Розрахунок вільної енергії іонізації індикаторного барвника у міцелярних розчинах методом швидкого алхімічного перетворення
Анотація
Задача обчислення зміни вільної енергії у процесі за допомогою молекулярно-динамічного моделювання має широке практичне застосування, але є нетривіальною. Розроблені методи класифікуються на рівноважні та нерівноважні. Загалом рівноважні методи мають нижчу систематичну похибку, але вимагають більшого часу моделювання. Це сприяє інтересу до нерівноважних методів, зокрема методу швидкого алхімічного перетворення. У даній роботі цей метод застосований до процесу іонізації кислотно-основних індикаторів, зв'язаних міцелами іоногенних поверхнево-активних речовин. Були обчислені значення вільної енергії депротонування типового індикаторного барвника 4-н-додецил-2,6-динітрофенолу у воді і двох міцелярних розчинах та порівняні з результатами рівноважного методу. Визначено, що для досліджених систем метод може забезпечити розбіжність у межах 2% за значно меншого сумарного часу моделювання. Оптимальною тривалістю моделювань швидкого перетворення у даному випадку є 20 пс, причому як скорочення, так і подовження моделювань збільшують похибку. Скорочення кількості моделювань також посилює розбіжність із рівноважним методом. Отримані результати показують перспективність методу швидкого перетворення для обчислення зсувів констант дисоціації кислотно-основних індикаторів у міцелярних розчинах та подальшої оцінки поверхневого електростатичного потенціалу міцел.
Завантаження
Посилання
Daura X., Affentranger R., Mark A. E. On the Relative Merits of Equilibrium and Non-Equilibrium Simulations for the Estimation of Free-Energy Differences. Chem. Phys. Chem. 2010, 11, 3734–3743. https://doi.org/10.1002/cphc.201000562
Hu H., Yun R. H., Hermans J. Reversibility of Free Energy Simulations∶ Slow Growth May Have a Unique Advantage. (With a Note on Use of Ewald Summation). Mol. Simul. 2002, 28(1–2), 67–80. https://doi.org/10.1080/08927020211971
Procacci P., Cardelli C. Fast Switching Alchemical Transformations in Molecular Dynamics Simulations. J. Chem. Theory Comput. 2014, 10, 2813−2823. https://doi.org/10.1021/ct500142c
Procacci P. Solvation free energies via alchemical simulations: let’s get honest about sampling, once more. Phys. Chem. Chem. Phys. 2019, 21, 13826–13834. https://doi.org/10.1039/c9cp02808k
Patel D., Patel J. S., Ytreberg F. M. Implementing and Assessing an Alchemical Method for Calculating Protein−Protein Binding Free Energy. J. Chem. Theory Comput. 2021, 17, 2457–2464. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.0c01045
Baştuğ T., Chen P.-C., Patra S. M., Kuyucak S. Potential of mean force calculations of ligand binding to ion channels from Jarzynski’s equality and umbrella sampling. J. Chem. Phys. 2008, 128, 155104. https://doi.org/10.1063/1.2904461
Kharchenko A. Yu., Kamneva, N. N., Mchedlov-Petrossyan, N. O. The properties and composition of the SDS – 1-butanol mixed micelles as determined via acid-base indicators. Colloids Surf. A 2016, 507, 243–254. https://doi.org/10.26565/2220-637X-2022-38-02
Mchedlov-Petrossyan N. O., Farafonov V. S., Cheipesh T. A., Shekhovtsov S. V., Nerukh D. A., Lebed A. V. In search of an optimal acid-base indicator for examining surfactant micelles: Spectrophotometric studies and molecular dynamics simulations. Colloids Surf. A 2019, 565, 97–107. https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2018.12.048
Farafonov V. S., Lebed A. V., Mchedlov-Petrossyan N. O. Computing pKa Shifts Using Traditional Molecular Dynamics: Example of Acid–Base Indicator Dyes in Organized Solutions. J. Chem. Theory Comput. 2020, 16(9), 5852–5865. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.0c00231
Farafonov V. S., Lebed A. V., Nerukh D. A., Mchedlov-Petrossyan N. O. Estimation of Nanoparticle’s Surface Electrostatic Potential in Solution Using Acid-Base Molecular Probes I: In silico Implementation for Surfactant Micelles. J. Phys. Chem. B. 2023, 127(4), 1022–1030. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.2c07012
Farafonov V. S., Lebed A. V. Nitroxyl spin probe in ionic micelles: A molecular dynamics study. Kharkov Univ. Bull., Chem. Ser. 2020, 34(57), 57–61. https://doi.org/10.26565/2220-637X-2020-34-02
Pall S., Zhmurov A., Bauer P., Abraham M., Lundborg M., Gray A., Hess B., Lindahl E. Heterogeneous parallelization and acceleration of molecular dynamics simulations in GROMACS. J. Chem. Phys. 2020, 153, 134110. https://doi.org/10.1063/5.0018516
Seeliger D., de Groot B. L. Protein Thermostability Calculations using Alchemical Free Energy Simulations. Biophys. J. 2010, 98(10), 2309–2316. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2010.01.051
Gapsys V., Michielssens V., Seeliger D., de Groot B. L. pmx: Automated protein structure and topology generation for alchemical perturbations. J. Comput. Chem. 2015, 36(5), 348–354. https://doi.org/10.1002/jcc.23804
