Комплексоутворення білки-ДНК: контактні профілі в жолобках ДНК
Анотація
Актуальність. Дослідження механізмів специфічного білково-нуклеїнового комплексоутворення дозволяє встановити загальні принципи молекулярного впізнавання, які необхідно враховувати при розробці штучних наноструктур на основі біополімерів, а також для підвищення ефективності прогнозування сайтів зв'язування білків і ДНК. Одними з основних характеристик білково-нуклеїнових комплексів є кількість і тип контактів в сайтах зв'язування ДНК і білків. Конформаційні перебудови подвійної спіралі ДНК можуть викликати зміни цих характеристик.
Мета роботи. Метою нашого дослідження було визначення особливостей взаємодії між нуклеотидами і амінокислотними залишками в сайтах зв'язування білково-нуклеїнових комплексів в залежності від конформації дезоксирибози і кута γ полінуклеотидного ланцюга.
Матеріали і методи. При дослідженні механізмів білково-нуклеїнового впізнавання ми встановили міжмолекулярні контакти для 128 білково-нуклеїнових комплексів із структурних баз даних. Конформаційні параметри цукрофосфатного остову ДНК розраховувалися за допомогою пакету програм 3DNA/СompDNA. Кількість білково-нуклеїнових контактів визначалася за геометричним критерієм. Два атома білка і ДНК вважалися взаємодіючими, якщо відстань між їх центрами була менша 4,5 Å. Амінокислотні залишки позначалися за шкалою гідрофобності як гідрофобні або неполярні та полярні.
Результати. Аналіз розподілу білково-нуклеїнових контактів показав, що нуклеотиди, незалежно від конформації, утворюють в обох жолобках більше контактів з полярними амінокислотними залишками, ніж з гідрофобними. Але профіль таких контактів різниться в малому і великому жолобках і залежить як від конформації дезоксирибози, так і кута γ. Контактні профілі також характеризуються сиквенс-специфічністю або різною схильністю нуклеотидів до взаємодій з амінокислотними залишками в обох жолобках.
Висновки. Кількість і тип білково-нуклеїнових контактів та їх розподіл по жолобках залежать від конформації цукрофосфатного остову, нуклеотидної послідовності і типу амінокислот в сайтах зв'язування.
Завантаження
Посилання
Si, J., Zhao, R., & Wu, R. (2015). An Overview of the Prediction of Protein DNA-Binding Sites. International Journal of Molecular Sciences, 16, 5194-5215. doi: 10.3390/ijms16035194
Mandel-Gutfreund, Y., & Margalit, H. (1998). Quantitative parameters for amino acid–base interaction: implications for prediction of protein–DNA binding sites. Nucleic Acids Research, 26(10), 2306–2312. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC147552/pdf/262306.pdf
Jones, S., Shanahan, H.P., Berman, H.M., & Thornton, J.M. (2003). Using electrostatic potentials to predict DNA-binding sites on DNA-binding proteins. Nucleic Acids Research, 31, 7189–7198. doi: 10.1093/nar/gfg922
Shanahan, H.P., Garcia, M.A., Jones, S., & Thornton, J.M. (2004). Identifying DNA-binding proteins using structural motifs and the electrostatic potential. Nucleic Acids Research, 32, 4732–4741. doi: 10.1093/nar/gkh803
Ofran, Y., Mysore, V., & Rost, B. (2007). Prediction of DNA-binding residues from sequence. Bioinformatics, 23(13), i347–i353. doi: 10.1093/bioinformatics/btm174
Luscombe, N.M., Laskowski, R.A., & Thornton, J.M. (2001). Amino acid–base interactions: a three-dimensional analysis of protein–DNA interactions at an atomic level. Nucleic Acids Research, 29(13), 2860–2874. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC55782/
Lejeune, D., Delsaux, N., Charloteaux, B., Thomas, A., & Brasseur, R. (2005). Protein–Nucleic Acid Recognition: Statistical Analysis of Atomic Interactions and Influence of DNA Structure. Proteins, 61(2), 258–271. doi: 10.1002/prot.20607
Tolstorukov, M.Y., Jernigan, R.L., & Zhurkin, V.B. (2004). Protein-DNA hydrophobic recognition in the minor groove is facilitated by sugar switching. Journal of Molecular Biology, 337, 65–76. doi: 10.1016/j.jmb.2004.01.011
Rohs, R., Jin, X., West, S.M., Joshi, R., Honig, B., & Mann, R.S. (2010). Origins of specificity in protein-DNA recognition. Annual review of biochemistry, 79, 233–26. doi: 10.1146/annurev-biochem-060408-091030
Schneider, B., Cerny, J., Svozil, D., Cech, P., Gelly, J.-C., & de Brevern, A. G. (2014). Bioinformatic analysis of the protein/DNA interface. Nucleic Acids Research, 42(5), 3381–3394. doi: 10.1093/nar/gkt1273
Locasale J.W., Napoli A.A., Chen S., Berman H.M., & Lawson,C.L. (2009). Signatures of protein-DNA recognition in free DNA binding sites. Journal of Molecular Biology, 386, 1054–1065. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2753591/
Zhao, J., Bacolla, A., Wang, G., & Vasquez, K.M. (2010). Non-B DNA structure-induced genetic instability and evolution. Cellular and Molecular Life Sciences, 67, 43–62. doi: 10.1007/s00018-009-0131-2
