Вплив поліфенолів на взаємодії між функціональними білками та амілоїдними фібрилами

Автор(и)

DOI:

https://doi.org/10.26565/2312-4334-2025-4-77

Ключові слова:

амілоїдні фібрили, функціональні білки, поліфеноли, молекулярний докінг

Анотація

Серед великого розмаїття білок-білкових взаємодій, утворення комплексів між функціонально важливими білками та патогенними білковими агрегатами (амілоїдними фібрилами) привертає особливий інтерес з огляду на можливу роль таких комплексів у цитотоксичності амілоїдів. У даній роботі ми дослідили взаємодії між функціональними білками ((сироватковим альбуміном людини (HSA), гемоглобіном (deoxyHb та oxyHb) та інсуліном (Ins)) та амілоїдними фібрилами із Aбета пептиду (Abeta), амілоїдного поліпептиду (IAPP), інсуліну (InsF), аполіпопротеїну A-I (apoA-I) та аполіпопротеїну A-II (apoA-II). Головний акцент був зроблений на оцінці можливості модуляції таких взаємодій поліфенольними сполуками, включаючи кверцетин, куркумін в кето та єнольній формах, галову та саліцилову кислоти, сесамін та ресвератрол. Аналіз результатів, отриманих методом молекулярного докінгу, показав, що спорідненість амілоїдних фібрил до функціональних білків варіює в широких межах та залежить від структурних особливостей досліджуваних систем. Найбільш виражений дестабілізуючий вплив поліфенолів на комплекси між білками в нативному та амілоїдному станах був виявлений для систем HSA + QR / CRketo +ApoA-I, HSA +SES +IAPP, deoxyHb + SES / RES +InsF. Подальша експериментальна верифікація даних молекулярного докінгу створить передумови для розширення діапазону застосування поліфенолів як антиамілоїних агентів.

Посилання

S. Wang, R. Wu, J. Lu, Y. Jiang, T. Huang, and Y. Cai, Proteomics. 22, 2100190 (2022). https://doi.org/10.1002/pmic.202100190

L. Walport, J. Low, J. Matthews, and J. Mackay, Chem. Soc. Rev. 50, 12292 (2021). https://doi.org/10.1039/D1CS00548K

T. Berggård, S. Linse, and P. James, Proteomics 7, 2833 (2007). https://doi.org/10.1002/pmic.200700131

J. Brown, and M. Horrocks, Curr. Opin. Struct. Biol. 15, 441 (2005). https://doi.org/10.1016/j.sbi.2005.06.001

H. Lu, Q. Zhou, J. He, Z. Jiang, C. Peng, R. Tong, and J. Shi, Signal Transduct. Target. Ther. 5, 213 (2020). https://doi.org/10.1038/s41392-020-00315-3

J. Brown, and M. Horrocks, Semin. Cell Dev. Biol. 99, 65 (2020). https://doi.org/10.1016/j.semcdb.2018.05.006

B. Liu, H. Zhang,and X. Qin, Nanomaterials 15, 255 (2025). https://doi.org/10.3390/nano15040255

M. P. Jackson, and E. W. Hewitt, Essays Biochem. 60, 173 (2016). https://doi.org/10.1042/EBC20160005

K. F. Winklhofer, and C. Haass, Biochim. Biophys. Acta 1802, 29-44 (2010).

B. Uttara, A. V. Singh, P. Zamboni, R. T. Mahajan, Curr. Neuropharmacol. 7, 65 (2009). https://doi.org/10.2174/157015909787602823

U.K. Malovytsia, V.M. Trusova, M.H. Thomsen, G.P. Gorbenko, East Eur. J. Phys. (1), 367 (2025). https://doi.org/10.26565/2312-4334-2025-1-45

B. Bohrmann, I. Tjernberg, P. Kuner, S. Poli, B. Levet-Trafit, J. Näslund, R. Grayson, W. Huber, H. Döbeli, and C. Nordstedt, J. Biol. Chem. 274, 15990 (1999). https://doi.org/10.1074/jbc.274.23.15990

