Взаємодія фібрилярного інсуліну з білками: дослідження методом молекулярного докінгу
DOI:
https://doi.org/10.26565/2312-4334-2022-2-17Ключові слова:
амілоїдні фібрили інсуліну, сироватковий альбумін, лізоцим, комплекс фібрила-білок, фосфонієвий зондАнотація
Протягом останніх десятиріч зростаюча увага приділяється з’ясуванню факторів, відповідальних за токсичний потенціал специфічних білкових агрегатів, аміллоїдних фібрил, утворення яких пов’язане із низкою патологій людини, включаючи нейродегенеративні захворювання, системний амілоїдоз, діабет II-го типу, тощо. Незважаючи на значний прогрес у встановленні механізмів цитотоксичної дії амілоїдних фібрил, роль фібрил-білкових взаємодій у визначенні амілоїдної токсичності залишається маловивченою. З огляду на це, у даній роботі методом молекулярного докінгу було проведено дослідження взаємодії між амілоїдними фібрилами інсуліну (InsF) та трьома біологічно важливими мультифункціональними білками, сироватковим альбуміном, лізоцимом та інсуліном в нативному глобулярному стані. З використанням web-серверів ClusPro, HDOCK, PatchDock, COCOMAPS та програмного пакету BIOVIA Discovery Studio, були визначені структурні характеристики фібрил-білкових комплексів, а саме: число взаємодіючих амінокислотних залишків, кількість залишків на інтерфейсі фібрили та білків, внески різних типів взаємодій, занурена площа при утворенні комплексу, тощо. Було встановлено, що: i) гідрофільно-гідрофільні та гідрофільно-гідрофобні взаємодії відіграють головну роль в утворенні фібрил-білкових комплексів; ii) число фібрилярних взаємодіючих залишків незначно відрізняється для досліджуваних білків; iii) водневі зв’язки утворюються, головним чином, між глутаміном та аспарагіном фібрилярного інсуліну, лізином сироваткового альбуміну та аргініном лізоциму; iv) полярна занурена площа перевищує неполярну при комплексоутворенні білків з фібрилами інсуліну. Методом молекулярного докінгу були отримані докази локалізації фосфонієвого флуоресцентного барвника TDV на фібрил-білковому інтерфейсі.
Посилання
A. Marchand, A.K. Van Hall-Beauvais, and B.E. Correia, Curr. Opin. Struct. Biol. 74, 102370 (2022), https://doi.org/10.1016/j.sbi.2022.102370
L. Zhang, G.Yu, D. Xi, Neurocomputing, 324, 10-19 (2019), https://doi.org/10.1016/j.neucom.2018.02.097
C.J. Morris, and D. Della Corte, Mod. Phys. Lett. B 35, 2130002 (2021), https://doi.org/10.1142/S0217984921300027
X.M. Zhao, R.S. Wang, L. Chen, and K. Aihara, Nucleic Acids Res. 36, e48 (2008), https://doi.org/10.1093/nar/gkn145
T.L. Nero, C.J. Morton, J.K. Holien, J. Wielens, and M.W. Parker, Nat. Rev. Cancer, 14, 248-262 (2014), https://doi.org/10.1038/nrc3690
J. Gao, W.X. Li, S.Q. Feng, Y.S. Yuan, D.F. Wan, W. Han, and Y. Yu, Genomics, 91, 347-355 (2008), https://doi.org/10.1016/j.ygeno.2007.12.007
C.M. Paumi, J. Menendez, A. Arnoldo, K. Engels, K.R. Iyer, S. Thaminy, O. Georgiev, Y. Barral, S. Michaelis, and I. Stagljar, Mol. Cell, 26, 15-25 (2007), https://doi.org/10.1016/j.molcel.2007.03.011
C. Nicod, A. Banaei-Esfahani, and B.C. Collins, Curr. Opin. Microbiol. 39, 7-15 (2017), https://doi.org/10.1016/j.mib.2017.07.005
N. E. Williams, Methods Cell. Biol. 62 449-453 (2000), https://doi.org/10.1016/S0091-679X(08)61549-6
G.C. Koh, P. Porras, B. Aranda, H. Hermjakob, and S.E. Orchard, J. Proteome Res. 11, 2014-2031 (2012), https://doi.org/10.1021/pr201211w
A.L. Garner,and K.D. Janda, Curr. Top. Med. Chem. 11, 258-280 (2011), https://doi.org/10.2174/156802611794072614
M.R. Arkin, Y. Tang, and J.A. Wells, Chem. Biol. 21, 1102-1114 (2014), https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2014.09.001
M. Dawidowski, L. Emmanouilidis, V.C. Kalel, K. Tripsianes, K. Schorpp, K. Hadian, M. Kaiser, P. Maser, M. Kolonko, S. Tanghe, A. Rodriguez, W. Schliebs, R. Erdmann, M. Sattler, and G.M. Popowicz, Science, 355, 1416-1420 (2017), https://doi.org/10.1126/science.aal1807
