Дослідження тонкої структури смуги амід І ІК Фур'є спектру колагену
Ключові слова:
колаген, резонансна взаємодія, диполь-дипольне наближення, ІЧ Фур'є спектроскопія, Амід I
Анотація
Проведено розрахунок частотних зрушень валентних коливань СО - груп, викликаних динамічною резонансною взаємодією карбонільних коливань атомів у колагенових структурах structures (Gly-Pro-Hyp)2 - Gly-Phe-Hyp-Gly-Glu-Arg-( Gly-Pro-Hyp )3 и (Pro-Hyp Gly-)3-Ile-Thr-Gly-Ala-Arg-Gly-Leu-Ala-Gly-(Pro-Hyp-Gly)4 у диполь-дипольному наближенні на підставі теорії молекулярних екситонів . Розраховано спектральні параметри основних компонентів тонкої структури смуги Амид I ИК Фур'є спектру природного колагену та зроблено їх віднесення.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1.Rainey J.K., Goh M.C. A statistically derived parameterization for the collagen triple-helix. //Protein Sci¬ence. 2002. V.ll, pp. 2748-2754.
2. Гришковский Б.А., Хромова Т.Б., Гречишко В.С., Лазарев Ю.А. Формирование гидратной структуры тройной спирали коллагенового типа при гидратации. //Молекулярная биология. 1991. Т. 25, вып. І с. 77-82.
3. Berisio R., Vitagliano L., Mazzarella L., Zagari A. Crystal structure of the collagen triple helix model [(PRO-PRO-GLY)10]3. //Protein Sci. 2002. V. ll. pp. 262-270.
4. Lazarev Yu. A. Chishkovsky B. A., Chromova T. B. Amid I band of IR spectrum and structure of collagen and related polypeptides. //Biopolymers, 1985. V.24. N.7. pp. 1449-1478.
5. Nevskaya N.A., Chirgadze Yu.N. Infrared spectra and resonance interactions of Amide I and II vibrations of a-helix. //Biopolymers. 1976. V. 15. pp. 636-648.
6. Nevskaya N.A., Chirgadze Yu.N. Infrared spectra and resonance interactions of Amide I vibration of the parallel-chain pleated sheet. //Biopolymers. 1976. V. 15. pp. 627-636.
7. Krimm S., Bandakar J. Vibrational spectroscopy and conformation of peptides, polypeptides, and proteins. //Adv. Protein Chem. 1986. V. 38. pp.. 181-364.
8. Мележик Р. П., Семенов М.А. Резонансные взаимодействия карбонильных колебаний в коллагеновых структурах. Е. П. //Біофізичний вісник. 2003. №606. Вип.2 (13). с. 62-68.
9. Воронец Д., Козич Д. Влажный воздух: термодинамические свойства и применение. - М.: Энерго-атомиздат, 1984. - 136 с.
10. Ivanov A.Yu., Plokhotnichenko A.M., Radchenko E.D., Sheina G.G. and Blagoi Yu.P. FTIR spectroscopy of uracil derivatives isolated in Kr, Ar and Ne matrices: matrix effect and Fermi resonance. 11 J. Mol. Struct. 1995. V. 372. pp. 91-100
11. Ivanov A.Yu., Metelkina M.K., Onyshchenko V.V., Blagoi Yu.P. The FTIR spectra and structures of Poly(rA)* Poly(rU)- Mg2' complexes at different temperatures in D2() solutions. //Бioфізичний вісник № 637. Вип. 1-2(14). c. 16-23.
12. Kramer R.Z., Bella J., Mayville P., Brodsky B., Berman H.M. Sequence dependent conformational varia¬tions of collagen triple-helical structure. //Nature Structural Biology. 1999.
V. 6. N. 5. pp. 454-457.
13. Emsley J., Knight C.G., Farndale R.W., Barnes M.J., Liddington R.C. Structural basis of collagen recogni¬tion by integrin a2bl //Cell. 2000. V. 100. pp. 47-56.
14. Элиот А. Инфракрасные спектры и структура полимеров. - М.: Мир, 1972.
15. Miyazawa T.J. Perturbation treatment of the characteristic vibrations of polypeptide chains in various con-figurations II J. Chem. Phys. 1960. V.32. pp. 1647-1652.
16. Чиргадзе Ю.Н. Инфракрасная спектроскопия полимеров и белков. //Итоги науки и техники. Молеку¬лярная биология. Т.1. Москва 1973.
17. Krimm S and Abe Y. Intermodular interaction effects in the Amide I vibrations of β polypeptides. //Proc. Nat. Acad. Sci. The USA. 1972. V.69. N.10. pp. 2788-2792.
