Гідратація комплексів сироваткового альбумина людини та бика з хлорофіліном: дослідження методом диференціної нвч діелектрометрії
Ключові слова:
сироватковий альбумін, хлорофілін, комплекс альбумін-хлорофілін, гідратація, НВЧ діелектрометрія
Анотація
Робота присвячена вивченню гідратаційних ефектів, що супроводжують взаємодію між хлорофіліном (ХЛФН), потенційним інгібітором експериментального канцерогенезу, та сироватковим альбуміном людини і бика (САЛ та САБ) в водних розчинах за допомогою диференційного діелектричного методу. Зазначений метод дозволяє вивчати як діелектричні параметри, так і гідратацію речовин, що досліджуються. Показано, что утворення обох комплексів супроводжується зміною діелектричних характеристик розчинів. Представлено засновані на модельних уявленнях результати розрахунків гідратації білків і їх комплексів з лігандом.Встановлено, що утворення комплексу ХЛФН з САБ, вільним від жирних кислот, супроводжується значним зменшенням гідратації, в той час як при утворенні комплексу ХЛФН з САЛ, що містить жирні кислоти, помітного зменшення гідратації не відбувається. Перший з ефектів, що спостерігається, свідчить про перерозподіл молекул вільної та зв’язаної води при утворенні комплексу. Наведено можливі пояснення ефектів, що спостерігаються.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Olson R. E. Plasma protein binding of drugs / R. E. Olson, D. D. Christ // Ann. Rep. Med. Chem. – 1996. – V. 31. – P. 327―336.
2. Mancera R. L. Molecular modeling of hydration in drug design / R. L. Mancera // Curr. Opin. Drug Disc. Dev. – 2007. – V. 10(3). – P. 275–280.
3. Analysis of ligand-bound water molecules in high-resolution crystal structures of protein-ligand complexes / Y. Lu., R. Wang, C.-Y. Yang, S. Wang // J. Chem. Inf. Model. – 2007. – V. 47. – P. 668–675.
4. Jana M. Conformational flexibility of a protein–carbohydrate complex and the structure and ordering of surrounding water / M. Jana, S. Bandyopadhyay // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2012. – V. 14. – P. 6628–6638.
5. Poornima C.S. Hydration in drug design 3. Conserved water molecules at the ligand-binding sites of homologous proteins / C. S. Poornima, P. M. Dean // J. Comput.-Aided Mol. Des. – 1995. – V. 9. – P. 521–531.
6. Panigrahi S. K. Strong and weak hydrogen bonds in the protein–ligand interface / S. K. Panigrahi, G. R. Desiraju // Proteins: structure, function and bioinformatics. – 2007. – V. 67. – P. 128–141.
7. Poornima C. S. Hydration in drug design 1. Multiple hydrogen-bonding features of water molecules in mediating protein-ligand interactions / C. S. Poornima, P. M. Dean // J. Comput.-Aided Mol. Des. – 1995. – V. 9. – P. 500–512.
8. Mancera R. L. De novo ligand design with explicit water molecules: an application to bacterial neuraminidase / R. L. Mancera // J. Comput.-Aided Mol. Des. – 2002. – V. 16. – P. 479–499.
9. Rarey M. The particle concept: placing discrete water molecules during protein-ligand docking predictions / M. Rarey, B. Kramer, T. Lengaure // Proteins. – 1999. – V. 34. – P. 17–28.
10. Hydration changes under complexation of DNA with some intercalators / O. V. Khorunzhaya, V. A. Kashpur, D. A. Pesina, V. Ya. Maleev // Biophys. Bull. Kharkiv Univ. – 2010. – V. 24 (1). – P. 5–13.
11. Kragh-Hansen U. Practical aspects of the ligand-binding and enzymatic properties of human serum albumin / U. Kragh-Hansen, V. T. G. Chuang, M. Otagiri // Biol. Pharm. Bull. – 2002. – V. 25(6). – P. 695–704.
12. Human serum albumin: from bench to bedside / G. Fanali, A. di Massi, V. Trezza [et al.] // Mol. Asp. Med. – 2012. – V. 33. – P. 209–290.
13. Ouameur A. A. Human Serum albumin complexes with chlorophyll and chlorophyllin / A. A. Ouameur, R. Marty, H. A. Tajmir-Riahi // Biopolymers. – 2005. – V. 77(3). – P.129–136.
14. Tumolo T. Copper chlorophyllin: a food colorant with bioactive properties? / T. Tumolo, U. M. Lanfer-Marquez // Food Res. Int. – 2012. – V. 46. – P. 451–459.
