ВПЛИВ АМІЛОЇДНИХ ФІБРИЛ НА ЕЛЕКТРОКІНЕТИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ ЛІПІДНИХ ВЕЗИКУЛ
Ключові слова:
електрофоретична рухливість, ліпідні везикули, лізоцим, сироватковий альбумін, амілоїдні фібрили
Анотація
Методом мікроелектрофорезу досліджено вплив нативної та амілоїдної форм лізоциму та сироваткового альбуміну на електрокінетичну поведінку моно- и мультиламелярних ліпосом із цвіттеріонного ліпіду фосфатидилхоліну та аніонного ліпіду кардіоліпіну. При варіюванні молярного співвідношення ліпід:білок було визначено дзета – потенціал, поверхневий електростатичний потенціал та поверхневу густину заряду ліпідних везикул. Складна залежність електрофоретичної рухливості від концентрації білка та зміна знаку поверхневого заряду, виявлені для мультиламелярних везикул, було пояснено мультишаровою адсорбцією білків на поверхні ліпосом. Встановлено, що нативна та фібрилярна форми білків відрізняються за їх здатністю модифікувати зарядовий стан модельних мембран.Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Cevc G. Membrane electrostatics // Biochim. Biophys. Acta. – 1990. – Vol. 1031. – P. 311-382.
2. Demchenko A.P., Yesylevskyy S.O. Nanoscopic description of biomembrane electrostatics: results of molecular dynamics simulations and fluorescence probing // Chem. Phys. Lipids. – 2009. – Vol. 169. – P. 63-84.
3. Cho W.H., Stahelin R.V. Membrane–protein interactions in cell signaling and membrane trafficking // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. – 2005. – Vol. 34. – P. 119-151.
4. Murray D., Arbuzova A., Honig B., McLaughlin S. The role of electrostatic and nonpolar interactions in the association of peripheral proteins with membranes // Pept. Lipid Interact. – 2002. – Vol. 52. – P. 277-307.
5. Mulgrew-Nesbitt A., Diraviyam K., Wang J.Y., Singh S., Murray P., Li Z.H., L. Rogers, Mirkovic N., Murray D. The role of electrostatics in protein–membrane interactions // Biochim. Biophys. Acta. – 2006. – Vol. 1761. – P. 812-826.
6. Bazzi M.D., Nelsestuen G.L. Association of protein kinase C with phospholipid vesicles // Biochemistry. – 1987. – Vol. 26 – P.115-122.
7. Newton A.C., Koshland D.E. Regulation of protein kinase C activity by lipid // Biophys. J. – 1989. – Vol. 55. – P. 209a.
8. Smejtek P., Wang S.R. Adsorption to dipalmitoylphosphatidylcholine membranes in gel and fluid state: pentachlorophenolate, dipicrylamine, and tetraphenylborate // Biophys. J. – 1990. – Vol. 58. – P. 1285-1294.
9. Gennis R.B. Biomembranes: Molecular Structure and Function. - New York: Springer-Verlag, 1989.
10. Anderluh G., Lakey J.H. Disparate proteins use similar architectures to damage membranes // Trends Biochem. Sci. – 2008. – Vol. 33. – P. 482-490.
11. Ben-Tal N., Honig B., Miller C., McLaughlin S. Electrostatic binding of proteins to membranes. Theoretical predictions and experimental results with charybdotoxin and phospholipid vesicles // Biophys. J. – 1997. – Vol. 73. – P. 1717-1727.
12. Zschornig O., Opitz F., Muller M. Annexin A4 binding to anionic phospholipid vesicles modulated by pH and calcium // Eur. Biophys. J. – 2007. – Vol. 36. – P. 415-424.
13. Kurganov B., Doh M., Arispe N. Aggregation of liposomes induced by the toxic peptides Alzheimer's A beta s, human amylin and prion (106–126): facilitation by membrane-bound G(M1) ganglioside // Peptides. – 2004. – Vol. 25. – P. 217–232.
14. Cho W.J., Jena B.P., Jeremic A.M. Nano-scale imaging and dynamics of amylinmembrane interactions and its implication in type II diabetes mellitus // Methods Cell Biol. – 2008. – Vol. 90. – P. 267-286.
15. Davidson W.S., Jonas A., Clayton D.F., George J.M. Stabilization of alpha-synuclein secondary structure upon binding to synthetic membranes // J. Biol. Chem. – 1998. – Vol. 273. – P. 9443-9449.
16. Elbaum-Garfinkle S., Ramlall T., Rhoades E. The role of the lipid bilayer in tau aggregation // Biophys. J. – 2010. – Vol. 98. – P. 2722-2730.
17. Trexler A.J., Rhoades E. Alpha-synuclein binds large unilamellar vesicles as an extended helix // Biochemistry. – 2009. – Vol. 48. – P. 2304-2306.