18. Чиргадзе Ю.Н., Невская Н.А. Резонансные взаимодействия основных амидных колебаний в упорядо¬ченных пептидных структурах. //Докл. АН СССР. 1973. Т.208. №2. с. 447-450.
19. Давыдов А.С. Теория поглощения света в молекулярных кристаллах. - Киев, изд-во АН УССР, 1951.
20. Семенов М.А., Больбух Т.В. Резонансные взаимодействия карбонильных колебаний в спиральных полипептидах. Препринт № 190, изд-во ИРЭ АН УССР, Харьков, 1982, с. 28.
21. Грибов Л.А. Теория инфракрасных спектров полимеров. - М.: Наука, 1977.
22. Semenov M.A., Bereznyak E.G. Hydration and stability of nucleic acids in the condensed state. //Comments Mol. Cel. Biophys, 2000. V.10. N. l. pp. 1 -23.
23. Eraser R.D.B., Suzuki E. Resolution of overlapping bands: functions for simulating band shapes //Anal.Chem. 1969. V. 1. pp. 37-41.
24. Химмельблау Д. Прикладное нелинейное программирование. - М.: Мир, 1975. - 534 с.
25. Semenov M.A., Starikov E.B. On infrared spectroscopic analysis of transfer RNA secondary structure //Studia biophysica. 1987. V. 120. N. 2. pp. 187-196
26. Veis A. Brownell A.G. Triple-helix formation on ribosome-bound nascent chains of procollagen: Deute¬rium-hydrogen exchange studies. //Proc. Natl. Acad. Sci. The USA. 1977. V. 74. N. 3. pp. 902-905.
27. Chirgadze Y.N., Fedorov O.V., Trushina N.P. Estimation of amino acid residue side-chain absorption in the infrared spectra of protein solutions in heavy water //Biopolymers. 1975. V. 14. pp. 679-694.
28. Frank S. Parker. Applications of infrared, Raman, and resonance Raman spectroscopy in biochemistry. -New York: Plenum press. - 1983. - 550 p.
29. Chien J.C.W. Solid-state characterization of the structure and property of collagen.
II J. Macromol Sci Rev Macrob Chem. 1972. V. 1. pp. 49-104.
30. Heimburg T., Esmann M., Marsh D. Characterization of the secondary structure and assembly of the trans-membrane domains of trypsinized Na, K-ATPase by Fourier transform infrared spectroscopy. //The Journal of Biological Chemistry. 1997. V. 272. N. 41. pp. 25685-25692.
31. Brauner J.W., Flach C.R., Mendelsohn R.A. Quantitative reconstruction of the Amide 1 contour in the 1R spectra of globular proteins: from structure to spectrum. II J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127. pp. 100-109.
2. Гришковский Б.А., Хромова Т.Б., Гречишко В.С., Лазарев Ю.А. Формирование гидратной структуры тройной спирали коллагенового типа при гидратации. //Молекулярная биология. 1991. Т. 25, вып. І с. 77-82.
3. Berisio R., Vitagliano L., Mazzarella L., Zagari A. Crystal structure of the collagen triple helix model [(PRO-PRO-GLY)10]3. //Protein Sci. 2002. V. ll. pp. 262-270.
4. Lazarev Yu. A. Chishkovsky B. A., Chromova T. B. Amid I band of IR spectrum and structure of collagen and related polypeptides. //Biopolymers, 1985. V.24. N.7. pp. 1449-1478.
5. Nevskaya N.A., Chirgadze Yu.N. Infrared spectra and resonance interactions of Amide I and II vibrations of a-helix. //Biopolymers. 1976. V. 15. pp. 636-648.
6. Nevskaya N.A., Chirgadze Yu.N. Infrared spectra and resonance interactions of Amide I vibration of the parallel-chain pleated sheet. //Biopolymers. 1976. V. 15. pp. 627-636.
7. Krimm S., Bandakar J. Vibrational spectroscopy and conformation of peptides, polypeptides, and proteins. //Adv. Protein Chem. 1986. V. 38. pp.. 181-364.
8. Мележик Р. П., Семенов М.А. Резонансные взаимодействия карбонильных колебаний в коллагеновых структурах. Е. П. //Біофізичний вісник. 2003. №606. Вип.2 (13). с. 62-68.
9. Воронец Д., Козич Д. Влажный воздух: термодинамические свойства и применение. - М.: Энерго-атомиздат, 1984. - 136 с.