15. Dietary chlorophyllin is a potent inhibitor of aflatoxin B1 hepatocarcinogenesis in rainbow trout / V. Breinholt, J. Hendricks, C. Pereira [et al.] // Cancer Res. – 1995. – V. 55. – P. 57–62.
16. Spectroscopic study on interaction of bovine serum albumin with sodium magnesium chlorophyllin and its sonodynamic damage under ultrasonic irradiation / J. Wang, L. Liu, B. Liu [et al.] // Spectrochimica Acta Part A. – 2010. – V. 75. – P. 366–374.
17. Khorunzhaya O. V. Hydration of DNA complexes with polyamines / O. V. Khorunzhaya, V. A. Kashpur, V. Ya. Maleev // Biophys. Bull. Kharkiv Univ. – 2009. – V. 22 (1). – P. 5–13.
18. Kashpur V. A. Investigation of globular protein hydration by a differential dielectrometric method / V. A. Kashpur, V. Ya. Maleev, T. Yu. Shchegoleva // Mol. Biol. – 1976. – V. 10 (3). – P. 568–575.
19. Hippel A. P. Dielectrics and waves / A. P. Hippel ; transl. from Eng. – Moscow : Foreign literature publishing. – 1960. – 439p.
20. Ellison W. J. Water: a dielectric reference / W. J. Ellison, K. Lamkaouchi, J.-M. Moreau // J. Molec. Liquids. – 1996. – V.68. – P.171–279.
21. Buchanan T. J. The dielectric estimation of protein hydration / T. J. Buchanan, G. M. Haggis, J. B. Hasted // Proc. Roy. Soc. – 1952. – V. A213. – P. 379–391.
22. Dielectric relaxation time and structure of bound water in biological materials / S. Mashimo, S. Kuwabara, S. Yagihara [et al.] // J. Phys. Chem. – 1987. – V. 91. – P. 6337–6338.
23. Hunter M. J. The partial specific volume of bovine plasma albumin in the presence of potassium chloride / M. J. Hunter // J. Phys. Chem. – 1967. – V. 71 (12). – P. 3717–3721.
24. Putnam F. W. The plasma proteins / F. W. Putnam // 2nd Ed., Academic Press, New York. – 1975. – V. 1. – P. 133–181.
25. Hasted J. B. Dielectric properties of aqueous ionic solutions / J. B. Hasted, R. M. Ritson, C. H. Collie // J. Chem. Phys. – 1948. – V. 16 (1). – P. 1–11.
26. Durshlag H. Modeling the hydration of proteins: prediction of structural and hydrodynamic parameters from X-ray diffraction and scattering data / H. Durshlag, P. Zipper // Eur. Biophys. J. – 2003. – V. 32. – P. 487–502.
27. Suzuki M. Hydration study of proteins in solution by microwave dielectric analysis / M. Suzuki, J. Shigematsu, T. Kodama // J. Phys. Chem. – 1996. – V. 100. – P. 7279–7282.
28. Spectroscopic studies on interaction and sonodynamic damage of metallochlorophyllin (Chl-M (M = Fe, Zn and Cu)) to protein under ultrasonic irradiation / J. Gao, Z. Wang, J. Wang [et al.] // Spectrochimica Acta Part A. – 2011. – V. 79. – P. 849–857.
29. Fujiwara S. Steric and allosteric effects of fatty acids on the binding of warfarin to human serum albumin revealed by molecular dynamics and free energy calculations / S. Fujiwara, T. Amisaki // Chem. Pharm. Bull. – 2011. – V. 59(7). – P. 860–867.
30. The effects of drug complexation on the stability and conformation of human serum albumin / A. A. Ouameur, S. Diamantoglou, M. R. Sedaghat-Herati [et al.] // Cell Biochem Biophys. – 2006. – V. 45. – P. 203–213.
31. Spector A. A. Binding of long-chain fatty acids to bovine serum albumin / A. A. Spector, K. John, J. E. Fletcher // J. Lip. Res. – 1969. – V. 10. – P. 56–67.
32. Structural basis of the drug-binding specificity of human serum albumin / J. Ghuman, P. A. Zunszain, I. Petipas [et al.] // J. Mol. Biol. – 2005. – V. 353. – P. 38–52.
33. A molecular dynamics study of human serum albumin binding sites / R. Artali, G. Bombieri, L. Calabi, A. Del Pra // Il Farmaco. – 2005. – V. 60. – P. 485–495.
34. Fang Y. Structural changes accompanying human serum albumin's binding of fatty acids are concerted / Y. Fang, G. C. Tong, G. E. Means // Biochim. Biophys. Acta. – 2006. – V. 1764. – P. 285–291.