18. Stefani M. Protein misfolding and aggregation: new examples in medicine and biology of the dark side of the protein world // Biochim. Biophys. Acta. – 2004. – Vol. 1739. – P. 5-25.
19. Zerovnik E. Amyloid-fibril formation. Proposed mechanisms and relevance to conformational disease // Eur. J. Biochem. – 2002. – Vol. 269. – P. 3362-3371.
20. Stefani M. Generic cell dysfunction in neurodegenerative disorders: role of surfaces in early protein misfolding, aggregation, and aggregate cytotoxicity // Neuroscientist. – 2007. – Vol. 13. – P. 519-531.
21. Meratan A.A., Ghasemi A., Nemat-Gorgani M. Membrane integrity and amyloid cytotoxicity: a model study involving mitochondria and lysozyme fibrillation products // J. Mol. Biol. – 2011. – Vol. 409. – P. 826-838.
22. Caughey B., Lansbury P.T., Protofibrils, pores, fibrils, and neurodegeneration: separating the responsible protein aggregates from the innocent bystanders // Annu. Rev. Neurosci. – 2003. – Vol. 26. – P. 267-298.
23. Sparr E., Engel M.F.M., Sakharov D.V., Sprong M., Jacobs J., de Kruijf B., Hoppener J., Killian J.A. Islet amyloid polypeptideinduced membrane leakage involves uptake of lipids by forming amyloid fibers // FEBS Lett. – 2004. – Vol. 577. – P. 117-120.
24. Arispe N., Rojas E., Pollard H. Alzheimer’s disease amyloid beta protein forms calcium channels in bilayer membranes: blockade by tromethamine and aluminium // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. – 2003. – Vol. 89. – P. 10940-10944.
25. Pepys M.B., Hawkins P.N., Booth D.R., Vigushin D.M., Tennent G.A., Souter A.K., Totty N., Nguyen O., Blake C.C., Terry C.J., Feest T.G., Zalin A.M., Hsuan J.J. Human lysozyme gene mutations cause hereditary systemic amyloidosis // Nature. – 1993. – Vol. 362. – P. 553-557.
26. Sen P., Fatima S., Ahmad B., Khan R.H. Interactions of thioflavin T with serum albumins: Spectroscopic analyses // Spectrochimica Acta Part A. – 2009. – Vol. 74. – P. 94-99.
27. Arasteh A., Habibi-Rezaei M., Ebrahim-Habibi A., Moosavi-Movahedi A.A. Response surface methodology for optimizing the bovine serum albumin fibrillation // Protein J. – 2012. – Vol. 31. – P. 457-465.
28. McLaughlin S. The electrostatic properties of membranes // Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem. – 1989. – Vol. 18. – P. 113-136.
29. Jahnig F. Electrostatic free energy and shift of the phase transition for charged lipid membranes // Biophys. Chem. – 1976. – Vol. 4. – P. 309-318.
30. Malyshka D., Pandiscia L.A., Schwweitzer-Stenner R. Cardiolipin containing liposomes are fully ionized at physiological pH. An FT-IR study of phosphate group ionization // Vib. Spectrosc. – 2014. – Vol. 75. – P. 86-92.
31. Chan D., Horn R.G. The drainage of thin liquid films between solid surfaces // J. Chem. Phys. – 1985. – Vol. 83. – P. 5311-5324.
32. Israelachvili J. Measurement of the viscosity of liquids in very thin films // J. Colloid Interface Sci. – 1986. – Vol. 110. – P.263-271.
33. Horn R.G., Smith D.T., Haller W. Surface forces and viscosity of water measured between silica sheets // Chem. Phys. Lett. – 1989. – Vol. 162. – P. 404-408.
34. O’Brien R.W., Hunter R.J. The electrophoretic mobility of large colloidal particles // Can. J. Chem. – 1981. – Vol. 59. – P.1878-1887.
35. O’Brien R.W. The solution of the electrokinetic equations for colloidal particles with thin double layer // J. Colloid InterfaceSci. – 1982. – Vol. 92. – P. 204-216.
36. O’Brien R.W., Ward D.N. The electrophoresis of a spheroid with a thin double layer // J. Colloid Interface Sci. – 1988. – Vol.121. – P. 402-413.
37. Jaffe L.F. Electrophoresis along cell membranes // Nature. – 1977. – Vol. 265. – P. 600-602.
38. Poo M., Lam J.W., Orida N., Chao A.W. Electrophoresis and diffusion in the plane of the cell membrane // Biophys. J. – 1979. – P. 1-21.
39. Groves J., Boxer S., McConnell H. Electric field-induced critical demixing in lipid bilayer membranes // Proc. Natl. Acad. Sci.U.S.A. – 1998. – Vol. 95. – P. 935-938.
