АУРАМІН О ЯК ПОТЕНЦІЙНИЙ АМІЛОЇДНИЙ МАРКЕР: ФЛУОРЕСЦЕНТНЕ ДОСЛІДЖЕННЯ ТА МОЛЕКУЛЯРНИЙ ДОКІНГ
Ключові слова:
аурамін О, тіофлавін Т, амілоїдний маркер, константа асоціації, квантовий вихід флуоресценції, молекулярний ротор, лізоцим, сироватковий альбумін, амілоїдні фібрили
Анотація
За допомогою методів флуориметричного титрування та молекулярного докінгу проведена оцінка можливості застосування аураміну О для детектування та характеризації амілоїдних фібрил. З використанням моделі адсорбції Ленгмюра отримано параметри зв’язування зондів з нативними та фібрилярними білками. Виявлена висока афінність аураміну О до амілоїдних фібрил, що була одного порядку з афінністю класичних амілоїдних маркерів. Барвник також мав більш високу інтенсивність флуоресценції у присутності амілоїдних фібрил лізоциму та більш низьку чутливість до нативного білка, ніж тіофлавін Т. Крім того, аурамін О, на відміну від тіофлавіну Т, проявив здатність до детектування фібрил різної морфології, завдяки зсувам положення максимуму емісії. Методом молекулярного докінгу показано, що аурамін О та тіофлавін Т утворюють найбільш стабільні комплекси з жолобком G54_L56/S60_W62 фібрили лізоциму, що простягається паралельно її головній осі. Отримані результати свідчать про внесок як гідрофобних, так і електростатичних взаємодій у стабілізацію комплексів барвників з амілоїдними фібрилами.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Hill S.E., Robinson J., Matthews G., Muschol M. Amyloid protofibrils of lysozyme nucleate and grow via oligomer fusion // Biophys. J. – 2009. – Vol. 96. – P. 3781–3790.
2. Toyama B.H., Weissman J.S. Amyloid structure: conformational diversity and consequences // Annu. Rev. Biochem. – 2011. – Vol. 80. – 10.1146/annurev-biochem-090908-120656.
3. Cho W.H., Stahelin R.V. Membrane–protein interactions in cell signaling and membrane trafficking // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. – 2005. – Vol. 34. – P. 119–151.
4. Laible N.J., Germaine G.R. Bactericidal activity of human lysozyme, muramidase-inactive lysozyme, and cationic polypeptides against Streptococcus sanguis and Streptococcus faecalis // Infect Immun. – 1985. – Vol. 48. – P. 720–728.
5. Granel B., Valleix S., Serratrice J., Chérin P., Texeira A., Disdier P., Weiller P.J., Grateau G. Lysozyme amyloidosis: report of 4 cases and a review of the literature // Medicine (Baltimore). – 2006. – Vol. 85. – P. 66–73.
6. Sivalingam V., Prasanna N.L., Sharma N., Prasad A., Patel B.K. Wild-type hen egg white lysozyme aggregation in vitro can form self-seeding amyloid conformational variants // Biophys. Chem. – 2016. – Vol. 219. – P. 28–37.
7. Morozova-Roche L.A., Zurdo J., Spencer A., Noppe W., Receveur V., Archer D.B., Joniau M., Dobson C.M. Amyloid fibril formation and seeding by wild-type human lysozyme and its disease-related mutational variants // J. Struct. Biol. – 2000. – Vol. 130. – P. 339–351.
8. Knowles T.P.J., Oppenheim T.W., Buell A.K., Chirgadze D.Y., Welland M.E. Nanostructured films from hierarchical self-assembly of amyloidogenic proteins // Nature Nanotechnology. – 2010. – Vol. 5. – P. 204 – 207.
9. Taboada P., Barbosa S., Castro E., Mosquera V. Amyloid fibril formation and other aggregate species formed by human serum albumin association // J. Phys. Chem. B. – 2006. – Vol. 110. – P. 20733–20736.
