Комплексоутворення білки-ДНК: контактні профілі в жолобках ДНК

  • M. Yu. Zhitnikova Інститут радіофізики та електроніки ім. О.Я.Усикова НАН України, вул. Акад. Проскури, 12, Харків, 61085, Україна https://orcid.org/0000-0003-0003-7375
  • A. V. Shestopalova Iнститут радіофізики та електроніки ім. О.Я.Усикова НАН України, вул. Акад. Проскури, 12, Харків, 61085, Україна; Харківський національний університет імені В.Н. Каразина, м. Свободи, 4, 61022, Харків, Україна
Ключові слова: білково-нуклеїнове впізнавання, білково-нуклеїнові контакти, структура ДНК, передбачення сайтів зв’язування, структурні варіації

Анотація

Актуальність. Дослідження механізмів специфічного білково-нуклеїнового комплексоутворення дозволяє встановити загальні принципи молекулярного впізнавання, які необхідно враховувати при розробці штучних наноструктур на основі біополімерів, а також для підвищення ефективності прогнозування сайтів зв'язування білків і ДНК. Одними з основних характеристик білково-нуклеїнових комплексів є кількість і тип контактів в сайтах зв'язування ДНК і білків. Конформаційні перебудови подвійної спіралі ДНК можуть викликати зміни цих характеристик.

Мета роботи. Метою нашого дослідження було визначення особливостей взаємодії між нуклеотидами і амінокислотними залишками в сайтах зв'язування білково-нуклеїнових комплексів в залежності від конформації дезоксирибози і кута γ полінуклеотидного ланцюга.

Матеріали і методи. При дослідженні механізмів білково-нуклеїнового впізнавання ми встановили міжмолекулярні контакти для 128 білково-нуклеїнових комплексів із структурних баз даних. Конформаційні параметри цукрофосфатного остову ДНК розраховувалися за допомогою пакету програм 3DNA/СompDNA. Кількість білково-нуклеїнових контактів визначалася за геометричним критерієм. Два атома білка і ДНК вважалися взаємодіючими, якщо відстань між їх центрами була менша 4,5 Å. Амінокислотні залишки позначалися за шкалою гідрофобності як гідрофобні або неполярні та полярні.

Результати. Аналіз розподілу білково-нуклеїнових контактів показав, що нуклеотиди, незалежно від конформації, утворюють в обох жолобках більше контактів з полярними амінокислотними залишками, ніж з гідрофобними. Але профіль таких контактів різниться в малому і великому жолобках і залежить як від конформації дезоксирибози, так і кута γ. Контактні профілі також характеризуються сиквенс-специфічністю або різною схильністю нуклеотидів до взаємодій з амінокислотними залишками в обох жолобках.

Висновки. Кількість і тип білково-нуклеїнових контактів та їх розподіл по жолобках залежать від конформації цукрофосфатного остову, нуклеотидної послідовності і типу амінокислот в сайтах зв'язування.

Завантаження

Дані завантаження ще не доступні.

Біографія автора

M. Yu. Zhitnikova, Інститут радіофізики та електроніки ім. О.Я.Усикова НАН України, вул. Акад. Проскури, 12, Харків, 61085, Україна

м.н.с відділу біологічної фізики

Посилання

Si, J., Zhao, R., & Wu, R. (2015). An Overview of the Prediction of Protein DNA-Binding Sites. International Journal of Molecular Sciences, 16, 5194-5215. doi: 10.3390/ijms16035194

Mandel-Gutfreund, Y., & Margalit, H. (1998). Quantitative parameters for amino acid–base interaction: implications for prediction of protein–DNA binding sites. Nucleic Acids Research, 26(10), 2306–2312. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC147552/pdf/262306.pdf

Jones, S., Shanahan, H.P., Berman, H.M., & Thornton, J.M. (2003). Using electrostatic potentials to predict DNA-binding sites on DNA-binding proteins. Nucleic Acids Research, 31, 7189–7198. doi: 10.1093/nar/gfg922

