База даних ProtNA-ASA: нова версія, що включає інформацію про електростатичний потенціал малого жолобка ДНК
DOI:
https://doi.org/10.26565/2075-3810-2022-48-02Ключові слова:
структурна база даних ProtNA-ASA, білково-нуклеїнові комплекси, структура ДНК, білково-нуклеїнове впізнаванняАнотація
Актуальність: В останні десятиліття швидкий розвиток молекулярної біології призвів до створення безпрецедентної кількості біологічних даних, отриманих науковою спільнотою. Тому існує значна потреба у зберіганні, обробці та розумінні великого обсягу даних. На даний час існує велика кількість специфічних баз даних, які охоплюють різні галузі молекулярної біології.
Мета роботи: Стаття присвячена опису оновленої бази даних ProtNA-ASA (http://www.ire.kharkov.ua/ProtNA-ASA/index.php). Основна мета бази даних ProtNA-ASA — забезпечити швидкий і зручний доступ до інформації про ДНК та білково-нуклеїнові комплекси, яка може бути використана для всебічного дослідження механізмів білково-нуклеїнового впізнавання.
Матеріали та методи: База даних ProtNA-ASA містить інформацію про структури з Банку даних нуклеїнових кислот, отриманих методами рентгеноструктурного аналізу та ЯМР: 973 структури білково-нуклеїнових комплексів, 129 структур вільної А- та 403 структури вільної В-ДНК; наступні параметри для кожної структури: конформаційні параметри ДНК, розраховані за допомогою програми 3DNA/CompDNA; площу доступної поверхні ДНК, розраховану за допомогою модифікованого алгоритму Higo і Go; електростатичний потенціал ДНК, розрахований з використанням пакету DelPhi.
Результати: Оновлена база даних ProtNA-ASA включає значення електростатичного потенціалу ДНК, розподіл якого у малому жолобку відіграє важливу роль у непрямому білково-нуклеїновому впізнаванні. Останнє оновлення також дозволяє проводити розширений пошук інформації з використанням PDB/NDB ID; цитування; довжини та послідовності білка і ДНК; типу структури; методу отримання структури та роздільної здатності. Усі запити можна застосовувати в різних комбінаціях з операторами та/або. Це суттєво полегшує використання бази даних і сприяє більш точному відбору структур.
Висновки: Об’єднання структурної інформації та фізичних характеристик з бази даних ProtNA-ASA є важливим при дослідженні непрямого механізму впізнавання, заснованого на здатності подвійної спіралі ДНК до конформаційних перебудов. Детальний аналіз структур білково-нуклеїнових комплексів і механізмів впізнавання необхідний для розуміння метаболізму ДНК в клітині, регуляції транскрипції, розробки терапевтичних препаратів.
Завантажити
Посилання
Seeman NC, Rosenberg JM, Rich A. Sequence specific recognition of double helical nucleic acids by proteins. Proc Natl Acad Sci USA. 1976;73:804–8. https://doi.org/10.1073/pnas.73.3.804
Rhodes D, Schwabe JW, Chapman L, Fairall L. Towards an understanding of protein-DNA recognition. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 1996;351:501–9. https://doi.org/10.1098/rstb.1996.0048
Matthews BW. No code for recognition. Nature. 1988;335:294-295. https://doi.org/10.1038/335294a0
Wetzel JL, Zhang K, Singh M. Learning probabilistic protein-DNA recognition codes from DNA-binding specificities using structural mappings. 2022. Preprint bioRxiv. https://doi.org/10.1101/2022.01.31.477772
Burks C. Molecular Biology Database List. Nucleic Acids Res. 1999;27:1–9. https://doi.org/10.1093/nar/27.1.1
Berman HM, Olson WK, Beveridge DL, Gelbin A, Demeny T, Hsieh SH, et al. The nucleic acid database: A comprehensive relational database of three-dimensional structures of nucleic acids. Biophys J. 1992;63(3):751–9. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(92)81649-1
Bairoch A, Boeckmann B. The SWISS-PROT protein sequence data bank, recent developments. Nucleic Acids Res. 1993;21(13):3093–6. https://doi.org/10.1093/nar/21.13.3093
Berman HM, Battistuz T, Bhat TN, Bluhm WF, Bourne PE, Burkhardt K, et al. The Protein Data Bank. Acta Cryst Sec D Biol Cryst. 2002;58(1):899–907. https://doi.org/10.1107/S0907444902003451
Kinjo AR, Bekker GJ, Suzuki H, Tsuchiya Y, Kawabata T, Ikegawa Y, et al. Protein Data Bank Japan (PDBj): updated user interfaces, resource description framework, analysis tools for large structures. Nucleic Acids Res. 2017;45(D1):D282–D288. https://doi.org/10.1093/nar/gkw962
Svozil D, Kalina J, Omelka M, Schneider B. DNA conformations and their sequence preferences. Nucleic Acids Res. 2008;36:3690–706. https://doi.org/10.1093/nar/gkn260
Rohs R, West SM, Sosinsky A, Liu P, Mann RS, Honig B. The role of DNA shape in protein–DNA recognition. Nature. 2009;461:1248–53. https://doi.org/10.1038/nature08473