10. Holm N.K., Jespersen S.K., Thomassen L.V., Wolff T.Y., Sehgal P., Thomsen L.A., Christiansen G., Andersen C.B., Knudsen A.D., Otzen D.E. Aggregation and fibrillation of bovine serum albumin // Biochim. Biophys. Acta. – 2007. – Vol. 1774. – P. 1128–38.
11. Milojevic J., Raditsis A., Melacini G. Human serum albumin inhibits Aβ fibrillization through a “monomer-competitor” mechanism // Biophys. J. – 2009. – Vol. 97. – P. 2585–2594.
12. Kugimiya T., Jono H., Saito S., Maruyama T., Kadowaki D., Misumi Y., Hoshii Y., Tasaki M., Su Y., Ueda M., Obayashi K., Shono M., Otagiri M., Ando Y. Loss of functional albumin triggers acceleration of transthyretin amyloid fibril formation in familial amyloidotic polyneuropathy // Lab. Invest. – 2011. – Vol. 91. – P. 1219–1228.
13. Hawe A., Sutter M., Jiskoot W. Extrinsic fluorescent dyes as tools for protein characterization // Pharm Res. – 2008. – Vol. 25. – P. 1487–1499.
14. Vus K., Trusova V., Gorbenko G., Sood R., Kinnunen P. ThioflavinT derivatives for the characterization of insulin and lysozyme amyloid fibrils in vitro: fluorescence and quantum-chemical studies // J. Luminesc. – 2015. – Vol. 159. – P. 284–293.
15. LeVine H. 3rd. Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease beta-amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution // Protein Sci. – 199. – Vol. 2. – P. 404-410.
16. Nilsson M.R. Techniques to study amyloid fibril formation in vitro // Methods. – 2004. – Vol. 34. – P. 151–160.
17. Groenning M. Binding mode of Thioflavin T and other molecular probes in the context of amyloid fibrils—current status // J. Chem. Biol. – 2010. – Vol. 3. – P. 1–18.
18. Foderà V., Groenning M., Vetri V., Librizzi F., Spagnolo S., Cornett C., Olsen L., van de Weert M., Leone M. Thioflavin T hydroxylation at basic pH and its effect on amyloid fibril detection // J. Phys. Chem. B. – 2008. – Vol. 112. – P. 15174–1581.
19. Mudliar N.H., Pettiwala A.M., Awasthi A.A., Singh P.K. On the molecular form of amyloid marker, Auramine O, in human insulin fibrils // J. Phys. Chem. B. – 2016. – Vol. 120. – P. 12474–12485.
20. Stsiapura V.I., Maskevich A.A., Kuzmitsky V.A., Uversky V.N., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. Thioflavin T as a molecular rotor: fluorescent properties of Thioflavin T in solvents with different viscosity // J. Phys. Chem B. – 2008. – Vol. 112. – P. 15893–15902.
21. Biancalana M., Koide S. Molecular mechanism of Thioflavin-T binding to amyloid fibrils // Biochim. Biophys. Acta. – 2010. – Vol. 1804. – P. 1405–1412.
22. Vus K., Trusova V., Gorbenko G., Sood R., Kirilova E., Kirilov G., Kalnina I., Kinnunen P. Fluorescence investigation of interactions between novel benzanthrone dyes and lysozyme amyloid fibrils // J. Fluoresc. – 2014. – Vol. 24. – P. 493–504.
23. Smaoui M. Computational assembly of polymorphic amyloid fibrils reveals stable aggregates // Biophys. J. – 2013. – Vol. 104. – P. 683–693.
24. Hanwell M.D., Curtis D.E., Lonie D.C., Vandermeersch T., Zurek E., Hutchison G.R. Avogadro: an advanced semantic chemical editor, visualization, and analysis platform // J. Cheminform. – 2012. – Vol. 4. – P. 17.