S. Han, J. Park, and I. Mook-Jung, Prog.Neurobiol. 137, 17 (2016). https://doi.org/10.1016/j.pneurobio.2015.12.004

H. Xie, and C. Guo, Front. Mol. Biosci. 7, 629520 (2021). https://doi.org/10.3389/fmolb.2020.629520

K. Jia, Y. Low, A. Venkatraman, J. Mehta, and K. Pervushin, J. Adv. Res. 36, 113 (2022). https://doi.org/10.1016/j.jare.2021.05.007

A. Ezra, I. Rabinovich-Nikitin, P. Rabinovich-Toidman, and B. Solomon, J. Alzheimers Dis. 50, 175 (2016). https://doi.org/10.3233/JAD-150694

M. Boada, O. López, J. Olazarán, L. Núñez, M. Pfeffer, M. Paricio, J. Lorites, G. Piñol-Ripoll, J. Gámez, F. Anaya, D. Kiprov, J. Lima, C. Grifols, M. Torres, M. Costa, J. Bozzo, Z. Szczepiorkowski, S. Hendrix, and A. Páez, Alzheimers. Dement. 16, 1412 (2020). https://doi.org/10.1002/alz.12137

C. Wang, F. Cheng, L. Xu, and L. Jia, RSC Adv. 6, 71165 (2016). https://doi.org/10.1039/c6ra14590f

M. Algamal, R. Ahmed, N. Jafari, B. Ahsan, J. Ortega, and G. Melacini, G. J. Biol. Chem. 292, 17158 (2017). https://doi.org/10.1074/jbc.M117.792853

D. Bode, H. Stanyon, T. Hirani, M. Baker, J. Nield, and J. Viles, J. Mol. Biol. 430, 919–934 (2018). https://doi.org/10.1016/j.jmb.2018.01.008

Z. Almeida, and R. Brito, Biomedicines 10, 3276 (2022). https://doi.org/10.3390/biomedicines10123276

E. Nachman, A. Wentink, K. Madiona, L. Bousset, T. Katsinelos, K. Allinson, H. Kampinga, W. McEwan, T. Jahn, R. Melki, A. Mogk, B. Bukau, and C. Nussbaum-Krammer, J. Biol. Chem. 295, 9676 (2020). https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.013478

Y. Ali, H. Allen, L. Yu, D. Li-Kroeger, D. Bakhshizadehmahmoudi, A. Hatcher, C. McCabe, J. Xu, N. Bjorklund, G. Taglialatela, D. Bennett, P. De Jager, J. Shulman, H. Bellen, and H. Lu, PLOS Biol. 14, e1002472. (2016). https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1002472

B. Kannaian, B. Sharma, M. Phillips, A. Chowdhury, M. Manimekalai, S. Adav, J. Ng, A. Kumar, S. Lim, Y. Mu, S. Sze, G. Grüber, and K. Pervushin, Sci.Rep. 9, 1 (2019). https://doi.org/10.1038/s41598-019-48819-5

R. Costa, A. Gonçalves, M. Saraiva, and I. Cardoso, FEBS Lett. 582, 936–942 (2008). https://doi.org/10.1016/j.febslet.2008.02.034

C. Weng, and G. Yen, Canc. Treat. Rev. 38, 76 (2012), https://doi.org/10.1016/j.ctrv.2011.03.001

T. Ozdal, E. Capanoglu, and F. Altay, Food Res. Int. 51, 954 (2013). https://doi.org/10.1016/j.foodres.2013.02.009

Y. Yan, H. Tao, J. He, and S-Y. Huang, Nat. Protoc. 15, 1829 (2020). https://doi.org/10.1038/s41596-020-0312-x

Завантаження

Опубліковано

2025-12-08

Номер

Розділ

Статті

Статті цього автора (цих авторів), які найбільше читають

1 2 3 > >>