Зміна чутливості еритроцитів ссавців до гіпертонічного шоку та кріогемолізу за попередньої обробки фенілгідразином
Анотація
У роботі досліджено вплив попередньої обробки еритроцитів ссавців фенілгідразином на їх чутливість до гіпертонічного шоку та гіпертонічного кріогемолізу. Результати експериментів показали, що чутливість інтактних еритроцитів ссавців до цих стресових впливів є видоспецифічною. Вона може визначатися відмінностями в білковому і фосфоліпідному складі досліджуваних еритроцитів. Більш чутливими до гіпертонічного шоку за температури 37 і 0оС є еритроцити людини, до гіпертонічного кріогемолізу – людини та коня. Встановлено, що в умовах гіпертонічного шоку ступінь лізису еритроцитів кролика однаковий за 37 і 0оС, а для еритроцитів бика значно відрізняється. Обробка фенілгідразином змінює чутливість еритроцитів деяких із досліджених ссавців до гіпертонічного шоку та усіх досліджених ссавців до гіпертонічного кріогемолізу. Отримані результати показали, що за умов гіпертонічного шоку при 37°С чутливість клітин людини та бика знижується, кролика – не змінюється, коня – зростає, та у всіх досліджених видів збільшується за 0°С. Слід зазначити, що чутливість еритроцитів коня до гіпертонічного пошкодження значно підвищується (майже вдвічі) за температури 0 та 37°С, а чутливість еритроцитів кролика не змінюється при 37°С. За умов гіпертонічного кріогемолізу ступінь лізису клітин після обробки фенілгідразином стає однаковим для еритроцитів усіх видів досліджуваних ссавців, тобто дія стресу перестає бути видоспецифічною, а стає універсальною. З огляду на дані, що вказують на вплив фенілгідразину саме на білкову частину цитоскелет-мембранного комплексу еритроцитів, можна зробити припущення, що білкова складова цитоскелету є визначальною у реакції еритроцитів ссавців на дію гіпертонічного кріогемолізу. Що стосується гіпертонічного шоку, оскільки видоспецифічність реакції еритроцитів ссавців на стресову дію зберігається після впливу фенілгідразину на мембранні білки, можливо, інші структури, наприклад, ліпідна складова мембрани, визначають чутливість еритроцитів до дії цього виду стресу.
Завантаження
Посилання
An X., Mohandas N. (2008). Disorders of the red cell membrane. British Journal of Haematology, 141(3), 367–375. https://doi.org/10.1111/j.1365-2141.2008.07091.x
Arduini A., Storto S., Belfiglio M. еt al. (1989). Mechanism of spectrin degradation induced by phenylhydrazine in intact human erythrocytes. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Biomembranes, 979(1), 1–6. https://doi.org/10.1016/0005-2736(89)90515-4
Benga G. (2013). Comparative studies of water permeability of red blood cells from humans and over 30 animal species: an overview of 20 years of collaboration with Philip Kuchel. European Biophysics Journal, 42(1), 33–46. https://doi.org/10.1007/s00249-012-0868-7
Benga G., Cox G. (2022). Light and scanning electron microscopy of red blood cells from humans and animal species providing insights into molecular cell biology. Front. Physiol., 13, 838071. https://doi.org/10.3389/fphys.2022.838071
Berger J. (2007). Phenylhydrazine haematotoxicity. Journal of Applied Biomedicine, 5(3), 125–130, http://dx.doi.org/10.32725/jab.2007.017
Bojic S., Murray A., Bentley B.L. еt al. (2021). Winter is coming: the future of cryopreservation. BMC Biology, 19, 56. https://doi.org/10.1186/s12915-021-00976-8
Chabanenko O., Yershova N., Shpakova N. (2020). Adequacy of posthypertonic shock model to real cryopreservation conditions during deglycerolization of erythrocytes. Proceedings of the 57th annual meeting of the Society for Cryobiology «CRYO-2020». 21–23 July 2020, USA. Cryobiology, 97, 276. https://doi.org/10.1016/j.cryobiol.2020.10.106 (in Ukrainian)
Färber N, Westerhausen C. (2022). Broad lipid phase transitions in mammalian cell membranes measured by Laurdan fluorescence spectroscopy. Biochimica et Biophysica Acta. Biomembranes, 1864(1), 183794. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2021.183794
