Новий триметиновий ціаніновий барвник як потенційний амілоїдний маркер
Анотація
За допомогою методу абсорбційної спектроскопії проведена оцінка можливості використання нового ціанінового барвника АК3-1 для детектування та характеризації патогенних білкових агрегатів, амілоїдних фібрил. Спектри поглинання АК3-1 в органічному розчиннику диметилсульфоксиді (ДМСО) характеризуються наявністю вібронної структури, причому відносна інтенсивність субсмуги 0-0 вище, ніж інтенсивність субсмуги 0-1. У водній фазі відбувався гіпсохромний зсув спектру поглинання АК3-1 відносно ДМСО, обумовлений Н-агрегацією барвника. При взаємодії АК3-1 з нативним та фібрилярним інсуліном спостерігалось зменшення інтенсивності мономерної спектральної смуги та зростання інтенсивності смуги Н-димерів. Для оцінки відносних внесків пономерної та агрегованої форм барвника , була проведена деконволюція спектрів поглинання зв’язаного з білком АК3-1 з використанням асиметричної лог-нормальної (LN) функції. Аналіз набору параметрів, отриманих в процесі підгонки, вказує на самоасоціацію АК3-1 в димери типу «голова до голови» викликану білком, причому величина цього ефекту була значно більш виражена в присутності фібрилярного білка. З використанням методу молекулярного докінгу показано, що мономери АК3-1 зв’язуються зі специфічно розміщеними боковими ланцюгами β-листа, що сформовані залишками лейцину L17 (В ланцюга інсуліну) та знаходяться на повністю недоступній для води поверхні – стеричній блискавці. В той же час, димери барвника формують стабільні комплекси з жолобками фібрил, що утворені амінокислотними залишками Q15 та E17 ланцюга А та розташовані на доступній для розчинника поверхні. Сайт зв’язування Q15_E17 є більш доступним для барвника, а також додатково стабілізується електростатичною взаємодією між позитивно зарядженим барвником та залишком E17. Останній механізм взаємодії уявляється переважним порівняно з механізмом зв’язування мономерів з фібрилами. Отримані результати дозволяють рекомендувати АК3-1 в якості перспективного амілоїдного маркера, поряд з класичними репортерськими молекулами Тіофлавіном Т та Конго червоним.
Завантаження
Посилання
V.N. Uversky and A.L. Fink, Biochim. Biophys. Acta. 1698, 131–153 (2004).
J. Adamcik and R. Mezzenga, Macromolecules. 45, 1137−1150 (2012).
C.M. Dobson, Cold Spring Harb. Perspect. Bio. 9, 1-14 (2017).
J.C. Rochet and P.T.Jr. Lansbury, Curr. Opin. Struct. Biol. 10, 60-68 (2000).
R. Nelson and D. Eisenberg, Adv. Protein Chem. 73, 235−282 (2006).
T.P.J. Knowles, T.W. Oppenheim, A.K. Buell, D.Y. Chirgadze and M.E. Welland, Nature Nanotechnology. 5, 204-207 (2010).
U. Shimanovich, T.C.T. Michaels, E. De Genst, D. Matak-Vinkovic, C.M. Dobson and T.P.J. Knowles, Biomacromolecules. 18, 3052–3059 (2017).
V. Kovalska, S. Chernii, M. Losytskyy, I. Tretyakova, Y. Yan Dovbii, A. Gorski, V. Chernii, R. Czerwieniec and S. Yarmoluk, New J. Chem. 42, 13308—13318 (2018).
F. Chiti and C.M. Dobson, Annu. Rev. Biochem. 75, 333–366 (2006).
M.R. Nilsson, Methods. 34, 151–160 (2004).
O.S. Makin, E. Atkins, P. Sikorski, J. Johansson and L.C. Serpell, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102, 315–320 (2005).
A.K. Buell, E.K. Esbjorner, P.J. Riss, D.A. White, F.I. Aigbirhio, G. Toth, M.E. Welland, C.M. Dobson and T.P.J. Knowles, Phys. Chem. Chem. Phys. 130, 20044–20052 (2011).
H. LeVine 3rd, Protein Sci. 2, 404-410 (1993).
W.E. Klunk, J.W. Pettegrew and D.J. Abraham, J. Histochem. Cytochem. 37, 1273-1281 (1989).
H. Naiki, K. Higuchi, M. Hosokawa and T. Takeda, Anal. Biochem. 177, 244-249 (1989).
K. Murakami, K. Irie, A. Morimoto, H. Ohigashi, M. Shindo, M. Nagao, T. Shimizu and T. Shirasawa, J. Biol. Chem. 278, 46179-46187 (2003).
R. Khurana, V.N. Uversky, L. Nielsen and A.L. Fink, J. Biol. Chem. 276, 22715-22721 (2001).
M.S. Celej, E.A. Jares-Erijman and T.M. Jovin, Biophys. J. 94, 4867–4879 (2008).
A. Åslund, C.J. Sigurdson, T. Klingstedt, S. Grathwohl, T. Bolmont, D.L. Dickstein, E. Glimsdal, S. Prokop, M. Lindgren, P. Konradsson, D.M. Holtzman, P.R. Hof, F.L. Heppner, S. Gandy, M. Jucker, A. Aguzzi, P. Hammarström and K.P.R. Nilsson,
ACS Chem.Biol. 4, 673−684 (2009).
J. Sutharsan, M. Dakanali, C.C. Capule, M.A. Haidekker, J. Yang and E.A. Theodorakis, ChemMedChem. 5, 56–60 (2010).
G. Patonay, J.S. Kim, R. Kodagahally and L. Strekowski, Appl. Spectrosc. 59, 682–690 (2005).
M.V. Kuperman, S.V. Chernii and M.Y. Losytskyy, Anal. Biochem. 484, 9–17 (2015).
