In silico аналіз ефекту зв’язування гему на утворення комплексу аргініл-тРНК-протеїнтрансферази 1 і протеїну LIAT1 миші
Ключові слова:
зв’язування гему, аргініл-тРНК-протеїнтрансфераза, LIAT1 протеїн, 3D-моделювання, докінг
Анотація
Ab initio передбачення структури аргініл-тРНК-протеїнтрансферази 1 (R-трансфераза, КФ 2.3.2.8) і протеїну LIAT1 миші було проведено за допомогою серверу I-Tasser. Молекулярний докінг протеїнових моделей виявив, що потенційні сайти зв’язування гему не співпадають з сайтами взаємодії з протеїнами-партнерами як у R-трансферази, так і у LIAT1 протеїну. Докінг гему до комплексу двох протеїнів показав, що протеїн LIAT1 надає сайти зв’язування, яким гем віддає перевагу у порівнянні з R-трансферазою. Приєднання гему до порожнин в корі R-трансферази, які задіяні у каталізі, та зміни конформації протеїну LIAT1 можуть явитись додатковими механізмами інгібуючої дії гему на аргінілювання білків.Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
An J.Y., Seo J.W., Tasaki T. et al. Impaired neurogenesis and cardiovascular development in mice lacking the E3 ubiquitin ligases UBR1 and UBR2 of the N-end rule pathway // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2006. – Vol.103, no 16. – P. 6212–6217.
Brower C.S., Rosen C.E., Jones R.H. et al. Liat1, an arginyltransferase-binding protein whose evolution among primates involved changes in the numbers of its 10-residue repeats // PNAS. – 2014. – Vol.111, no 46. – P. 4936–4945.
Hu R.G., Sheng J., Qi X. et al. The N-end rule pathway as a nitric oxide sensor controlling the levels of multiple regulators // Nature. – 2005. – Vol.437, no 7061. – P. 981–986.
Hu R.G., Wang H., Xia Z., Varshavsky A. The N-end rule pathway is a sensor of heme // PNAS. – 2008. – Vol.105, no 1. – P. 76–81.
Lee M.J., Kim D.E., Zakrzewska A. et al. Characterization of arginylation branch of N-end rule pathway in G-protein-mediated proliferation and signaling of cardiomyocytes // J. Biol. Chem. – 2012. – Vol.287, no 28. – P. 24043–24052.
Pierce B.G., Wiehe K., Hwang H. et al. ZDOCK server: interactive docking prediction of protein-protein complexes and symmetric multimers // Bioinformatics. – 2014. – Vol.30, no 12. – P. 1771–1773.
Rai R., Mushegian A., Makarova K., Kashina A. Molecular dissection of arginyltransferases guided by similarity to bacterial peptidoglycan synthases // EMBO Rep. – 2006. – Vol.7, no 8. – P. 800–805.
Schneidman-Duhovny D., Inbar Y., Nussinov R., Wolfson H.J. PatchDock and SymmDock: servers for rigid and symmetric docking // Nucl. Acids. Res. – 2005. – Vol.33. – P. W363–W367.
Varshavsky A. The N-end rule pathway and regulation by proteolysis // Protein Sci. – 2011. – Vol.20. – P. 1298–1345.
Yang J., Yan R., Roy A. et al. The I-TASSER Suite: protein structure and function prediction // Nature Methods. – 2015. – Vol.12. – P. 7–8.
Zhang L., Guarente L. Heme binds to a short sequence that serves a regulatory function in diverse proteins // EMBO J. – 1995. – Vol.14. – P. 313–320
Brower C.S., Rosen C.E., Jones R.H. et al. Liat1, an arginyltransferase-binding protein whose evolution among primates involved changes in the numbers of its 10-residue repeats // PNAS. – 2014. – Vol.111, no 46. – P. 4936–4945.
Hu R.G., Sheng J., Qi X. et al. The N-end rule pathway as a nitric oxide sensor controlling the levels of multiple regulators // Nature. – 2005. – Vol.437, no 7061. – P. 981–986.
Hu R.G., Wang H., Xia Z., Varshavsky A. The N-end rule pathway is a sensor of heme // PNAS. – 2008. – Vol.105, no 1. – P. 76–81.
Lee M.J., Kim D.E., Zakrzewska A. et al. Characterization of arginylation branch of N-end rule pathway in G-protein-mediated proliferation and signaling of cardiomyocytes // J. Biol. Chem. – 2012. – Vol.287, no 28. – P. 24043–24052.
Pierce B.G., Wiehe K., Hwang H. et al. ZDOCK server: interactive docking prediction of protein-protein complexes and symmetric multimers // Bioinformatics. – 2014. – Vol.30, no 12. – P. 1771–1773.
Rai R., Mushegian A., Makarova K., Kashina A. Molecular dissection of arginyltransferases guided by similarity to bacterial peptidoglycan synthases // EMBO Rep. – 2006. – Vol.7, no 8. – P. 800–805.
Schneidman-Duhovny D., Inbar Y., Nussinov R., Wolfson H.J. PatchDock and SymmDock: servers for rigid and symmetric docking // Nucl. Acids. Res. – 2005. – Vol.33. – P. W363–W367.
Varshavsky A. The N-end rule pathway and regulation by proteolysis // Protein Sci. – 2011. – Vol.20. – P. 1298–1345.
Yang J., Yan R., Roy A. et al. The I-TASSER Suite: protein structure and function prediction // Nature Methods. – 2015. – Vol.12. – P. 7–8.
Zhang L., Guarente L. Heme binds to a short sequence that serves a regulatory function in diverse proteins // EMBO J. – 1995. – Vol.14. – P. 313–320
Цитовано
Як цитувати
Бараннік, Т. В., & Федорова, А. О. (1). In silico аналіз ефекту зв’язування гему на утворення комплексу аргініл-тРНК-протеїнтрансферази 1 і протеїну LIAT1 миші. Вісник Харківського національного університету імені В. Н. Каразіна. Серія «Біологія», 26, 194-198. вилучено із https://periodicals.karazin.ua/biology/article/view/6605
Номер
Розділ
КОРОТКІ ПОВІДОМЛЕННЯ
Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої її публікації на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License 4.0 International (CC BY 4.0), яка дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи.
