Новий фосфонієвий барвник як потенційний флуоресцентний зонд для дослідження взаємодії днк з амілоїдними фібрилами лізоциму
Анотація
За допомогою методів оптичної спектроскопії і молекулярного докінгу проведена оцінка можливості використання нового катіонного фосфонієвого барвника TDV1 для дослідження комплексоутворення між ДНК і патогенними білковими агрегатами, амілоїдними фібрилами. Виявлено, що для мономерів TDV1 характерна висока інтенсивність флуоресценції у буферному розчині. При взаємодії барвника з подвійною спіраллю ДНК спостерігалось зростання інтенсивності флуоресценції мономерів та відбувався батохромний зсув максимуму флуоресценції. При додаванні фібрилярного лізоциму (LzF) до суміші TDV1-ДНК, поряд з подальшим підвищенням інтенсивності флуоресценції мономерної форми барвника і гіпсохромним зсувом максимуму випромінювання, спостерігалась поява додаткового, довгохвильового піку. Зроблено припущення, що зростання інтенсивності флуоресценції зі збільшенням концентрації білка в системі TDV1/ДНК зумовлене як взаємодією вільних мономерів TDV1 з фібрилами лізоциму, так і конформаційними змінами ДНК, викликаними фібрилами лізоциму. Поява довгохвильового піку, ймовірно, є результатом J-агрегації TDV1 у присутності фібрилярного білка. З використанням методу молекулярного докінгу показано, що мономери TDV1 зв’язуються з сімома ланцюгами борозенки фібрил лізоциму таким чином, що їх поздовжня вісь паралельна осі фібрили. Показано, що найбільш енергетично вигідним центром зв’язування є борозенка, сформована амінокислотними залишками S60-W62/G54-L56. В той же час, димери барвника утворюють стабільні комплекси з більш гідрофільною стороною модельного β-листа. Результати, отримані методами флуоресцентної, абсорбційної спектроскопії і молекулярного докінгу свідчать про взаємодію TDV1 з малою борозенкою ДНК. Електростатичні взаємодії, вочевидь, є домінуючими при комплексоутворенні TDV1 з дволанцюговою ДНК, тоді як гідрофобні взаємодії та стеричні чинники є визначальними при асоціації барвника з фібрилярним лізоцимом.
Завантаження
Посилання
E. Karran, M. Mercken and B. Strooper, Nature Reviews Drug Discovery, 10, 698–712 (2011), https://doi.org/10.1038/nrd3505.
J. Adamcik and R. Mezzenga, Macromolecules, 45, 1137−1150 (2012), https://doi.org/10.1021/ma202157h.
C.M. Dobson, Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 9, 1-14 (2017), https://doi.org/10.1101/cshperspect.a023648.
J. Diaz-Nido, F. Wandosell and J. Avila, Peptides. 23, 1323-1332 (2002), https://doi.org/10.1016/S0196-9781(02)00068-2.
J. van Horssen, P. Wesseling, L.P. van den Heuvel, R.M. de Waal and M.M. Verbeek, Lancet. Neurol. 2(8), 482−492 (2003), https://doi.org/10.1016/S1474-4422(03)00484-8.
J.B. Ancsin, Amyloid. 10, 67-79 (2003), https://doi.org/10.3109/13506120309041728.
S.D. Ginsberg, J.E. Galvin, T.S Chiu, V.M. Lee, E. Masliah and J.Q. Trojanowski, Acta Neuropathol. 96(5), 487–494 (1998), https://doi.org/10.1007/s004010050.
M.R. Deleault, R.W. Lucassen and S. Supattapone, Nature, 425, 717−720 (2003), https://doi.org/10.1038/nature01979.
M. Hasegawa, R.A. Crowther, R. Gakes and M. Goedert, J. Biol. Chem. 272, 33118–33124 (1997), https://doi.org/10.1074/jbc.272.52.33118.
T. Kampers, P. Friedhoff, J. Biernat, E.M. Mandelkow and E. Mandelkow, FEBS Lett. 399(3), 344–349 (1996), https://doi.org/10.1016/S0014-5793(96)01386-5.