25. Binkley J.S., Pople J.A., Hehre W.J. Self-consistent molecular orbital methods. 21. Small split-valence basis sets for first-row elements // Am. Chem. Soc. – 1980. – P. 102. – P. 939–947.
26. Schneidman-Duhovny D., Inbar Y., Nussinov R., Wolfson H.J. PatchDock and SymmDock: servers for rigid and symmetric docking // Nucleic Acids Res. – 2005. – Vol. 33. – P. 363–367.
27. Andrusier N., Nussinov R., Wolfson H.J. FireDock: fast interaction refinement in molecular docking // Proteins. – 2007. – Vol. 69. – P. 139–159.
28. Humphrey W., Dalke A., Schulten K. VMD: Visual molecular dynamics // J. Mol. Graph. – 1996. – Vol. 14. – P. 33–38, 27–28.
29. Lakowicz J.R. Principles of fluorescence spectroscopy, 3rd edn. –New York: Springer, 2006.
30. Mishra R., Sjölander D., Hammarström P. Spectroscopic characterization of diverse amyloid fibrils in vitro by the fluorescent dye Nile red // Mol Biosyst. – 2011. – Vol. 7. – P. 1232–1240.
31. Böhme U., Scheler U. Effective charge of bovine serum albumin determined by electrophoresis NMR // Chem. Phys. Lett. – 2007. – Vol. 435. – P.342–345.
32. Mudliar N.H., Sadhu B., Pettiwala A.M., Singh P.K. Evaluation of an ultrafast molecular rotor, Auramine O, as fluorescent amyloid marker // J. Phys. Chem. B. – 2016. – Vol. 120. – P. 10496–10507.
33. Conchillo-Solé O., de Groot N.S., Avilés F.X., Vendrell J.S., Daura X., Ventura S. AGGRESCAN: a server for the prediction and evaluation of "hot spots" of aggregation in polypeptides // BMC Bioinformatics. – 2007. – Vol. 8. – P. 65.
34. Tartaglia G.G., Vendruscolo M. The Zyggregator method for predicting protein aggregation propensities // Chem. Soc. Rev. – 2008. – Vol. 37. – P. 1395–1401.
35. Linding R., Schymkowitz J., Rousseau F., Diella F., Serrano L. A comparative study of the relationship between protein structure and beta-aggregation in globular and intrinsically disordered proteins // J. Mol. Biol. – 2004. – Vol. 342. – P. 345–353.
36. Holm N.K., Jespersen S.K., Thomassen L.V., Wolff T.Y., Sehgal P., Thomsen L.A., Christiansen G., Andersen C.B., Knudsen A.D., Otzen D.E. Aggregation and fibrillation of bovine serum albumin // Biochim. Biophys. Acta. – 2007. – Vol. 1774. – P. 1128–1138.
37. Sudlow G., Birkett D.J., Wade D.N. The characterization of two specific drug binding sites on human serum albumin // Mol. Pharmacol. – 1975. – Vol. 11. – P. 824–832.
38. Vus K., Tarabara U., Kurutos A., Ryzhova O., Gorbenko G., Trusova V., Gadjev N., Deligeorgiev T. Aggregation behavior of novel heptamethine cyanine dyes upon their binding to native and fibrillar lysozyme // Mol. Biosyst. – 2017. – Vol. 13. – P. 970–980.
39. Krebs M.R., Bromley E.H., Donald A.M. The binding of thioflavin-T to amyloid fibrils: localisation and implications // J. Struct. Biol. – 2005. – Vol. 149. – P. 30–37.
40. Bolel P., Mahapatra N., Datta S., Halder M. Modulation of accessibility of subdomain IB in the pH-dependent interaction of bovine serum albumin with Cochineal Red A: a combined view from spectroscopy and docking simulations // J. Agric. Food Chem. – 2013. – Vol. 61. – P. 4606–4613.
