Спектроскопічне дослідження впливу деформації шкіри на вміст шифових основ у синтезуючомуся колагені типу I

  • Т. V. Kostina Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна
  • J. G. Kot Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна
  • М. V. Goenaga Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна
  • N. А. Nikitina Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна
  • Е. A. Persky Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна
Ключові слова: коллаген типа І, синтез, шиффовы основания, флуориметрия, ИК- спектроскопия.

Анотація

In vіtro за допомогою флуориметрії і ІЧ-спектрофотометрії досліджено вплив деформації
сполучнотканинних клітин шкіри 3-місячних щурів при її механічному розтягуванні в діапазоні
напруг (0,075 – 0.18) МН/м2 на вміст шифових основ у колагені типу І, який синтезується в цих умовах. Для визначення усіх шифових основ, які можуть виникнути в колагенових надмолекулярних утвореннях, при наробленні колагену в інкубаційне середовище додавали семікарбазид, аміногрупи якого шляхом конденсації з альдегідними групами аллізину і гідроксиаллізину утворюють шифові основи вже у свіжо синтезованому колагені, який не містить агрегатів молекул. Вимірювання спектрів флуоресценції колагену типу І, синтезованого в шкірі, показало, що інтенсивність полоси емісії з довжиною хвилі 420 нм, характерної для шифових основ, зменшується з підвищенням напруження в шкірі. В ІЧ-спектрах колагену типу І проаналізовано інтенсивність полоси поглинання 1640 см-1, яка є характеристичною частотою коливання шифових основ в потрійній спіралі молекули колагену. Виявлено, що інтенсивність цієї полоси поглинання в колагені зменшується з ростом напруги, при якій він синтезується в шкірі. Вміст шифових основ в колагенових структурах зворотнопропорційний величині напруги, при якій він синтезується в тканині і при її зростанні від 0 до 0,15 МН/м2 зменшення їх кількості становить 39,2% и 33,0% за даними флуориметрії і ІЧ-спектрофотометрії відповідно.

 

Завантаження

##plugins.generic.usageStats.noStats##

Біографії авторів

Т. V. Kostina, Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна

площа Свободи 4, Харків, 61077, Україна
epersky@list.ru

J. G. Kot, Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна

площа Свободи 4, Харків, 61077, Україна
epersky@list.ru

М. V. Goenaga, Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна

площа Свободи 4, Харків, 61077, Україна
epersky@list.ru

N. А. Nikitina, Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна

площа Свободи 4, Харків, 61077, Україна
epersky@list.ru

Е. A. Persky, Кафедра біохімії, Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна

площа Свободи 4, Харків, 61077, Україна
epersky@list.ru

Посилання

1. Гарбузенко О.Б., Емец Е.Б., Перский Е.Э. Влияние деформации на обмен белков и механические свойства аорты и кожи крыс in vitro. // Вестн. пробл. биол. и мед.- 1997.- № 25.- С.12-18.

2. Жукова Т.В., Кот Ю.Г, Буланкина Н.И., Перский Е.Э., Фальченко Е.В. Термостабильность фибрилл, образованных in vitro из коллагена, синтезированного в коже под действием механического напряжения. // Біофізичний вісник.-2009.- Вип.22 (1) - С. 29 – 36.

3. Eyre D.R., Wu J.-J. Collagen Cross-Links. // In: Topics in Current Chemistry. – 2005. – V. 247. - P. 207-229. - Springer Berlin / Heidelberg.

4. Prockop D.J., Fertala A. Inhibition of the Self-assembly of Collagen I into Fibrils with Synthetic Peptides Demonstration That Assembly Is Driven By Specific Binding Sites On The Monomers // J. Biol. Chem. - 1998. - V. 273 (25). - P. 15598-15604.

5. Утевская Л.А., Перский Е.Э. Простой метод определения суммарного и свободного оксипролина // Вестн. Харьк. ун-та. - 1982. - № 226. - С. 18 - 20.

6. Rice-Evans CA., Diplock A.T., Symons M.C.R. Laboratory techniques in biochemistry and molecular biology: techniques in free radical research, London, 1991. - 346 p.

7. Parker F.S. Infrared Spectra of Vitamins, a Schiff Base, and an Amino Acid Chelate in Water //Applied Spectroscopy. - 1961. – V. 15. - Issue 4. – P. 89-117.

8. Doyle B.B., Bendit E.G., Blout E.R. Infrared spectroscopy of collagen and collagen-like polypeptides. // Biopolymers. – 1975. – V. 14, Issue 5. - P. 937 – 957.

9. Eraser R.D.B., Suzuki E. Resolution of overlapping bands: functions for simulating band shapes. // Anal. Chem. – 1969. – Vol. 1 - P. 37 - 41
Опубліковано
2009-06-05
Цитовано
Як цитувати
KostinaТ. V., Kot, J. G., GoenagaМ. V., NikitinaN. А., & PerskyЕ. A. (2009). Спектроскопічне дослідження впливу деформації шкіри на вміст шифових основ у синтезуючомуся колагені типу I. Біофізичний вісник, 2(23), 46-51. вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/4363
Розділ
Молекулярна біофізика