of a novel bis(heptamethine cyanine) dye and its interaction with human serum albumin //Appl. Spectrosc. – 2005. – Vol. 59. – P. 682–690.
19. Kurutos A., Ryzhova O., Trusova V., Tarabara U., Gorbenko G., Gadjev N., Deligeorgiev T. Novel asymmetric monomethine cyanine dyes derived from sulfobetaine benzothiazolium moiety as potential fluorescent dyes for non-covalent labeling of DNA // Dyes and Pigments. – 2016. – Vol. 130. – P. 122-128.
20. Fabian J., Nakazumi H., Matsuoka M. Near-infrared absorbing dyes // Chem. Rev. – 1992. – Vol. 92. – P. 1197–1226.
21. Berlepsch H., Brandenburg E., Koksch B., BoЁttcher Peptide adsorption to cyanine dye aggregates revealed by cryo-transmission electron microscopy // C. Langmuir. – 2010. – Vol. 26. – P. 11452–11460.
22. Guo M., Diao P., Ren Y.-J., Meng F., Tian H., Cai S.-M. Photoelectrochemical studies of nanocrystalline TiO2 co-sensitized by novel cyanine dyes // Sol. Energy Mater. Sol. Cells. – 2005. – Vol. 88. – P. 33–35.
23. Welder F., Paul B., Nakazumi H., Yagi S., Colyer C. L. Symmetric and asymmetric squarylium dyes as noncovalent protein labels: a study by fluorimetry and capillary electrophoresis // J. Chromatogr. B: Anal. Technol. Biomed. Life Sci. – 2003. – Vol. 793. – P. 93–105.
24. Yarmoluk S.M., Kovalska V.B., Volkova K.D. Optimized dyes for protein and nucleic acid detection // Adv. Fluor. Report. Chem. Biol. III. – 2011. – Vol. 113. – P. 161–199.
25. Mishra A., Behera R.K., Behera P.K., Mishra B.K., Behera G.B. Cyanines during the 1990s: a review // Chem. Rev. – 2000. – Vol. 100. – P. 1973–2011.
26. Lou Z., Li P., Han K. Redox-responsive fluorescent probes with different design strategies // Acc. Chem. Res. – 2015. – Vol. 48. – P. 1358-1368.
27. Yu F., Li P., Li G., Zhao G., Chu T., Han K. A near-IR reversible fluorescent probe modulated by selenium for monitoring peroxynitrite and imaging in living cells // J. Am. Chem. Soc. – 2011. – Vol. 133. – P. 11030–11033.
28. Sabate R., Estelrich Pinacyanol as effective probe of fibrillar β‐amyloid peptide: Comparative study with Congo Red // J. Biopolymers. – 2003. – Vol. 72. – P. 455–463.
29. Volkova K.D., Kovalska V.B., Balanda A.O., Losytskyy M.Y., Golub A.G., Vermeij R.J., Subramaniam V., Tolmachev O.I., Yarmoluk S.M. Specific fluorescent detection of fibrillar α-synuclein using mono-and trimethine cyanine dyes // Bioorg. Med. Chem. – 2008. – Vol. 16. – P. 1452–1459.
30. Chegaev K., Federico A., Marini E., Rolando B., Fruttero R., Morbin M., Rossi G., Fugnanesi V., Bastone A., Salmona M., Badiola N.B., Gasparini L., Cocco S., Ripoli C., Grassi C., Gasco A. NO-donor thiacarbocyanines as multifunctional agents for Alzheimer's disease // Bioorg. Med. Chem. – 2015. – Vol. 23. – P. 4688–4698.
31. Volkova K.D., Kovalska V.B., Inshin D., Slominskii Y.L., Tolmachev O.I., Yarmoluk S.M. Novel fluorescent trimethine cyanine dye 7519 for amyloid fibril inhibition assay // Biotech. Histochem. – 2011. – Vol. – P. 86, 188–191.
32. Yang W., Wong Y., Ng O.T.W., Bai B.L.-P., Kwong D.W.J., Ke Y., Jiang Z.-H., Li H.-W., Yung K.L.K., Wong M.S. Novel fluorescent trimethine cyanine dye 7519 for amyloid fibril inhibition assay // Angew. Chem., Int. Ed. – 2012. – Vol. 51. – P. 1804–1810.
