Вплив одно- та двовалентних катіонів на адгезію Streptococcus Thermophilus на еритроцитах людини
Анотація
Бактеріальна адгезія до багатьох матеріалів була успішно описана в термінах сил колоїдної взаємодії обумовленої фізико-хімічним властивостями бактерій і поверхонь. Важливим чинником, що впливає на адгезивні процеси, є фізико-хімічні характеристики середовища, зокрема присутність в ньому одно- та двохвалентних катіонів. Проведено дослідження залежності адгезії мікроорганізмів Streptococcus thermophilus на еритроцитах людини від концентрації одновалентних (Na+) та двовалентних (Са2+, Mg2+) катіонів. Показано, що характер залежності адгезії мікроорганізмів S.thermophilus на еритроцитах людини від іонної сили суспензійного розчину узгоджується з положеннями розширеної DLVO теорії. Такі результати свідчать про те, що перша неспецифічна стадія відіграє важливу роль у перебігу процесу адгезії і впливає на можливість здійснення другого етапу. В той же час двовалентні катіони Mg2+ і Ca2+ у дослідженому фізіологічному діапазоні, скоріше за все, впливають на другу, необоротну стадію адгезивного процесу, впливаючи на заряд адгезійних молекул.
КЛЮЧОВІ СЛОВА: адгезія, теорія ДЛФО, еритроцити, Streptococcus thermophilus.
Завантаження
Посилання
Gagneux P, Cheriyan M, Hurtado-Ziola N, et a. Human-specific regulation of α2–6-linked sialic acids. J Biol Chem. 2003; 278: 48245–50.
Evans DG, Evans DJ. Adhesion properties of Helicobacter pilori. Methods in Enzimology. 1995; 253: 336–60.
Marshall KC, Stout R, Mitchell R. Mechanism of the initial events in the sorption of marine bacteria to surfaces. J Gen Microbiol. 1971; 68: 337–48.
Carnazza S. New Advances in Cell Adhesion Technology Nanoparticles and Nanodevices in Biological Applications. Lecture Notes in Nanoscale Science and Technology. Berlin-Heidelberg: Springer-Verlag; 2009. 4: 69–130.
Israelachvili J. Intermolecular and Surface forces. Burlington: Academic Press; 2011. 674 p.
Bos R, van der Mei HC, Busscher HJ. Physico-chemistry of initial microbial adhesive interactions – its mechanisms and methods for study. FEMS Microbiol Rev. 1999; 23: 179–230.
Neu TR, Marshall KC. Bacterial polymers: Physico-chemical aspects of their interactions at interfaces. J Biomater Appl. – 1990; 5: 107–33.
van Oss C. J. Energetics of cell-cell and cell-biopolymer interactions. Cell Biophys. 1989; 14: 1–16.
An YH, Friedman RJ. Concise review of mechanisms of bacterial adhesion to biomaterial surfaces. J Biomed Mat. 1998; 43: 338–48.
Morra M, Cassinelli C. Bacterial adhesion to polymer surfaces: a critical review of surface thermodynamic approaches. J Biomater Sci Polymer Ed. 1997; 9: 55–74.
Cunliffe D, Smart CA, Alexander C, Vulfson EN. Bacterial adhesion at synthetic surfaces. Appl Environ Microbiol. 1999; 65: 4995–5002.
van Loosdrecht MCM, Lyklemam J, Norde W, Zehnder AJB. Hydrophobic and electrostatic parameters in bacterial adhesion Aquatic Sci. 1990; 52: 103–13.
Vadillo-Rodrıguez V, Busschera HJ, van der Mei HC, et al. Role of lactobacillus cell surface hydrophobicity as probed by AFM in adhesion to surfaces at low and high ionic strength. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 2005; 41: 33–41.
Bos R, van der Mei HC, Busscher HJ. Influence of ionic strength and substratum hydrophobicity on the co-adhesion of oral microbial pairs. Miсrobiology. 1996; 142: 2355–61.
Vadillo-Rodrıguez V, Busscher HJ, Norde W, et al. Dynamic cell surface hydrophobicity of Lactobacillus strains with and without surface layer proteins. J Bacteriology. 2004; 186: 6647–50.
