Оцінка вільної енергії зв’язування двозарядних катіонів із функціональними групами амінокислот за допомогою сучасних силових полів.
DOI:
https://doi.org/10.26565/2220-637X-2025-44-04Ключові слова:
вільна енергія, молекулярно-динамічне моделювання, макромолекула білка, важкі метали, константа стійкості комплексаАнотація
Очистка води від іонів важких металів являє собою нагальну екологічну проблему. Активно досліджуваним способом для цього є зв'язування іонів металів за допомогою білків, які можливо виділити з легкодоступної рослинної сировини. Карбоксильні, тіолатні групи амінокислотних залишків здатні до комплексоутворення з катіонами металів, що призводить до видалення забруднювачів із води. Для досліджень активно використовуються методи обчислювальної хімії, зокрема класичне молекулярно-динамічне моделювання. У роботі проведена оцінка правильності відтворення вільних енергій зв’язування ряду двозарядних катіонів металів із функціональними групами амінокислот. Використаний сучасний набір потенціальних моделей катіонів, який коректно відтворює характеристики катіонів у водному розчині. Порівняння проведено з експериментально виміряними константами стійкості модельованих комплексів або їх структурних аналогів. Обчислення вільних енергій виконано методом алхімічного перетворення. Показано, що незважаючи на валідованість вжитих потенціальних моделей, вільні енергії зв’язування з функціональними групами амінокислот загалом відтворюються погано: помірно недооцінені для тіолатної групи та аміногрупи, надзвичайно переоцінені для карбоксилатної групи, некоректні для імідазолу. Таким чином, показано, що метод класичного молекулярно-динамічного моделювання слід з обережністю використовувати для розрахунку енергетичних характеристик зв'язування металів амінокислотами і білками.
Посилання
Kim, J.-J.; Kim, Y.-S.; Kumar, V. Heavy metal toxicity: An update of chelating therapeutic strategies. J. Trace Elem. Med. Bio. 2019, 54, 226–231. https://doi.org/10.1016/j.jtemb.2019.05.003
Bolisetti, S.; Peydayesh, M.; Mezzenga, R. Sustainable technologies for water purification from heavy metals: review and analysis. Chem. Soc. Rev. 2019, 48(2), 463–487. https://doi.org/10.1039/C8CS00493E
Soon, W. L.; Peydayesh, M.; Mezzenga, R.; Mizerez, A. Plant-based amyloids from food waste for removal of heavy metals from contaminated water. Chem Eng. J. 2022, 445, 136513. https://doi.org/10.1016/j.cej.2022.136513
Dudev, T.; Lim, C. Metal Binding Affinity and Selectivity in Metalloproteins: Insights from Computational Studies. Annu. Rev. Biophys. 2008, 37, 97–116. https://doi.org/10.1146/annurev.biophys.37.032807.125811
Dubey, K. D., Wang, B.; Si, Y.; Tarique Moin, S. Editorial: Molecular Dynamics Simulations of Metalloproteins and Metalloenzymes. Front. Chem. 2021, 9, 789299. https://doi.org/10.3389/fchem.2021.789299
Zhytniakivska, O.; Tarabara, U.; Vus, K.; Trusova, V.; Gorbenko, G. Deciphering the molecular details of interactions between heavy metals and proteins: Molecular docking study. East Eur. J. Phys. 2024, 2, 470–475. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2024-2-62
Zhytniakivska, O.; Tarabara, U.; Vus, K.; Trusova, V.; Gorbenko, G. Interaction of heavy metals with β-lactoglobulin: Molecular dynamics study. East Eur. J. Phys. 2024, 4, 511–517. https://doi.org/10.26565/2312-4334-2024-4-60
Páll, S.; Zhmurov, A.; Bauer, P.; Abraham, M.; Lundborg, M.; Gray, A.; Hess, B.; Lindahl, E. Heterogeneous parallelization and acceleration of molecular dynamics simulations in GROMACS. J. Chem. Phys. 2020, 153(13), 134110. https://doi.org/10.1063/5.0018516
Zhang, Y.; Jiang, Y.; Peng, J.; Zhang, H. Rational Design of Nonbonded Point Charge Models for Divalent Metal Cations with Lennard-Jones 12‑6 Potential. J. Chem. Inf. Model. 2021, 61(8), 4031–4044. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c00580
Duarte, F.; Bauer, P.; Barrozo, A.; Amrein, B. A.; Purg, M.; Åqvist, J.; Kamerlin, S. C. L. Force Field Independent Metal Parameters Using a Nonbonded Dummy Model. J. Phys. Chem. B 2014, 118, 4351−4362. https://doi.org/10.1021/jp501737x
Miyajima, T.; Mori, M.; Ishiguro, S. Analysis of Complexation Equilibria of Polyacrylic Acid by a Donnan-Based Concept. J. Colloid Interface Sci. 1997, E187, 259–266. https://doi.org/10.1006/jcis.1996.4694
Tanaka, M.; Tabaka, M. Stability Constants of Metal(II) Complexes with Amines and Aminocarboxylates with Special Reference to Chelation. Bull. Chem. Soc. Jpn. 2009. 82(10), 1258–1265. https://doi.org/10.1246/bcsj.82.1258
Perrin, D. D. Stability constants of metal-ion complexes. Part B: Organic ligands. 2. Suppl. Z. 2. Oxford UK/Elmsford, NY, USA: Pergamon Press. 1979. (Chemical Data Series No 22 IUPAC Publication). https://doi.org/10.1002/prac.19803220331
Ilcheva, L.; Bjerrum, J. Metal Ammine Formation in Solution. XVII. Stability Constants of Copper (II) Methylamine and Diethylamine Complexes Obtained from Solubility Measurements with Gerhardite, Cu(OH)1.5(NO3)1.5. Acta Chemica Scandinavica A 1976, 30, 343–350. https://doi.org/10.3891/ACTA.CHEM.SCAND.30A-0343
Berthon, G. The stability constants of metal complexes of amino acids with polar side chains. Pure Appl. Chem. 1992, 67(7), 1117–1240. https://doi.org/10.1351/pac199567071117
Mendes de Oliveira, D.; Zukowski, S. R.; Palivec, V.; Hénin, J.; Martinez-Seara, H.; Ben-Amotz, D.; Jungwirth, P.; Duboué-Dijon, E. Binding of Divalent Cations to Acetate: Molecular Simulations Guided by Raman Spectroscopy. Phys. Chem. Chem. Phys. 2020, 22, 24014–24027. https://doi.org/10.1039/D0CP02987D
