ЗВ’ЯЗУВАННЯ ТІОФЛАВІНУ Т З МОДЕЛЬНИМИ ФІБРИЛАМИ ЛІЗОЦИМУ: ЕФЕКТ ЗАКРУЧУВАННЯ ФІБРИЛ

Автор(и)

DOI:

https://doi.org/10.26565/2312-4334-2017-4-04

Ключові слова:

амілоїдні фібрили, Тіофлавін Т, молекулярний докінг, молекулярна динаміка, закручування фібрил

Анотація

Амілоїдні фібрили – це високо впорядковані нерозчинні білкові агрегати, які викликають цілу низку серйозних захворювань, таких як хвороби Альцгеймера та Паркінсона, пріонні патології, деякі типи системного амілоїдозу, тощо. Один із найбільш ефективних підходів до детектування амілоїдних фібрил базується на дослідженні спектральної поведінки специфічного флуоресцентного барвника, Тіофлавіну Т (ThT). За допомогою методів молекулярного докінгу та молекулярної динаміки, з використанням програмних пакетів PatchDock, FireDock, CreateFibril та GROMACS, була створена та проаналізована модель закрученої фібрили К-пептиду, який, вірогідно, входить до ядра амілоїдних фібрил лізоциму. Було досліджено вплив кута закручування фібрил на їх зв’язування з ThT. Отримані результати свідчать про те, що специфічність ThT до закручених фібрил переважно визначається ефектами кривизни, а не амінокислотним складом фібрилярних жолобків, в яких розташовується молекула ThT.

Біографія автора

  • автор V. M. Trusova, афіліація Department of Nuclear and Medical Physics, V.N. Karazin Kharkiv National University4 Svobody Sq., Kharkiv, 61022, Ukraine

     

     

Завантаження

Опубліковано

2017-12-15