M.L. Hedge and K.S.J. Rao, Arch. Biochem. Biophys. 464(1), 57–69 (2007), https://doi.org/10.1016/j.abb.2007.03.042.
D. Cherny, W. Hoyer, V. Subramaniam and T.M. Jovin, J. Mol. Biol. 344, 929–938 (2004), https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.09.096.
M. Calamai, J.R. Kumita, J. Mifsud, C. Parrini, M. Ramazzotti, G. Ramponi, N. Taddei, F. Chiti and C. Dobson, Biochemistry. 45, 12806–12815 (2006), https://doi.org/10.1021/bi0610653.
S. Ghosh, N.P. Pandey, S. Sen, D.R. Tripathy and S. Dasgupta, J. Photochem. Photobiol. B. 127, 52–60 (2013), https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2013.07.015.
J.D. Domizio, R. Thang, L.J. Stagg, M. Gagea, M. Zhuo, J.E. Ladbury and W. Cao, J. Biol. Chem. 287, 736–747 (2012), https://doi.org/10.1074/jbc.M111.238477.
D.L. Lindberg and E.K. Esbjorner, Biochem. Biophys. Res. Commun. 469, 313–318 (2016), https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2015.11.051.
V.B. Kovalska, M.Y. Losytskyy, O.I. Tolmachev, Y.L. Slominskii, G.M. Segers-Nolten, V. Subramaniam and S.M. Yarmoluk, J. Fluoresc. 22, 1441–1448 (2012), https://doi.org/10.1007/s10895-012-1081-x.
K.D. Volkova, V.B. Kovalska, A.O. Balanda, R.J. Vermeij, V. Subramaniam, Y.L. Slominskii and S.M. Yarmoluk, J. Biochem. Biophys. Meth. 70, 727–733 (2007), https://doi.org/10.1016/j.jbbm.2007.03.008.
K.Vus, U. Tarabara, A. Kurutos, O. Ryzhova, G. Gorbenko, V. Trusova, N. Gadjev and T. Deligeorgiev, Mol. Biosyst. 13, 970–980 (2017), https://doi.org/10.1039/c7mb00185a.
A. Kurutos, O. Ryzhova, U. Tarabara, V. Trusova, G. Gorbenko, N. Gadjev and T. Deligeorgiev, J. Photochem. Photobiol. A. 328, 87–96 (2016), https://doi.org/10.1016/j.jphotochem.2016.05.019.
Q. Li, J.-S. Lee, C. Ha, C. B. Park, G. Yang, W. B. Gan and Y.-T. Chang, Angew. Chem. Int. Ed. 43(46), 6331–6335 (2004), https://doi.org/10.1002/anie.200461600.
C.V. Kumar, R.S. Turner and E.H. Asuncion, J. Photochem. Photobiol. A. 74, 231–238 (1993), https://doi.org/10.1016/1010-6030(93)80121-O.
J. Yan, J. Zhu, K. Zhou, J. Wang, H. Tan, Z. Xu, S. Chen, Y. Lu, M. Cui, L. Zhang, Chem. Comm. 53, 9910-9913 (2017), https://doi.org/10.1039/C7CC05056A.
M.K. Johansson, H. Feedder, D. Dick, and R.M. Cook, J. Am. Chem. Soc. 124(24), 6950-6956 (2002), https://doi.org/10.1021/ja025678o.
B. Birkan, D. Gulen and S. Ozcelic, J. Phys. Chem. 110, 10805-10813 (2006), https://doi.org/10.1021/jp0573846.
M. Kasha, H.R. Rawls and M.A. El-Bayoumi, Pure. Appl. Chem. 100, 17287-17296 (1996), http://dx.doi.org/10.1351/pac196511030371.
K.S. Hannah and B.S. Armitage, Acc. Chem. Res. 37, 845-853 (2004), https://doi.org/10.1021/ar030257c.
M. Wang, G. Silva and B. Armitage, J. Am. Chem. Soc. 122, 9977-9986 (2000), https://doi.org/10.1021/ja002184n.
M.R. Smaoui, F. Poitevin, M. Delarue, P. Koehl, H. Orland, and J. Waldispühl, Biophys. J. 104(3), 683-693 (2013), https://doi.org/10.1016/j.bpj.2012.12.037.
