МОДЕЛЮВАННЯ ПРОЦЕСУ САМОЗБИРАННЯ АМІЛОЇДНИХ ФІБРИЛ
Ключові слова:
амілоїдні фібрили, місфолдінг, математичні моделі, амілоїдні захворювання, наноматеріали
Анотація
Міжмолекулярні нековалентні взаємодії між білковими молекулами призводять до формування широкого спектру надмолекулярних ансамблів, структура яких коливається від невпорядкованих аморфних агрегатів до кристалів із чітко визначеною трансляційною симетрією у трьох напрямках. Одномірні білкові агрегати (амілоїдні фібрили) представляють собою високовпорядковані напівгнучкі полімери з унікальними мезоскопічними властивостями, що визначаються як внутрішніми фізико-хімічними характеристиками поліпептидного ланцюга, так і зовнішніми умовами. У даній роботі обговорюються молекулярні механізми утворення амілоїдів, а також наведено математичний опис існуючих на сьогодні моделей фібрилізації білків. Для амілоїдів, які пов’язані із різноманітними патологіями, розуміння процесу росту фібрил може пролити світло на патогенез та молекулярні механізми амілоїдних захворювань, а також на стратегії попередження амілоїдозу на атомістичному рівні. У контексті нанотехнологій та функціональних матеріалів, розуміння деталей утворення амілоїдів необхідне для дизайну нових наноматеріалів із перспективними властивостями.
Завантаження
##plugins.generic.usageStats.noStats##
Посилання
1. Chiti F., Dobson C.M. Protein Misfolding, Amyloid Formation, and Human Disease: A Summary of Progress Over the Last Decade // Annu. Rev. Biochem.-2017.-Vol. 86.- P. 27-68.
2. Harrison R.S., Sharpe P.C., Singh Y., Fairlie D.P. Amyloid peptides and protein in review // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. – 2007. – Vol. 159. – P. 1-77.
3. Pham C.L.L., Kwan A.H., Sunde M. Functional amyloid: widespread in nature, diverse in purpose // Essays Biochem. – 2014. – Vol. 56. – P. 207-219.
4. Maji S., Schubert D., Rivier C., Lee S., Rivier J., Riek R. Amyloid as a depot for the formulation of long-acting drugs // PLoS Biol. – 2008. – Vol. 6. - P. e17.
5. Mankar S., Anoop A., Sen S., Maji S. Nanomaterials: amyloid reflect their brighter side // Nano Rev. – 2011. – Vol. 2. – P. 6032-6043.
6. Luthey-Schulten Z., Wolynes P. Theory of protein folding: the energy landscape perspective // Annu. Rev. Phys. Chem. – 1997. – Vol. 48. – P. 545-600.
7. Ferreiro D., Hegler J., Komives E., Wolynes P. On the role of frustration in the energy landscapes of allosteric proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2011. – Vol. 108. – P. 3499-3503.
8. Straub J.E., Thirumalai D. Toward a molecular theory of early and late events in monomer to amyloid fibril formation // Annu. Rev. Phys. Chem. – 2011. – Vol. 62. – P. 437-463.
9. Bowerman C., Ryan D., Nissan D., Nilsson B. The effect of increasing hydrophobicity on the self-assembly of amphipathic beta-sheet peptides // Mol. Biosyst. – 2009. – Vol. 5. – P. 1058-1069.
10. Doran T., Kamens A., Byrnes N., Nilsson B. Role of amino acid hydrophobicity, aromaticity, and molecular volume on IAPP (20-29) amyloid self-assembly // Proteins. – 2012. – Vol. 80. – P. 1053-1065.
11. Lim K.H., Naqchowdhuri P., Rathinavelan T., Im W. NMR characterization of hydrophobic collapses in amyloidogenic unfolded states and their implications for amyloid formation // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2010. – Vol. 396. – P. 800 805.