41. Godjayev N.M., Akyüz S., Ismailova L. The conformational properties of Glu 35 and Asp 52 of lysozyme active center // An International Journal for Physical and Engineering Sciences. – 1998. – Vol. 51. – P. 56–60.
42. Sudlow G., Birkett D.J., Wade D.N. Further characterization of specific drug binding sites on human serum albumin // Mol. Pharmacol. – 1976. – Vol. 12. – P. 1052–1061.
43. Peyrin E., Guillaume Y.C., Guinchard C. Characterization of solute binding at human serum albumin site ii and its geometry using a biochromatographic approach // Biophys. J. – 1999. – Vol. 77. – P. 1206–1212.
2. Toyama B.H., Weissman J.S. Amyloid structure: conformational diversity and consequences // Annu. Rev. Biochem. – 2011. – Vol. 80. – 10.1146/annurev-biochem-090908-120656.
3. Cho W.H., Stahelin R.V. Membrane–protein interactions in cell signaling and membrane trafficking // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. – 2005. – Vol. 34. – P. 119–151.
4. Laible N.J., Germaine G.R. Bactericidal activity of human lysozyme, muramidase-inactive lysozyme, and cationic polypeptides against Streptococcus sanguis and Streptococcus faecalis // Infect Immun. – 1985. – Vol. 48. – P. 720–728.
5. Granel B., Valleix S., Serratrice J., Chérin P., Texeira A., Disdier P., Weiller P.J., Grateau G. Lysozyme amyloidosis: report of 4 cases and a review of the literature // Medicine (Baltimore). – 2006. – Vol. 85. – P. 66–73.
6. Sivalingam V., Prasanna N.L., Sharma N., Prasad A., Patel B.K. Wild-type hen egg white lysozyme aggregation in vitro can form self-seeding amyloid conformational variants // Biophys. Chem. – 2016. – Vol. 219. – P. 28–37.
7. Morozova-Roche L.A., Zurdo J., Spencer A., Noppe W., Receveur V., Archer D.B., Joniau M., Dobson C.M. Amyloid fibril formation and seeding by wild-type human lysozyme and its disease-related mutational variants // J. Struct. Biol. – 2000. – Vol. 130. – P. 339–351.
8. Knowles T.P.J., Oppenheim T.W., Buell A.K., Chirgadze D.Y., Welland M.E. Nanostructured films from hierarchical self-assembly of amyloidogenic proteins // Nature Nanotechnology. – 2010. – Vol. 5. – P. 204 – 207.
9. Taboada P., Barbosa S., Castro E., Mosquera V. Amyloid fibril formation and other aggregate species formed by human serum albumin association // J. Phys. Chem. B. – 2006. – Vol. 110. – P. 20733–20736.
10. Holm N.K., Jespersen S.K., Thomassen L.V., Wolff T.Y., Sehgal P., Thomsen L.A., Christiansen G., Andersen C.B., Knudsen A.D., Otzen D.E. Aggregation and fibrillation of bovine serum albumin // Biochim. Biophys. Acta. – 2007. – Vol. 1774. – P. 1128–38.
11. Milojevic J., Raditsis A., Melacini G. Human serum albumin inhibits Aβ fibrillization through a “monomer-competitor” mechanism // Biophys. J. – 2009. – Vol. 97. – P. 2585–2594.
12. Kugimiya T., Jono H., Saito S., Maruyama T., Kadowaki D., Misumi Y., Hoshii Y., Tasaki M., Su Y., Ueda M., Obayashi K., Shono M., Otagiri M., Ando Y. Loss of functional albumin triggers acceleration of transthyretin amyloid fibril formation in familial amyloidotic polyneuropathy // Lab. Invest. – 2011. – Vol. 91. – P. 1219–1228.
13. Hawe A., Sutter M., Jiskoot W. Extrinsic fluorescent dyes as tools for protein characterization // Pharm Res. – 2008. – Vol. 25. – P. 1487–1499.