M.D. Hanwell, D.E. Curtis, D.C. Lonie, T. Vandermeerch, E. Zurek and G.R. Hutchison, J. Cheminform. 4, 17 (2012), https://doi.org/10.1186/1758-2946-4-17.
T. Sarwar, S. Rehman, A.A. Husain, H.M. Ishqi and M. Tabish, Int. J. Biol. Macromol. 73. 9–16 (2015), https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2014.10.017.
J.L. Seifert, R.E. Connor, S.A. Kushon, M. Wang and B.A. Armitage, J. Am. Chem. Soc. 121, 2987–2995 (1999), https://doi.org/10.1021/ja984279j.
D.E. Wemmer, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 29, 439–461 (2000), https://doi.org/10.1146/annurev.biophys.29.1.439.
T.Yu. Ogul’chansky, M.Yu. Losytsky, V.B. Kovalska, S.S. Lukashov, V.M. Yashcuk and S.M. Yarmoluk, Spectrochim. Acta. A. Mol. Biomol. Spectrosc. 57, 2705–2715 (2001), https://doi.org/10.1016/S1386-1425(01)00537-6.
G.Ya. Guralchuk, A.V. Sorokin, I.K. Katrunov, S.L. Yefimova, A.N. Lebedenko, Yu.V. Malyukin and S.M. Yarmoluk, J. Fluoresc. 17, 370–376 (2007), https://doi.org/10.1007/s10895-007-0201-5.
H. von Berlepsch, C. Böttcher, A. Ouart, C. Burger, S. Dähne, S. Kirstein, J. Phys. Chem. B. 104(22), 5255-5262 (2000), https://doi.org/10.1021/jp000220z.
S. Spano, Acc. Chem. Res. 43(3), 429-439 (2010), https://doi.org/10.1021/ar900233v.
T. Stokke and T. Steen, J. Histochem. Cytochem. 33(4), 333-338 (1985). https://doi.org/10.1177/33.4.2579998.
J. Kapuscinski, Z. Darzynkiewicz and M.R. Melamed, Biochem. Pharm. 32(24), 3679-3694 (1983), https://doi.org/10.1016/0006-2952(83)90136-3.
S.M. Yarmoluk, S.S. Lukashov, T.Yu. Ogul’chansky, M.Yu. Losytskyy and O.S. Kornyushyna, Biopolymers. 62, 219–227 (2001), https://doi.org/10.1002/bip.1016.
P. Hanczyc, L. Sznitko, C. Zhong and A. Heeger, ACS Photonics. 2(12), 1755–1762 (2015), https://doi.org/10.1021/acsphotonics.5b00458.
K.D. Volkova, V.B. Kovalska, M.Y. Losytskyy, K.O. Fal, N.O. Derevyanko, Y.L. Slominskii, O.I. Tolmachov and S.M. Yarmoluk, J. Fluoresc. 21, 775–784 (2011), https://doi.org/10.1007/s10895-010-0770-6.
M. Groenning, M. Norrman, J. Flink, M. Weert, J. Bukrinsky, G. Schluckebier and S. Frokjaer, J. Struct. Biol. 159(3), 483-497 (2007), https://doi.org/10.1016/j.jsb.2007.06.004.
M.R.H. Krebs, E.H. C. Bromley and A.M. Donald, J. Struct. Biol. 149, 30-37 (2005), https://doi.org/10.1016/j.jsb.2004.08.002.
K.Vus, V. Trusova, G. Gorbenko, R. Sood, E. Kirilova, G. Kirilov, I. Kalnina and P. Kinnunen, J. Fluoresc. 24, 493–504 (2014), https://doi.org/10.1007/s10895-013-1318-3.
F.A. Schaberle, V.A. Kuz’min, and I.E. Borissevitch, Biochim. Biophys. Acta. 1621, 183–191 (2003), https://doi.org/10.1016/S0304-4165(03)00057-6.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