V.B. Kovalska, M.Y. Losytskyy, O.I. Tolmachev, Y.L. Slominskii, G.M. Segers-Nolten, V. Subramaniam and S.M. Yarmoluk, J. Fluoresc. 22, 1441–1448 (2012).
K.D. Volkova, V.B. Kovalska, A.O. Balanda, R.J. Vermeij, V. Subramaniam, Y.L. Slominskii and S.M. Yarmoluk, J. Biochem. Biophys. Meth. 70, 727–733 (2007).
K.D. Volkova, V.B. Kovalska, A.O. Balanda, M.Y. Losytskyy, A.G. Golub, R.J. Vermeij, V. Subramaniam, O.I. Tolmachev and S.M. Yarmoluk, Bioorg. Med. Chem. 16, 1452–1459 (2008).
K.D. Volkova, V.B. Kovalska, G.M. Segers-Nolten, G. Veldhuis, V. Subramaniam and S.M. Yarmoluk, Biotech. & Histochem. 84, 55–61 (2009).
K.D. Volkova, V.B. Kovalska, M.Y. Losytskyy, G. Veldhuis, G.M. Segers-Nolten, O.I. Tolmachev, V. Subramaniam and S.M. Yarmoluk, J. Fluoresc. 20, 1267–1274 (2010).
K.D. Volkova, V.B. Kovalska, M.Y. Losytskyy, K.O. Fal, N.O. Derevyanko, Y.L. Slominskii, O.I. Tolmachov and S.M. Yarmoluk, J. Fluoresc. 21, 775–784 (2011).
K. Vus, U. Tarabara, A. Kurutos, O. Ryzhova, G. Gorbenko, V. Trusova, N. Gadjev and T. Deligeorgiev, Mol. BioSyst. 13, 970-980 (2017).
R. Sabate and J. Estelrich, J. Biopolymers. 72, 455–463 (2003).
J. Gu, U.R. Anumala, R.H. Haußen, J. Holzer, V. Goetschy-Meyer, G. Mall, I. Hilger, C. Czech and B. Schmidt, ChemMedChem. 8, 891 – 897 (2013).
Z. Zhang and S. Achilefu, Org. Lett. 6, 2067-2070 (2004).
J. Pauli, T. Vag, R. Haag, M. Spieles, M. Wenzel, W.A. Kaiser, U. Resch-Genger and I. Hilger, Eur. J. Med. Chem. 44, 3496–3503 (2009).
C.D. Geddes, H. Cao and J.R. Lakowicz, Spectrochim. Acta, Part A. 59, 2611–2617 (2003).
A. Sanchez-Galvez, P. Hunt, M.A. Robb, M. Olivucci, T. Vreven and H.B. Schlegel, J. Am. Chem. Soc. 122, 2911–2924 (2000).
R.F. Khairutdinov and N. Serpone, J. Phys. Chem. B. 101, 2602–2610 (1997).
J.S. Kim, R. Kodagahally, L. Strekowski and G. Patonay, Talanta. 67, 947–954 (2005).
D.F. Waugh, J. Am. Chem. Soc. 68, 247-250 (1946).
D.F. Waugh, D.F. Wilhelmson, S.L. Commerford and M.L. Sackler, J. Am. Chem. Soc. 75, 2592-2600 (1953).
A. Kurutos, I. Crnolatac, I. Orehovec, N. Gadjev, I. Piantanida and T. Deligeorgiev, J Luminescence. 174, 70-76 (2016).
M. Bacalum, B. Zorila and M. Radu, Anal. Biochem. 440, 123-129 (2013).
M.I. Ivanova, S.A. Sievers, M.R. Sawaya, J.S. Wall and D. Eisenberg, Proc Natl Acad Sci U S A . 106, 18990-19995 (2009).
H. Mustroph, K. Reiner and B.Senns, Color. Technol. 133, 469-475 (2017).
H. Mustroph, K. Reiner, J. Mistol, S. Ernst, D. Keil and L. Henning, Chem. Phys. Chem. 10, 835-840 (2009).
A.Caroff, E. Litzinger, R. Connor, I. Fishman and B. Armitage, Langmuir. 18, 6330-6337 (2002).
S. Kirstein and S. Daehne, Int. J. Photoen. 2006, 1-21 (2006).
M. Kasha, H.R. Rawls and M. Ashraf El-Bayoumi, Pure. Appl. Chem. 11, 371-392 (1965).
P. Hanczyc, L. Sznitko, C. Zhong and A. Heeger, ASC Photonics. 2(12), 1755–1762 (2015).
A. Mishra, R. Behera, P. Behera, B. Mishra and G. Behera, Chem. Rev. 100, 1973–2012 (2000).
S. Mooi, S.N. Keller and B. Heyne, Langmuir. 30, 9654-9662 (2014).
S. Spano, Accounts of Chemical Research. 43(3), 429-439 (2010).
M. Groenning, M. Norrman, J. Flink, M. Weert, J. Bukrinsky, G. Schluckebier and S. Frokjaer, J. Struct. Biol. 159(3), 483-497 (2007).
M. Biancalana and S. Koide, Biochim. Biophys. Acta. 1804(7), 1405-1412 (2010).
M. Biancalana, K. Makabe, A. Koide and S. Koide, J. Mol. Biol. 385(4), 1052-1063 (2009).
M. Necula, C. Chirita and J. Kuret, Biochemistry. 44(30), 10227-10237 (2005).
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