Florin-Christensen J., Suarez C.E., Florin-Christensen M. et al. (2001). A unique phospholipid organization in bovine erythrocyte membranes. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 98(14), 7736–7741. https://doi.org/10.1073/pnas.131580998
Green F.A., Jung C.Y., Cuppoletti J., Owens N. (1981). Hypertonic cryohemolysis and the cytoskeletal system. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Biomembranes, 648(2), 225−230. https://doi.org/10.1016/0005-2736(81)90038-9
Green L.A., Hui H.L., Green F.A, еt al. (1983). The role of choline phospholipids in hypertonic cryohemolysis. Cryobiology, 20(1), 25−29. https://doi.org/10.1016/0011-2240(83)90055-X
Ivanov I.T., Paarvanova B.K. (2022). Segmental flexibility of spectrin reflects erythrocyte membrane deformability. Gen Physiol Biophys. 41(2), 87–100. https://doi.org/10.4149/gpb_2022004
Ivanov I.T., Paarvanova B.K., Tacheva B.B., Slavov T. (2020). Species-dependent variations in the dielectric activity of membrane skeleton of erythrocytes. Gen Physiol Biophys., 39(6), 505−518. https://doi.org/10.4149/gpb_2020034
Jang T.H., Park S.C., Yang J.H. et al. (2017). Cryopreservation and its clinical applications. Integrative Medicine Research, 6(1), 12–18. https://doi.org/10.1016/j.imr.2016.12.001
Koumanov K.S., Tessier C., Momchilova A.B. et al. (2005). Comparative lipid analysis and structure of detergent-resistant membrane raft fractions isolated from human and ruminant erythrocytes. Comparative Study Arch Biochem Biophys, 434(1), 150−158. https://doi.org/10.1016/j.abb.2004.10.025
Kraft M.L. (2016). Sphingolipid organization in the plasma membrane and the mechanisms that influence it. Front Cell Dev Biol., 4, 154. https://doi.org/10.3389/fcell.2016.00154
Matei H. Frentescu L., Benga Gh. (2000). Comparative studies of the protein composition of red blood cell membranes from eight mammalian species. J. Cell. Mol. Med., 4(4), 270−276. https://doi.org/10.1111/j.1582-4934.2000.tb00126.x
Ramot Y., Koshkaryev A., Goldfarb A. et al. (2008). Phenylhydrazine as a partial model for beta-thalassaemia red blood cell hemodynamic properties. Br. J. Haematol.,140(6), 692−700. https://doi.org/10.1111/j.1365-2141.2007.06976.x
Shaw K.P., Brooks N.J., Clarke J.A. et al. (2012). Pressure–temperature phase behaviour of natural sphingomyelin extracts. Soft Matter, 8(4), 1070−1078. http://dx.doi.org/10.1039/c1sm06703f
Shpakova N.M. (2010). Temperature and osmotic sensitivity of red blood cells of different mammalian species. Animal Biology, 12(1), 382−391. (in Ukrainian)
Shpakova N.M., Ershov S.S., Nipot E.Ye. (2010). Hypertonyc cryohemolysis of mammalian erythrocytes in electrolyte and non-electrolyte media. Animal Biology, 12(2), 524–530. (in Ukrainian)
Streichman S., Gesheidt Y., Tatarsky I. (1990). Hypertonic cryohemolysis: a diagnostic test for hereditary spherocytosis. American Journal of Hematology, 35(2),104–109. https://doi.org/10.1002/ajh.2830350208
Takahashi T., Noji S., Erbe E.F, еt al. (1986). Cold shock hemolysis in human erythrocytes studied by spin probe method and freeze-fracture electron microscopy. Biophys J., 49(2), 403–410. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(86)83650-5
Varga A., Matrai A.A., Barath B. et al. (2022). Interspecies diversity of osmotic gradient deformability of red blood cells in human and seven vertebrate animal species. Cells, 11(8), 1351. https://doi.org/10.3390/cells11081351
Xia X, Liu S., Zhou Z.H. (2022). Structure, dynamics and assembly of the ankyrin complex on human red blood cell membrane. Nature Structural & Molecular Biology, 29(7), 698–705. https://doi.org/10.1038/s41594-022-00779-7
Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої її публікації на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License 4.0 International (CC BY 4.0), яка дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи.