P. Anand, J.D. Brown, C.Y. Lin, J. Qi, R. Zhang, P.C. Artero, M.A. Alaiti, J. Bullard, K. Alazem, K.B. Margulies, T.P. Cappola, M. Lemieux, J. Plutzky, J.E. Bradner, and S.M. Haldar, Cell 154, 569-582 (2013), https://doi.org/10.1016/j.cell.2013.07.013
M.C. Lu, S.J. Tan, J.A. Ji, Z.Y. Chen, Z.W. Yuan, Q.D. You, and Z.Y. Jiang, ACS Med. Chem. Lett. 7, 835-840 (2016), https://doi.org/10.1021/acsmedchemlett.5b00407
M.P. Hayes, M. Soto-Velasquez, C.A. Fowler, V.J. Watts, and D.L. Roman, ACS Chem. Neurosci. 9, 346-357 (2018), https://doi.org/10.1021/acschemneuro.7b00349
G.J. Cooper, A.C. Willis, A. Clark, R.C. Turner, R.B. Sim, and K.B. Reid, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 8628-8632 (1987), https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3317417
A.P. Ano Bom, L.P. Rangel, D.C. Costa, G.A. de Oliveira, D. Sanches, C.A. Braga, L.M. Gava, C.H. Ramos, A.O. Cepeda, A.C. Stumbo, C.V De Moura Gallo, Y. Cordeiro, and J.L. Silva, J. Biol. Chem. 287, 28152-28162 (2012), http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.340638
M.G. Spillantini, M.L. Schmidt, V.M.-Y. Lee, J.Q. Trojanowski, R. Jakes, and M. Goedert, Nature, 388, 839-840 (1997), https://doi.org/10.1038/42166
R. Gallardo, N.A Ranson, S.E. Radford, Curr. Opin. Struct. Biol. 60, 7-16 (2020), https://doi.org/10.1016/j.sbi.2019.09.001
M.G. Iadanza, M.P. Jackson, E.W. Hewitt, N.A. Ranson, and S.E. Radford, Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 19, 755-773 (2018), https://doi.org/10.1038/s41580-018-0060-8
F.J. Bauerlein, I. Saha, A. Mishra, M. Kalemanov, A. Martínez-Sánchez, R. Klein, I. Dudanova, M.S. Hipp, F.U. Hartl, W. Baumeister, and R. Fernández-Busnadiego, Cell, 171, 179-187 (2017), https://doi.org/10.1016/j.cell.2017.08.009
H. Olzscha, S.M. Schermann, A.C. Woerner, S. Pinkert, M.H. Hecht, G.G. Tartaglia, M. Vendruscolo, M. Hayer-Hartl, F.U. Hartl, and R. Martin Vabulas, Cell, 144, 67-78 (2011), https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.11.050
S.C. Goodchild, T. Sheynis, R. Thompson, K.W. Tipping, W.F. Xue, N.A. Ranson, P.A. Beales, E.W. Hewitt, and S.E. Radford, PLOS One, 9, e104492 (2014), https://doi.org/10.1371/journal.pone.0104492
M.P. Jackson, and E.W. Hewitt, Essays Biochem. 60, 173-180 (2016), https://doi.org/10.1042/EBC20160005
K.F. Winklhofer, C. Haass, Biochim. Biophys. Acta, 1802, 29-44 (2010), https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2009.08.013
B. Uttara, A.V. Singh, P. Zamboni, and R.T. Mahajan, Curr. Neuropharmacol. 7, 65-74 (2009), https://doi.org/10.2174/157015909787602823
Xie H, Guo C Front. Mol. Biosci. 7, 629520 (2021), https://doi.org/10.3389/fmolb.2020.629520
C.Q. Liang, and Y.M. Li, Curr. Opin. Chem. Biol. 64, 124-130 (2021), https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2021.05.011
I.C. Stancu, B. Vasconcelos, D. Terwel, and I. Dewachter, Mol. Neurodegener. 9, 1-14 (2014), https://doi.org/10.1186/1750-1326-9-51
I.T. Desta, K.A. Porter, B. Xia, D. Kozakov, and S. Vajda, Structure, 28, 1071-1081 (2020), https://doi.org/10.1016/j.str.2020.06.006
S. Vajda, C. Yueh, D. Beglov, T. Bohnuud, S.E. Mottarella, B. Xia, D.R. Hall, and D. Kozakov, Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 85, 435-444 (2017), https://doi.org/10.1002/prot.25219
Y. Yan, H. Tao, J. He, and S-Y. Huang, Nat. Protoc. 15, 1829–1852 (2020), https://doi.org/10.1038/s41596-020-0312-x
Y. Yan, D. Zhang, P. Zhou, B. Li, and S-Y. Huang, Nucleic Acids Res. 45, W365-W373 (2017), https://doi.org/10.1093/nar/gkx407
C. Zhang, G. Vasmatzis, J.L. Cornette, and C. De Lisi, J. Mol. Biol. 267, 707-726 (1997), https://doi.org/10.1006/jmbi.1996.0859
U. Tarabara, O. Zhytniakivska, K. Vus, V. Trusova, and G. Gorbenko, East Eur. J. Phys. 1, 96-104 (2022), https://doi.org/10.26565/2312-4334-2022-1-13
Завантаження
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