Shanahan, H.P., Garcia, M.A., Jones, S., & Thornton, J.M. (2004). Identifying DNA-binding proteins using structural motifs and the electrostatic potential. Nucleic Acids Research, 32, 4732–4741. doi: 10.1093/nar/gkh803

Ofran, Y., Mysore, V., & Rost, B. (2007). Prediction of DNA-binding residues from sequence. Bioinformatics, 23(13), i347–i353. doi: 10.1093/bioinformatics/btm174

Luscombe, N.M., Laskowski, R.A., & Thornton, J.M. (2001). Amino acid–base interactions: a three-dimensional analysis of protein–DNA interactions at an atomic level. Nucleic Acids Research, 29(13), 2860–2874. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC55782/

Lejeune, D., Delsaux, N., Charloteaux, B., Thomas, A., & Brasseur, R. (2005). Protein–Nucleic Acid Recognition: Statistical Analysis of Atomic Interactions and Influence of DNA Structure. Proteins, 61(2), 258–271. doi: 10.1002/prot.20607

Tolstorukov, M.Y., Jernigan, R.L., & Zhurkin, V.B. (2004). Protein-DNA hydrophobic recognition in the minor groove is facilitated by sugar switching. Journal of Molecular Biology, 337, 65–76. doi: 10.1016/j.jmb.2004.01.011

Rohs, R., Jin, X., West, S.M., Joshi, R., Honig, B., & Mann, R.S. (2010). Origins of specificity in protein-DNA recognition. Annual review of biochemistry, 79, 233–26. doi: 10.1146/annurev-biochem-060408-091030

Schneider, B., Cerny, J., Svozil, D., Cech, P., Gelly, J.-C., & de Brevern, A. G. (2014). Bioinformatic analysis of the protein/DNA interface. Nucleic Acids Research, 42(5), 3381–3394. doi: 10.1093/nar/gkt1273

Locasale J.W., Napoli A.A., Chen S., Berman H.M., & Lawson,C.L. (2009). Signatures of protein-DNA recognition in free DNA binding sites. Journal of Molecular Biology, 386, 1054–1065. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2753591/

Zhao, J., Bacolla, A., Wang, G., & Vasquez, K.M. (2010). Non-B DNA structure-induced genetic instability and evolution. Cellular and Molecular Life Sciences, 67, 43–62. doi: 10.1007/s00018-009-0131-2

Schneider, B., Neidle, S., & Berman, H. M. (1997). Conformations of the sugar–phosphate backbone in helical DNA crystal structures. Biopolymers, 42(1), 113–124. doi:10.1002/(SICI)1097-0282(199707)42:1<113::AID-BIP10>3.0.CO;2-O

Varnai, P., Djuranovic, D., Lavery, R., & Hartmann, B. (2002). -γ transitions in the B-DNA backbone. Nucleic Acids Research, 30(24), 5398–5406. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC140057/

Zhitnikova, M.Yu., Boryskina, O.P., & Shestopalova, A.V. (2014). Sequence-specific transitions of the torsion angle gamma change the polar-hydrophobic profile of the DNA grooves: implication for indirect protein-DNA recognition. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics, 32(10), 1670-1685. doi: 10.1080/07391102.2013.830579

Berman, H. M., Olson, W. K., Beveridge, D. L., Gelbin, A., Demeny, T., Hsieh, S. H., … Schneider, B. (1992). The nucleic acid database: A comprehensive relational database of three-dimensional structures of nucleic acids. Biophysical Journal, 63, 751–759. doi: 10.1016/S0006-3495(92)81649-1

Lu, X. J., & Olson, W. K. 3DNA: (2003). A software package for the analysis, rebuilding and visualization of three-dimensional nucleic acid structures. Nucleic Acids Research, 31, 5108–5121. doi: 10.1093/nar/gkg680

