Kinetic characteristics of Na+, K-ATPpase of Loach embryo cells
Keywords:
NA, K-ATFase, Mihaslis-Msten (or K) constant, loach embryos, blastomere cleavage, embryogenesis
Abstract
The kinetic properties of the NA +, K + -ATPase of embryos of the Loach Misgurnus fossilis L. were studied during early embryogenesis (from the stage of 2 blastomeres to stage 10 of blastomere separation). The dependence of the activity of NA +, K + -ATPase of germ cells on the concentration of ATP is two-phase, practically at all studied stages of development, and this, in turn, is associated with an increase in the intensity of expression of enzyme molecules during embryonic development of embryos. The Michaelis-Menten constants for the ATP action of the NA +, K + -ATPase of the plasma membrane of the embryos were calculated in Lineuiverk-Burk coordinates. According to the obtained K, the molecules of NA +, K + -ATPase of germ cells during the studied stages of embryogenesis are characterized by catalytic centers with a low (2.7 mmol) affinity for ATP, the binding of the latter to these centers accelerates the catalytic cycle of molecules of membrane-bound enzymes of embryos. The obtained experimental data should be used to further clarify the molecular and membrane mechanisms of maintaining intracellular ionic homeostasis of embryos during embryogenesis
Downloads
Download data is not yet available.
References
1. Лопина О. Д. Взаимодействие каталитической субъединицы NA+, К+-АТФази с клеточными белками и другими эндогенными регуляторами // Биохимия.-2001.-Т.66, Вып. 10.- С. 1389-1400.
2. Jorgensen P. L., Hakansson К.О.. Karlish S.J. Structure and mechanism of Na,K-ATPase: Functional sites and their interactions // Annu. Rev. Physiol. - 2003. - V. 65. - P. 17-49.
3. Therien A.G., Blostein R. Mechanisms of sodium pump regulation // Am. J. Physiol. Cell Physiol. -2000.-V. 279.-P. 541-566.
4. Woo A. L., James P. F., Lingrel J. B. Sperm motility is dependent on a unique isoform of the Na, K-ATPase // J. Biol. Chem - 2000. - V. 275, N 27. - P. 20693-20699.
5. Blanco G., Sanchez G.. Melton R. J. et al. The a4 isoform of the Na, K-ATPase is expressed in the germ cells of the testes // J. Histochem Cytochem. - 2000. - V. 48, N 8. - P. 1023-1032.
6. Boldyrev A. A. Na+, K+-ATPase: 40 years of investigations // Membr. Cell. Biol. - 2000. - V. 13, N 6. - P. 715-719.
7. Akera Т., Ng Y. C. Digitalis sensitivitv of Na+,K(+)-ATPase, myocytes and the heart. // Life. Sci. -1991.-V. 18.-P. 135-142.
8. Greger R. Physiology of renal sodium transport // Am. J. Med. - 2000. - V. 319. - P. 51-62.
9. Xie Z, Askari A. Na(+)/K(+)-ATPase as a signal transducer // Eur. J. Biochem. - 2002. - V. 269. - P. 2434-2439.
10. Orlov S.N., Pchejetski D., Taurin S., Thorin-Trescases N., Maximov G.V., Pshezhetsky A.V., Rubin A.B., Hamet P. Apoptosis in serum-deprived vascular smooth muscle cells: evidence for cell volume-independent mechanism // Apoptosis. - 2004. - V. 9, N 1. - P. 55-66.
11. Ver A., Csermely P., Banyasz T. et al. Alterations in the properties and isoform ratios of brain Na(+)/K(+)-ATPase in streptozotocin diabetic rats // Biochim. Biophys. Acta. - 1995. - V. 1237, N 2. - P. 143-150.
12. Jamme I., Barbey O., Trouve P., Charlemagne D., Maixent J. М„ MacKenzie E.T., Pellerin L., Nouvelot A. Focal cerebial ischaemia induces a decrease in activity and a shift in ouabain affinity of Na+, K+-ATPase isoforms without modifications in mRNA and protein expression // Brain Res. - 1999. - V. 774, N 1-2.-P. 123-130.