35. Crystal structural analysis of human serum albumin complexed with hemin and fatty acid / P. A. Zunszain, J. Ghuman, T. Komatsu [et al.] // BMC Struct. Biol. – 2003. – V. 3. – P. 6–14.
36. Investigation on the site-selective binding of bovine serum albumin by erlotinib hudrochloride / Y. Liu, M. Chen, Z. Luo [et al.] // J. Biomol. Struct. Dyn. – 2013. – V. 31 (10). – P. 1160–1174.
2. Mancera R. L. Molecular modeling of hydration in drug design / R. L. Mancera // Curr. Opin. Drug Disc. Dev. – 2007. – V. 10(3). – P. 275–280.
3. Analysis of ligand-bound water molecules in high-resolution crystal structures of protein-ligand complexes / Y. Lu., R. Wang, C.-Y. Yang, S. Wang // J. Chem. Inf. Model. – 2007. – V. 47. – P. 668–675.
4. Jana M. Conformational flexibility of a protein–carbohydrate complex and the structure and ordering of surrounding water / M. Jana, S. Bandyopadhyay // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2012. – V. 14. – P. 6628–6638.
5. Poornima C.S. Hydration in drug design 3. Conserved water molecules at the ligand-binding sites of homologous proteins / C. S. Poornima, P. M. Dean // J. Comput.-Aided Mol. Des. – 1995. – V. 9. – P. 521–531.
6. Panigrahi S. K. Strong and weak hydrogen bonds in the protein–ligand interface / S. K. Panigrahi, G. R. Desiraju // Proteins: structure, function and bioinformatics. – 2007. – V. 67. – P. 128–141.
7. Poornima C. S. Hydration in drug design 1. Multiple hydrogen-bonding features of water molecules in mediating protein-ligand interactions / C. S. Poornima, P. M. Dean // J. Comput.-Aided Mol. Des. – 1995. – V. 9. – P. 500–512.
8. Mancera R. L. De novo ligand design with explicit water molecules: an application to bacterial neuraminidase / R. L. Mancera // J. Comput.-Aided Mol. Des. – 2002. – V. 16. – P. 479–499.
9. Rarey M. The particle concept: placing discrete water molecules during protein-ligand docking predictions / M. Rarey, B. Kramer, T. Lengaure // Proteins. – 1999. – V. 34. – P. 17–28.
10. Hydration changes under complexation of DNA with some intercalators / O. V. Khorunzhaya, V. A. Kashpur, D. A. Pesina, V. Ya. Maleev // Biophys. Bull. Kharkiv Univ. – 2010. – V. 24 (1). – P. 5–13.
11. Kragh-Hansen U. Practical aspects of the ligand-binding and enzymatic properties of human serum albumin / U. Kragh-Hansen, V. T. G. Chuang, M. Otagiri // Biol. Pharm. Bull. – 2002. – V. 25(6). – P. 695–704.
12. Human serum albumin: from bench to bedside / G. Fanali, A. di Massi, V. Trezza [et al.] // Mol. Asp. Med. – 2012. – V. 33. – P. 209–290.
13. Ouameur A. A. Human Serum albumin complexes with chlorophyll and chlorophyllin / A. A. Ouameur, R. Marty, H. A. Tajmir-Riahi // Biopolymers. – 2005. – V. 77(3). – P.129–136.
14. Tumolo T. Copper chlorophyllin: a food colorant with bioactive properties? / T. Tumolo, U. M. Lanfer-Marquez // Food Res. Int. – 2012. – V. 46. – P. 451–459.
15. Dietary chlorophyllin is a potent inhibitor of aflatoxin B1 hepatocarcinogenesis in rainbow trout / V. Breinholt, J. Hendricks, C. Pereira [et al.] // Cancer Res. – 1995. – V. 55. – P. 57–62.
16. Spectroscopic study on interaction of bovine serum albumin with sodium magnesium chlorophyllin and its sonodynamic damage under ultrasonic irradiation / J. Wang, L. Liu, B. Liu [et al.] // Spectrochimica Acta Part A. – 2010. – V. 75. – P. 366–374.
17. Khorunzhaya O. V. Hydration of DNA complexes with polyamines / O. V. Khorunzhaya, V. A. Kashpur, V. Ya. Maleev // Biophys. Bull. Kharkiv Univ. – 2009. – V. 22 (1). – P. 5–13.
18. Kashpur V. A. Investigation of globular protein hydration by a differential dielectrometric method / V. A. Kashpur, V. Ya. Maleev, T. Yu. Shchegoleva // Mol. Biol. – 1976. – V. 10 (3). – P. 568–575.