Schneider, B., Neidle, S., & Berman, H. M. (1997). Conformations of the sugar–phosphate backbone in helical DNA crystal structures. Biopolymers, 42(1), 113–124. doi:10.1002/(SICI)1097-0282(199707)42:1<113::AID-BIP10>3.0.CO;2-O
Varnai, P., Djuranovic, D., Lavery, R., & Hartmann, B. (2002). -γ transitions in the B-DNA backbone. Nucleic Acids Research, 30(24), 5398–5406. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC140057/
Zhitnikova, M.Yu., Boryskina, O.P., & Shestopalova, A.V. (2014). Sequence-specific transitions of the torsion angle gamma change the polar-hydrophobic profile of the DNA grooves: implication for indirect protein-DNA recognition. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics, 32(10), 1670-1685. doi: 10.1080/07391102.2013.830579
Berman, H. M., Olson, W. K., Beveridge, D. L., Gelbin, A., Demeny, T., Hsieh, S. H., … Schneider, B. (1992). The nucleic acid database: A comprehensive relational database of three-dimensional structures of nucleic acids. Biophysical Journal, 63, 751–759. doi: 10.1016/S0006-3495(92)81649-1
Lu, X. J., & Olson, W. K. 3DNA: (2003). A software package for the analysis, rebuilding and visualization of three-dimensional nucleic acid structures. Nucleic Acids Research, 31, 5108–5121. doi: 10.1093/nar/gkg680
Ahmad, S., Gromiha, M.M., & Sarai, A. (2004). Analysis and prediction of DNA-binding proteins and their binding residues based on composition, sequence and structural information. Bioinformatics, 20, 477–486. doi: 10.1093/bioinformatics/btg432
Kuznetsov, I.B., Gou, Z., Li, R., & Hwang, S. (2006). Using evolutionary and structural information to predict DNA-binding sites on DNA-binding proteins. Proteins, 64, 19–27. doi: 10.1002/prot.20977
Bartlett, G.J., Porter, C.T., Borkakoti, N., & Thornton, J.M. (2002). Analysis of catalytic residues in enzyme active sites. Journal of Molecular Biology, 324, 105–121. doi: 10.1016/S0022-2836(02)01036-7
Faucher, J., & Pliska, V. (1983). Hydrophobic parameters pi of amino acid side chains from the partitioning of N-acetyl-amino-acid amides. European Journal of Medicinal Chemistry, 18, 369–375. Retrieved from https://www.researchgate.net/publication/246404378_Hydrophobic_parameters_II_of_amino_acid_side-chains_from_the_partitioning_of_N-acetyl-amino_acid_amides
Kyte, J., & Doolittle, R.F. (1982). A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. Journal of Molecular Biology, 157, 105–132. Retrieved from http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0022283682905150?via%3Dihub
Corona, R. I., & Guo, J.T. (2016). Statistical analysis of structural determinants for protein-DNA binding specificity. Proteins, 84(8), 1147–1161. doi: 10.1002/prot.25061
Bewley, C.A., Gronenborn, A.M., & Clore, G.M. (1998). Minor groove-binding architectural proteins: structure, function, and DNA recognition. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 27, 105–131. doi: 10.1146/annurev.biophys.27.1.105
Huang, J., Zhao, Y., Liu, H., Huang, D., Cheng, X., Zhao, W., … Peng, Y.L. (2015). Substitution of tryptophan 89 with tyrosine switches the DNA binding mode of PC4. Scientific Reports, 5, 8789. doi: 10.1038/srep08789
Schneider, T.D., Stormo, G.D., & Gold, L. (1986). Information content of binding sites on nucleotide sequences. Journal of Molecular Biology, 188, 415–431. Retrieved from http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0022283686901658?via%3Dihub
Berg, O.G., & von Hippel, P.H. (1987). Selection of DNA binding sites by regulatory proteins—statistical-mechanical theory and application to operators and promoters. Journal of Molecular Biology, 193, 723–750. Retrieved from http://europepmc.org/abstract/med/3612791
Takeda, Y., Sarai, A., & Rivera, V.M. (1989). Analysis of the sequence-specific interactions between Cro repressor and operator DNA by systematic base substitution experiments. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 86, 439–443. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC286485/
Sarai, A., & Takeda, Y. (1989). λ repressor recognizes the approximately 2-fold symmetric half-operator sequences asymmetrically. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 86, 6513–6517. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC297874/
Tanikawa, J., Yasukawa, T., Enari, M., Ogata, K., Nishimura, Y., Ishii, S., & Sarai, A. (1993). Recognition of specific DNA sequences by the c-Myb proto-oncogen product: Role of three repeat units in the DNA-binding domain. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 90, 9320–9324. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC47559/
Kono, H., & Sarai, A. (1999). Structure-based prediction of DNA target sites by regulatory proteins. Proteins, 35, 114–131. Retrieved from http://ieeexplore.ieee.org/stamp/stamp.jsp?arnumber=6961027
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