10. Ivanov A.Yu., Plokhotnichenko A.M., Radchenko E.D., Sheina G.G. and Blagoi Yu.P. FTIR spectroscopy of uracil derivatives isolated in Kr, Ar and Ne matrices: matrix effect and Fermi resonance. 11 J. Mol. Struct. 1995. V. 372. pp. 91-100
11. Ivanov A.Yu., Metelkina M.K., Onyshchenko V.V., Blagoi Yu.P. The FTIR spectra and structures of Poly(rA)* Poly(rU)- Mg2' complexes at different temperatures in D2() solutions. //Бioфізичний вісник № 637. Вип. 1-2(14). c. 16-23.
12. Kramer R.Z., Bella J., Mayville P., Brodsky B., Berman H.M. Sequence dependent conformational varia¬tions of collagen triple-helical structure. //Nature Structural Biology. 1999.
V. 6. N. 5. pp. 454-457.
13. Emsley J., Knight C.G., Farndale R.W., Barnes M.J., Liddington R.C. Structural basis of collagen recogni¬tion by integrin a2bl //Cell. 2000. V. 100. pp. 47-56.
14. Элиот А. Инфракрасные спектры и структура полимеров. - М.: Мир, 1972.
15. Miyazawa T.J. Perturbation treatment of the characteristic vibrations of polypeptide chains in various con-figurations II J. Chem. Phys. 1960. V.32. pp. 1647-1652.
16. Чиргадзе Ю.Н. Инфракрасная спектроскопия полимеров и белков. //Итоги науки и техники. Молеку¬лярная биология. Т.1. Москва 1973.
17. Krimm S and Abe Y. Intermodular interaction effects in the Amide I vibrations of β polypeptides. //Proc. Nat. Acad. Sci. The USA. 1972. V.69. N.10. pp. 2788-2792.
18. Чиргадзе Ю.Н., Невская Н.А. Резонансные взаимодействия основных амидных колебаний в упорядо¬ченных пептидных структурах. //Докл. АН СССР. 1973. Т.208. №2. с. 447-450.
19. Давыдов А.С. Теория поглощения света в молекулярных кристаллах. - Киев, изд-во АН УССР, 1951.
20. Семенов М.А., Больбух Т.В. Резонансные взаимодействия карбонильных колебаний в спиральных полипептидах. Препринт № 190, изд-во ИРЭ АН УССР, Харьков, 1982, с. 28.
21. Грибов Л.А. Теория инфракрасных спектров полимеров. - М.: Наука, 1977.
22. Semenov M.A., Bereznyak E.G. Hydration and stability of nucleic acids in the condensed state. //Comments Mol. Cel. Biophys, 2000. V.10. N. l. pp. 1 -23.
23. Eraser R.D.B., Suzuki E. Resolution of overlapping bands: functions for simulating band shapes //Anal.Chem. 1969. V. 1. pp. 37-41.
24. Химмельблау Д. Прикладное нелинейное программирование. - М.: Мир, 1975. - 534 с.
25. Semenov M.A., Starikov E.B. On infrared spectroscopic analysis of transfer RNA secondary structure //Studia biophysica. 1987. V. 120. N. 2. pp. 187-196
26. Veis A. Brownell A.G. Triple-helix formation on ribosome-bound nascent chains of procollagen: Deute¬rium-hydrogen exchange studies. //Proc. Natl. Acad. Sci. The USA. 1977. V. 74. N. 3. pp. 902-905.
27. Chirgadze Y.N., Fedorov O.V., Trushina N.P. Estimation of amino acid residue side-chain absorption in the infrared spectra of protein solutions in heavy water //Biopolymers. 1975. V. 14. pp. 679-694.
28. Frank S. Parker. Applications of infrared, Raman, and resonance Raman spectroscopy in biochemistry. -New York: Plenum press. - 1983. - 550 p.
29. Chien J.C.W. Solid-state characterization of the structure and property of collagen.
II J. Macromol Sci Rev Macrob Chem. 1972. V. 1. pp. 49-104.
30. Heimburg T., Esmann M., Marsh D. Characterization of the secondary structure and assembly of the trans-membrane domains of trypsinized Na, K-ATPase by Fourier transform infrared spectroscopy. //The Journal of Biological Chemistry. 1997. V. 272. N. 41. pp. 25685-25692.
31. Brauner J.W., Flach C.R., Mendelsohn R.A. Quantitative reconstruction of the Amide 1 contour in the 1R spectra of globular proteins: from structure to spectrum. II J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127. pp. 100-109.
Опубліковано
2005-06-06
Цитовано
Як цитувати
Мележик, Є., М.А. Семенов, М., & Іванов, А. (2005). Дослідження тонкої структури смуги амід І ІК Фур’є спектру колагену. Біофізичний вісник, 1(15), 35-42. вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/18001
Розділ
Молекулярна біофізика
Авторське право (c) 2005 Биофизический вестник
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