Ahmad, S., Gromiha, M.M., & Sarai, A. (2004). Analysis and prediction of DNA-binding proteins and their binding residues based on composition, sequence and structural information. Bioinformatics, 20, 477–486. doi: 10.1093/bioinformatics/btg432

Kuznetsov, I.B., Gou, Z., Li, R., & Hwang, S. (2006). Using evolutionary and structural information to predict DNA-binding sites on DNA-binding proteins. Proteins, 64, 19–27. doi: 10.1002/prot.20977

Bartlett, G.J., Porter, C.T., Borkakoti, N., & Thornton, J.M. (2002). Analysis of catalytic residues in enzyme active sites. Journal of Molecular Biology, 324, 105–121. doi: 10.1016/S0022-2836(02)01036-7

Faucher, J., & Pliska, V. (1983). Hydrophobic parameters pi of amino acid side chains from the partitioning of N-acetyl-amino-acid amides. European Journal of Medicinal Chemistry, 18, 369–375. Retrieved from https://www.researchgate.net/publication/246404378_Hydrophobic_parameters_II_of_amino_acid_side-chains_from_the_partitioning_of_N-acetyl-amino_acid_amides

Kyte, J., & Doolittle, R.F. (1982). A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. Journal of Molecular Biology, 157, 105–132. Retrieved from http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0022283682905150?via%3Dihub

Corona, R. I., & Guo, J.T. (2016). Statistical analysis of structural determinants for protein-DNA binding specificity. Proteins, 84(8), 1147–1161. doi: 10.1002/prot.25061

Bewley, C.A., Gronenborn, A.M., & Clore, G.M. (1998). Minor groove-binding architectural proteins: structure, function, and DNA recognition. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 27, 105–131. doi: 10.1146/annurev.biophys.27.1.105

Huang, J., Zhao, Y., Liu, H., Huang, D., Cheng, X., Zhao, W., … Peng, Y.L. (2015). Substitution of tryptophan 89 with tyrosine switches the DNA binding mode of PC4. Scientific Reports, 5, 8789. doi: 10.1038/srep08789

Schneider, T.D., Stormo, G.D., & Gold, L. (1986). Information content of binding sites on nucleotide sequences. Journal of Molecular Biology, 188, 415–431. Retrieved from http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0022283686901658?via%3Dihub

Berg, O.G., & von Hippel, P.H. (1987). Selection of DNA binding sites by regulatory proteins—statistical-mechanical theory and application to operators and promoters. Journal of Molecular Biology, 193, 723–750. Retrieved from http://europepmc.org/abstract/med/3612791

Takeda, Y., Sarai, A., & Rivera, V.M. (1989). Analysis of the sequence-specific interactions between Cro repressor and operator DNA by systematic base substitution experiments. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 86, 439–443. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC286485/

Sarai, A., & Takeda, Y. (1989). λ repressor recognizes the approximately 2-fold symmetric half-operator sequences asymmetrically. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 86, 6513–6517. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC297874/

Tanikawa, J., Yasukawa, T., Enari, M., Ogata, K., Nishimura, Y., Ishii, S., & Sarai, A. (1993). Recognition of specific DNA sequences by the c-Myb proto-oncogen product: Role of three repeat units in the DNA-binding domain. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 90, 9320–9324. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC47559/

Kono, H., & Sarai, A. (1999). Structure-based prediction of DNA target sites by regulatory proteins. Proteins, 35, 114–131. Retrieved from http://ieeexplore.ieee.org/stamp/stamp.jsp?arnumber=6961027

Опубліковано
2017-12-22
Як цитувати
Zhitnikova, M., & Shestopalova, A. (2017). Комплексоутворення білки-ДНК: контактні профілі в жолобках ДНК. Біофізичний вісник, 2(38), 54-65. https://doi.org/10.26565/2075-3810-2017-38-06
Розділ
Молекулярна біофізика