Спосіб моделювання просторової структури білку за нуклеотидною послідовністю, що його детермінує

  • V. V. Sokolik ДУ «Інститут неврології, психїатріїі наркології АМН України»
Ключові слова: персональний структурний шаблон білку, генетичний код просторової структури білку, конфігурація пептидного зв’язку, α-суб’єдиниця гемоглобіну, основний актин, αактин 1

Анотація

Розроблено новий спосіб моделювання просторової структури білку за нуклеотидною послідовністю, що його детермінує. Вводиться поняття конфігурації пептидного зв’язку в якості основного елементу просторової структури білку, що закодований у геномі разом з амінокислотами. Представлена таблиця генетичного коду просторової структури білку, використання якої надає можливість побудувати структурний шаблон білку, а також декодувати наявність і розташування фрагментів його вторинної структури. Суттєвою перевагою метода є та обставина, що можна побудувати структурний шаблон індивідуально для будь-якого невідомого білку лише «прочитавши» нуклеотидну послідовність, яка його детермінує. Порівняльний аналіз схем вторинної структури, що були декодовані за нуклеотидними послідовностями, та схем з Protein Data Bank,які були побудовані на основі експериментальних даних спектроскопії ядерного магнітного резонансу і рентгено-структурного аналізу, для α-суб’єдиниці гемоглобіну, основного актину і α-актину 1 засвідчив більшу чутливість (до 1 амінокислотного залишка), точність (100%), однозначність (індивідуальний структурний шаблон) і простоту способу моделювання, який запропоновано у наявній роботі.

Завантаження

##plugins.generic.usageStats.noStats##

Біографія автора

V. V. Sokolik, ДУ «Інститут неврології, психїатріїі наркології АМН України»

61068, Харків, вул. Академіка Павлова, 46, Україна;

e-mail: sokolik67@rambler.ru

Посилання

1. Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Физика белка. Курс лекций. М.: Книжный Дом Университет. 2002. 376 с.

2. Anfinsen C.B. Structural basis of ribonuclease activity. FedProc. 1957. V.16.№3. Р.783–791.

3. Карасёв В.А. Генетическийкод: новые горизонты. СПб.: ТЕССА. 2003. 145 с.

4. Карасёв В.А., Лучинин В.В. Введение в конструирование бионических наносистем. М.: Физматлит. 2009. 463 с.

5. Кондратьев М.С., Кабанов А.В., Комаров В.М. Спиралеобразующие конформеры в структурной организации метиламидов N-ацетил-alpha-L-аминокислот. Квантово-химический анализ. Биофизика. Т.52. №3. С.401—408.

6. Crick F. Codon-anticodon pairing: the wobble hypothesis. J. Mol. Biol.1966. V.19. Р.548-555.

7. Соколик В.В. Принципы моделирования 3D-структуры белков-виновников возраст-зависимой конформационной патологии. Клиническая геронтология. 2009. T.15. №8-9. С.119.

8. He Y., Chen Y., Alexander P. et al. NMR structures of two designed proteins with high sequence identity but different fold and function. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. №105. Р. 14412—14417.

9. Илиел Э. Основы стереохимии. М.: ИЦ «Академия». 2008. 464 с.
10. Кушелев А.Ю., Полищук С.Е., Неделько Е.В. и др. Построение масштабной модели структуры белка. Актуальные проблемы современной науки. 2002. №.2(5). С.236—243.

11. Волькенштейн М.В. Конфигурационная статистика полимерных цепей. М.-Л. 1959. 466 с.

12. Jimenez-Montano M.A., Mora-Basanez C.R., Poschel Th. The hypercube structure of the genetic code explains conservative and non-conservative amino acid substitutions in vivo and in vitro. BioSystems. 1996. V.39. Р.117—125.

13. Самченко А. А., Кабанов А. В., Комаров В. М. Бистабильность неплоской формы пептидной группы в структуре дипептидов L-аминокислот. "Математика. Компьютер. Образование". Cб. трудов XIV международной конференции. Под общей редакцией Г.Ю. Ризниченко Ижевск: Научно-издательский центр "Регулярная и хаотическая динамика". 2007. Т. 2. С. 291—304.
Цитовано
Як цитувати
Sokolik, V. V. (1). Спосіб моделювання просторової структури білку за нуклеотидною послідовністю, що його детермінує. Біофізичний вісник, 1(24). вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/3867
Номер
Том 1 № 24 (2010): Біофізичний вісник
Розділ
Молекулярна біофізика

Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:

  1. Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
  2. Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
  3. Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).