33. Kovalska V.B., Losytskyy M.Y., Tolmachev O.I., Slominskii Y.L., Segers-Nolten G.M., Subramaniam V., Yarmoluk S.M. Tri-and pentamethine cyanine dyes for fluorescent detection of α-synuclein oligomeric aggregates // J. Fluoresc. – 2012. – Vol. 22. – P. 1441–1448.
34. Johansson M.K., Fidder H., Dick D., Cook R.M. Intramolecular dimers: a new strategy to fluorescence quenching in dual-labeled oligonucleotide probes // J. Am. Chem. Soc. – 2002. – Vol. 124. – P. 6950–6956.
35. Khairutdinov R.F., Serpone N. Photophysics of cyanine dyes: Subnanosecond relaxation dynamics in monomers, dimers, and H-and J-aggregates in solution // J. Phys. Chem. B. – 1997. – Vol. 101. – P. 2602–2610.
36. Eisfeld A., Briggs K.J.S. The J-and H-bands of organic dye aggregates // Chem. Phys. – 2006. – Vol. 324. – P. 376–384.
37. Kasha M., Rawls H.R., Ashraf El-Bayoumi M. The exciton model in molecular spectroscopy // Pure Appl. Chem. – 1965. – Vol. 11. –P. 371–392.
38. Kim J.S., Kodagahally R., Strekowski L., Patonay G. A study of intramolecular H-complexes of novel bis (heptamethine cyanine) dyes // Talanta. – 2005. – Vol. 67. – P. 947–954.
39. Ishchenko A.A. Structure and spectral-luminescent properties of polymethine dyes // Russ. Chem. Rev. – 1991. – Vol. 60. – P. 865–884.
40. Dumoulin M, Canet D., Last A.M., Pardon E., Archer D.B., Muyldermans S., Wyns L., Matagne A., Robinson C.V., Redfield C., Dobson C.M. Reduced Global Cooperativity is a Common Feature Underlying the Amyloidogenicity of Pathogenic Lysozyme Mutations // J. Mol. Biol. – 2005. – Vol. 346. – P. 773–788
41. Kurutos A., Ryzhova O., Tarabara U., Trusova V., Gorbenko G., Gadjev N., Deligeorgiev T. Novel synthetic approach to near-infrared heptamethine cyanine dyes and spectroscopic characterization in presence of biological molecules // J. Photochem. Photobiol., A. – 2016. – Vol. 328. – P. 87–96.
42. Vus K., Tarabara U., Kurutos A., Ryzhova O., Gorbenko G., Trusova V., Gadjev N., Deligeorgiev T. Aggregation behavior of novel heptamethine cyanine dyes upon their binding to native and fibrillar lysozyme // Mol. BioSyst. – 2017. – Vol. 13. – P. 970-980.
43. Beckford G., Owens E.A., Henary M.M., Patonay G. The solvatochromic effects of side chain substitution on the binding interaction of novel tricarbocyanine dyes with human serum albumin // Talanta. – 2012. – Vol. 92. – P. 45-52.
44. Lau V., Heyne B. Calix[4]arene sulfonate as a template for forming fluorescent thiazole orange H-aggregates // Chem. Commun. – 2010. – Vol. 46. – P. 3595–3597.
45. Rosch U., Yao S., Wortmann R., Wurthner F. Fluorescent H-aggregates of merocyanine dyes // Ange. Chem. Int. Ed. – 2006. – Vol. 45. – P. 7026 – 7030.
Цитування
Cascade Energy Transfer in Insulin Amyloid Fibrils Doped by Thioflavin T, Benzanthrone and Squarine Dyes
(2020) East European Journal of Physics
Crossref
Опубліковано
2018-04-03
Як цитувати
Tarabara, U., Vus, K., Kurutos, A., Ryzhova, O., Trusova, V., Gorbenko, G., Gadjev, N., & Deligeorgiev, T. (2018). НОВІ ЦІАНІНОВІ БАРВНИКИ ЯК ПОТЕНЦІЙНІ АМІЛОЇДНІ ЗОНДИ: ФЛУОРЕСЦЕНТНЕ ДОСЛІДЖЕННЯ. Східно-європейський фізичний журнал, 5(1), 41-46. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2018-1-04
Розділ
Статті
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