13. Данилович Г.В., Костерін C.O. Ідентифікація та характеристика "базальної"' Са2+-незалежної Mg2+-залежної АТР-гідролазної ферментативної активності у фракції плазматичних мембран гладеньком'язових клітин // Укр. біохім. журн. - 2001. -Т. 73, № 6. - С. 30-40.
14. Гойда О.А. Биофизические аспекты раннего онтогенеза животных. - К.: Наукова думка. - 1993. -224с.
15. Бериташвили Д.Р., Кутателадзе Т.В., Маршани Д.О., Кафиани К.В. Аденозинтрифосфаты в эмбриональном развитии вьюна // Онтогенез. - 1974. - Т.5, №4. - С.363-371.
16. Slack С, Warner А.Е., Warner R.L. The distribution of sodium and potassium in amphibian embryos during early development // J. Physiol. - 1973. - Vol. 232. - P.297-312.
17. Гойда E.A.. Медина И.Р., Санагурский Д.И., Стельмах Н.С. Характеристики электрофнзиологических параметров мембран эмбриональных клеток вьюна при ингибировании Na+, K+-АТФ-азы // Онтогенез. - 1989. - Т. 20, №2. - С. 164-170.
18. Медына И.Р., Гойда Е.А. Брежестовский П.Д. Механочувствительные калиевые каналы - один из факторов колебаний потенциала покоя в раннем эмбриогенезе вьюна // Биол. мембраны. -1988. - Т. 5, № 9. - С. 960-969.
19. Нейфах А. А.. Тимофеева М.Я. Проблемы регуляции в молекулярной биологии развития. - М.: Наука. -1978.-336 с.
20. Луцик М. Д., Лукьяненко А. В., Кусень С. И. Метод массового механического удаления оболочек из зародышей вьюна // Онтогенез. - 1983. - Т. 14, №6. - С. 386-388.
21. Методы биохимических исследований (липидный и энергетический обмен). Учеб. пособие / Под ред. М.И. Прохоровой. - Л.: Изд-во Ленингр. Ун-га. - 1982. - 272
22. Деркач М.П., Гумецький Р.Я., Чабан М. Е. Курс варіаційної статистики. - К.: Вища шк. - 1977. -208 с
23. Целевич M.B, Мандзинець С.М., Санагурський Д.І. Na+. К+-АТФ-азна активність мембран зародків в'юна Misqurnus fossilis L. при дії антибіотиків // Фізіол. журн. - 2004. - Т. 50, №5. - С. 64-68.
24. Целевич М.В., Фафула Р.В., Галан М.Б., Санагурський Д.І. Ідентифікація Са2+-активованої, Mg2+-залежної АТР-гідролазної ферментативної активності мікросомної фракції мембран зародків в'юна (Misgurnus fossilis L.) // Укр. біохім. журн. - 2007. - Т. 79, №1. - С 53-57.
25. Leong Р.К., Manahan D. Metabolic importance of Na+/K+-ATPase activity during sea urchin development // J. Exp. Biol. - 1997. - V. 200. -P. 2881-2892.
26. Mitsunaga-Nakatsubo K., Fujiwara A., Yasumasu L. Change in the activity of Na+, K+-ATPase in embryos on the sea urchin, Hemicentrotus pulcherrimus, during early development // Dev. Growth Differ. - 1992. V. 34. - P. 379-385.
27. Озернюк Н.Д. Энергетический обмен в раннем онтогенезе рыб. - М.: Наука. - 1985. - 175 с.
28. Pavoine С, Lotersztajn S.. Mallat A, Pecker F. The high affinity (Ca2+-Mg2+)-ATPase in liver plasma membranes is a Ca2+ pump. Reconstitution of the purified enzyme into phospholipid vesicles // J. Biol. Chem. - 1987. - V. 262. - P. 5113-5117.
