Електричні властивості молекули білка в складі двухтермінального пристрою
Ключові слова:
білки, імпеданс, амінокислоти, складні мережі, електричні властивості, структурні зміни
Анотація
Представлена розроблена нами математична модель нерегулярної мережі елементарних імпедансів в застосуванні до вивчення електричних властивостей молекули білка в складі двухтермінального пристрою. Модель використана, зокрема, для прогнозування дії електронного нанобіосенсора, заснованного на білку типу GPCR. Молекула білка моделюється як складна мережа елементарних імпедансів, вершини (вузли) якої відповідають атомам альфа-вуглецю складових амінокислотних залишків, а ребра (зв'язку) відображають деяку електричну взаємодію між ними. Ребра з'єднують кожну пару амінокислот, розташованих досить близько в просторі один від одного і кожному ребру ставиться у відповідність елементарний імпеданс. Значення імпендансу може залежати від властивостей відповідної йому пари амінокислот і відстані між ними. Відповідно, структурні зміни молекули білка-рецептора перетворюються в зміну його електричних властивостей. Розраховано зміну імпедансу молекули родопсину при захопленні фотона. Розглянуто результати для різного значення параметрів моделі.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
Hladky SB, Haydlon DA. Discreteness of conductance change in biomolecular lipid membranes in the presence of certain antibiotics. Nature. 1970;225:451-3.
Alon U. Biological networks: the tinkerer as an engineer. Science. 2003;301:1866-7.
Tzong-Zeng Wu. A piezoelectric biosensor as an olfactory receptor for odour detection: electronic nosc. Biosensors and Bioelectronics. 1999;14:9-18.
Joachim C, Gimzewski JK, Aviram A. Electronics using hybrid-molecular and mono-molecular devices. Nature. 2000;408:541-8.
Bayley H, Cremer PS. Stochastic sensors inspired by biology. Nature. 2001;413:226-30.
Firestein S. How the olfactory system makes sense of scents. Nature. 2001;413:211-8.
Xie Q, Archontis G, Skourtis SS. Protein electron transfer: a numerical study of tunneling through uctuationg bridges. Chem. Phys. Lett. 1999;12:237-46.
Bezrukov SM, Winterhalter W. Examining noise sources at the single-molecule level: l/f noise of an open maltoporin channel. Phys. Rev. Lett. 2000;85:202-5.
Lameh J, Cone RI, Maeda S, Philip M, Corbani M, N’adasdi L, et al. Structure and function of G protein coupled receptors. Pharmaceutical Research. 1990;7:1213-21.
Shacham S, Topf M, Avisar N, Glaser F, Marantz Y, Bar-Haim S, et al. Modeling the 3D structure of GPCRs from sequence. Medical RFesearch Reviews. 2001;21:472-83.
Vaidehi N, Floriano WB, Trabanino R, Hall SE, Freddolino P, Choi EJ, et al. Prediction of structure and function of G protein coupled receptors. PNAS. 2002;99:12622-7.
Chou KC, Elrod DW. Bioinformatical analysis of G-protein-coupled receptors. Journal of Proteome Research. 2002;1:429-33.
Gether U, Kobilka BK. G protein-coupled receptors. Journ. Bio. Chem. 1998;273:17979-82.
Palezewski K, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, Le Trong I, et al. Crystal structure of Rhodopsin: A G protein- coupled receptor. Science. 2000;289:739-45.
Yaegle PL, Choi G, Albert AD. Studies on the structure of g-protein-coupled receptor rhodopsin including the putative g-protein binding site in unactivated and activated forms. Biochemistry. 2001;40:11932-7.
Choi G, Landin J, Galan JF, Birge RR, Albert AD, Yeagle PL. Structural studies on metharhodopsin II, the activated form of the g-protein coupled receptor rhodopsin. Biochemistry. 2002;41:7318-24.
Sakmar TP, Menon ST, Marin EP, Awad ES. RHODOPSIN: Insights from recent structural studies. Annu. Biomol. Struct. 2002;31:443-82.
Pilpel Y, Lancet D. The variable and conserved interfaces of modeled olfactoty receptor protein. Protein Science. 1999;8:969-77.
Crasto C, Singer MS, Shepherd GM. The olfactory receptor family album. Genome Biology. 2001;2:1027.1-4.
Liu AH, Zhang X, Stolovitzky GA, Califano A, Firestein SJ. Electronics using hybrid-molecular and monomolecular devices. Nature. 2000;408:541-8.
Research Collaboratory for Structural Bioinformatics, Protein data bank, publisher State University of New Jersey. Address http://www.rcsb.org/pdb
Yand H, Luo G, Karnchanaphanurach P, Louie TM, Rech I, Cova S, et al. Protein conformational dynamics probed by single-molecule electron transfer. Sciences. 2003;302:262-6.
Kobilka B, Gether U, Seifert M, Lin S, Ghanouni P. Examination of ligand-induced conformational changes in the beta 2 andrenergic receptor. Life Sciences. 1998;62:1509-12.
Kobilka B, Gether U, Seifert M, Lin S, Ghanouni P. Characterization of ligand-induced conformational states in the beta 2 andrenergic receptor. J. Receptor and Signal Transduction Research. 199;19:293-300.
Xueyu Song. An inhomogeneous model of protein dielectric properties: intrinsic polarizabilities of amino acids. J. Chem. Phys. 2002;116:9359-83.
