Оцінка вільної енергії зв’язування двозарядних катіонів із функціональними групами амінокислот за допомогою сучасних силових полів.
Анотація
Очистка води від іонів важких металів являє собою нагальну екологічну проблему. Активно досліджуваним способом для цього є зв'язування іонів металів за допомогою білків, які можливо виділити з легкодоступної рослинної сировини. Карбоксильні, тіолатні групи амінокислотних залишків здатні до комплексоутворення з катіонами металів, що призводить до видалення забруднювачів із води. Для досліджень активно використовуються методи обчислювальної хімії, зокрема класичне молекулярно-динамічне моделювання. У роботі проведена оцінка правильності відтворення вільних енергій зв’язування ряду двозарядних катіонів металів із функціональними групами амінокислот. Використаний сучасний набір потенціальних моделей катіонів, який коректно відтворює характеристики катіонів у водному розчині. Порівняння проведено з експериментально виміряними константами стійкості модельованих комплексів або їх структурних аналогів. Обчислення вільних енергій виконано методом алхімічного перетворення. Показано, що незважаючи на валідованість вжитих потенціальних моделей, вільні енергії зв’язування з функціональними групами амінокислот загалом відтворюються погано: помірно недооцінені для тіолатної групи та аміногрупи, надзвичайно переоцінені для карбоксилатної групи, некоректні для імідазолу. Таким чином, показано, що метод класичного молекулярно-динамічного моделювання слід з обережністю використовувати для розрахунку енергетичних характеристик зв'язування металів амінокислотами і білками.
Завантаження
Посилання
Kim, J.-J.; Kim, Y.-S.; Kumar, V. Heavy metal toxicity: An update of chelating therapeutic strategies. J. Trace Elem. Med. Bio. 2019, 54, 226–231. https://doi.org/10.1016/j.jtemb.2019.05.003
Bolisetti, S.; Peydayesh, M.; Mezzenga, R. Sustainable technologies for water purification from heavy metals: review and analysis. Chem. Soc. Rev. 2019, 48(2), 463–487. https://doi.org/10.1039/C8CS00493E
Soon, W. L.; Peydayesh, M.; Mezzenga, R.; Mizerez, A. Plant-based amyloids from food waste for removal of heavy metals from contaminated water. Chem Eng. J. 2022, 445, 136513. https://doi.org/10.1016/j.cej.2022.136513
Dudev, T.; Lim, C. Metal Binding Affinity and Selectivity in Metalloproteins: Insights from Computational Studies. Annu. Rev. Biophys. 2008, 37, 97–116. https://doi.org/10.1146/annurev.biophys.37.032807.125811
Dubey, K. D., Wang, B.; Si, Y.; Tarique Moin, S. Editorial: Molecular Dynamics Simulations of Metalloproteins and Metalloenzymes. Front. Chem. 2021, 9, 789299. https://doi.org/10.3389/fchem.2021.789299
Zhytniakivska, O.; Tarabara, U.; Vus, K.; Trusova, V.; Gorbenko, G. Deciphering the molecular details of interactions between heavy metals and proteins: Molecular docking study. East Eur. J. Phys. 2024, 2, 470–475. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2024-2-62
Zhytniakivska, O.; Tarabara, U.; Vus, K.; Trusova, V.; Gorbenko, G. Interaction of heavy metals with β-lactoglobulin: Molecular dynamics study. East Eur. J. Phys. 2024, 4, 511–517. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2024-4-60
Páll, S.; Zhmurov, A.; Bauer, P.; Abraham, M.; Lundborg, M.; Gray, A.; Hess, B.; Lindahl, E. Heterogeneous parallelization and acceleration of molecular dynamics simulations in GROMACS. J. Chem. Phys. 2020, 153(13), 134110. https://doi.org/10.1063/5.0018516
Zhang, Y.; Jiang, Y.; Peng, J.; Zhang, H. Rational Design of Nonbonded Point Charge Models for Divalent Metal Cations with Lennard-Jones 12‑6 Potential. J. Chem. Inf. Model. 2021, 61(8), 4031–4044. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c00580
Duarte, F.; Bauer, P.; Barrozo, A.; Amrein, B. A.; Purg, M.; Åqvist, J.; Kamerlin, S. C. L. Force Field Independent Metal Parameters Using a Nonbonded Dummy Model. J. Phys. Chem. B 2014, 118, 4351−4362. https://doi.org/10.1021/jp501737x
Miyajima, T.; Mori, M.; Ishiguro, S. Analysis of Complexation Equilibria of Polyacrylic Acid by a Donnan-Based Concept. J. Colloid Interface Sci. 1997, E187, 259–266. https://doi.org/10.1006/jcis.1996.4694
Tanaka, M.; Tabaka, M. Stability Constants of Metal(II) Complexes with Amines and Aminocarboxylates with Special Reference to Chelation. Bull. Chem. Soc. Jpn. 2009. 82(10), 1258–1265. https://doi.org/10.1246/bcsj.82.1258
Perrin, D. D. Stability constants of metal-ion complexes. Part B: Organic ligands. 2. Suppl. Z. 2. Oxford UK/Elmsford, NY, USA: Pergamon Press. 1979. (Chemical Data Series No 22 IUPAC Publication). https://doi.org/10.1002/prac.19803220331
Ilcheva, L.; Bjerrum, J. Metal Ammine Formation in Solution. XVII. Stability Constants of Copper (II) Methylamine and Diethylamine Complexes Obtained from Solubility Measurements with Gerhardite, Cu(OH)1.5(NO3)1.5. Acta Chemica Scandinavica A 1976, 30, 343–350. https://doi.org/10.3891/ACTA.CHEM.SCAND.30A-0343
Berthon, G. The stability constants of metal complexes of amino acids with polar side chains. Pure Appl. Chem. 1992, 67(7), 1117–1240. https://doi.org/10.1351/pac199567071117
Mendes de Oliveira, D.; Zukowski, S. R.; Palivec, V.; Hénin, J.; Martinez-Seara, H.; Ben-Amotz, D.; Jungwirth, P.; Duboué-Dijon, E. Binding of Divalent Cations to Acetate: Molecular Simulations Guided by Raman Spectroscopy. Phys. Chem. Chem. Phys. 2020, 22, 24014–24027. https://doi.org/10.1039/D0CP02987D
