Еволюція метало-бета-лактамаз у фокусі проблеми антибіотикорезистентності
Анотація
У статті розглянуто місце метало-бета-лактамаз серед механізмів антибіотикорезистентності. Ці ферменти мають важливі відмінності від серинових бета-лактамаз, які впливають на механізм їх каталітичної активності, інгібування, швидкість поширення та еволюції. Описано історію вивчення та суспільну значущість антибіотикорезистентності в цілому та бета-лактамаз зокрема. Наведено класифікації ферментів, що гідролізують бета-лактамне кільце, описано структуру реакційного центру метало-бета-лактамаз та гіпотетичну модель його функціонування. Також розглянуто два принципово відмінних механізми інгібування метало-бета-лактамаз (цинк-залежний та цинк-незалежний) та їх наслідки для розробки терапевтичних стратегій. Метало-бета-лактамази поширювались серед непатогенних природних популяцій бактерій, а потім почали поширюватися на патогенних (спочатку грам-негативні), що обумовлює важливість їх вивчення з точки хору суспільного здоров’я. Висока швидкість поширення цих ферментів обумовлена їх локалізацією в структурах типу інтегронів, інсерційних послідовностей та кон’югаційних плазмід та може бути проілюстрована на прикладі ферменту NDM, вперше виділеному в Н’ю-Делі в 2009 р., який за десять років поширився по всьому світу та сформував три десятки мутантних варіантів. Майже доведеним є факт, що метало-бета-лактамази виникали в еволюції двічі. На сьогодні більш точно з’ясовані філогенетичні зв’язки між різними представниками цієї родини ферментів та встановлено наявність десяти монофілетичних груп. Наведені у статті дані можуть слугувати вихідною точкою для планування комплексних робіт з прогнозування еволюції метало-бета-лактамаз, які несуть серйозні ризики для лікування інфекційних захворювань.
Завантаження
Посилання
Ambler, R.P. (1980). The structure of β-lactamases. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. B, Biological Sciences, 289(1036), 321-331. https://doi.org/10.1098/rstb.1980.0049
Banin, E., Hughes, D., Kuipers, O.P. (2017). Bacterial pathogens, antibiotics and antibiotic resistance. FEMS microbiology reviews, 41(3), 450-452. https://doi.org/10.1093/femsre/fux016
Bebrone, C. (2007). Metallo-β-lactamases (classification, activity, genetic organization, structure, zinc coordination) and their superfamily. Biochemical pharmacology, 74(12), 1686-1701. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2007.05.021
Berglund, F., Johnning, A., Larsson, D.J., Kristiansson, E. (2021). An updated phylogeny of the metallo-β-lactamases. Journal of Antimicrobial Chemotherapy, 76(1), 117-123. https://doi.org/10.1093/jac/dkaa392
Blair, J.M., Webber, M.A., Baylay, A.J., Ogbolu, D.O., Piddock, L.J. (2015). Molecular mechanisms of antibiotic resistance. Nature reviews microbiology, 13(1), 42-51. https://doi.org/10.1038/nrmicro3380
Boyd, S.E., Livermore, D.M., Hooper, D.C., Hope, W.W. (2020). Metallo-β-lactamases: structure, function, epidemiology, treatment options, and the development pipeline. Antimicrobial agents and chemotherapy, 64(10), 10-1128. https://doi.org/10.1128/aac.00397-20
Charpentier, E., Courvalin, P. (1999). Antibiotic resistance in Listeria spp. Antimicrobial agents and chemotherapy, 43(9), 2103-2108. https://doi.org/10.1128/aac.43.9.2103
Church, N.A., McKillip, J.L. (2021). Antibiotic resistance crisis: challenges and imperatives. Biologia, 76(5), 1535-1550. https://doi.org/10.1007/s11756-021-00697-x
Diene, S.M., Pontarotti, P., Azza, S., Armstrong, N., Pinault, L., Chabrière, E., Raoult, D. (2023). Origin, diversity, and multiple roles of enzymes with metallo-β-lactamase fold from different organisms. Cells, 12(13), 1752. https://doi.org/10.3390/cells12131752
Frieri, M., Kumar, K., Boutin, A. (2017). Antibiotic resistance. Journal of infection and public health, 10(4), 369-378. https://doi.org/10.1016/j.jiph.2016.08.007
Garau, G., Di Guilmi, A.M., Hall, B.G. (2005). Structure-based phylogeny of the metallo-β-lactamases. Antimicrobial agents and chemotherapy, 49(7), 2778-2784. https://doi.org/10.1128/aac.49.7.2778-2784.2005
Hall, B.G., Barlow, M. (2005). Revised Ambler classification of β-lactamases. Journal of Antimicrobial Chemotherapy, 55(6), 1050-1051. https://doi.org/10.1093/jac/dki130
Ju, L.C., Cheng, Z., Fast, W., Bonomo, R.A., Crowder, M.W. (2018). The continuing challenge of metallo-β-lactamase inhibition: mechanism matters. Trends in pharmacological sciences, 39(7), 635-647.