Martinez-Gil M, Romero D, Kolter R, Espinosa-Urgela M. Calcium causes multimerization of the large adhesin LapF and modulates biofilm formation by Pseudomonas putida. J Bacteriol. 2012; 194: 6782–9.
Arrizubieta MJ, Toledo-Arana A, Amorena B, et al. Calcium inhibits Bap-dependent multicellular behavior in Staphylococcus aureus. J Bacteriol. 2004; 186: 7490–8.
Yousef-Coronado F, Espinosa-Urgel M. In silico analysis of large microbial surface proteins. Res Microbiol. 2007; 158: 545–50.
Herrenknecht K. Cadherins / K. Herrenknecht // Molecular biology of cell adhesion molecules. Ed. M. A. Horton. New York: John Wiley; 1996. p. 45–69.
Driscoll PC, Cyster JG, Campbell ID, Williams AF. Structure of domain 1 of rat T lymphocyte CD2 antigen. Nature. 1991; 353: 762–5.
Blattman JN, Greenberg PD. Cancer immunotherapy: A treatment for the masses. Science. 2004; 305: 200–5.
van der Merwe PA, McNamee PN, Davies EA, et al. Topology of the CD2–CD48 cell-adhesion molecule complex: Implications for antigen recognition by T cells. Curr Biol. 1995; 5: 74–84.
Jones LM, Yang W, Maniccia AW, et al. Rational design of a novel calcium-binding site adjacent to the ligand-binding site on CD2 increases its CD48 affinity. Protein Science. 2008; 17: 439–49.
Chen HA, Pfuhl M, McAlister MS, Driscoll PC. Determination of pKa values of carboxyl groups in the N-terminal domain of rat CD2: Anomalous pKa of a glutamate on the ligand-binding surface. Biochemistry. 2000; 39: 6814–24.
Davis SJ, Davies EA, Tucknott MG, et al. The role of charged residues mediating low affinity protein–protein recognition at the cell surface by CD2. Proc Natl Acad Sci. 1998; 95: 5490–4.
Yang W, Lee HW, Hellinga H, Yang JJ. Structural analysis, identification, and design of calcium-binding sites in proteins. Proteins. 2002; 47: 344–56.
Marsden BJ, Shaw GS, Sykes BD. Calcium binding proteins. Elucidating the contributions to calcium affinity from an analysis of species variants and peptide fragments. Biochem Cell Biol. – 1990; 68: 587–601.
. Boyd CD, Chatterjee D, Sondermann H, O’Toole GA. LapG, required for modulating biofilm formation by Pseudomonas fluorescens Pf0-1, is a calciumdependent protease. J Bacteriol. – 2012; 194: 4406–14.
Cruz LF, Cobine PA, De La Fuente L. Calcium increases surface attachment, biofilm formation, and twitching motility in Xylella fastidiosa. Appl Environ Microbiol. 2012; 78: 1321–31.
Garrison-Schilling KL, et al. Calcium promotes exopolysaccharide phase variation and biofilm formation of the resulting phase variants in the human pathogen Vibrio vulnificus. Environ Microbiol. 2011; 13: 643–54.
Theunissen S, et al. The 285 kDa Bap/RTX hybrid cell surface protein (SO4317) of Shewanella oneidensis MR- 1 is a key mediator of biofilm formation. Res Microbiol. 2010; 161: 144–52.
Mahalingam B, Ajroud K, Alonso JLS, et al. Stable Coordination of the Inhibitory Ca2+ Ion at the Metal Ion-Dependent Adhesion Site in Integrin CD11b/CD18 by an Antibody-Derived Ligand Aspartate: Implications for Integrin Regulation and Structure-Based Drug Design. J Immun. 2011; 187: 6393–401.
Dudev T, Lim C. Monodentate versus bidentate carboxylate binding in magnesium and calcium proteins: what are the basic principles? J Phys Chem. 2004; 108: 4546–57.
Marcus Y. Ionic radii in aqueous solutions. Chem Rev. 1988; 88: 1475–98.
San Sebastian E, Mercero JM, Stote RH. et al. On the affinity regulation of the metal-ion-dependent adhesion sites in integrins. J Am Chem Soc. 2006; 128: 3554–63.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