40. Sokirko A., Pastushenko V., Svetina S., Zeks B. Deformation of a lipid vesicle in an electric field: a theoretical study // Bioelectrochem. Bioenerg. – 1994. – Vol. 34. – P. 101-107.
41. Pysher M.D., Hayes M.A. Examination of the electrophoretic behavior of liposomes // Langmuir. – 2004. – Vol. 20. – P. 4369-4375.
2. Demchenko A.P., Yesylevskyy S.O. Nanoscopic description of biomembrane electrostatics: results of molecular dynamics simulations and fluorescence probing // Chem. Phys. Lipids. – 2009. – Vol. 169. – P. 63-84.
3. Cho W.H., Stahelin R.V. Membrane–protein interactions in cell signaling and membrane trafficking // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. – 2005. – Vol. 34. – P. 119-151.
4. Murray D., Arbuzova A., Honig B., McLaughlin S. The role of electrostatic and nonpolar interactions in the association of peripheral proteins with membranes // Pept. Lipid Interact. – 2002. – Vol. 52. – P. 277-307.
5. Mulgrew-Nesbitt A., Diraviyam K., Wang J.Y., Singh S., Murray P., Li Z.H., L. Rogers, Mirkovic N., Murray D. The role of electrostatics in protein–membrane interactions // Biochim. Biophys. Acta. – 2006. – Vol. 1761. – P. 812-826.
6. Bazzi M.D., Nelsestuen G.L. Association of protein kinase C with phospholipid vesicles // Biochemistry. – 1987. – Vol. 26 – P.115-122.
7. Newton A.C., Koshland D.E. Regulation of protein kinase C activity by lipid // Biophys. J. – 1989. – Vol. 55. – P. 209a.
8. Smejtek P., Wang S.R. Adsorption to dipalmitoylphosphatidylcholine membranes in gel and fluid state: pentachlorophenolate, dipicrylamine, and tetraphenylborate // Biophys. J. – 1990. – Vol. 58. – P. 1285-1294.
9. Gennis R.B. Biomembranes: Molecular Structure and Function. - New York: Springer-Verlag, 1989.
10. Anderluh G., Lakey J.H. Disparate proteins use similar architectures to damage membranes // Trends Biochem. Sci. – 2008. – Vol. 33. – P. 482-490.
11. Ben-Tal N., Honig B., Miller C., McLaughlin S. Electrostatic binding of proteins to membranes. Theoretical predictions and experimental results with charybdotoxin and phospholipid vesicles // Biophys. J. – 1997. – Vol. 73. – P. 1717-1727.
12. Zschornig O., Opitz F., Muller M. Annexin A4 binding to anionic phospholipid vesicles modulated by pH and calcium // Eur. Biophys. J. – 2007. – Vol. 36. – P. 415-424.
13. Kurganov B., Doh M., Arispe N. Aggregation of liposomes induced by the toxic peptides Alzheimer's A beta s, human amylin and prion (106–126): facilitation by membrane-bound G(M1) ganglioside // Peptides. – 2004. – Vol. 25. – P. 217–232.
14. Cho W.J., Jena B.P., Jeremic A.M. Nano-scale imaging and dynamics of amylinmembrane interactions and its implication in type II diabetes mellitus // Methods Cell Biol. – 2008. – Vol. 90. – P. 267-286.
15. Davidson W.S., Jonas A., Clayton D.F., George J.M. Stabilization of alpha-synuclein secondary structure upon binding to synthetic membranes // J. Biol. Chem. – 1998. – Vol. 273. – P. 9443-9449.
16. Elbaum-Garfinkle S., Ramlall T., Rhoades E. The role of the lipid bilayer in tau aggregation // Biophys. J. – 2010. – Vol. 98. – P. 2722-2730.
17. Trexler A.J., Rhoades E. Alpha-synuclein binds large unilamellar vesicles as an extended helix // Biochemistry. – 2009. – Vol. 48. – P. 2304-2306.
18. Stefani M. Protein misfolding and aggregation: new examples in medicine and biology of the dark side of the protein world // Biochim. Biophys. Acta. – 2004. – Vol. 1739. – P. 5-25.
19. Zerovnik E. Amyloid-fibril formation. Proposed mechanisms and relevance to conformational disease // Eur. J. Biochem. – 2002. – Vol. 269. – P. 3362-3371.
20. Stefani M. Generic cell dysfunction in neurodegenerative disorders: role of surfaces in early protein misfolding, aggregation, and aggregate cytotoxicity // Neuroscientist. – 2007. – Vol. 13. – P. 519-531.
21. Meratan A.A., Ghasemi A., Nemat-Gorgani M. Membrane integrity and amyloid cytotoxicity: a model study involving mitochondria and lysozyme fibrillation products // J. Mol. Biol. – 2011. – Vol. 409. – P. 826-838.
