СПЕКТРАЛЬНА ПОВЕДІНКА ІНДИКАТОРНИХ БАРВНИКІВ В МОДЕЛЬНИХ БІЛОК-ЛІПІДНИХ СИСТЕМАХ

  • V. Trusova Department of Nuclear and Medical Physics, V.N. Karazin Kharkiv National University 4 Svobody Sq., Kharkiv, 61022, Ukraine http://orcid.org/0000-0002-7087-071X
  • G. Gorbenko Department of Nuclear and Medical Physics, V.N. Karazin Kharkiv National University 4 Svobody Sq., Kharkiv, 61022, Ukraine http://orcid.org/0000-0002-0954-5053
  • U. Tarabara Department of Nuclear and Medical Physics, V.N. Karazin Kharkiv National University 4 Svobody Sq., Kharkiv, 61022, Ukraine https://orcid.org/0000-0002-7677-0779
  • K. Vus Department of Nuclear and Medical Physics, V.N. Karazin Kharkiv National University 4 Svobody Sq., Kharkiv, 61022, Ukraine http://orcid.org/0000-0003-4738-4016
  • O. Ryzhova Department of Nuclear and Medical Physics, V.N. Karazin Kharkiv National University 4 Svobody Sq., Kharkiv, 61022, Ukraine http://orcid.org/0000-0001-9554-0090
Ключові слова: індикаторний барвник, коефіцієнт розподілу, ліпосоми, гемоглобін, білок-ліпідні взаємодії

Анотація

Проаналізовані протолітичні та термодинамічні рівноваги індикаторних барвників в модельних ліпідних та білок-ліпідних системах. Запропоновано методологічний підхід, що дозволяє визначати коефіцієнти розподілу протонованої та депротонованої форм барвника на основі спектрофотометричних вимірювань. Проведено дослідження розподілу індикаторного барвника бромтимолового синього в модельні бішарові мембрани, що складались із фосфатидилхоліну та кардіоліпіну (9:1, моль:моль). Показано, що коефіцієнт розподілу протонованої форми барвника в ліпідну фазу на 5 порядків вище, ніж коефіцієнт розподілу депротонованої форми. Цей ефект був інтерпретований в рамках уявлень про різний розподіл заряду в іонах барвника, що перешкоджає гідрофобним взаємодіям депротонованої форми з ліпідами. Спостережуване зменшення розподілу бромтимолового синього в ліпідний бішар у присутності гемоглобіну було пояснено білок-індукованими змінами структури та фізико-хімічних властивостей границі розділу ліпід-вода. У практичному аспекті, отримані результати мають значення для розробки замінників крові на основі гемосом та з’ясування ролі гемоглобіну у розвитку амілоїдних патологій, зокрема, хвороби Альцгеймера.

Завантаження

##plugins.generic.usageStats.noStats##

Посилання

1. White S., Ladokhin A., Jayasinghe S., Hristova K. How membranes shape protein structure // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276. – P. 32395-32398.

2. Mouritsen O. Self-assembly and organization of lipid - protein membranes // Current Opin. Colloid Interface Sci. – 1998. – Vol. 3. – P. 78-87.

3. Denisov G., Wanaski S., Luan P., Glaser M., McLaughlin S. Binding of basic peptides to membranes produces lateral domains enriched in the acidic lipids phosphatidylserine and phosphatidylinositol 4,5-biphosphate: an electrostatic model and experimental results // Biophys. J. – 1998. – Vol. 74. – P. 731-744.

4. Ben-Tal N., Honig B., Miller C., McLaughlin S. Electrostatic binding of proteins to membranes. Theoretical predictions and experimental results with charybdotoxin and phospholipid vesicles // Biophys. J. – 1997. – Vol. 73. – P. 1717-1727.

5. Sankaram M., Marsh D. Protein-lipid interactions with peripheral membrane proteins // Protein-Lipid Interactions / Ed. by A.Watts. – Elsevier, 1993. – P. 127-162.

6. Kleinschmidt J., Mahaney J., Thomas D., Marsh D. Interaction of bee venom melittin with zwitterionic and negatively charged phospholipid bilayers: a spin - label electron spin resonance study // Biophys. J. – 1997. – Vol. 72. – P. 767-778.