Rohs R, West SM, Liu P, Honig B. Nuance in the double-helix and its role in protein-DNA recognition. Curr Opin Struct Biol. 2009;19:171–7. https://doi.org/10.1016/j.sbi.2009.03.002
Abe N, Dror I, Yang L, Slattery M, Zhou T, Bussemaker HJ, et al. Deconvolving the recognition of DNA shape from sequence. Cell. 2015;161(2):307–18. https://doi.org/10.1016/j.cell.2015.02.008
Web 3DNA 2.0 for the analysis, visualization, and modeling of 3D nucleic acid structures [Internet]. [cited 2022 Nov 7]. Available from: http://web.x3dna.org/
Curves+ [Internet]. [cited 2022 Nov 7]. Available from: http://gbio-pbil.ibcp.fr/Curves_plus
3D-footprint is a database of DNA-binding protein structures [Internet]. [cited 2022 Nov 7]. Available from: http://floresta.eead.csic.es/3dfootprint
DP-Bind: a web server for sequence-based prediction of DNA-binding residues in DNA-binding proteins [Internet]. [cited 2022 Nov 7]. Available from: http://lcg.rit.albany.edu/dp-bind/
ProNIT database provides experimentally determined thermodynamic interaction data between proteins and nucleic acids [Internet]. [cited 2022 Nov 7]. Available from: http://dna00.bio.kyutech.ac.jp/pronit/
Human Protein-DNA Interactome (hPDI) [Internet]. [cited 2022 Nov 7]. Available from: http://bioinfo.wilmer.jhu.edu/PDI/
PDIdb Protein-DNA Interface Database [Internet]. [cited 2022 Nov 7]. Available from: http://melolab.org/pdidb/web/content/home
DNAproDB [Internet]. [cited 2022 Nov 7]. Available from: https://dnaprodb.usc.edu/
ProDFace: Server for the Analysis of Protein-DNA Interface [Internet]. [cited 2022 Nov 7]. Available from: http://structbioinfo.iitj.ac.in/resources/bioinfo/pd_interface/
Tkachenko MYu, Boryskina OP, Shestopalova AV, Tolstorukov MY. ProtNA-ASA: Protein-Nucleic Acid Structural Database with Information on Accessible Surface Area. Int J Quant Chem. 2010;110:230–2. https://doi.org/10.1002/qua.22067
Zhitnikova MY, Shestopalova AV. DNA minor groove electrostatic potential: influence of sequence-specific transitions of the torsion angle gamma and deoxyribose conformations. J Biomol Struct Dyn. 2017;35(15):3384–97. https://doi.org/10.1080/07391102.2016.1255259
Gorin AA, Zhurkin VB, Olson WK. B-DNA twisting correlates with base-pair morphology. J Mol Biol. 1995;247(1):34–48. https://doi.org/10.1006/jmbi.1994.0120
Lu XJ, Olson WK. 3DNA: a software package for the analysis, rebuilding and visualization of three-dimensional nucleic acid structures. Nucleic Acids Res. 2003;31(17):5108–21. https://doi.org/10.1093/nar/gkg680
Higo J, Gō N. Algorithm for rapid calculation of excluded volume of large molecules. J Comput Chem 1989;10:376–9. https://doi.org/10.1002/jcc.540100311
Zhitnikova MYu, Boryskina OP, Shestopalova AV. Sequence-specific transitions of the torsion angle gamma change the polar-hydrophobic profile of the DNA grooves: implication for indirect protein-DNA recognition. J Biomol Struct Dyn. 2014;32(10):1670–85. https://doi.org/10.1080/07391102.2013.830579
Li L, Li C, Sarkar S, Zhang J, Witham S, Zhang Z, et al. DelPhi: a comprehensive suite for DelPhi software and associated resources. BMC Biophys. 2012;5:9. https://doi.org/10.1186/2046-1682-5-9
Rohs R, Jin X, West SM, Joshi R, Honig B, Mann RS. Origins of specificity in protein-DNA recognition. Annu Rev Biochem. 2010;79:233–69. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-060408-091030
West SM, Rohs R, Mann RS, Honig B. Electrostatic interactions between arginines and the minor groove in the nucleosome. J Biomol Struct Dyn. 2010;27(6):861–6. https://doi.org/10.1080/07391102.2010.10508587
Chen X, Tsai MY, Wolynes PG. The Role of Charge Density Coupled DNA Bending in Transcription Factor Sequence Binding Specificity: A Generic Mechanism for Indirect Readout. J Am Chem Soc. 2022;144(4):1835–45. https://doi.org/10.1021/jacs.1c11911
Tullius T. Structural biology: DNA binding shapes up. Nature. 2009; 461:1225-1226. https://doi.org/10.1038/4611225a
Chiu TP, Rao S, Mann RS, Honig B, Rohs R. Genome-wide prediction of minor-groove electrostatic potential enables biophysical modeling of protein–DNA binding. Nucleic Acids Res. 2017;45(21):12565–76. https://doi.org/10.1093/nar/gkx915
Si J, Zhao, R, Wu R. An Overview of the Prediction of Protein DNA-Binding Sites. Int J Mol Sci. 2015;16:5194–215. https://doi.org/10.3390/ijms16035194
Zhitnikova MYu, Shestopalova AV DNA-protein complexation: contact profiles in DNA grooves. Biophys Bull. 2017;38(2):54–65. https://doi.org/10.26565/2075-3810-2017-38
Завантаження
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