29. Nakamura J., Tajima G., Sato С. Na, K-ATPase and related cation pumps / New York Press: The New York Academy of Scienses. 2003. - P. 341-343.
2. Jorgensen P. L., Hakansson К.О.. Karlish S.J. Structure and mechanism of Na,K-ATPase: Functional sites and their interactions // Annu. Rev. Physiol. - 2003. - V. 65. - P. 17-49.
3. Therien A.G., Blostein R. Mechanisms of sodium pump regulation // Am. J. Physiol. Cell Physiol. -2000.-V. 279.-P. 541-566.
4. Woo A. L., James P. F., Lingrel J. B. Sperm motility is dependent on a unique isoform of the Na, K-ATPase // J. Biol. Chem - 2000. - V. 275, N 27. - P. 20693-20699.
5. Blanco G., Sanchez G.. Melton R. J. et al. The a4 isoform of the Na, K-ATPase is expressed in the germ cells of the testes // J. Histochem Cytochem. - 2000. - V. 48, N 8. - P. 1023-1032.
6. Boldyrev A. A. Na+, K+-ATPase: 40 years of investigations // Membr. Cell. Biol. - 2000. - V. 13, N 6. - P. 715-719.
7. Akera Т., Ng Y. C. Digitalis sensitivitv of Na+,K(+)-ATPase, myocytes and the heart. // Life. Sci. -1991.-V. 18.-P. 135-142.
8. Greger R. Physiology of renal sodium transport // Am. J. Med. - 2000. - V. 319. - P. 51-62.
9. Xie Z, Askari A. Na(+)/K(+)-ATPase as a signal transducer // Eur. J. Biochem. - 2002. - V. 269. - P. 2434-2439.
10. Orlov S.N., Pchejetski D., Taurin S., Thorin-Trescases N., Maximov G.V., Pshezhetsky A.V., Rubin A.B., Hamet P. Apoptosis in serum-deprived vascular smooth muscle cells: evidence for cell volume-independent mechanism // Apoptosis. - 2004. - V. 9, N 1. - P. 55-66.
11. Ver A., Csermely P., Banyasz T. et al. Alterations in the properties and isoform ratios of brain Na(+)/K(+)-ATPase in streptozotocin diabetic rats // Biochim. Biophys. Acta. - 1995. - V. 1237, N 2. - P. 143-150.
12. Jamme I., Barbey O., Trouve P., Charlemagne D., Maixent J. М„ MacKenzie E.T., Pellerin L., Nouvelot A. Focal cerebial ischaemia induces a decrease in activity and a shift in ouabain affinity of Na+, K+-ATPase isoforms without modifications in mRNA and protein expression // Brain Res. - 1999. - V. 774, N 1-2.-P. 123-130.
13. Данилович Г.В., Костерін C.O. Ідентифікація та характеристика "базальної"' Са2+-незалежної Mg2+-залежної АТР-гідролазної ферментативної активності у фракції плазматичних мембран гладеньком'язових клітин // Укр. біохім. журн. - 2001. -Т. 73, № 6. - С. 30-40.
14. Гойда О.А. Биофизические аспекты раннего онтогенеза животных. - К.: Наукова думка. - 1993. -224с.
15. Бериташвили Д.Р., Кутателадзе Т.В., Маршани Д.О., Кафиани К.В. Аденозинтрифосфаты в эмбриональном развитии вьюна // Онтогенез. - 1974. - Т.5, №4. - С.363-371.
16. Slack С, Warner А.Е., Warner R.L. The distribution of sodium and potassium in amphibian embryos during early development // J. Physiol. - 1973. - Vol. 232. - P.297-312.
17. Гойда E.A.. Медина И.Р., Санагурский Д.И., Стельмах Н.С. Характеристики электрофнзиологических параметров мембран эмбриональных клеток вьюна при ингибировании Na+, K+-АТФ-азы // Онтогенез. - 1989. - Т. 20, №2. - С. 164-170.