12. Ramakrishna D., Prasad M., Bhuyan A. Hydrophobic collapse overrides Coulombic repulsion in ferricytochrome c fibrillation under extremely alkaline condition // Arch. Biochem. Biophys. – 2012. – Vol. 528. – P. 67-71.
13. Marek P., Abedini A., Song B., Kanungo M., Johnson M., Gupta R., Zaman W., Wong S., Raleigh D. Aromatic interactions are not required for amyloid fibril formation by islet amyloid polypeptide but do influence the rate of fibril formation and fibril morphology // Biochemistry. – 2007. – Vol. 46. – P. 3255-3261.
14. Gazit E. A possible role for pi-stacking in the self-assembly of amyloid fibrils // FASEB J. – 2002. – Vol. 16. – P. 77-83.
15. Marshall K., Morris K., Charlton D., O’Reilly N., Lewis L., Walden H., Serpell L.C. Hydrophobic, aromatic, and electrostatic interactions play a central role in amyloid fibril formation and stability // Biochemistry. – 2011. – Vol. 50. – P. 2061-2071.
16. Girych M., Gorbenko G., Trusova V., Adachi E., Mizuguchi C., Nagao K., Kawashima H., Akaji K., Lund-Katz S., Philips M., Saito H. Interaction of thioflavin T with amyloid fibrils of apolipoprotein A-I N-terminal fragment: resonance energy transfer study // J. Struct. Biol. – 2014. – Vol. 185. – P. 16-124.
17. Guest W., Cashman N., Plotkin S. Biochem. Electrostatics in the stability and misfolding of the prion protein: salt bridges, self-energy, and solvation // Cell Biol. – 2010. – Vol. 88. – P. 371-381.
18. Yun S., Urbanc B., Cruz L., Bitan G., Teplow D., Stanley H. Role of electrostatic interactions in amyloid β-protein (Aβ) oligomer formation: a discrete molecular dynamics study // Biophys. J. – 2007. – Vol. 92. – P. 4064-4077.
19. Gilliam J., MacPhee C. Modelling amyloid fibril formation kinetics: mechanisms of nucleation and growth // J. Phys. Condens. Matter. – 2013. – Vol. 25. – P. 373101-373120.
20. Oosawa F., Asakura S., Hotta K., Nobuhisa I., Ooi T. G-F transformation of actin as a fibrous condensation // J. Polymer Sci. – 1959. – Vol. 37. – P. 323-336.
21. Jarrett J., Lansbury P. Seeding “one-dimensional crystallization” of amyloid: a pathogenic mechanism in Alzheimer’s disease and scrapie? // Cell. – 1993. – Vol. 73. – P. 1055-1058.
22. Flyvbjerg H., Jobs E., Leibler S. Kinetics of self-assembling microtubules: an “inverse problem” in biochemistry // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1996. – Vol. 93. – P. 5975-5979.
23. Lomakin A., Chung D., Benedek G., Kirschner D., Teplow D. On the nucleation and growth of amyloid β-protein fibrils: detection of nuclei and quantification of rate constants // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1996. – Vol. 93. – P. 1125-1129.
24. Griffith J. Self-replication and scrapie // Nature. – 1967. – Vol. 215. – P. 1043-1044.
25. Ferrone F., Hofrichter J., Ferrone F.A., Hofrichter J., Sunshine H.R., Eaton W.A. Kinetic studies on photolysis-induced gelation of sickle cell hemoglobin suggest a new mechanism // Biophys. J. – 1980. – Vol. 32. – P. 361-377.
26. Prusiner S. Molecular biology of prion diseases // Science. – 1991. – Vol. 252. – P. 1515-1522.
27. Kodaka M. Requirements for generating sigmoidal time-course aggregation in nucleation-dependent polymerization model // Biophys. Chem. – 2004. – Vol. 107. – P. 243-253.