14. Vus K., Trusova V., Gorbenko G., Sood R., Kinnunen P. ThioflavinT derivatives for the characterization of insulin and lysozyme amyloid fibrils in vitro: fluorescence and quantum-chemical studies // J. Luminesc. – 2015. – Vol. 159. – P. 284–293.
15. LeVine H. 3rd. Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease beta-amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution // Protein Sci. – 199. – Vol. 2. – P. 404-410.
16. Nilsson M.R. Techniques to study amyloid fibril formation in vitro // Methods. – 2004. – Vol. 34. – P. 151–160.
17. Groenning M. Binding mode of Thioflavin T and other molecular probes in the context of amyloid fibrils—current status // J. Chem. Biol. – 2010. – Vol. 3. – P. 1–18.
18. Foderà V., Groenning M., Vetri V., Librizzi F., Spagnolo S., Cornett C., Olsen L., van de Weert M., Leone M. Thioflavin T hydroxylation at basic pH and its effect on amyloid fibril detection // J. Phys. Chem. B. – 2008. – Vol. 112. – P. 15174–1581.
19. Mudliar N.H., Pettiwala A.M., Awasthi A.A., Singh P.K. On the molecular form of amyloid marker, Auramine O, in human insulin fibrils // J. Phys. Chem. B. – 2016. – Vol. 120. – P. 12474–12485.
20. Stsiapura V.I., Maskevich A.A., Kuzmitsky V.A., Uversky V.N., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K. Thioflavin T as a molecular rotor: fluorescent properties of Thioflavin T in solvents with different viscosity // J. Phys. Chem B. – 2008. – Vol. 112. – P. 15893–15902.
21. Biancalana M., Koide S. Molecular mechanism of Thioflavin-T binding to amyloid fibrils // Biochim. Biophys. Acta. – 2010. – Vol. 1804. – P. 1405–1412.
22. Vus K., Trusova V., Gorbenko G., Sood R., Kirilova E., Kirilov G., Kalnina I., Kinnunen P. Fluorescence investigation of interactions between novel benzanthrone dyes and lysozyme amyloid fibrils // J. Fluoresc. – 2014. – Vol. 24. – P. 493–504.
23. Smaoui M. Computational assembly of polymorphic amyloid fibrils reveals stable aggregates // Biophys. J. – 2013. – Vol. 104. – P. 683–693.
24. Hanwell M.D., Curtis D.E., Lonie D.C., Vandermeersch T., Zurek E., Hutchison G.R. Avogadro: an advanced semantic chemical editor, visualization, and analysis platform // J. Cheminform. – 2012. – Vol. 4. – P. 17.
25. Binkley J.S., Pople J.A., Hehre W.J. Self-consistent molecular orbital methods. 21. Small split-valence basis sets for first-row elements // Am. Chem. Soc. – 1980. – P. 102. – P. 939–947.
26. Schneidman-Duhovny D., Inbar Y., Nussinov R., Wolfson H.J. PatchDock and SymmDock: servers for rigid and symmetric docking // Nucleic Acids Res. – 2005. – Vol. 33. – P. 363–367.
27. Andrusier N., Nussinov R., Wolfson H.J. FireDock: fast interaction refinement in molecular docking // Proteins. – 2007. – Vol. 69. – P. 139–159.
28. Humphrey W., Dalke A., Schulten K. VMD: Visual molecular dynamics // J. Mol. Graph. – 1996. – Vol. 14. – P. 33–38, 27–28.
29. Lakowicz J.R. Principles of fluorescence spectroscopy, 3rd edn. –New York: Springer, 2006.
30. Mishra R., Sjölander D., Hammarström P. Spectroscopic characterization of diverse amyloid fibrils in vitro by the fluorescent dye Nile red // Mol Biosyst. – 2011. – Vol. 7. – P. 1232–1240.