18. Медына И.Р., Гойда Е.А. Брежестовский П.Д. Механочувствительные калиевые каналы - один из факторов колебаний потенциала покоя в раннем эмбриогенезе вьюна // Биол. мембраны. -1988. - Т. 5, № 9. - С. 960-969.
19. Нейфах А. А.. Тимофеева М.Я. Проблемы регуляции в молекулярной биологии развития. - М.: Наука. -1978.-336 с.
20. Луцик М. Д., Лукьяненко А. В., Кусень С. И. Метод массового механического удаления оболочек из зародышей вьюна // Онтогенез. - 1983. - Т. 14, №6. - С. 386-388.
21. Методы биохимических исследований (липидный и энергетический обмен). Учеб. пособие / Под ред. М.И. Прохоровой. - Л.: Изд-во Ленингр. Ун-га. - 1982. - 272
22. Деркач М.П., Гумецький Р.Я., Чабан М. Е. Курс варіаційної статистики. - К.: Вища шк. - 1977. -208 с
23. Целевич M.B, Мандзинець С.М., Санагурський Д.І. Na+. К+-АТФ-азна активність мембран зародків в'юна Misqurnus fossilis L. при дії антибіотиків // Фізіол. журн. - 2004. - Т. 50, №5. - С. 64-68.
24. Целевич М.В., Фафула Р.В., Галан М.Б., Санагурський Д.І. Ідентифікація Са2+-активованої, Mg2+-залежної АТР-гідролазної ферментативної активності мікросомної фракції мембран зародків в'юна (Misgurnus fossilis L.) // Укр. біохім. журн. - 2007. - Т. 79, №1. - С 53-57.
25. Leong Р.К., Manahan D. Metabolic importance of Na+/K+-ATPase activity during sea urchin development // J. Exp. Biol. - 1997. - V. 200. -P. 2881-2892.
26. Mitsunaga-Nakatsubo K., Fujiwara A., Yasumasu L. Change in the activity of Na+, K+-ATPase in embryos on the sea urchin, Hemicentrotus pulcherrimus, during early development // Dev. Growth Differ. - 1992. V. 34. - P. 379-385.
27. Озернюк Н.Д. Энергетический обмен в раннем онтогенезе рыб. - М.: Наука. - 1985. - 175 с.
28. Pavoine С, Lotersztajn S.. Mallat A, Pecker F. The high affinity (Ca2+-Mg2+)-ATPase in liver plasma membranes is a Ca2+ pump. Reconstitution of the purified enzyme into phospholipid vesicles // J. Biol. Chem. - 1987. - V. 262. - P. 5113-5117.
29. Nakamura J., Tajima G., Sato С. Na, K-ATPase and related cation pumps / New York Press: The New York Academy of Scienses. 2003. - P. 341-343.
Published
2008-09-29
Cited
How to Cite
Tselevich, M. V., Mandzinets, S. M., & Sanagurskiy, D. I. (2008). Kinetic characteristics of Na+, K-ATPpase of Loach embryo cells. Biophysical Bulletin, 1(20), 29-36. Retrieved from https://periodicals.karazin.ua/biophysvisnyk/article/view/1571
Section
Cell biophysics
Copyright (c) 2008 Biophysical visnik
Authors who publish with this journal agree to the following terms:
- Authors retain copyright and grant the journal right of first publication with the work simultaneously licensed under a Creative Commons Attribution License that allows others to share the work with an acknowledgement of the work's authorship and initial publication in this journal.
- Authors are able to enter into separate, additional contractual arrangements for the non-exclusive distribution of the journal's published version of the work (e.g., post it to an institutional repository or publish it in a book), with an acknowledgement of its initial publication in this journal.
- Authors are permitted and encouraged to post their work online (e.g., in institutional repositories or on their website) prior to and during the submission process, as it can lead to productive exchanges, as well as earlier and greater citation of published work (See The Effect of Open Access).