28. Ferrone F. Analysis of protein aggregation kinetics // Methods Enzymol. – 1999. – Vol. 309. – P. 256-274.
29. Serio T., Cashikar A., Kowal A., Sawicki G., Moslehi J., Serpell L., Arnsdorf M., Lindquist S. Nucleated conformational conversion and the replication of conformational information by a prion determinant // Science. – 2000. – Vol. 289. – P. 1317 1321.
30. Kamishira M., Naito A., Tuzi S., Nosaka A., Saitȏ H. Conformational transitions and fibrillation mechanism of human calcitonin as studied by high-resolution solid-state 13C NMR // Protein Sci. – 2000. – Vol. 9. – P. 867-877.
31. Pallito M., Murphy R. A mathematical model of the kinetics of beta-amyloid fibril growth from the denaturated state // Biophys. J. – 2001. – Vol. 81. – P. 1805-1822.
32. Xu S., Bevis B., Arnsdorf M. The assembly of amyloidogenic yeast sup35 as assessed by scanning (atomic) force microscopy: an analogy of linear colloidal aggregation? // Biophys. J. – 2001. – Vol. 81. – P. 446-454.
33. Chiti F., Stefani M., Taddei N., Ramponi G., Dobson C. Rationalization of the effects of mutations on peptide and protein aggregation rates // Nature. – 2003. – Vol. 424. – P. 805-808.
34. van Gestel J., de Leeuw S. A statistical-mechanical theory of fibril formation in dilute protein solutions // Biophys. J. – 2006. – Vol. 90. – P. 3134-3145.
35. Li M., Klimov D., Straub J., Thirumalai D. Probing the mechanisms of fibril formation using lattice models // J. Chem. Phys. – 2008. – Vol. 129. – P. 175101-175110.
36. Schmit J., Ghosh K., Dill K. What drives amyloid molecules to assemble into oligomers and fibrils? // Biophys. J. – 2011. – Vol. 100. – P. 450-458.
37. Foderà V., Zaccone A., Lattuada M., Donald A. Electrostatics controls the formation of amyloid superstructures in protein aggregation // Phys. Rev. Lett. – 2013. – Vol. 111. – P. 108105-108109.
38. Di Michele L., Eiser E., Foderà V. Minimal model for self-catalysis in the formation of amyloid-like elongated fibrils // J. Phys. Chem. Lett. – 2013. – Vol. 4. – P. 3158-3164.
39. Auer S. Amyloid fibril nucleation: effect of amino acid hydrophobicity // J. Phys. Chem. B. – 2014. – Vol. 118. – P. 5289-5299.
2. Harrison R.S., Sharpe P.C., Singh Y., Fairlie D.P. Amyloid peptides and protein in review // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. – 2007. – Vol. 159. – P. 1-77.
3. Pham C.L.L., Kwan A.H., Sunde M. Functional amyloid: widespread in nature, diverse in purpose // Essays Biochem. – 2014. – Vol. 56. – P. 207-219.
4. Maji S., Schubert D., Rivier C., Lee S., Rivier J., Riek R. Amyloid as a depot for the formulation of long-acting drugs // PLoS Biol. – 2008. – Vol. 6. - P. e17.
5. Mankar S., Anoop A., Sen S., Maji S. Nanomaterials: amyloid reflect their brighter side // Nano Rev. – 2011. – Vol. 2. – P. 6032-6043.
6. Luthey-Schulten Z., Wolynes P. Theory of protein folding: the energy landscape perspective // Annu. Rev. Phys. Chem. – 1997. – Vol. 48. – P. 545-600.
7. Ferreiro D., Hegler J., Komives E., Wolynes P. On the role of frustration in the energy landscapes of allosteric proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2011. – Vol. 108. – P. 3499-3503.
8. Straub J.E., Thirumalai D. Toward a molecular theory of early and late events in monomer to amyloid fibril formation // Annu. Rev. Phys. Chem. – 2011. – Vol. 62. – P. 437-463.
