Взаємодія поліфенолів з амілоїдними фібрилами: дослідження методом молекулярного докінгу
DOI:
https://doi.org/10.26565/2312-4334-2025-3-54Ключові слова:
амілоїдні фібрили, поліфеноли, сайти зв’язування, спорідненість зв’язування, молекулярний докінгАнотація
Поліфеноли, група різноманітних сполук природного походження, які мають цілу низку корисних біологічних властивостей, наразі приверстають все більший інтерес в контексті їх здатності інгібувати утворення і викликати дестабілізацію особливих білкових агрегатів, амілоїдних фібрил, пов’язаних із багатьма захворюваннями людини. У даній роботі метод молекулярного докінгу був застосований для з’ясування молекулярних деталей взаємодії між поліфенольними сполуками, включаючи кверцетин, куркумін, ресвератрол, сесамін, саліцилову та галову кислоти зі зрілими амілоїдними фібрилами із Абета пептиду, амілоїдного поліпептиду, інсуліну, аполіпопротеїнів А-I та A-II. Усі досліджені поліфеноли мали найвищу спорідненість до амілоїдних фібрил із аполіпопротеїну А-ІІ та інсуліну, тоді як найнижча спорідненість спостерігалась до фібрилярного аполіпопротеїну А-І. Аналіз амінокислотного складу сайтів зв’язування з використанням шкали гідрофобності/гідрофільності показав, що гідрофобні та нейтральні залишки відіграють ключову роль у комплексоутворенні поліфенолів з амілоїдними фібрилами із аполіпопротеїну А-І, аполіпопротеїну А-ІІ та інсуліну, позитивно заряджені залишки у значній мірі визначають зв’язування поліфенолів з фібрилярними формами Абета та амілоїдного поліпептидів, тоді як внесок негативно заряджених залишків був виявлений тільки для комплексів сесамін + фібрили аполіпопротеїну А-І /Абета та куркумін кето + фібрили інсуліну. Отримані результати можуть бути корисними при розробці нових анти-амілоїдних стратегій на основі поліфенолів.
Посилання
E. Chatani, K. Yuzu,Y. Ohhashi, and Y. Goto, Int. J. Mol. Sci. 22, 4349 (2021). https://doi.org/10.3390/ijms22094349
B. Liu, H. Zhang, and X. Qinn, Nanomaterials 15, 255 (2025). https://doi.org/10.3390/nano15040255
W. Yao, H. Yang, and J. Yang, Front. Aging Neurosci. 14, 1019412 (2022). https://doi.org/10.3389/fnagi.2022.1019412
P. Bhosale, S. Ha, P. Vetrivel, H. Kim, S. Kim, and G. Kim, Transl. Cancer Res. 9, 7619 (2020). https://doi.org/10.21037/tcr-20-2359
A. Rana, M. Samtiya, T. Dhewa, V. Mishra, and R. Aluko, J. Food. Chem. 46, e14264 (2022). https://doi.org/10.1111/jfbc.14264
Y. Han, H. Yin, C. Xiao, M. Bernards, Y. He, and Y. Guan, ACS Chem. Neurosci. 14, 4051–4061 (2023). https://doi.org/10.1021/acschemneuro.3c00586
G. Martins, C. Nascimento, and N. Galamba, ACS Chem. Neurosci. 14, 1905–1920 (2023). https://doi.org/10.1021/acschemneuro.3c00162
F. Zaidi, and R. Bhat, J. Biomol. Struct. Dyn. 40, 4593–4611 (2020). https://doi.org/10.1080/07391102.2020.1860824
Y. Nian, Y. Zhang, C. Ruan, and B. Hu, Curr. Opin. Food Sci. 43, 99 (2022). https://doi.org/10.1016/j.cofs.2021.11.005
J. Bieschke, J. Russ, R. Friedrich, D. Ehrnhoefer, H. Wobst, K. Neugebauer, and E. Wanker, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S. A. 107, 7710–7715 (2010). https://doi.org/10.1073/pnas.0910723107
D. Ehrnhoefer, J. Bieschke, A. Boeddrich, M. Herbst, L. Masino, R. Lurz, S. Engemann, A. Pastore, and E. Wanker, Nat. Struct. Mol. Biol. 15, 558–566 (2008). https://doi.org/10.1038/nsmb.1437
Z. Fu, D. Aucoin, M. Ahmed, M. Ziliox, W. Van Nostrand, and S. Smith, Biochemistry 53, 7893–7903 (2014). https://doi.org/10.1021/bi500910b
R. Mishra, D. Sellin, D. Radovan, A. Gohlke, and R. Winter, ChemBioChem 10, 445–449 (2009). https://doi.org/10.1002/cbic.200800762
G. Prasanna, and P. Jing, Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc. 246, 119001 (2021). https://doi.org/10.1016/j.saa.2020.119001
K. Siposova, T. Kozar, V. Huntosova, S. Tomkova, and A. Musatov, Biochim. Biophys. Acta - Proteins Proteom. 1867, 259-274 (2019). https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2018.10.002
R. Abioye, O. Okagu, and C. Udenigwe, J. Agric. Food Chem. 70, 392–402 (2022). https://doi.org/10.1021/acs.jafc.1c06918
M. Ramezani, M. Hesami, Y. Rafiei, E. Ghareghozloo, A. Meratan, and N. Nikfarjam, ACS Appl. Bio Mater. 4, 3547–3560 (2021). https://doi.org/10.1021/acsabm.1c00068
Y. Yan, H. Tao, J. He, and S-Y. Huang, Nat. Protoc. 15, 1829–1852 (2020). https://doi.org/10.1038/s41596-020-0312-x
Завантаження
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
