ЗВ’ЯЗУВАННЯ ТІОФЛАВІНУ Т З МОДЕЛЬНИМИ ФІБРИЛАМИ ЛІЗОЦИМУ: ЕФЕКТ ЗАКРУЧУВАННЯ ФІБРИЛ
Ключові слова:
амілоїдні фібрили, Тіофлавін Т, молекулярний докінг, молекулярна динаміка, закручування фібрил
Анотація
Амілоїдні фібрили – це високо впорядковані нерозчинні білкові агрегати, які викликають цілу низку серйозних захворювань, таких як хвороби Альцгеймера та Паркінсона, пріонні патології, деякі типи системного амілоїдозу, тощо. Один із найбільш ефективних підходів до детектування амілоїдних фібрил базується на дослідженні спектральної поведінки специфічного флуоресцентного барвника, Тіофлавіну Т (ThT). За допомогою методів молекулярного докінгу та молекулярної динаміки, з використанням програмних пакетів PatchDock, FireDock, CreateFibril та GROMACS, була створена та проаналізована модель закрученої фібрили К-пептиду, який, вірогідно, входить до ядра амілоїдних фібрил лізоциму. Було досліджено вплив кута закручування фібрил на їх зв’язування з ThT. Отримані результати свідчать про те, що специфічність ThT до закручених фібрил переважно визначається ефектами кривизни, а не амінокислотним складом фібрилярних жолобків, в яких розташовується молекула ThT.Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Pham C.L.L., Kwan A.H., Sunde M. Functional amyloid: widespread in nature, diverse in purpose // Essays Biochem. – 2014. – Vol. 56. – P. 207-219.
2. Tokunaga Y., Sakakibara Y., Kamada Y., Watanabe K., Sugimoto Y. Analysis of сore region from egg white lysozyme forming amyloid fibrils // Int. J. Biol. Sci. – 2013. - Vol. 9. – P. 219–227.
3. Aggeli A., Nyrkova I.A., Bell M., Harding R., Carrick L., McLeish T. C. B., Semenov A. N., Boden N. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide β-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2001. – Vol. 98. – P. 11857–11862.
4. Adamcik J., Mezzenga R. Adjustable twisting periodic pitch of amyloid fibrils // Soft Matter. – 2011. – Vol. 7. – P. 5437-5443.
5. Nelson R., Eisenberg D. Recent atomic models of amyloid fibril structure // Curr. Opinion in Struct. Bio. – 2006. – Vol. 16. – P. 260–265.
6. Schneidman-Duhovny D., Inbar Y., Nussinov R., Wolfson H.J. PatchDock and SymmDock: servers for rigid and symmetric docking // Nuc. Acids Res.. – 2005. – Vol. 33. – P. 363–367.
7. Duhovny D., Nussinov R., Wolfson H.J. Efficient Unbound Docking of Rigid Molecules // In Gusfield et al., Ed. Proceedings of the 2'nd Workshop on Algorithms in Bioinformatics (WABI), pp. 185-200, Springer Verlag, 2002
8. Andrusier N., Nussinov R., Wolfson H.J. FireDock: Fast interaction refinement in molecular docking // Proteins. – 2007. – Vol. 69. – P. 139-159.
9. Felice F.G., Vieira M.N.N., Meirelles M.N.L., Morozova-roche L.A., Dobson C.M., Ferreira S.T. Formation of amyloid aggregates from human lysozyme and its disease-associated variants using hydrostatic pressure // FASEB J. – 2004. – Vol. 18. – P. 1099-1101.
10. Ibrahim H., Thomas U., Pellegrini A. A helix-loop-helix peptide at the upper lip of the active site cleft of lysozyme confers potent antimicrobial activity with membrane permeabilization action // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276. – P. 43767-43774.
11. Frare E., Mossuto M., Polverino de Laureto P., Dumoulin M., Dobson C., Fontana A. Identification of the core structure of lysozyme amyloid fibrils by proteolysis // J. Mol. Biol. – 2006. – Vol. 361. – P. 551-561.