9. Bowerman C., Ryan D., Nissan D., Nilsson B. The effect of increasing hydrophobicity on the self-assembly of amphipathic beta-sheet peptides // Mol. Biosyst. – 2009. – Vol. 5. – P. 1058-1069.
10. Doran T., Kamens A., Byrnes N., Nilsson B. Role of amino acid hydrophobicity, aromaticity, and molecular volume on IAPP (20-29) amyloid self-assembly // Proteins. – 2012. – Vol. 80. – P. 1053-1065.
11. Lim K.H., Naqchowdhuri P., Rathinavelan T., Im W. NMR characterization of hydrophobic collapses in amyloidogenic unfolded states and their implications for amyloid formation // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2010. – Vol. 396. – P. 800 805.
12. Ramakrishna D., Prasad M., Bhuyan A. Hydrophobic collapse overrides Coulombic repulsion in ferricytochrome c fibrillation under extremely alkaline condition // Arch. Biochem. Biophys. – 2012. – Vol. 528. – P. 67-71.
13. Marek P., Abedini A., Song B., Kanungo M., Johnson M., Gupta R., Zaman W., Wong S., Raleigh D. Aromatic interactions are not required for amyloid fibril formation by islet amyloid polypeptide but do influence the rate of fibril formation and fibril morphology // Biochemistry. – 2007. – Vol. 46. – P. 3255-3261.
14. Gazit E. A possible role for pi-stacking in the self-assembly of amyloid fibrils // FASEB J. – 2002. – Vol. 16. – P. 77-83.
15. Marshall K., Morris K., Charlton D., O’Reilly N., Lewis L., Walden H., Serpell L.C. Hydrophobic, aromatic, and electrostatic interactions play a central role in amyloid fibril formation and stability // Biochemistry. – 2011. – Vol. 50. – P. 2061-2071.
16. Girych M., Gorbenko G., Trusova V., Adachi E., Mizuguchi C., Nagao K., Kawashima H., Akaji K., Lund-Katz S., Philips M., Saito H. Interaction of thioflavin T with amyloid fibrils of apolipoprotein A-I N-terminal fragment: resonance energy transfer study // J. Struct. Biol. – 2014. – Vol. 185. – P. 16-124.
17. Guest W., Cashman N., Plotkin S. Biochem. Electrostatics in the stability and misfolding of the prion protein: salt bridges, self-energy, and solvation // Cell Biol. – 2010. – Vol. 88. – P. 371-381.
18. Yun S., Urbanc B., Cruz L., Bitan G., Teplow D., Stanley H. Role of electrostatic interactions in amyloid β-protein (Aβ) oligomer formation: a discrete molecular dynamics study // Biophys. J. – 2007. – Vol. 92. – P. 4064-4077.
19. Gilliam J., MacPhee C. Modelling amyloid fibril formation kinetics: mechanisms of nucleation and growth // J. Phys. Condens. Matter. – 2013. – Vol. 25. – P. 373101-373120.
20. Oosawa F., Asakura S., Hotta K., Nobuhisa I., Ooi T. G-F transformation of actin as a fibrous condensation // J. Polymer Sci. – 1959. – Vol. 37. – P. 323-336.
21. Jarrett J., Lansbury P. Seeding “one-dimensional crystallization” of amyloid: a pathogenic mechanism in Alzheimer’s disease and scrapie? // Cell. – 1993. – Vol. 73. – P. 1055-1058.
22. Flyvbjerg H., Jobs E., Leibler S. Kinetics of self-assembling microtubules: an “inverse problem” in biochemistry // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1996. – Vol. 93. – P. 5975-5979.
23. Lomakin A., Chung D., Benedek G., Kirschner D., Teplow D. On the nucleation and growth of amyloid β-protein fibrils: detection of nuclei and quantification of rate constants // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1996. – Vol. 93. – P. 1125-1129.