Rammal R, Tannous C, Tremblay AMS. l/f noise in random resistor networks: fractals and percolating systems. Phys. Rev. A. 1985;31:2662-71.
Jeong H, Tombor B, Albert R, Oltvai ZN, Barabasi AL. The large-scale organization of metabolic networks. Nature. 2000;407:651-4.
Albert R, Barabasi AL. Statistical mechanics of complex networks. Rev. Mod. Phys. 2002;74:47-97.
Alon U. Biological networks: the tinkerer as an engineer. Science. 2003;301:1866-7.
Tzong-Zeng Wu. A piezoelectric biosensor as an olfactory receptor for odour detection: electronic nosc. Biosensors and Bioelectronics. 1999;14:9-18.
Joachim C, Gimzewski JK, Aviram A. Electronics using hybrid-molecular and mono-molecular devices. Nature. 2000;408:541-8.
Bayley H, Cremer PS. Stochastic sensors inspired by biology. Nature. 2001;413:226-30.
Firestein S. How the olfactory system makes sense of scents. Nature. 2001;413:211-8.
Xie Q, Archontis G, Skourtis SS. Protein electron transfer: a numerical study of tunneling through uctuationg bridges. Chem. Phys. Lett. 1999;12:237-46.
Bezrukov SM, Winterhalter W. Examining noise sources at the single-molecule level: l/f noise of an open maltoporin channel. Phys. Rev. Lett. 2000;85:202-5.
Lameh J, Cone RI, Maeda S, Philip M, Corbani M, N’adasdi L, et al. Structure and function of G protein coupled receptors. Pharmaceutical Research. 1990;7:1213-21.
Shacham S, Topf M, Avisar N, Glaser F, Marantz Y, Bar-Haim S, et al. Modeling the 3D structure of GPCRs from sequence. Medical RFesearch Reviews. 2001;21:472-83.
Vaidehi N, Floriano WB, Trabanino R, Hall SE, Freddolino P, Choi EJ, et al. Prediction of structure and function of G protein coupled receptors. PNAS. 2002;99:12622-7.
Chou KC, Elrod DW. Bioinformatical analysis of G-protein-coupled receptors. Journal of Proteome Research. 2002;1:429-33.
Gether U, Kobilka BK. G protein-coupled receptors. Journ. Bio. Chem. 1998;273:17979-82.
Palezewski K, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, Le Trong I, et al. Crystal structure of Rhodopsin: A G protein- coupled receptor. Science. 2000;289:739-45.
Yaegle PL, Choi G, Albert AD. Studies on the structure of g-protein-coupled receptor rhodopsin including the putative g-protein binding site in unactivated and activated forms. Biochemistry. 2001;40:11932-7.
Choi G, Landin J, Galan JF, Birge RR, Albert AD, Yeagle PL. Structural studies on metharhodopsin II, the activated form of the g-protein coupled receptor rhodopsin. Biochemistry. 2002;41:7318-24.
Sakmar TP, Menon ST, Marin EP, Awad ES. RHODOPSIN: Insights from recent structural studies. Annu. Biomol. Struct. 2002;31:443-82.
Pilpel Y, Lancet D. The variable and conserved interfaces of modeled olfactoty receptor protein. Protein Science. 1999;8:969-77.
Crasto C, Singer MS, Shepherd GM. The olfactory receptor family album. Genome Biology. 2001;2:1027.1-4.
Liu AH, Zhang X, Stolovitzky GA, Califano A, Firestein SJ. Electronics using hybrid-molecular and monomolecular devices. Nature. 2000;408:541-8.
Research Collaboratory for Structural Bioinformatics, Protein data bank, publisher State University of New Jersey. Address http://www.rcsb.org/pdb
Yand H, Luo G, Karnchanaphanurach P, Louie TM, Rech I, Cova S, et al. Protein conformational dynamics probed by single-molecule electron transfer. Sciences. 2003;302:262-6.
Kobilka B, Gether U, Seifert M, Lin S, Ghanouni P. Examination of ligand-induced conformational changes in the beta 2 andrenergic receptor. Life Sciences. 1998;62:1509-12.
Kobilka B, Gether U, Seifert M, Lin S, Ghanouni P. Characterization of ligand-induced conformational states in the beta 2 andrenergic receptor. J. Receptor and Signal Transduction Research. 199;19:293-300.
Xueyu Song. An inhomogeneous model of protein dielectric properties: intrinsic polarizabilities of amino acids. J. Chem. Phys. 2002;116:9359-83.
Rammal R, Tannous C, Tremblay AMS. l/f noise in random resistor networks: fractals and percolating systems. Phys. Rev. A. 1985;31:2662-71.
Jeong H, Tombor B, Albert R, Oltvai ZN, Barabasi AL. The large-scale organization of metabolic networks. Nature. 2000;407:651-4.
Albert R, Barabasi AL. Statistical mechanics of complex networks. Rev. Mod. Phys. 2002;74:47-97.
Опубліковано
2007-06-05
Цитовано
Як цитувати
Akimov, V. I., Shestopalova, A. V., Tulupenko, V. N., Alfinito, E., Penneta, C., & Reggiani, L. (2007). Електричні властивості молекули білка в складі двухтермінального пристрою. Біофізичний вісник, 1(18), 23-27. вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/12616
Розділ
Молекулярна біофізика
Авторське право (c) 2007 Біофізичний вісник
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