31. Böhme U., Scheler U. Effective charge of bovine serum albumin determined by electrophoresis NMR // Chem. Phys. Lett. – 2007. – Vol. 435. – P.342–345.
32. Mudliar N.H., Sadhu B., Pettiwala A.M., Singh P.K. Evaluation of an ultrafast molecular rotor, Auramine O, as fluorescent amyloid marker // J. Phys. Chem. B. – 2016. – Vol. 120. – P. 10496–10507.
33. Conchillo-Solé O., de Groot N.S., Avilés F.X., Vendrell J.S., Daura X., Ventura S. AGGRESCAN: a server for the prediction and evaluation of "hot spots" of aggregation in polypeptides // BMC Bioinformatics. – 2007. – Vol. 8. – P. 65.
34. Tartaglia G.G., Vendruscolo M. The Zyggregator method for predicting protein aggregation propensities // Chem. Soc. Rev. – 2008. – Vol. 37. – P. 1395–1401.
35. Linding R., Schymkowitz J., Rousseau F., Diella F., Serrano L. A comparative study of the relationship between protein structure and beta-aggregation in globular and intrinsically disordered proteins // J. Mol. Biol. – 2004. – Vol. 342. – P. 345–353.
36. Holm N.K., Jespersen S.K., Thomassen L.V., Wolff T.Y., Sehgal P., Thomsen L.A., Christiansen G., Andersen C.B., Knudsen A.D., Otzen D.E. Aggregation and fibrillation of bovine serum albumin // Biochim. Biophys. Acta. – 2007. – Vol. 1774. – P. 1128–1138.
37. Sudlow G., Birkett D.J., Wade D.N. The characterization of two specific drug binding sites on human serum albumin // Mol. Pharmacol. – 1975. – Vol. 11. – P. 824–832.
38. Vus K., Tarabara U., Kurutos A., Ryzhova O., Gorbenko G., Trusova V., Gadjev N., Deligeorgiev T. Aggregation behavior of novel heptamethine cyanine dyes upon their binding to native and fibrillar lysozyme // Mol. Biosyst. – 2017. – Vol. 13. – P. 970–980.
39. Krebs M.R., Bromley E.H., Donald A.M. The binding of thioflavin-T to amyloid fibrils: localisation and implications // J. Struct. Biol. – 2005. – Vol. 149. – P. 30–37.
40. Bolel P., Mahapatra N., Datta S., Halder M. Modulation of accessibility of subdomain IB in the pH-dependent interaction of bovine serum albumin with Cochineal Red A: a combined view from spectroscopy and docking simulations // J. Agric. Food Chem. – 2013. – Vol. 61. – P. 4606–4613.
41. Godjayev N.M., Akyüz S., Ismailova L. The conformational properties of Glu 35 and Asp 52 of lysozyme active center // An International Journal for Physical and Engineering Sciences. – 1998. – Vol. 51. – P. 56–60.
42. Sudlow G., Birkett D.J., Wade D.N. Further characterization of specific drug binding sites on human serum albumin // Mol. Pharmacol. – 1976. – Vol. 12. – P. 1052–1061.
43. Peyrin E., Guillaume Y.C., Guinchard C. Characterization of solute binding at human serum albumin site ii and its geometry using a biochromatographic approach // Biophys. J. – 1999. – Vol. 77. – P. 1206–1212.
Опубліковано
2017-10-20
Цитовано
Як цитувати
Vus, K., Tarabara, U., Semenova, K., Viter, V., Nikitina, O., Trusova, V., & Gorbenko, G. (2017). АУРАМІН О ЯК ПОТЕНЦІЙНИЙ АМІЛОЇДНИЙ МАРКЕР: ФЛУОРЕСЦЕНТНЕ ДОСЛІДЖЕННЯ ТА МОЛЕКУЛЯРНИЙ ДОКІНГ. Східно-європейський фізичний журнал, 4(3), 63-70. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2017-3-09
Розділ
Статті
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