7. Dumas F., Lebrun M., Peyron P., Lopez A., Tocanne J. The transmembrane protein bacterioopsin affects the polarity of the hydrophobic core of the host lipid bilayer // Biochim. Biophys. Acta. – 1999. – Vol. 1421. – P. 295-305.

8. Roux M., Newmann Y., Hodges R. Conformational changes of phospholipid headgroups induced by a cationic integral membrane peptide as seen by deuterium magnetic resonance // Biochem. – 1989. – Vol. 28. – P. 2313-2321.

9. Dempsey C., Bitbol M., Watts A. Interaction of melittin with mixed phospholipid membranes composed of dimyristoylphosphatidylserine studied by deuterium NMR // Biochem. – 1989. – Vol. 28. – P. 6590-6595.

10. Babin Y., D’Amour J., Pigeon M., Pezolet M. A study of the structure of polymyxin B – dipalmitoylphosphatidylglycerol complexes by vibrational spectroscopy // Biochim. Biophys. Acta. – 1987. – Vol. 903. – P. 78-88.

11. Schwarz G., Beschiachvili G. Thermodynamic and kinetic studies on the association of melittin with a phospholipid bilayer // Biochim. Biophys. Acta. – 1989. – Vol. 979. – P. 82-90.

12. Moller J., Kragh-Hansen U. Indicator dyes as probes of electrostatic potential changes on macromolecular surfaces // Biochem. – 1975. – Vol. 14. – P. 2317-2323.

13. Mashimo T., Uede I. Hydrophilic region of lecithin membranes studied by bromothymol blue and effect of inhalation anesthetic, enflurane // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1979. – Vol. 76. – P. 5114-5118.

14. Gorbenko G., Mchedlov-Petrossyan N., Chernaya T. Ionic equilibria in microheterogeneous systems. Protolytic behaviour of indicator dyes in mixed phosphatidylcholine – diphosphatidylglycerol liposomes // J. Chem. Soc. Faraday
Trans. – 1998. – Vol. 94. – P. 2117-2125.

15. Cevc G. Membrane electrostatics // Biochim. Biophys. Acta. – 1990. – Vol. 1031. – P. 311-382.

16. Gorbenko G. Bromothymol blue as a probe for structural changes of model membranes induced by hemoglobin // Biochim. Biophys. Acta. – 1998. – Vol. 1370. – P. 107-118.

17. Batzri S., Korn E. Single bilayer liposomes prepared without sonication // Biochim. Biophys. Acta. – 1973. – Vol. 298. – P. 1015-1019.

18. Bartlett G. Phosphorus assay in column chromatography // J. Biol. Chem. – 1959. – Vol. 234. – P. 466-468.

19. Antonini E., Wyman J., Moretti R., Rossi-Fanelli A. The interaction of bromothymol blue with hemoglobin and its effect on the oxygen equilibrium // Biochim. Biophys. Acta. – 1963. – Vol. 71. – P. 124-138.

20. Benesch R., Benesch E., Yung S. Equations for the spectrophotometric analysis of hemoglobin mixtures // Anal. Biochem – 1973. – Vol. 55. – P. 245-248.

21. Tocanne J., Teissie J. Ionization of phospholipids and phospholipid - supported interfacial lateral diffusion of protons in membrane model systems // Biochim. Biophys. Acta. – 1990. – Vol. 1031. – P. 111-142.

22. Ivkov V.G., Berestovsky G.N. Dynamic Structure of Lipid Bilayer. - Moscow: Nauka, 1981.

23. Cantor C.R., Shimmel P.R. Biophysical Chemistry, Part 2. - San Francisco: W.H. Freeman and Company, 1980.

24. Johnson M. Parameter correlations while curve fitting // Meth. Enzymol. – 2000. – Vol. 321. – P. 424–446.

25. Zekany L., Nagypal I. Computational methods for the determination of formation constants. - New York: Plenum Press, 1985.

26. Pitcher III W., Keller S., Huestis W. Interaction of nominally soluble proteins with phospholipid monolayers at the air-water interface // Biochim. Biophys. Acta. – 2002. – Vol. 1564. – P. 107-113.