22. Caughey B., Lansbury P.T., Protofibrils, pores, fibrils, and neurodegeneration: separating the responsible protein aggregates from the innocent bystanders // Annu. Rev. Neurosci. – 2003. – Vol. 26. – P. 267-298.
23. Sparr E., Engel M.F.M., Sakharov D.V., Sprong M., Jacobs J., de Kruijf B., Hoppener J., Killian J.A. Islet amyloid polypeptideinduced membrane leakage involves uptake of lipids by forming amyloid fibers // FEBS Lett. – 2004. – Vol. 577. – P. 117-120.
24. Arispe N., Rojas E., Pollard H. Alzheimer’s disease amyloid beta protein forms calcium channels in bilayer membranes: blockade by tromethamine and aluminium // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. – 2003. – Vol. 89. – P. 10940-10944.
25. Pepys M.B., Hawkins P.N., Booth D.R., Vigushin D.M., Tennent G.A., Souter A.K., Totty N., Nguyen O., Blake C.C., Terry C.J., Feest T.G., Zalin A.M., Hsuan J.J. Human lysozyme gene mutations cause hereditary systemic amyloidosis // Nature. – 1993. – Vol. 362. – P. 553-557.
26. Sen P., Fatima S., Ahmad B., Khan R.H. Interactions of thioflavin T with serum albumins: Spectroscopic analyses // Spectrochimica Acta Part A. – 2009. – Vol. 74. – P. 94-99.
27. Arasteh A., Habibi-Rezaei M., Ebrahim-Habibi A., Moosavi-Movahedi A.A. Response surface methodology for optimizing the bovine serum albumin fibrillation // Protein J. – 2012. – Vol. 31. – P. 457-465.
28. McLaughlin S. The electrostatic properties of membranes // Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem. – 1989. – Vol. 18. – P. 113-136.
29. Jahnig F. Electrostatic free energy and shift of the phase transition for charged lipid membranes // Biophys. Chem. – 1976. – Vol. 4. – P. 309-318.
30. Malyshka D., Pandiscia L.A., Schwweitzer-Stenner R. Cardiolipin containing liposomes are fully ionized at physiological pH. An FT-IR study of phosphate group ionization // Vib. Spectrosc. – 2014. – Vol. 75. – P. 86-92.
31. Chan D., Horn R.G. The drainage of thin liquid films between solid surfaces // J. Chem. Phys. – 1985. – Vol. 83. – P. 5311-5324.
32. Israelachvili J. Measurement of the viscosity of liquids in very thin films // J. Colloid Interface Sci. – 1986. – Vol. 110. – P.263-271.
33. Horn R.G., Smith D.T., Haller W. Surface forces and viscosity of water measured between silica sheets // Chem. Phys. Lett. – 1989. – Vol. 162. – P. 404-408.
34. O’Brien R.W., Hunter R.J. The electrophoretic mobility of large colloidal particles // Can. J. Chem. – 1981. – Vol. 59. – P.1878-1887.
35. O’Brien R.W. The solution of the electrokinetic equations for colloidal particles with thin double layer // J. Colloid InterfaceSci. – 1982. – Vol. 92. – P. 204-216.
36. O’Brien R.W., Ward D.N. The electrophoresis of a spheroid with a thin double layer // J. Colloid Interface Sci. – 1988. – Vol.121. – P. 402-413.
37. Jaffe L.F. Electrophoresis along cell membranes // Nature. – 1977. – Vol. 265. – P. 600-602.
38. Poo M., Lam J.W., Orida N., Chao A.W. Electrophoresis and diffusion in the plane of the cell membrane // Biophys. J. – 1979. – P. 1-21.
39. Groves J., Boxer S., McConnell H. Electric field-induced critical demixing in lipid bilayer membranes // Proc. Natl. Acad. Sci.U.S.A. – 1998. – Vol. 95. – P. 935-938.
40. Sokirko A., Pastushenko V., Svetina S., Zeks B. Deformation of a lipid vesicle in an electric field: a theoretical study // Bioelectrochem. Bioenerg. – 1994. – Vol. 34. – P. 101-107.
41. Pysher M.D., Hayes M.A. Examination of the electrophoretic behavior of liposomes // Langmuir. – 2004. – Vol. 20. – P. 4369-4375.
Опубліковано
2017-08-01
Цитовано
Як цитувати
Tarabara, U., Vus, K., Girnyk, S., Kamneva, N., Lavryk, O., Mikhailyuta, M., Trusova, V., & Gorbenko, G. (2017). ВПЛИВ АМІЛОЇДНИХ ФІБРИЛ НА ЕЛЕКТРОКІНЕТИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ ЛІПІДНИХ ВЕЗИКУЛ. Східно-європейський фізичний журнал, 4(2), 19-28. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2017-2-03
Розділ
Статті
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