24. Griffith J. Self-replication and scrapie // Nature. – 1967. – Vol. 215. – P. 1043-1044.
25. Ferrone F., Hofrichter J., Ferrone F.A., Hofrichter J., Sunshine H.R., Eaton W.A. Kinetic studies on photolysis-induced gelation of sickle cell hemoglobin suggest a new mechanism // Biophys. J. – 1980. – Vol. 32. – P. 361-377.
26. Prusiner S. Molecular biology of prion diseases // Science. – 1991. – Vol. 252. – P. 1515-1522.
27. Kodaka M. Requirements for generating sigmoidal time-course aggregation in nucleation-dependent polymerization model // Biophys. Chem. – 2004. – Vol. 107. – P. 243-253.
28. Ferrone F. Analysis of protein aggregation kinetics // Methods Enzymol. – 1999. – Vol. 309. – P. 256-274.
29. Serio T., Cashikar A., Kowal A., Sawicki G., Moslehi J., Serpell L., Arnsdorf M., Lindquist S. Nucleated conformational conversion and the replication of conformational information by a prion determinant // Science. – 2000. – Vol. 289. – P. 1317 1321.
30. Kamishira M., Naito A., Tuzi S., Nosaka A., Saitȏ H. Conformational transitions and fibrillation mechanism of human calcitonin as studied by high-resolution solid-state 13C NMR // Protein Sci. – 2000. – Vol. 9. – P. 867-877.
31. Pallito M., Murphy R. A mathematical model of the kinetics of beta-amyloid fibril growth from the denaturated state // Biophys. J. – 2001. – Vol. 81. – P. 1805-1822.
32. Xu S., Bevis B., Arnsdorf M. The assembly of amyloidogenic yeast sup35 as assessed by scanning (atomic) force microscopy: an analogy of linear colloidal aggregation? // Biophys. J. – 2001. – Vol. 81. – P. 446-454.
33. Chiti F., Stefani M., Taddei N., Ramponi G., Dobson C. Rationalization of the effects of mutations on peptide and protein aggregation rates // Nature. – 2003. – Vol. 424. – P. 805-808.
34. van Gestel J., de Leeuw S. A statistical-mechanical theory of fibril formation in dilute protein solutions // Biophys. J. – 2006. – Vol. 90. – P. 3134-3145.
35. Li M., Klimov D., Straub J., Thirumalai D. Probing the mechanisms of fibril formation using lattice models // J. Chem. Phys. – 2008. – Vol. 129. – P. 175101-175110.
36. Schmit J., Ghosh K., Dill K. What drives amyloid molecules to assemble into oligomers and fibrils? // Biophys. J. – 2011. – Vol. 100. – P. 450-458.
37. Foderà V., Zaccone A., Lattuada M., Donald A. Electrostatics controls the formation of amyloid superstructures in protein aggregation // Phys. Rev. Lett. – 2013. – Vol. 111. – P. 108105-108109.
38. Di Michele L., Eiser E., Foderà V. Minimal model for self-catalysis in the formation of amyloid-like elongated fibrils // J. Phys. Chem. Lett. – 2013. – Vol. 4. – P. 3158-3164.
39. Auer S. Amyloid fibril nucleation: effect of amino acid hydrophobicity // J. Phys. Chem. B. – 2014. – Vol. 118. – P. 5289-5299.
Цитування
Chitosan Oligosaccharides Attenuate Amyloid Formation of hIAPP and Protect Pancreatic β-Cells from Cytotoxicity
Meng Qin-Yu, Wang Hua, Cui Zi-Bo, Yu Wen-Gong & Lu Xin-Zhi (2020) Molecules
Crossref
Опубліковано
2018-04-03
Як цитувати
Trusova, V., & Gorbenko, G. (2018). МОДЕЛЮВАННЯ ПРОЦЕСУ САМОЗБИРАННЯ АМІЛОЇДНИХ ФІБРИЛ. Східно-європейський фізичний журнал, 5(1), 47-54. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2018-1-05
Розділ
Статті
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