27. Szebeni J., Hauser H., Eskelson C., Watson R., Winterhalter K. Interaction of hemoglobin derivatives with liposomes. Membrane cholesterol protects against the changes of hemoglobin // Biochem. – 1988. – Vol. 27. – P. 6425-6434.

28. Shaklai N., Yguerabide J., Ranney H. Classification and localization of hemoglobin binding sites on the red blood cell
membrane // Biochem. – 1977. – Vol. 16. – P. 5593-5597.

29. Szebeni J., Di Lorio E., Hauser H., Winterhalter K. Encapsulation of hemoglobin in phospholipid liposomes: characterization and stability // Biochem. – 1985. – Vol. 24. – P. 2827-2832.

30. Marva E., Hubbel R. Denaturing interaction between sickle hemoglobin and phosphatidylserine liposomes // Blood. – 1994. – Vol. 83. – P. 242-249.

31. Shviro Y., Zilber I., Shaklai N. The interaction of hemoglobin with phosphatidylserine vesicles // Biochim. Biophys. Acta. – 1982. – Vol. 687. – P. 63-70.

32. Bossi L., Alema S., Calissano P., Marra E. Interaction of different forms of hemoglobin with artificial lipid membranes // Biochim. Biophys. Acta. – 1975. – Vol. 375. – P. 477-482.

33. Chupin V., Ushakova I., Bondarenko S., Vasilenko I., Serebrennikova G., Evstigneeva R., Rosenberg G., Koltsova G. 31P-NMR study of methemoglobin interaction with model membranes // Bioorg. Chem. – 1982. – Vol. 9. – P. 1275-1280.

34. Gutteridge J. Age pigments and free radicals: fluorescent lipid complexes formed by iron and copper-containing proteins // Biochim. Biophys. Acta. – 1985. – Vol. 834. – P. 144-148.

35. Gross E., Bedlack R., Loew L. Dual-wavelength ratiometric fluorescence measurement of the membrane dipole potential // Biophys. J. – 1994. – Vol. 67. – P. 208-216.

36. Flewelling R., Hubbel W. The membrane dipole potential in a total membrane potential model. Application to hydrophobic ion interaction with membranes // Biophys. J. – 1986. – Vol. 49. – P. 541-552.

37. Colonna R., Del’Antone P., Azzone G. Binding changes and apparent pKa shifts of bromothymol blue as tools for mitochondrial reactions // Arch. Biochem. Biophys. – 1972. – Vol. 151. – P. 295-303.

38. Beschiaschvili G., Seelig J. Melittin binding to mixed phosphatidylglycerol - phosphatidylcholine membrane // Biochem. – 1990. – Vol. 29. – P. 52-58.

39. Wu C.W., Liao P.C., Yu L., Wang S.T., Chen S.T., Wu C.M., Kuo Y.M. Hemoglobin promotes AB oligomer formation and localizes in neurons and amyloid deposits // Neurobiology of Disease. – 2004. – Vol. 17. – P. 367-377.

40. Bishop G.M., Robinson S.R., Liu Q., Perry G., Atwood C.S., Smith M.A. Iron: a pathological mediator of Alzheimer disease // Dev. Neurosci. – 2002. – Vol. 24. – P. 184–187.

41. Kutsenko O.K., Trusova V.M., Gorbenko G.P., Lipovaya A.S., Slobozhanina E.I., Lukyanenko L.M., Deligeorgiev T., Vasilev A. Fluorescence Study of the Membrane Effects of Aggregated Lysozyme // J. Fluoresc. – 2013. – Vol. 23. – P. 1229–1237.
Опубліковано
2017-12-15
Цитовано
Як цитувати
Trusova, V., Gorbenko, G., Tarabara, U., Vus, K., & Ryzhova, O. (2017). СПЕКТРАЛЬНА ПОВЕДІНКА ІНДИКАТОРНИХ БАРВНИКІВ В МОДЕЛЬНИХ БІЛОК-ЛІПІДНИХ СИСТЕМАХ. Східно-європейський фізичний журнал, 4(4), 18-29. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2017-4-03