19. Hippel A. P. Dielectrics and waves / A. P. Hippel ; transl. from Eng. – Moscow : Foreign literature publishing. – 1960. – 439p.
20. Ellison W. J. Water: a dielectric reference / W. J. Ellison, K. Lamkaouchi, J.-M. Moreau // J. Molec. Liquids. – 1996. – V.68. – P.171–279.
21. Buchanan T. J. The dielectric estimation of protein hydration / T. J. Buchanan, G. M. Haggis, J. B. Hasted // Proc. Roy. Soc. – 1952. – V. A213. – P. 379–391.
22. Dielectric relaxation time and structure of bound water in biological materials / S. Mashimo, S. Kuwabara, S. Yagihara [et al.] // J. Phys. Chem. – 1987. – V. 91. – P. 6337–6338.
23. Hunter M. J. The partial specific volume of bovine plasma albumin in the presence of potassium chloride / M. J. Hunter // J. Phys. Chem. – 1967. – V. 71 (12). – P. 3717–3721.
24. Putnam F. W. The plasma proteins / F. W. Putnam // 2nd Ed., Academic Press, New York. – 1975. – V. 1. – P. 133–181.
25. Hasted J. B. Dielectric properties of aqueous ionic solutions / J. B. Hasted, R. M. Ritson, C. H. Collie // J. Chem. Phys. – 1948. – V. 16 (1). – P. 1–11.
26. Durshlag H. Modeling the hydration of proteins: prediction of structural and hydrodynamic parameters from X-ray diffraction and scattering data / H. Durshlag, P. Zipper // Eur. Biophys. J. – 2003. – V. 32. – P. 487–502.
27. Suzuki M. Hydration study of proteins in solution by microwave dielectric analysis / M. Suzuki, J. Shigematsu, T. Kodama // J. Phys. Chem. – 1996. – V. 100. – P. 7279–7282.
28. Spectroscopic studies on interaction and sonodynamic damage of metallochlorophyllin (Chl-M (M = Fe, Zn and Cu)) to protein under ultrasonic irradiation / J. Gao, Z. Wang, J. Wang [et al.] // Spectrochimica Acta Part A. – 2011. – V. 79. – P. 849–857.
29. Fujiwara S. Steric and allosteric effects of fatty acids on the binding of warfarin to human serum albumin revealed by molecular dynamics and free energy calculations / S. Fujiwara, T. Amisaki // Chem. Pharm. Bull. – 2011. – V. 59(7). – P. 860–867.
30. The effects of drug complexation on the stability and conformation of human serum albumin / A. A. Ouameur, S. Diamantoglou, M. R. Sedaghat-Herati [et al.] // Cell Biochem Biophys. – 2006. – V. 45. – P. 203–213.
31. Spector A. A. Binding of long-chain fatty acids to bovine serum albumin / A. A. Spector, K. John, J. E. Fletcher // J. Lip. Res. – 1969. – V. 10. – P. 56–67.
32. Structural basis of the drug-binding specificity of human serum albumin / J. Ghuman, P. A. Zunszain, I. Petipas [et al.] // J. Mol. Biol. – 2005. – V. 353. – P. 38–52.
33. A molecular dynamics study of human serum albumin binding sites / R. Artali, G. Bombieri, L. Calabi, A. Del Pra // Il Farmaco. – 2005. – V. 60. – P. 485–495.
34. Fang Y. Structural changes accompanying human serum albumin's binding of fatty acids are concerted / Y. Fang, G. C. Tong, G. E. Means // Biochim. Biophys. Acta. – 2006. – V. 1764. – P. 285–291.
35. Crystal structural analysis of human serum albumin complexed with hemin and fatty acid / P. A. Zunszain, J. Ghuman, T. Komatsu [et al.] // BMC Struct. Biol. – 2003. – V. 3. – P. 6–14.
36. Investigation on the site-selective binding of bovine serum albumin by erlotinib hudrochloride / Y. Liu, M. Chen, Z. Luo [et al.] // J. Biomol. Struct. Dyn. – 2013. – V. 31 (10). – P. 1160–1174.
Цитовано
Як цитувати
Pesina, D. A., Kashpur, V. A., Khorunzhaya, O. V., & Shestopalova, A. V. (1). Гідратація комплексів сироваткового альбумина людини та бика з хлорофіліном: дослідження методом диференціної нвч діелектрометрії. Біофізичний вісник, 2(30). вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/1593
Розділ
Молекулярна біофізика
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