12. Voropai E.S., Samtsov M.P., Kaplevskii K.N., Maskevich A.A., Stepuro V.I., Povarova O.I., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Fink A.L., Uverskiid V.N. Spectral properties of thioflavin T and its complexes with amyloid fibrils // J. of App. Spectroscopy. – 2003. – Vol. 70(6). – P. 868-874.
13. Stsiapura V.I., Maskevich A.A., Kuzmitsky V.A., Turoverov K.K., Kuznetsova I.M. Computational study of thioflavin T torsional relaxation in the excited state // J. Phys. Chem. – 2007. – Vol. 111. – P. 4829-4835.
2. Tokunaga Y., Sakakibara Y., Kamada Y., Watanabe K., Sugimoto Y. Analysis of сore region from egg white lysozyme forming amyloid fibrils // Int. J. Biol. Sci. – 2013. - Vol. 9. – P. 219–227.
3. Aggeli A., Nyrkova I.A., Bell M., Harding R., Carrick L., McLeish T. C. B., Semenov A. N., Boden N. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide β-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2001. – Vol. 98. – P. 11857–11862.
4. Adamcik J., Mezzenga R. Adjustable twisting periodic pitch of amyloid fibrils // Soft Matter. – 2011. – Vol. 7. – P. 5437-5443.
5. Nelson R., Eisenberg D. Recent atomic models of amyloid fibril structure // Curr. Opinion in Struct. Bio. – 2006. – Vol. 16. – P. 260–265.
6. Schneidman-Duhovny D., Inbar Y., Nussinov R., Wolfson H.J. PatchDock and SymmDock: servers for rigid and symmetric docking // Nuc. Acids Res.. – 2005. – Vol. 33. – P. 363–367.
7. Duhovny D., Nussinov R., Wolfson H.J. Efficient Unbound Docking of Rigid Molecules // In Gusfield et al., Ed. Proceedings of the 2'nd Workshop on Algorithms in Bioinformatics (WABI), pp. 185-200, Springer Verlag, 2002
8. Andrusier N., Nussinov R., Wolfson H.J. FireDock: Fast interaction refinement in molecular docking // Proteins. – 2007. – Vol. 69. – P. 139-159.
9. Felice F.G., Vieira M.N.N., Meirelles M.N.L., Morozova-roche L.A., Dobson C.M., Ferreira S.T. Formation of amyloid aggregates from human lysozyme and its disease-associated variants using hydrostatic pressure // FASEB J. – 2004. – Vol. 18. – P. 1099-1101.
10. Ibrahim H., Thomas U., Pellegrini A. A helix-loop-helix peptide at the upper lip of the active site cleft of lysozyme confers potent antimicrobial activity with membrane permeabilization action // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276. – P. 43767-43774.
11. Frare E., Mossuto M., Polverino de Laureto P., Dumoulin M., Dobson C., Fontana A. Identification of the core structure of lysozyme amyloid fibrils by proteolysis // J. Mol. Biol. – 2006. – Vol. 361. – P. 551-561.
12. Voropai E.S., Samtsov M.P., Kaplevskii K.N., Maskevich A.A., Stepuro V.I., Povarova O.I., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Fink A.L., Uverskiid V.N. Spectral properties of thioflavin T and its complexes with amyloid fibrils // J. of App. Spectroscopy. – 2003. – Vol. 70(6). – P. 868-874.
13. Stsiapura V.I., Maskevich A.A., Kuzmitsky V.A., Turoverov K.K., Kuznetsova I.M. Computational study of thioflavin T torsional relaxation in the excited state // J. Phys. Chem. – 2007. – Vol. 111. – P. 4829-4835.
Опубліковано
2017-12-15
Цитовано
Як цитувати
Kokorev, A. E., Trusova, V. M., Vus, K. O., Tarabara, U. K., & Gorbenko, G. P. (2017). ЗВ’ЯЗУВАННЯ ТІОФЛАВІНУ Т З МОДЕЛЬНИМИ ФІБРИЛАМИ ЛІЗОЦИМУ: ЕФЕКТ ЗАКРУЧУВАННЯ ФІБРИЛ. Східно-європейський фізичний журнал, 4(4), 30-36. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2017-4-04
Розділ
Статті
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