Levy, S.B., Clowes, R.C., Koenig, E.L. (1981). Statement regarding worldwide antibiotic misuse. Molecular Biology, Pathogenicity, and Ecology of Bacterial Plasmids; Plenum: New York, NY, USA, 679-681.
Lin, J., Nishino, K., Roberts, M.C., Tolmasky, M., Aminov, R.I., Zhang, L. (2015). Mechanisms of antibiotic resistance. Frontiers in microbiology, 6, 34. https://doi.org/10.3389/fmicb.2015.00034
López, C., Delmonti, J., Bonomo, R.A., Vila, A.J. (2022). Deciphering the evolution of metallo-β-lactamases: a journey from the test tube to the bacterial periplasm. Journal of Biological Chemistry, 298(3), 101665. https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.101665
MacGowan, A., Macnaughton, E. (2017). Antibiotic resistance. Medicine, 45(10), 622–628. https://doi.org/10.1016/j.mpmed.2017.07.006
Mojica, M.F., Rossi, M.A., Vila, A.J., Bonomo, R.A. (2022). The urgent need for metallo-β-lactamase inhibitors: an unattended global threat. The Lancet Infectious Diseases, 22(1), e28-e34.
Munita, J.M., Arias, C.A. (2016). Mechanisms of antibiotic resistance. Virulence mechanisms of bacterial pathogens, 481-511. https://doi.org/10.1128/9781555819286.ch17
Olsen, J.E., Christensen, H., Aarestrup, F.M. (2006). Diversity and evolution of blaZ from Staphylococcus aureus and coagulase-negative staphylococci. Journal of Antimicrobial Chemotherapy, 57(3), 450-460. https://doi.org/10.1093/jac/dki492
O'Neill, J. (2014). Antimicrobial resistance: tackling a crisis for the health and wealth of nations. Rev. Antimicrob. Resist. 20 p.
Osmundsen, J.A. (1966). Are germs winning the war against people. Look, 18, 140-1.
Page, M.I., Badarau, A. (2008). The mechanisms of catalysis by metallo β‐lactamases. Bioinorganic chemistry and applications, 2008(1), 576297. https://doi.org/10.1155/2008/576297
Palzkill, T. (2013). Metallo‐β‐lactamase structure and function. Annals of the New York Academy of Sciences, 1277(1), 91-104. https://doi.org/10.1111/j.1749-6632.2012.06796.x
Podolsky, S.H. (2018). The evolving response to antibiotic resistance (1945–2018). Palgrave Communications, 4(1). https://doi.org/10.1057/s41599-018-0181-x
Rotondo, C.M., Wright, G.D. (2017). Inhibitors of metallo-β-lactamases. Current opinion in microbiology, 39, 96-105. https://doi.org/10.1016/j.mib.2017.10.026
Sabtu, N., Enoch, D.A., Brown, N.M. (2015). Antibiotic resistance: what, why, where, when and how? British medical bulletin, 116(1). https://doi.org/10.1093/bmb/ldv041
Tr, W. (2005). Metallo-β-lactamases: the quiet before the storm? Clin Microbiol Rev, 18, 306-325.
Urban-Chmiel, R., Marek, A., Stępień-Pyśniak, D., Wieczorek, K., Dec, M., Nowaczek, A., Osek, J. (2022). Antibiotic resistance in bacteria — A review. Antibiotics, 11(8), 1079. https://doi.org/10.3390/antibiotics11081079
Walsh, T.R., Toleman, M.A., Poirel, L., Nordmann, P. (2005). Metallo-β-lactamases: the quiet before the storm? Clinical microbiology reviews, 18(2), 306-325. https://doi.org/10.1128/cmr.18.2.306-325.2005
Wie, W.J., Yang, H.F., Ye, Y., Li, J.B. (2015). New Delhi metallo-β-lactamase-mediated carbapenem resistance: origin, diagnosis, treatment and public health concern. Chinese medical journal, 128(14), 1969-1976. https://doi.org/10.4103/0366‑6999.160566
Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої її публікації на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License 4.0 International (CC BY 4.0), яка дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи.
Автори мають право укладати додаткові невиключні угоди щодо поширення опублікованої версії роботи (наприклад, розміщення в інституційних репозитаріях або публікація у збірниках) за умови зазначення її первинної публікації в цьому журналі.
